ENZIMAS MICROBIANAS.pptx

CARACTERISTICAS MICROBIANAS

1. UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL FABIOLA SALAZAR DE LEGUIA DOCENTE: Ms. Sc. Blgo JOSÉ RICARDO TUÑOQUE VALDERA ELABORADO Y PRESENTADO POR: DÍAZ REQUEJO ROSA C. ESPINOZA JULCA ERLITA RAFAEL PORTOCARRERO NAYDA ALVAREZ CALDERÓN MARCK ANTHONY AREA: ENZIMOLOGÍA CARRERA PROFESIONAL DE BIOTECNOLOGIA 2022 CICLO: VI “ENZIMAS MICROBIANAS”

2. “ENZIMAS MICROBIANAS”

3. BREVE INTRODUCCIÓN A LAS ENZIMAS MICROBIANAS Son un grupo de proteínas que aceleran las reacciones químicas. Han sido empleadas en industrias que van desde alimentos hasta la biología molecular. Debido a que muchos microorganismos son una fuente excelente de producción de enzimas, esta fuente ha sido una matriz para el desarrollo de nuevos productos industriales. También han sido probadas en múltiples áreas como la medicina, textiles, biosoluciones . Uno de los primeros procesos fue en la biología molecular en donde se utilizó polimerasas de ADN y enzimas de restricción procedentes de bacterias.

4. 1. VENTAJAS DEL USO DE ENZIMAS MICROBIANAS. E specificidad en las reacciones catalíticas, transformación de una forma de energía a otra, manejo moderado de concentraciones de sustrato. Además, son moléculas de mucha importancia debido a que determinan la pausa en las modificaciones químicas. En aspectos como la fermentación disminuyen el gasto energético y valor de producción. Tambien , poseen mayor capacidad de adatarse a un medio y por ende poseen un alto potencial de formación de colonias, con el fin, de mejorar la capacidad catalítica y proveer beneficios mutuos de actividad enzimática.

5. 1.1. Gran capacidad catalítica y sintética. La catálisis se desarrolla en un lugar específico de la enzima conocida como centro activo. Las proteínas son macromoléculas son eficaces para catalizar alta variedad de reacciones químicas, debido a su eficacia a la hora de unirse a un gran número de moléculas. Además, las enzimas catalizan las reacciones en base a la estabilización de los estados de transición. 1.2. Potencial amilolítico de microrganismos. Las enzimas que hidrolizan moléculas de almidón, incluyendo pequeños polímeros de glucosa se denominan amilasas. Estas enzimas pueden ser sintetizadas por animales, plantas y microorganismos. Se dividen en α-amilasas, β-amilasas y glucoamilasas . Estas enzimas poseen beneficios a la biotecnología, industria de textiles y alimentación.

6. 2. MICROORGANISMOS PRODUCTORES DE ENZIMAS Son las responsables de la degradación de celulosa en forma constante, colonizan la superficie de restos vegetales; en donde, forman una cubierta extracelular para su adhesión a las paredes celulares de los vegetales y su posterior crecimiento dependiendo de la cantidad de sustrato existente. 2.1. Bacterias. 2.1.1. Bacterias celulolíticas 2.1.2. Bacterias xilanolíticas Son bacterias menos estudiadas responsables de la biodegradación de xilanos en relación con la celulosa, algunos ejemplos de bacterias son: Butyrivibrio fibrisolvens . 2.1.3. Bacterias amilolíticas Son responsables de la degradación de materiales amiláceos en ácidos grasos volátiles. Algunos ejemplos son: Bacteroides amylophilus

