Proteínas estructurales

Proteínas estructurales

1. PROTEÍNAS ESTRUCTURALES Diana González Freire Luz Angie Velázquez

2. KERATINA Esta proteína constituye la cubierta protectora de todos los vertebrados terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres humanos y también el cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y plumas de muchos animales.

3. ESTRUCTURA

4. FUNCIONES

5. ALBÚMINA

6. FIBRINÓGENO Es una proteína soluble del plasma sanguíneo precursor de la fibrina, su longitud es de 46  nm , su peso 340  kDa . Es responsable de la formación de los coágulos de sangre. Cuando se produce una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno en fibrina gracias a la actividad de plaquetas.

7. ESTRUCTURA formada por tres pares de cadenas polipeptídicas diferentes ( Aa , Bb y g) unidas por puentes disulfuro (1). La molécula de estructura alargada (45 nm de longitud y 9 nm de diámetro) está dividida en tres secciones: el nódulo central, llamado dominio E, está formado por los 6 extremos aminoterminal de las cadenas proteicas, unidos por puentes disulfuro , mientras los dos nódulos externos D están formados por los extremos carboxi -terminal. Los segmentos centrales de las tres cadenas polipeptídicas se enroscan formando una triple a-hélice, conocida como hélice enrollada (región  coiled-coil ) que proporcionan flexibilidad y estabilidad mecánica a la molécula (2). El extremo carboxi -terminal de la cadena Aa , llamado dominio  aC , es un brazo flexible que puede variar su posición y conectarse con otras moléculas de Fbg (3).