Clase de Diapositivas Bioquímica- clase .pptx

Las enzimas son proteínas esenciales en todos los seres vivos que actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas específicas dentro de las células sin ser consumidas en el proceso. Son fundamentales para funciones corporales como la digestión y el crecimiento, y su función depende de una estructura tridimensional única y condiciones ambientales específicas de temperatura y pH.

1. BIOQUÍMICA DEPARTAMENTO DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DINÁMICAS ENZIMAS I

2. Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos( animales, vegetales) están catalizadas por enzimas . Las enzimas catalizan todas las reacciones biológicamente importantes. ENZIMAS Muchas áreas de la medicina se han visto notablemente beneficiadas por la aplicación del análisis enzimático, enfermedades como: la galactosemia, los infartos de miocardio, las enfermedades ósea, el cáncer de próstata, la enfermedad hepática obstructiva y las distrofias musculares pueden citarse como ejemplos clínicos comunes. La actividad enzimática puede mostrarse elevada en ciertas enfermedades y estar disminuida en otras. Etimología: del griego y significa “ en levadura “. Introducida por Kühne en 1878.

3. Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores específicos Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular. Q ue , incrementan la velocidad de las reacciones químicas llevándolas más rápidamente a su posición de equilibrio , Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir. Las enzimas pueden actuar dentro de la célula , fuera de ésta, y en el tubo de ensayo. E + S  ESEP  E + P E E E E

4. Enzima - Catalizador Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química. Las enzimas como catalizadores que son no hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólo aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo Las enzimas hacen posibles la combustión de una grasa a 37°C. La misma grasa arde en una vela( sin catalizador) a 700°C Vela(CH₂)n grasa + 3/2 O₂ n CO₂ + nH₂O + energía ( calor) (CH₂)n grasa + 3/2 O₂ n CO₂ + nH₂O + energía ( calor) En la célula hepática: 37°C Enzimas 700°C

5. Por ejemplo: H 2 O + CO 2 H 2 CO 3 H + + HCO 3 - La velocidad de reacción de la descomposición no catalizada del ácido carbónico en H 2 O y CO 2 es baja, no alcanzándose el equilibrio hasta transcurridas varias horas. Si se añade anhidrasa carbónica a una muestra de agua carbonatada, se alcanzará el equilibrio en minutos o incluso en menos tiempo. Los hematíes son especialmente ricos en anhidrasa carbónica. Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas :  • Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias

6. La enzima disminuye la energía de activación Tiempo de la reacción E + S E + P Sin enzima Con enzima La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción de las enzimas, aceleran la reacción El aumento de temperatura necesario para producir la reacción no catalizada seria de 529°C Una enzima no afecta la constante de equilibrio de la reacción que catalizan, de manera que la reacción tiene lugar más rápidamente aceleran .

7. Características de las enzimas Es una proteína Actúan en baja concentración No sufren modificaciones durante la reacción Se recupera intacta No afecta el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad Son específicas Son catalíticas Su actividad catalítica está regulada. Existen TRES características fundamentales en la catálisis general y la enzimática en particular; que los catalizadores NO tienen : Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturación Pueden ser reguladas

8. Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Después de la reacción, enzimas y productos se separan. Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción

9. Estructura de una enzima: Además del componente proteico, muchas enzimas requieren constituyentes no proteicos para su función como catalizadores. Estas sustancias accesorias reciben diversos nombres, como cofactor, grupo prostético o coenzima. Los cofactores, . Son pequeñas moléculas orgánicas e inorgánicas( átomos, iones o moléculas) esenciales para la catálisis, sin ser enzima ni substrato. Así por ejemplo, la actividad de la β- hidroxibutirato deshidrogenasa requiere fosfolípidos. Estos lípidos son cofactores. Algunas enzimas requieren cofactores catiónicos( Cu,Mg 2+ ,Zn 2+, etc o aniónicos inorgánicos como ion cloruro( Cl 1- etc ) necesario para la α-amilasa pancreática.