7. 2.1.4. Bacterias proteolíticas Son organismos de rápida fermentación de aminoácidos y proteínas a amonio, además, de ser una importante fuente de ácidos grasas volátiles (AGV) y proporcionar amonio como fuente de nitrógeno; dichas bacterias se adhieren a la pared del rumen e hidroliza la urea. Algunas bacterias son: Peptostreptococcus anaerobius . 2.1.5. Bacterias hidrolíticas Organismos que utilizan oligosacáridos y azúcares solubles para la degradación y posterior obtención de energía en forma de ATP, poseen un poder reductor y ferredoxina reducida que es reciclada con la liberación de hidrógeno molecular; ejemplos de estas se encuentran en: Clostridium , Bacteroide . 2.1.6. Bacterias metanogénicas Son Arqueas, organismos primitivos con un pseudopeptidoglicano en su pared que los permite ser resistentes a pH bajos y altas temperaturas; son anaerobios estrictos y son los únicos microorganismos capaces de producir metano gracias a sus distintas enzimas, sin embrago, son dependientes al sustrato que degradan. Pueden ser: Methanobacterium

8. 2.1.7. Bacterias Acetogénicas Organismos especializados en la producción de acetato a través de la reacción de dióxido de carbono e hidrógeno, pueden ser: Acetobacterium . 2.1.8. Bacterias Sulfatoreductoras Bacterias que emplean los distintos productos de las fermentaciones para reducir sulfatos en sulfuros, de dicha reacción obtienen energía; pueden ser oxidantes completos si degradan ácidos orgánicos de hasta 18 carbonos u oxidantes incompletos si no pueden seguir degradando. 2.1.9. Bacterias Desnitrificantes Bacterias que obtienen energía por la oxidación de compuestos orgánicos y del azufre, mediante nitratos; este proceso facilita la remoción del oxígeno, la clase más distribuida en la naturaleza son las Pseudomonas.

9. 2.2. Protozoos. 2.2.1. Ciliados celulíticos Producen enzimas degradadoras de restos vegetales que fragmentan el material, pocos géneros de Epidinium . 2.2.2. Ciliados amilolíticos Utilizan el almidón para la producción de energía, sin embargo, estos son responsables de entre el 30 al 40% de la lipolisis o el incremento del contenido de ácidos grasos saturados, Son todos los Entodiniomorphes .

10. 3. APLICACIONES ACTUALES DE LAS ENZIMAS MICROBIANAS 3.1. Enzimas catalíticas . 3.1.1. Amilolíticas; degradación de almidón Han sido ampliamente utilizadas en los diferentes procesos industriales; es así como, dichas enzimas se emplean en la producción de jarabes, dextrinas, edulcorantes y en la panadería 3.1.1.1 α- Amilasas Es una endoenzima responsable de reducir rápidamente el peso molecular de los polímeros de almidón, es utilizado para el procesado de almidón y se caracteriza por tener tres dominios en el interior de la proteína. 3.1.1.2 β- Amilasas Es una glicosidasa de tipo exo e inversor responsable de liberar unidades de maltosa de las cadenas de amilasa y mezclarlas con dextrinas β límite. Son enzimas únicas ya que poseen un solo dominio.

11. 3.1.1.3 Ciclomaltodextrina glucanotransferasa Estas son endoenzimas que se encargan de catalizar reacciones de hidrólisis o de transglicosilación inter e intra moleculares, de tipo conservador con cinco dominios proteicos. 3.1.1.4 Glucoamilasa Es una enzima de tipo exo , de inversión encargada en la hidrólisis de unidades de glucosa a partir del extremo no reductor del almidón, este, a diferencia de la pululanasa actúa solo sobre el enlace α-1,4 glucosídico, produciendo tan solo glucosa. 3.1.1.5 Pululanasa Son enzimas desramificadoras o dextrinasas límite ya que hidrolizan dextrinas en los enlaces α-1,4 y α-1,6 que forman parte de la ramificación de la amilopectina; se caracterizan por actuar sobre el pululano y como producto final se obtiene glucooligosacáridos pequeños.

12. 3.1.2. Proteasas; degradación de proteínas . Son usadas para quitar restos biológicos de la ropa, varios detergentes añaden en su fórmula enzimas como proteasas. Estas enzimas poseen estabilidad en condiciones de lavado que incluyen la presencia de varios agentes oxidantes, surfactantes y en algunos casos altas temperaturas. 3.1.2.1 Serina-proteasas Son endopeptidasas que poseen serina reactivo y pH optimo a 7. 3.1.2.2 Subtilisina Es una enzima que posee actividad proteasas, es decir, elimina p roteínas .

