Aminoacidos

1. ASPECTOS GENERALES DE ASPECTOS GENERALES DE
LOS AMINOÁCIDOSLOS AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA)
son son ácidos orgánicos con un grupo amino en ácidos orgánicos con un grupo amino en
posición alfaposición alfa. Según esta definición, los cuatro . Según esta definición, los cuatro
sustituyentes del carbono alfa (Csustituyentes del carbono alfa (Cαα) en un aminoácido ) en un aminoácido
son:son:
el grupo carboxiloel grupo carboxilo
un grupo aminoun grupo amino
un átomo de hidrógenoun átomo de hidrógeno
una cadena lateral R, que es característica de cada AAuna cadena lateral R, que es característica de cada AA

4. COO
-
C
R
H3N
+
H
Aminoácidos
Grupo carboxilo
(disociado)
Grupo amino
(protonado)
Cadena
lateral
Carbono a

5. CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
Aunque la mayoría de los AA presentes Aunque la mayoría de los AA presentes
en la Naturaleza se encuentran formando en la Naturaleza se encuentran formando
parte de las proteínas, hay algunos que parte de las proteínas, hay algunos que
pueden desempeñar otras funciones. pueden desempeñar otras funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:Hay, por tanto, dos grupos de AA:

aminoácidos proteicosaminoácidos proteicos

aminoácidos no proteicosaminoácidos no proteicos

6. AMINOÁCIDOS PROTEICOSAMINOÁCIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en Los AA proteicos se dividen, a su vez, en
dos grupos:dos grupos:

aminácidosaminácidos codificables codificables o universales o universales, que , que
permanecen como tal en las proteínaspermanecen como tal en las proteínas

aminácidosaminácidos modificados modificados o particulares o particulares, ,
que son el resultado de diversas que son el resultado de diversas
modificaciones químicas posteriores a la modificaciones químicas posteriores a la
síntesis de proteínassíntesis de proteínas

7. AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLESAMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES
Los AA proteicos codificables Los AA proteicos codificables son 20son 20::
3.3.AlaninaAlanina (Ala, A) (Ala, A)
4.4.CisteínaCisteína (Cys, C) (Cys, C)
5.5.AspárticoAspártico (Asp, D) (Asp, D)
6.6.GlutámicoGlutámico (Glu, E) (Glu, E)
7.7.FenilalaninaFenilalanina (Phe, F) (Phe, F)
8.8.GlicinaGlicina (Gly, G) (Gly, G)
9.9.HistidinaHistidina (His, H) (His, H)
10.10.IsoleucinaIsoleucina (Ile, I) (Ile, I)
11.11.LisinaLisina (Lys, K) (Lys, K)
12.12.LeucinaLeucina (Leu, L) (Leu, L)
13.13.MetioninaMetionina (Met, M) (Met, M)
14.14.AsparraginaAsparragina (Asn, N) (Asn, N)
15.15.ProlinaProlina (Pro, P) (Pro, P)
16.16.GlutaminaGlutamina (Gln, Q) (Gln, Q)
17.17.ArgininaArginina (Arg, R) (Arg, R)
18.18.SerinaSerina (Ser, S) (Ser, S)
19.19.TreoninaTreonina (Thr, T) (Thr, T)
20.20.ValinaValina (Val, V) (Val, V)
21.21.TriptófanoTriptófano (Trp, W) (Trp, W)
22.22.TirosinaTirosina (Tyr, Y) (Tyr, Y)

8. De estos 20 AA, la mitad pueden ser De estos 20 AA, la mitad pueden ser
sintetizados por el hombre, pero el resto no, y sintetizados por el hombre, pero el resto no, y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: por lo tanto deben ser suministrados en la dieta:
son los son los AA esencialesAA esenciales. .
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr,
Thr, Cis, Met y Lys.Thr, Cis, Met y Lys.
Además, en recién nacidos el AA His es Además, en recién nacidos el AA His es
esencial porque su organismo todavía no ha esencial porque su organismo todavía no ha
madurado lo suficiente como para poder madurado lo suficiente como para poder
sintetizarlo.sintetizarlo.

