Pared celular bacteriana

Slides: http://www.slideshare.net/danielgoicocheap/pared-celular-bacteriana

1. Pared celular
Ubicada por fuera de la membrana plasmática, es una estructura vital para las bacterias que la
poseen. La alta concentración interna de solutos en las células bacterianas en relación con el
medio externo desarrolla una considerable presión de turgencia (cercana a 2 atmósferas en
Escherichia coli). La pared celular bacteriana facilita la resistencia de esta presión evitando una lisis
osmótica y además otorga la forma y la rigidez de la célula (si bien existen bacterias que pierden su
pared celular y se vuelven amorfas). La pared celular no se visualiza fácilmente en el microscopio
óptico, pero se observa con claridad en cortes finos en el MET.
La pared celular de muchos microorganismos patógenos tiene componentes que contribuyen a su
patogenicidad. La pared puede proteger a la célula de las sustancias tóxicas y es el sitio de acción
de algunos antibióticos.
El peptidoglicano o mureína es un gran polímero compuesto por muchas subunidades idénticas.
(Ver figuras 3 Y 4). El polímero contiene dos aminoazúcares: N-acetilglucosamina y ácido N-
acetilmurámico; unidos entre sí en la posición β1-4. El esqueleto de este polímero está formado
por residuos alternantes de N-acetilglucosamina y ácido N-acetilmurámico. Una cadena peptídica
de cuatro aminoácidos D- y L- alternantes está conectada a un grupo carboxilo del ácido N-
acetilmurámico. Los tetrapéptidos de una y otra cadena de peptidoglicano se unen entre sí por
puentes peptídicos.
Formación de la pared
En el momento de la división celular se debe formar una nueva pared celular. En la pared de la
célula en división, enzimas producidas por la misma bacteria (autolisinas), forman como brechas
en la “vieja pared”. (Ver figura 5). Es en esas brechas o aberturas donde se agrega el
peptidoglicano de la nueva pared en formación.
Fase 1: Síntesis de precursores solubles en el citoplasma
A nivel del citoplasma, se forma un precursor o unidad monomérica con uridín difosfato (UDP) y
ácido N-acetilmurámico (UDP-N-AcM) o N-acetilglucosamina (UDP-N-AG). Los aminoácidos son
adheridos secuencialmente al UDP-NAcM hasta formar una cadena de pentapéptidos 1. L-Ala, 2.
D-Glu, 3. D-DAP- o L-Lys+ 4.dos D-alanina terminales.
Fase 2: transportador lipídico en la membrana citoplasmática
La segunda etapa en la síntesis de la pared celular se produce en la membrana plasmática.
El pentapéptido N-acetilmurámico (NAM) se transfiere desde el UDP al bactoprenol (por una
translocasa). Luego una transferrasa transfiere al N-AcetilGlucosamina desde el UDP-NAG a la
unión del bactoprenol con el NAM pentapeptido, generándose un enlace B-1,4 entre el NAM y el
NAG.

2. El bactoprenol transporta el bloque formado a través de la membrana plasmática hacia la
membrana externa.
Fase 3: Las unidades disacarídicas se polimerizan en cadenas lineales fuera de la membrana, pero
aún unidas al bactoprenol (undecaprenil-fosfato) de la membrana.
Cuando llega al espacio periplásmico estos bloques de disacáridos son colocados en las brechas ya
formadas por las autolisinas y unas enzimas denominadas ligasas unen los monómeros a una
cadena de peptigoglicano en crecimiento en una reacción de transglicosilación.
Fase 4: Unión del polímero lineal al peptidoglucano preexistente en la pared celular, por
entrecruzamiento de (al menos) parte de sus péptidos respectivos
El paso final y fundamental para una correcta función de la pared es la unión de las cadenas de
peptidoglicano entre sí. Dicho paso se conoce como transpeptidación y consiste en la unión de
cadenas peptídicas adyacentes.
En gram (+): formación de una unión peptídica entre una D-alanina (4) de una cadena y L-lisina (+)
de otra cadena (3) mediante un puente de pentaglicina con la participación de transpeptidasas.
En gram (-): formación de una unión peptídica entre una D-alanina (4) de una cadena y una ácido
diaminopimélico (DAP) (3).
La energía para esta reacción la suministra la hidrólisis del enlace peptídico entre las dos D-ala
terminales. Es decir, en cada reacción de transpeptidación se libera una D-ala (por la enzima D-D-
carboxipeptidasa), correspondiente a la que ocupaba la posición (5).

Esta reacción de entrecruzamiento se hace con la participación de transpeptidasas también
denominadas penicilin binding proteins (PBP), ya que son el sitio blanco de acción de la penicilina y
otros antibióticos β-lactámicos.

3. Éstos se unen a las PBP impidiendo la transpeptidación, provocando la lisis osmótica de las
bacterias. Esto se produciría aparentemente por la semejanza estructural entre la penicilina y el
dímero D-ala-ala reconocido por las PBP que hace que en presencia de penicilina, las PBP se
“confundan” y elaboren un complejo penicilina-enzima que resulta letal para la bacteria (en lugar
del complejo D-ala-enzima).
Figura 3. Estructura del peptidoglicano. Diagrama esquemático de un segmento de peptidoglicano
que muestra las cadenas de polisacáridos, cadenas laterales tetrapeptídicas y puentes peptídicos


Figura 4. Entrecruzam ientos en el peptidoglucano. Arriba: peptidoglucano de E. coli con enlace directo, típico de
muchas bacterias gramnegativas. Abajo: ppetidoglucano de S. aureus. NAM: N-acetilmurámico; NAG: N-
acetilglusamina; Gly: glicina

Figura 5. Diagram a de la biosíntesis del peptidoglucano. PEP, fosfoenolpiruvato; MurNAc y MN, ácido N-
acetilmurámico; GlcNAc y GN, N-acetilglucosamina; C55, bactoprenol.