SINTESIS DE PROTEÍNAS

BIOLOGÍA MOLECULAR Y CELULAR

1. Facultad Ciencias De La Salud 1 Nivel Medicina Biología celular y Molecular DOCENTE: Dra. Mayra Parraga TEMA: SÍNTESIS DE PROTEÍNAS PROCESAMIENTO Y REGULACIÒN INTEGRANTES : ALCIVAR MERA DANIELA MACIAS ZAMBRANO MISHELLE MIELES CEVALLOS LOURDES VERONICA PONCE ROLDAN MARIA FERNANDA VELASCO BRAVO JENIFFER SCARLETT ANDREA STEFANIA VERA CABALLERO

2. SINTESIS DE PROTEINAS, PROCESAMIENTO Y REGULACION

3. La transcripción y al procesamiento del ARN les sigue la traducción . Es decir, la síntesis de proteínas guiada por un molde de ARNm. Las síntesis de proteínas es la etapa final de la expresión genética la mayoría de los genes se regulan principalmente a nivel de la transcripción, la expresión genética a nivel de la traducción, y este control es importante en la regulación genética tanto en células procariotas como eucariotas. La traducción del ARNm es solo el primer paso en la constitución de una proteína funcional.

4. Las cadenas polipeptídicas se sintetizan desde el extremo amino terminal al carboxilo terminal. Cada aminoácidio viene codificado por tres bases (un codón) en el ARNm. La síntesis de proteínas, implica la interacción entre 3 tipos de molécula de ARN (el molde de ARNm, ARNt Y ARNr) además de varias proteínas necesarias para la traducción. la traducción tiene lugar en los Ribosomas , siendo los ARNs de transferencia los adaptadores entre el molde de ARNm y los aminoácidos incorporados a la proteína TRADUCCIÓN DEL ARNm

5. ARN de transferencia Todas las células contienen distintas moléculas de ARN de transferencia que sirven como adaptadores en este proceso. Los ARN de transferencia tiene una longitud de aprox. 70-80 nucleótidos, con una estructura en forma de trébol que es debida a la complementariedad de bases entre distintas regiones de la molécula.

6. Los ARNt para actuar como adaptadores necesitan dos regiones distintas para separarlas en la molécula Todos los ARNt poseen una secuencia CCA en su extremo 3 ´ al cual los aminoácidos se unen covalentemente en concreto a la ribosa de la adenosina terminal. La secuencia del ARNm es reconocida por el laza de anticodón, localizado en el otro extremo de la molécula del ARNt plegada, el cual se une al codón adecuado mediante complementariedad de bases.

7. Cada una de estas enzimas reconoce un único aminoácido y también al ARN (o ARNs) de transferencia al cual se debe unir ese aminoácido. Esto ocurre en 2 etapas… La unión del aminoácido a su ARNt especifico es mediado por un grupo de enzimas llamadas aminoacil ARNt sintetasa, descubiertas por Paul Z amecnik y M ahlon H oagland en 1957.

8. El aminoácido se une al AMP y se forma un intermediario amoniacil AMP. Se produce la transferencia del aminoácido al extremo CCA 3´ del ARNt aceptor, liberándose el AMP. Las dos reacciones son catalizadas por la aminoacil ARNt sintetasa

9. RIBOSOMA Se caracterizaron como partículas subcelulares mediante ultracentrifugacion de las células lisas y normalmente se designan de acuerdo a su coeficiente de sedimentación: 70S par los ribosomas procariotas y 80S para los ribosomas de los eucariotas. E.coli, por ejemplo, contiene aproximadamente 20.000 ribosomas, ocupando cerca del 25% del peso seco de la célula, y las células de mamíferos en continua división contienen aproximadamente 10 millones de ribosomas.

10. Estructuras cristalinas de rayos x de alta resolución de las subunidades ribosómicas 30S(B) y 50S(C)

11. Estructura de la subunidad ribosómica 50S. Un modelo de alta resolución de la subunidades ribosómica 50S con tres moléculas de ARNt adheridas a los denominados A, P, Y E del ribosoma. Las proteínas ribosómicas se muestran en rosa y el ARNr en azul.