9. Los AA proteicos se pueden clasificar en Los AA proteicos se pueden clasificar en
función de:función de:

la naturaleza y propiedades de la cadena lateral Rla naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

la polaridad de la cadena lateral Rla polaridad de la cadena lateral R

10. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN
FUNCIÓN DE LA NATURALEZA DE SU FUNCIÓN DE LA NATURALEZA DE SU
CADENA LATERALCADENA LATERAL
Según este criterio, se distinguen los siguientes Según este criterio, se distinguen los siguientes
grupos:grupos:
1.- 1.- ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO NEUTROS CON CADENA NO
POLARPOLAR: En ellos la cadena lateral es un : En ellos la cadena lateral es un
hidrocarburo alifático. hidrocarburo alifático.
Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.

Glicina, Gly, GGlicina, Gly, G

Alanina, Ala, AAlanina, Ala, A

Valina, Val, VValina, Val, V

Leucina, Leu, LLeucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, IIsoleucina, Ile, I

11. COO
-
CH
3N
+
H
H
COO
-
CH3N
+
H
CH3
COO
-
CH
3N
+
H
CH
H
3CCH
3
Glicina
Gly, G
Alanina
Ala, A
Valina
Val, V
ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR

12. COO
-
CH3N
+
H
CH
2
CH
H
3CCH
3
COO
-
CH
3N
+
H
CH
H3CCH2
CH
3
Leucina
Leu, L
Isoleucina
Ile, I
ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR

13. CARACTERISTICAS
•Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral
(con excepción de G)
•Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la proteína debido al
efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
•Reactividad química muy escasa

14. 2.- 2.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA
POLAR NO IONIZABLE POLAR NO IONIZABLE
(HIDROXIÁMINOACIDOS)(HIDROXIÁMINOACIDOS) : Poseen un : Poseen un
grupo alcohólico en su cadena lateral. grupo alcohólico en su cadena lateral.
Son la T y S.Son la T y S.

Treonina, Thr, TTreonina, Thr, T

Serina, Ser, SSerina, Ser, S

15. COO
-
CH
3N
+
H
CH
2OH
COO
-
CH3N
+
H
COHH
CH3
Serina
Ser, S
Treonina
Thr, T
Hidroxiaminoácidos

16. Hidroxiaminoácidos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)
Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas
glicoproteínas
El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de
fosforilación: importante modificación postraduccional
que regula la actividad de muchas proteínas

17. 3.- NEUTROS 3.- NEUTROS AROMÁTICOSAROMÁTICOS: La cadena : La cadena
lateral es un grupo aromático: benceno en lateral es un grupo aromático: benceno en
el caso de la F, fenol en el caso de la Y e el caso de la F, fenol en el caso de la Y e
indol en el caso del W. indol en el caso del W.
Estos AA, además de formar parte de las Estos AA, además de formar parte de las
proteínas son precursores de otras proteínas son precursores de otras
biomoléculas de interés: hormonas biomoléculas de interés: hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.

Fenilalanina, Phe, FFenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, YTirosina, Tyr, Y

Triptófano, Trp, WTriptófano, Trp, W

18. COO
-
CH
3N
+
H
CH
2
COO
-
CH3N
+
H
CH2
OH
COO
-
CH
3N
+
H
CH
2
NH
Fenilalanina
Phe, F
Tirosina
Tyr, Y
Triptófano
Trp, W
Aminoácidos Neutros Aromáticos

19. Aminoácidos Neutros aromáticos
La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban
luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas
se debe a su contenido en estos aminoácidos
Fenilalanina y Triptófano son hidrofóbicos

20. 4.-4.- AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o
TIOAMINOÁCIDOSTIOAMINOÁCIDOS: Contienen azufre. : Contienen azufre.
Son Cisteína y MetioninaSon Cisteína y Metionina
. .

