Modelo representativo del Carboxipeptidasa A

Las Carboxipeptidasa forman parte de todos los seres vivos de la naturaleza, desde bacterias a mamíferos. solo los virus carecen de estas enzimas proteolíticas. son enzimas esenciales para la vida que intervienen en multitud de procesos celulares y biológicos.

1. MODELO REPRESENTATIVO Carboxipeptidasa A

2. BIOQUÍMICA Docente: Ing. Rodolfo Campos Tenorio Alumno: Jovana Alejandro Palestino Ingeniería en Agronomía Unidad V 205-A 24/05/2020 Matricula: 19180030

3. INTRODUCCIÓN Las Carboxipeptidasa forman parte de todos los seres vivos de la naturaleza , desde bacterias a mamíferos . solo los virus carecen de estas enzimas proteolíticas . son enzimas esenciales para la vida que intervienen en multitud de procesos celulares y biológicos .

4. ESTRUCTURA CRISTALINA DE BALDCB Vany-como L,d-carboxipeptidasa Zinc(ii)- Bound CARBO XIPEPTIDASA A Bioquímica

5. MODELO 3D REPRESENTATIVO BIOQUÍMICA

6. TIPO DE ENZIMA HIDROLASA Una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente será una hidrolasa: A–B + H2O → A–OH + B–H

7. CAR BOXIPEPTIDASA A DEFINICIÓN / DENOMINACIÓN Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena.

8. FUNCIONES Implicados en la digestión de las proteínas de los alimentos. El cuerpo pueda utilizarlas para construir las proteínas que necesita para el crecimiento y el metabolismo. BIOQUÍMICA Es clave para el correcto funcionamiento de los organismos vivos. Ayudan a la maduración de otras proteínas en un proceso conocido como modificación postraduccional.

9. Reproducción Coagulación Cicatrización OTRAS FUNCIONES

10. Bioquímica PROPIEDADES LAS CARBOXIPEPTIDASAS CO NTRASTAN CON LAS AMINOPEPTIDASAS, LAS CUALES ROMPEN ENLACES PEPTÍDICOS PERO AL OTRO EXTREMO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.

11. CARBOXIPEPTIDASA A Se localiza un ion de zinc por molécula esencial para la catálisis tetracordinado con 2 His, un Glu y una molécula de agua .

12. SUBFAMILIA M14A Las MCPs de esta subfamilia son proteinas monoméricas que contienen uno o mas puentes disulfuro en su estructura terciaria y que, generalmente, extracelularmente en su forma soluble.

13. APLICACIONES PRACTICAS PRODUCCIÓN L a produccion de proteasas como zimogenos constituye un mecanismo de regulación bien conocido para mantener las enzimas en latencia hasta su activacion en el lugar y momento adecuados

14. CONCLUSIÓN La carboxipeptidasa A bovina (bCP) FUE la primera MCP identificada y se aisló hace mas de 80 años a partir de extractos de páncreas. desde entonces, el número de MCPs pancreáticas y extraparalelo al número de estructuras tridimensionales resueltas.

15. REFERENCIAS Madej T, Lanczycki CJ, Zhang D, Thiessen PA, Geer RC, Marchler-Bauer A, Bryant SH. " MMDB y VAST+: seguimiento de similitudes estructurales entre complejos macromoleculares. 2014 :D Ene. Gorostegui, M., Martínez, E., Llort, A., Gros, L., Dapena, J. L., Hidalgo, E., ... & de Toledo, J. S. (2007, April). Carboxipeptidasa G2 (CPDG2) en el rescate de la nefrotoxicidad inducida por metotrexato a altas dosis (MTXHD). In Anales de Pediatría (Vol. 66, No. 4, p. 434). Elsevier Doyma. BIOQUÍMICA García Guerrero, M. D. C. (2017). Caracterización estructural y funcional de dos metalo-carboxipeptidasas de la familia M14 con especifidad de sustrato tipo acídico: carboxipeptidasa citosólica 6 y carboxipeptidasa O humanas.

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17. Gracias por la atención prestada JOVANA A. P.