12. ORGANIZACIÓN DE LOS ARNm MENSAJEROS E INICIO DE LA TRADUCCIÓN

13. SEÑALES DE INICIO DE TRADUCCIÓN

14. MECANISMOS DE TRADUCCIÓN

15. INICIO DE TRADUCCIÓN EN BACTERIAS

16. INICIO DE TRADUCCIÓN EN EUCARIOTAS

17. ETAPA DE ELONGACION DE LA TRADUCCIÓN

18. REGENERACIÓN DEL EF-TU/GTP

19. TERMINACIÓN DE LA TRADUCCIÓN

20. POLISOMAS

21. REGULACIÓN DE LA TRADUCCIÓN

22. REGULACION DE LA TRADUCCIÓN DE LA FERRITINA

23. Regulación de la traducción mediante fosforilación de el F-2 Y F-2B

24. PAPEL DE LAS CHAPERONAS DURANTE LA TRADUCCION

25. PAPEL DE LAS CHAPERONAS DURANTE EL TRANSPORTE DE LAS PROTEINAS

26. ACTUACIÓN SECUENCIAL DE CHAPERONES Hsp70 y Hsp60

27. ENZIMAS Y PLEGAMIENTOS DE PROTEINAS ACTIVIDAD DE LA PROTEINA DISULFURO ISOMERASA

28. Otro ejemplo de procesamiento proteólico es la formación de enzimas, hormonas, mediante escisión de precursores. La insulina se sintetiza como un precursor polipéptido mas grande y representa un ejemplo clásico

29. Procesamiento proteólico de la insulina

30. GLICOSILACIÓN Las glicoproteínas son de dos tipos: N-glicoproteínas O-glicoproteínas Muchas proteínas eucariotas son modificadas por carbohidratos por la glicosilación. Y estas proteínas se llaman glicoproteínas.

31. Anclaje de carbohidratos para formar glicoproteínas

32. La glicosilación se inicia también en el retículo endoplásmico mientras la proteína se sintetiza. Síntesis de N- glicoproteinas

33. EJEMPLO DE N-OLIGOSACARIDOS

34. los O- oligosacáridos se añaden a las proteinas en el aparato de golgi y se forman por adición de un único azúcar los oligosacáridos ligados a O normalmente están formados por pocos residuos de monosacáridos que se añaden uno a uno.

35. ANCLAJE DE LÍPIDOS En las proteínas ancladas a la cara citosólica de la membrana de las células son comunes 3 tipos de modificaciones: N- MIRISTOILACIÓN PRENILACIÓN PALMITOILACIÓN

36. Adición de un acido graso mediante N- miristoilación

37. Prenilación de una cisteína en el extremo carboxilo terminal

38. Palmitoilación

39. Finalmente los lípidos unidos a los oligosacáridos se añaden a los grupos carboxilos terminal de algunas proteínas

40. REGULACIÓN DE LA FUNCIÓN DE PROTEÍNAS

41. REGULACIÓN DE LA FUNCIÓN DE PROTEÍNAS REGULACIÓN POR PEQUEÑAS MOLÉCULAS La mayoría de las enzimas son reguladas por cambios en su conformación que en muchos casos se produce por la unión de pequeñas moléculas que regulan la actividad enzimática. Una función importante de las proteínas es actuar como enzimas, necesarias para catalizar casi todas las reacciones biológicas INHIBICIÓN FEEDBACK

42. DIFERENCIAS CONFORMACIONALES ENTRE PROTEÍNAS RAS ACTIVAS E INACTIVAS

43. FOSFORILACIÓN DE PROTEÍNAS

44. FOSFORILACIÓN DE PROTEÍNAS

45. REGULACIÓN DE LA DEGRADACIÓN DEL GLUCÓGENO POR FOSFORILACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

46. La epinefrina se une a receptores de la superficie celular. Provoca la producción de AMP Cíclico que activa una proteína quinasa dependiente de AMPc

47. La AMPc fosforila y activa la fosforilasa quinasa y ésta fosforila y activa la glucógeno fosforilasa . La glucógeno fosforilasa cataliza la degradación del glucógeno a glucosa-1-fosfato

48. DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS

49. VÍA DE LA UBIQUITINA-PROTEASOMA

50. DEGRADACIÓN DE LA CICLINA DURANTE EL CICLO CELULAR

51. DEGRADACIÓN DE LA CICLINA DURANTE EL CICLO CELULAR

52. DEGRADACIÓN DE LA CICLINA DURANTE EL CICLO CELULAR

53. PROTEÓLISIS LISOSÓMICA

54. PROTEÓLISIS LISOSÓMICA

55. PROTEÓLISIS LISOSÓMICA

56. PROTEÓLISIS LISOSÓMICA

57. GRACIAS!