21. COO
-
CH
3N
+
H
CH
2
SH
COO
-
CH
3N
+
H
CH2
CH2
S
CH3
Cisteína
Cys, C
Metionina
Met, M
Tioaminoácidos

22. Tioaminoácidos
Importante papel estructural de la cisteína por la
posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro
residuo de cisteína
La cisteína participa en el centro activo de muchas
enzimas
La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis
de proteínas (codon AUG)

23. 5.- 5.- AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxílicos)AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxílicos)
Y SUS AMIDASY SUS AMIDAS: :
Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).

Aspártico, Asp, DAspártico, Asp, D

Glutámico, Glu, EGlutámico, Glu, E
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) Sus amidas correspondientes son la asparragina (N)
y la glutamina (Q).y la glutamina (Q).

Asparragina, Asn, NAsparragina, Asn, N

Glutamina, Gln, QGlutamina, Gln, Q

24. COO
-
CH
3N
+
H
CH2
COO
-
COO
-
CH
3N
+
H
CH
2
CONH
2
COO
-
CH3N
+
H
CH2
CH2
COO
-
COO
-
CH3N
+
H
CH2
CH
2
CONH2
Ác.Aspártico
Asp, P
NE
Asparragina
Asn, N
NE
Ác.Glutámico
Glu, E
NE
Glutamina
Gln, Q
NE
Aminoácidos dicarboxílicos y amidas

25. Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas
Todos ellos son importantísimos intermediarios en el
metabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de
las serin enzimas (tríada SHD)
Proveen a la proteína de superficies aniónicas que
sirven para fijar cationes (p.e., Ca
++
)

26. 6.- 6.- AMINOACIDOS BÁSICOSAMINOACIDOS BÁSICOS : La cadena : La cadena
lateral contiene grupos básicos. El grupo lateral contiene grupos básicos. El grupo
básico puede ser un grupo amino (K), un básico puede ser un grupo amino (K), un
grupo guanidino (R) o un grupo imidazol grupo guanidino (R) o un grupo imidazol
(H).(H).

Lisina, Lys, KLisina, Lys, K

Arginina, Arg, RArginina, Arg, R

Histidina, His, HHistidina, His, H

27. COO
-
CH3N
+
H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
COO
-
CH3N
+
H
CH
2
CH
2
CH
2
NH
C
+
H
2N
NH
2
COO
-
CH3N
+
H
CH2
HN
NH
+
Lisina
Lys, K
Arginina
Arg, R
Histidina
His, H
Aminoácidos dibásicos

28. Aminoácidos dibásicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en
catálisis enzimática (bases de Schiff)
Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimas
a la estructura de la proteína
Arginina es un importante intermediario en el ciclo de
la urea
Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,
debido al carácter nucleófilo del imidazol
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios
biológicos por tener un pK
a
cercano al pH intracelular

29. 7.- 7.- IMINOÁCIDOSIMINOÁCIDOS: Tienen el grupo a-amino : Tienen el grupo a-amino
sustituído por la propia cadena lateral, sustituído por la propia cadena lateral,
formando un anillo pirrolidínico. Es el caso formando un anillo pirrolidínico. Es el caso
de la P.de la P.

30. Aminas secundarias (“Iminoácidos”)
Prolina
Pro, P
NE
NH
2
+
COO
-

31. Constituye una excepción el AA prolinaConstituye una excepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, , con un anillo pirrolidínico,
que puede considerarse como un que puede considerarse como un αα -aminoácido que está N- -aminoácido que está N-
sustituído por su propia cadena lateralsustituído por su propia cadena lateral

32. Prolina
Importante papel estructural: su presencia dificulta
la formación de estructura secundaria
Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-
prolina) es muy abundante en el colágeno

33. Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminoácidos polares sin carga eléctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminoácidos polares con carga eléctrica:
- Aniónicos (-): D, E
- Catiónicos (+): K, R, H
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN LA
FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL

34. Isoméros ÓpticosIsoméros Ópticos

35. En todos los AA proteicos, excepto en la En todos los AA proteicos, excepto en la
glicina (Gly), glicina (Gly), el carbono a es asimétricoel carbono a es asimétrico
y por lo tanto, son ópticamente activos. y por lo tanto, son ópticamente activos.
Esto indica que Esto indica que existen dos existen dos
enantiómerosenantiómeros (isómeros ópticos), uno de (isómeros ópticos), uno de
la serie D y otro de la serie L. la serie D y otro de la serie L. Los AA Los AA
proteicos son invariablemente de la proteicos son invariablemente de la
serie Lserie L. .

36. L-Alanina L-Gliceraldehido
Aminoácidos: estereoisomería
CH2N H
COOH
R
CHO H
CHO
CH2OH

37. L-AlaninaD-Alanina
Aminoácidos: estereoisomería
C
COO
-
+
H3N H
CH3
C
COO
-
CH3
NH
3
+
H

38. COO
-
C
+
H3N H
CH OH
CH3
COO
-
C
+
H
3N H
CH CH
3
CH
2
CH
3
L-Treonina L-Isoleucina

39. PROPIEDADES DE LOS PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS AMINOACIDOS
La cisteína (C) tiene gran importancia La cisteína (C) tiene gran importancia
estructural en las proteínas porque puede estructural en las proteínas porque puede
reaccionar con el grupo SH de otra C para reaccionar con el grupo SH de otra C para
formar un puente disulfuro (-S-S-), formar un puente disulfuro (-S-S-),
permitiendo el plegamiento de la proteína. permitiendo el plegamiento de la proteína.
Por este motivo, en algunos hidrolizados Por este motivo, en algunos hidrolizados
proteicos se obtiene el AA proteicos se obtiene el AA cistinacistina, que , que
está formado por está formado por dos cisteínas unidas dos cisteínas unidas
por un puente disulfuropor un puente disulfuro..

40. N
HC
C N
HC
C
CH
2
SH
CH
2
SH
H O H O
N C
C
C
N
CH2SSCH2C
N
C
H
O
O
H
CN

41. COO
-
CH
+
H3N
CH2SSCH2
CH
COO
-
+
H3N
C
COO
-
+
H
3N H
CH2
SH
Cisteína
Cistina

42. PROPIEDADES DE LOS PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
Los AA son excelentes amortiguadoresLos AA son excelentes amortiguadores, ,
gracias a la capacidad de disociación del gracias a la capacidad de disociación del
grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupo carboxilo, del grupo amino y de otros
grupos ionizables de sus cadenas laterales grupos ionizables de sus cadenas laterales
(carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino,
etc).etc).

43. Equilibrios de ionización de los Equilibrios de ionización de los
grupos ionizables de un AAgrupos ionizables de un AA

44. Valores de pKa de los aminoácidosValores de pKa de los aminoácidos

45. COOH
CH
CH
3
H3N
+
COO
-
CH
CH
3
H
3N
+
COO
-
CH
CH
3
H2N
I IIIII

46. Base añadida (uu. arbitrarias)
0 1 2
pH
0
2
4
6
8
10
12
14
Titulación de aminoácido neutro
I
II
III

47. COOH
CH
CH2
H3N
+
COOH
COO
-
CH
CH
2
H
3N
+
COOH
COO
-
CH
CH
2
H
3N
+
COO
-
COO
-
CH
CH2
H
2N
COO
-
I IIIII IV

48. Base añadida (uu. arbitrarias)
0 1 2 3
pH
0
2
4
6
8
10
12
14
I
II
III
IV
Titulación de aminoácido dicarboxílico

49. Base añadida (uu. arbitrarias)
0 1 2 3
pH
0
2
4
6
8
10
12
14
Titulación de aminoácido dibásico
I
II
III
IV

50. I IIIII IV
COOH
CHH
3N
+
(CH2)4
NH3
+
COO
-
CHH3N
+
(CH
2)
4
NH3
+
COO
-
CHH2N
(CH
2)
4
NH3
+
COO
-
CHH
2N
(CH
2)
4
NH
2