10. El término coenzima se aplica a la molécula orgánica, derivadas a menudo de una vitamina y que son esenciales para la actividad catalítica de una enzima. Generalmente, la coenzima está unida de forma tan débil que la simple diálisis la separa de la proteína. El grupo prostético es cualquier porción no aminoacídica de una proteína que confiere a ésta alguna propiedad especial. Así el hemo, que confiere una elevada capacidad de fijación del oxígeno, es el grupo prostético de la hemoglobina. El grupo prostético se halla unido a la proteína mediante enlaces covalentes, que para disociarse de la enzima requiere ácidos fuertes. La apoenzima; es la parte proteica de la enzima y es catalíticamente inactiva. Enzima : apoenzima + cofactor  

11. La anhidrasa carbónica, es una clase de enzima conocida como metaloenzima, dado que, para poder actuar, tiene unos requerimientos absolutos de al menos 1 átomo gramo de zinc por mol de proteína. La separación del zinc produce la completa inactivación de la anhidrasa carbónica El hombre necesita ingerir con la dieta muchos metales en cantidades muy pequeñas, lo cual constituye la expresión directa de las necesidades de ciertos metales específicos en las estructuras de diversas enzimas. El complejo funcional completo de una proteína y todos sus factores accesorios necesarios reciben el nombre de holoenzima:   Holoenzima= apoenzima + coenzima( cofactor)

12. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a: Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato Transformación catalítica del mismo En ambas funciones participan: Cadenas laterales de los aminoácidos Grupos o moléculas no proteicas: Grupos prostéticos Iones metálicos Cofactores

13. Como cualquier otro material biológico, las enzimas están sujetas a recambio y sustitución . Por consiguiente, toda dieta debe incluir suficientes aminoácidos esenciales, metales y vitaminas para la reposición de las enzimas. La limitada capacidad de almacenamiento de la mayoría de los iones metálicos esenciales y la labilidad biológica de la mayor parte de las vitaminas en el ser humano, hacen necesario satisfacer de forma continua las necesidades nutricionales de todos los componentes enzimáticos. Las coenzimas de difusión libre , por lo general, sirven como acarreadores de reutilización continua de hidrógeno ( FADH 2 ), hidruro ( NADH + H + y NADPH +H + ) o de unidades químicas como los grupos acilo ( Coenzima A ) o los grupos metilo ( folato), para depositarlos entre los puntos de generación y consumo. Por lo tanto. Estas últimas coenzimas pueden considerarse como segundos sustratos.

14. Las enzimas que requieren coenzimas incluyen a las catalizadoras de las oxidorreducciones, reacciones de transferencias de grupos y de isomerización, y las reacciones formadoras de enlaces covalentes ( clases: 1,2,5 y 6),. Las reacciones líticas catalizadas por las enzimas digestivas( hidrolasas), no requieren coenzimas Clasificación de las coenzimas a) Por la transferencia de grupos diferentes del hidrógeno: .- Fosfato de azúcares .- CoA-SH .- Pirofosfato de tiamina .- Coenzima del folato .- Biotina .- Coenzima de la cobalamida ( B 12 ) .- Acido lipoico

15. b) Por la transferencia de hidrógeno: .- NAD+, NADP+ .- FMN, FAD .- Acido lipoico .- Coenzima Q Los cofactores participan de dos maneras distintas: 1. A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen sin ser modificados del ciclo catalítico 2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo catalítico y por lo general requieren otra enzima para volver al estado original. Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general. Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, en todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por lo tanto, vitaminas . Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminas son cofactores enzimáticos

16. Algunos elementos inorgánicos, que son cofactor para enzimas

17. Cofactores de naturaleza vitamínica; ejemplos 1. Hidrosolubles Tiamina Tiamina pirofosfato B 1 Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B 2 Piridoxal Piridoxal fosfato B 6 Cobalamina Coenzimas cobamídicos B 12 Ác. Ascórbico Ac. Ascórbico C Nicotinamida NAD + , NADP + PP Ác. Lipoico Lipoamida Ác.Fólico Coenzimas folínicos Ác.Pantoténico Panteteínas (CoA, p.e.) 2. Liposolubles Naftoquinonas α - Carboxilación K

