Proteinas

1. PROTEÍNAS
PROFª CLEUNI FRETTA WIGGERS

2. FUNFUN
ÇÇ
ÕES DAS PROTE ÕES DAS PROTE
ÍÍ
NASNAS
ESTRUTURAL
ESTRUTURAL
ANTICORPOS - DEFESA
MOVIMENTO
PROTE PROTE
ÍÍ
NASNAS
PROTE PROTE
ÍÍ
NASNAS
RESERVA 
ACTINA ACTINA
MIOSINA MIOSINA

3. PROTEÍNAS P
As Proteínas são 
compostos orgânicos 
de estrutura 
complexa e massa 
molecular elevada (de 
5.000 a 1.000.000 ou 
mais unidades de 
massa atómica).
P
Sintetizadas pelos 
organismos vivos 
através da 
condensação de um 
grande número de 
moléculas de 
aminoácidos, através 
de ligações 
denominadas 
ligações peptídicas

4. PROTEÍNAS
P
Uma proteína é
um conjunto de 
100 ou mais 
aminoácidos, 
sendo os 
conjuntos 
menores 
denominados 
Polipeptídeos.
P
Aminoácidos são 
compostos 
quaternários de 
carbono (C), 
hidrogênio (H), 
oxigênio (O) e 
nitrogênio (N)

6. --
CONSTITUI CONSTITUI
ÇÇ
ÃO QU ÃO QU
ÍÍ
MICA DAS PROTE MICA DAS PROTE
ÍÍ
NAS NAS 
--
OS AMINO OS AMINO
ÁÁ
CIDOS CIDOS
H
2
O
LIGALIGA
ÇÇ
ÃO PEPT ÃO PEPT
ÍÍ
DICADICA
GRUPO  GRUPO 
CARBOXILA CARBOXILA
GRUPO  GRUPO  AMINA AMINA

7. DIFERENTES RADICAIS  DIFERENTES RADICAIS 
––
DIFERENTES AMINO DIFERENTES AMINO
ÁÁ
CIDOS CIDOS

8. P
Vegetais fabricam aminoácidos a partir de 
cadeias de carbono obtidas na 
fotossíntese e de nitrato (NO
3
-
) retirado do 
ambiente.
P
Animais não produzem aminoácidos.
P
O humano consegue obter aminoácidos 
da quebra de proteínas. P
Os aminoácidos essenciais são aqueles 
que não podem ser obtidos da quebra de 
proteínas. Por isso devem estar presentes 
na alimentação.

9. P
União entre aminoácidos.
P
Sempre éfeita entre a carboxila 
(COOH) de uma unidade e a amina 
(NH
2
) de outra.
P
Assim se forma um peptídeo. P
Dipeptídeo
P
Tripeptídeo
P
Polipeptídeo

10. CLASSIFICA CLASSIFICA
ÇÇ
ÃO DOS AMINO ÃO DOS AMINO
ÁÁ
CIDOS  CIDOS 
ENTRE OS 20 AMINO ENTRE OS 20 AMINO
ÁÁ
CIDOS CONHECIDOS CIDOS CONHECIDOS
09 -
ESSENCIAS –
Obtenção através dos alimentos
11- NÃO ESSENCIAIS –
As células produzem

11. POLIPEPT POLIPEPT
ÍÍ
DEOSDEOS
3 2 15
4
número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio
PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS
2aa – DIPEPTÍDEO –
3aa TRIPEPTÍDEO
– 4aa,5aa..

12. UMA VISÃO DA PROTEÍNA
P
Uma molécula de proteína 
tem, a grosso modo, 
formato de um colar de 
contas. O fio fundamental 
da proteína, formado como 
uma seqüência de 
aminoácidos (cuja 
seqüência é determinada 
geneticamente), constitui a 
chamada estrutura 
primária
da proteína. 

13. P
Ocorre, porém, que o papel 
biológico da maioria das 
proteínas depende de uma 
forma espacial muito mais 
elaborada. Assim, o fio 
fundamental é capaz de se 
enrolar sobre si mesmo, 
resultando um filamento 
espiralado que conduz à
estrutura secund estrutura secund
áá
riaria
, 
mantida estável por 
ligações que surgem entre 
os aminoácidos. 

14. P
Novos dobramentos da 
espiral conduzem a 
uma nova forma, 
globosa, mantida 
estável graças a novas 
ligações que ocorrem 
entre os aminoácidos. 
Essa forma globosa 
representa a 
estrutura  estrutura 
terci terci
áá
ria.  ria. 