51. El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a
determinar las determinar las propiedades electrolíticas de las propiedades electrolíticas de las
proteínasproteínas, y de ellas dependen, en gran medida, sus , y de ellas dependen, en gran medida, sus
propiedades biológicas. En el modelo de interacción propiedades biológicas. En el modelo de interacción
proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan
un papel fundamental. Por este motivo, la función de las un papel fundamental. Por este motivo, la función de las
proteínas es extraordinariamente sensible al pH:proteínas es extraordinariamente sensible al pH:
A pH bajoA pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables , la mayor parte de los grupos disociables
estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número
de de cargas positivascargas positivas en la proteína en la proteína
A pH elevadoA pH elevado, los grupos disociables no estarán , los grupos disociables no estarán
protonados, con lo cual habrá mayor número de protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas cargas
negativasnegativas

52. Los grupos ácido-base débiles presentan una Los grupos ácido-base débiles presentan una
capacidad tamponadora máxima en la zona capacidad tamponadora máxima en la zona
próxima al pKapróxima al pKa. .
Hay que destacar el hecho de que estos valores Hay que destacar el hecho de que estos valores
de pKa calculados para los AA en disolución de pKa calculados para los AA en disolución
pueden verse ligeramente pueden verse ligeramente modificados en el modificados en el
entorno proteicoentorno proteico. .
Se observa que el único grupo lateral con un Se observa que el único grupo lateral con un
pKa próximo al pH fisiológico es la cadena pKa próximo al pH fisiológico es la cadena
lateral de lalateral de la histidina histidina. Por ello, las proteínas . Por ello, las proteínas
ricas en este AA se comportarán como ricas en este AA se comportarán como
excelentes amortiguadores fisiológicos. excelentes amortiguadores fisiológicos.

53. Cambios en el pH se traducen en cambios Cambios en el pH se traducen en cambios
en el número de cargas de la proteína, y en el número de cargas de la proteína, y
estos cambios pueden inhibir la estos cambios pueden inhibir la
interacción de la proteína con un ligando interacción de la proteína con un ligando
determinado. Por este motivo, muchas determinado. Por este motivo, muchas
proteínas (enzimas, sobre todo) sólo proteínas (enzimas, sobre todo) sólo
pueden funcionar en un margen pueden funcionar en un margen
relativamente estrecho de pH. Aquí radica relativamente estrecho de pH. Aquí radica
la importancia del mantenimiento de la importancia del mantenimiento de
valores constantes de pH en el medio valores constantes de pH en el medio
interno del organismointerno del organismo

55. AMINOÁCIDOS PROTEICOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS
MODIFICADOSMODIFICADOS
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las
proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a
los los AA modificados o particularesAA modificados o particulares. Entre las modificaciones . Entre las modificaciones
más frecuentes destacan:más frecuentes destacan:
HIDROXILACIÓNHIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la : Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina4-hidroxiprolina o la o la
5-hidroxilisina5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en , que se encuentran en proporción importante en
el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como
K, y son posteriormente hidroxilados.K, y son posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIÓNCARBOXILACIÓN : El E, por carboxilación post-sintética se : El E, por carboxilación post-sintética se
convierte en ácido convierte en ácido g-carboxiglutámicog-carboxiglutámico..