13. 3.1.2.3 Carboxipeptidasa A ayuda en la eliminación de aminoácidos C que proceden de sustratos polipéptidos tales como la fenilamina. 3.1.3. Lipasas; degradación de grasas. Catalizan la hidrolisis para digregar lípidos en productos de origen vegetal y animal. 3.1.3.1 Fenoloxidasas Son dependientes de actividad oxidativa de microorganismos. En la formación de humus se polimerizan fácilmente, además, son excelentes biocatalizadores en la fase de oxidación de quinonas.

14. 3.1.4. Lactasas; degradación de la leche Estas bacterias degradan una proteína conocida como caseína y usan la enzima lactasa para eliminar los azucares de que se encuentran en la leche, que a menudo son empleadas para realizar la fermentación. 3.1.5. Celulasas y hemicelulasas ; degradación de celulosa El potencial de las enzimas celulíticas además, se centra en la producción de zumos de fruta, así como en la producción de cuero

15. 3.2. Enzimas sintetizadoras. 3.2.1. Celulasas y hemicelulasas ; en procesos de fermentación. Dentro de la fermentación denotamos el uso de enzimas y procesos microbianos que tienen como objetivo el producir bebidas y productos como yogur, queso, pan y vino. 3.2.2. Penicilina acilasas ; producción de penicilina La penicilina fue el primer antibiótico utilizado a gran escala en humanos y fue descubierto de Penicillum notatum un hongo que impide el crecimiento de la bacteria Staphylococcus aureus .

16. 3.3. Enzimas termoestables. Son enzimas capaces de soportar incrementos de temperatura sin que lleguen a desnaturalizarse, existen algunos casos del uso de enzimas termoestables, pero hay demasiado uso por el momento, a pesar de las continuas investigaciones de las que objeto. 3.3.1. Tac polimerasa Son enzimas capaces de soportar incrementos de temperatura sin que lleguen a desnaturalizarse, existen algunos casos del uso de enzimas termoestables, pero hay demasiado uso por el momento, a pesar de las continuas investigaciones de las que objeto. 4. PERSPECTIVA FUTURAS DE LAS ENZIMAS MICROBIANAS 4.1. Búsqueda de enzimas lipolíticas termófilas. Las investigaciones microbiológicas se ven cada vez más impulsadas por la diversidad de soluciones que los microorganismos proveen a numerosos escenarios, es por ello que en el futuro se vislumbra un sinfín de usos de microorganismos para resolver de manera satisfactoria y controlable los problemas que se presenten.

17. 4.2. Microrganismos y la degradación de plaguicidas El impacto de los plaguicidas son bien conocidos, pero un tratamiento eficaz para su degradación o eliminación son bastante cuestionables, es por ello que los microrganismos son una respuesta eficaz para este problema. Se reconocen 2 rutas para la degradación de los N- metilcarbamatos , una es la vía oxidante y la otra es la vía hidrolítica (Castellanos, Rache, 2013). Pero existe un gran problema con la vía catabólica oxidante, ya que al darse el proceso se producen metabolitos que son aún más tóxicos que los N- metilcarbamatos ; afortunadamente la hidrolisis es el mecanismo primario para la degradación de N- metilcarbamatos , cuando ocurre la hidrolisis del enlace carbamato se pueden dar dos resultados, el rompimiento del enlace éster o un rompimiento del enlace amida. 4.3. Usos de enzimas celulolitica en la industria. La alimentación es extremadamente importante y su mejoramiento es transcendental para el ser humano, por ello analizaremos un uso de enzimas celulolítica en la industria pecuaria, ya que la alimentación en esta industria ocupa un enorme porcentaje de gastos, alrededor del 80 %. El uso de microrganismos que tengan enzimas celulolíticas es un apartado en esta industria que se encuentra fuera del foco por el momento