15. P
Em certas proteínas , 
cadeias polipeptídicas em 
estruturas terciárias 
globosa unem-se, 
originando uma forma 
espacial muito complexa, 
determinante do papel 
bioquímico da proteína. 
Essa nova forma constitui a 
estrutura quatern estrutura quatern
áá
riaria
dessas proteínas. 

16. P
A figura  mostra as 
quatro estruturas da 
hemoglobina juntas. A 
hemoglobina esta 
presente dentro os 
glóbulos vermelhos 
do sangue e seu 
papel biológico é
ligar-se a moléculas 
de oxigênio, 
transportando-as a 
nossos tecidos. 

17. O fio do telefone pode ilustrar bem a 
idéia das estruturas protéicas:

18. P
O aquecimento  de  uma  proteína  a 
determinadas  temperaturas  promove  a 
ruptura  das  ligações  internas  entre  os 
aminoácidos,  responsáveis  pela  manutenção 
das  estruturas  secundária  e  terciária.  Os 
aminoácidos não se separam, são se rompem 
as ligações peptídicas, porém a proteína fica 
“desmantelada”, perde a sua estrutura original. 
Dizemos  que  ocorreu  uma  desnaturação 
protéica,  com  perda  da  sua  forma  origina. 
Dessa maneira a função biológica da proteína é
prejudicada.

19. P
Um exemplo importante é
a substituição, na 
molécula de 
hemoglobina, do 
aminoácido ácido 
glutâmico pelo 
aminoácido valina. Essa 
simples troca provoca 
uma profunda alteração 
na forma da molécula 
inteira de hemoglobina, 
interferindo diretamente 
na sua capacidade de 
transportar 
oxigênio.Hemácias 
contendo a hemoglobina 
alterada adquirem o 
formato de foice, quando 
submetidas a certas 
condições, o que deu 
nome a essa anomalia: 
anemia falciforme. 

20. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Estrutural ou plástica 

21. ESTRUTURAL OU 
PLÁSTICA P
São aquelas que participam dos tecidos 
dando-lhes rigidez, consistência e 
elasticidade. São proteínas estruturais: 
colágeno (constituíntedas cartilagens), 
actinae miosina (presentes na formação 
das fibras musculares), queratina (principal 
proteína do cabelo), fibrinogênio (presente 
no sangue), albumina (encontrada em 
ovos) e outras.

22. PROTEÍNAS
Hormonal

23. HORMONAL
P
Exercem alguma função específica 
sobre algum órgão ou estrutura de um 
organismo como, por exemplo, a 
insulina (embora tecnicamente a 
insulina seja considerada apenas um 
polipeptídeo, devido a seu pequeno 
tamanho).

24. PROTEÍNAS
Defesa

25. DEFESA
P
Os anticorpos são proteínas que 
realizam a defesa do organismo, 
especializados no reconhecimento e 
neutralização de vírus, bactérias e outras 
substâncias estranhas.
P
O fibrinogênio e a trombina são outras 
proteínas responsáveis pela coagulação 
do sangue e prevenção de perda 
sanguínea em casos de cortes e 
machucados.

26. P
Proteínas especializadas em facilitar as reações 
químicas da célula
P
Alterando a forma do substrato
P
Diminuem a energia de ativação das reações químicas 
do corpo. Atua como catalisador
.

27. P
Uma enzima équase sempre uma proteína.
P
As enzimas possuem um centro ativo, onde os 
substratos entrarão e suas ligações químicas 
serão enfraquecidas, facilitando a reação.
P
A enzima não égasta no processo.

28. a
Uma 
enzima
(biocatalizadoravital) é
constituída de duas 
partes de grande 
importância: 
a
A apoenzima, que éa 
parte proteíca a
Coenzima, que éa 
parte não-proteíca.
a
O conjunto completo 
chama-se 
holoenzima
. 

30. P
Uma enzima sócatalisa reações cujos 
reagentes tenham forma complementar àsua. 
Sóassim haveráencaixe.
P
Criou-se então a teoria chave/fechadura.
P
Certas pessoas têm defeitos genéticos 
importantes, fazendo com que aminoácidos 
sejam trocados, alterando a forma das 
enzimas.
P
Isso resultaráem reagentes e reações 
completamente diferentes, alterando o 
metabolismo.

32. P
Concentração da enzima
P
Concentração de substrato
P
Temperatura
P
Grau de acidez ou alcalinidade (pH)

36. P
Substância que possui uma forma 
parecida com o substrato da reação P
Haveráuma competição pela enzima
P
Os produtos verdadeiros da enzima não 
serão mais tão abundantes P
Outro tipo énatural da célula. É
chamado feedback negativo. O produto da reação inibe a ação da enzima.