56. 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina δ-
carboxiglutámico

57. Reacciones Quimicas Reacciones Quimicas
ADICIÓN DE IODOADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del : En la tiroglobulina (una proteína del
tiroides), la tiroides), la TirosinaTirosina sufre diversas reacciones de sufre diversas reacciones de
iodacióniodación y condensación que originan AA como la y condensación que originan AA como la
monoiodotirosinamonoiodotirosina, , diiodotirosinadiiodotirosina, la , la triiodotirosinatriiodotirosina o o
la la liotirosinaliotirosina..
CONDENSACIÓNCONDENSACIÓN : La : La cistinacistina es el resultado de la unión es el resultado de la unión
de dos C por medio de unde dos C por medio de un puente disulfuro puente disulfuro (-S-S-). (-S-S-).

59. COO
-
CH
+
H3N
CH2SSCH2
CH
COO
-
+
H3N
C
COO
-
+
H
3N H
CH2
SH
Cisteína
Cistina

60. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOSAMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen más de un centenar, sobre todo en Se conocen más de un centenar, sobre todo en
plantas superiores, aunque su función no plantas superiores, aunque su función no
siempre es conocida. Se pueden dividir en tres siempre es conocida. Se pueden dividir en tres
grupos:grupos:
1.- 1.- D-AMINOÁCIDOSD-AMINOÁCIDOS: La : La D-AlaD-Ala y el y el D-GluD-Glu
forman parte del peptidoglicano de la pared forman parte del peptidoglicano de la pared
celular de las bacterias. La gramicidina S es un celular de las bacterias. La gramicidina S es un
péptido con acción antibiótica que contiene péptido con acción antibiótica que contiene D-D-
PhePhe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y . En ciertos péptidos opioides de anfibios y
reptiles también aparecen D-aminoácidos.reptiles también aparecen D-aminoácidos.D-D-
AlaD-GluD-PheAlaD-GluD-Phe

61. 2.- 2.- αα -AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS : :

La La L-ornitina L-ornitina y la y la L-citrulina L-citrulina son importantes son importantes
intermediarios en el metabolismo de la intermediarios en el metabolismo de la
eliminación del nitrógeno y la eliminación del nitrógeno y la creatinacreatina (un (un
derivado de la G) juega un papel importante derivado de la G) juega un papel importante
como reserva de energía metabólica. como reserva de energía metabólica.

También pertenecen a este grupo la También pertenecen a este grupo la
homoserinahomoserina y la y la homocisteínahomocisteína..

62. C
COO
-
+
H
3N H
CH
2
CH
2
CH2
NH3
+
C
COO
-
+
H
3N H
CH
2
CH
2
CH
2
NH
CO
NH2
C
COO
-
+
H3N H
CH2
CH2
SH
C
COO
-
+
H
3N H
CH
2
CH
2OH
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
Ornitina Citrulina
HomocisteínaHomoserina

63. C
COO
-
+
H3N H
CH2
OH
HO
Aminoácidos no proteicos: DOPA
L-DOPA
(dihidroxifenilalanina)
Catecolaminas
Hormonas
tiroideas
Melanina

64. COO
-
CH
2
CH2
NH3
+
COO
-
CH2
CH2
CH2
NH3
+
w-Aminoácidos
b-Alanina
GABA
g-Aminobutirato

65. Modificaciones postraduccionales, 1
CCH2
HC
NH2
+
H2C
COO
-
HO
H C
COO
-
+
H3N H
CH
2
CH
2
C
CH
2
NH3
+
OHH
C
COO
-
+
H3N H
CH2
HC
COO
-
COO
-
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
4-carboxiglutámico

66. SYSMEHFRWGKPV
a-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)
SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
ACTH (Hormona corticotropa)
CYIQNCPLG
CYFQNCPRG
CYFQNCPKG
Oxitocina
Arginin-Vasopresina
Lisin-Vasopresina
Hormonas
peptídicas

67. NH
NH
N
O
O CH2
NH
N
O
CO
NH2
TRH (Hormona liberadora de tirotropina)
Piroglutamil-histidil-prolinamida

68. DRVYHPFHL DRVYHPF
HL
ECA
Angiotensina I
Angiotensina II
RPPGFSPFR
KRPPGFSPFR
Bradiquinina
Kalidina
Péptidos vasoactivos