18. Cofactores de naturaleza no vitamínica: ejemplos Hemo Hemoenzimas, citocromos Complejos Fe-S Ferredoxinas Quinonas Tr. electrónico mitocondrial y fotosintético Glutatión Redox; transporte de aminoácidos ATP Transf.de fosfato y/o de energía UTP Transf.de grupos glicosídicos PAPS Transf.de grupos sulfato S-AM Transf.de grupos metilo Carnitina Transportador de grupos acil- Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimáticos Liposolubles Retinoides vit. A Calciferoles vit. D Tocoferoles vit. E

19. Cofactores redox Operan en procesos de transferencia electrónica, a veces como aceptores, a veces como donadores. - Cofactores piridínicos (NAD + , NADP + ) - Cofactores flavínicos - Cofactores hemínicos - Ferredoxinas - Quinonas - Ác. Ascórbico - Ác. Lipoico - Glutatión

20. Nicotinamida - Ribosa - P - P - Ribosa - Adenina NAD + NADP +

21. NAD + , NADP + (Formas oxidadas) NADH, NADPH (Formas reducidas) AH 2 + NAD(P) + A + NAD(P)H + H +

22. Flavina (Isoaloxazina) Ribitol Fosfato Riboflavina (vit. B 2 ) FMN: Flavin mononucleótido (Riboflavin fosfato)

23. FAD: Flavin Adenin Dinucleótido

24. Forma oxidada Semiquinona (Radical libre) Forma reducida

25. Citocromos Son proteínas de tamaño pequeño, que operan como transportadores monoelectrónicos debido a una transición Fe 2+ Fe 3+ Se distinguen tres tipos: 1. Citocromos A: Alto potencial redox (transportadores terminales) 2. Citocromos B: Bajo potencial redox 3. Citocromos C: Potencial redox intermedio (Se distinguen por su espectro característico de absorción)

26. Cofactores quinónicos Quinona Hidroquinona

27. Ubiquinona (Coenzima Q)

28. Ácido Ascórbico (vit. C) A AH 2

29. Lys Lys AH 2 A Lipoamida Dihidrolipoamida Ác. Lipoico

30. Glutatión: g - Glu-Cys-Gly (forma reducida, GSH) g -Glu-Cys-Gly Glutatión: forma oxidada, GSSG 2GSH + A GSSG + AH 2

31. Tiamina pirofosfato, TPP Tiamina (vit. B 1 )

32. Piridoxal (vit. B 6 ) Piridoxal fosfato

33. Piridoxal fosfato Piridoxamina fosfato

34. Ác. Fólico Pteridina 4-amino benzoico Poliglutamato

35. Folato reductasa DHF Reductasa Ác. Fólico Ác.Dihidrofólico, DHF Ác.Tetrahidrofólico, THF Methotrexate

36. N5,N10 Metilen THF N5 Formil THF

37. Cobalamina (vit. B 12 )

38. CO 2 Biotina Carboxibiotina

39. Biotinil- proteína

40. Ác. Pantoico b -Alanina Ác. Pantoténico Ác. Pantoténico Cisteamina Panteteína

41. ADP Panteteína Coenzima A

42. 3’- Fosfoadenil 5’- Fosfosulfato (PAPS)

43. Carnitina 5’- Adenosina trifosfato (ATP)

44. SISTEMAS ENZIMÁTICOS: E + S ES E + P Sustrato(S): es la molécula sobre la cual actúa la enzima para formar productos. Como la mayoría de las reacciones enzimáticas son de tipo reversible, los productos de una reacción en un sentido pueden transformarse en sustratos de una reacción en sentido inverso. Complejo enzima sustrato( ES): Es el estado de transición o de activación, en la cual los enlaces del sustrato están distorsionado e inestable al máximo( es el alto nivel energético). El máximo nivel de energía corresponde a la configuración más inestable del sustrato y el estado en que la cambiante molécula de sustrato está más fuertemente unida a los grupos funcionales de la enzima que participan en la reacción.

45. Donde ES representa un estado de transición en el sitio activo del complejo enzimático, el acoplamiento del sustrato al sitio activo da lugar a que el sustrato adopte un estado de transición mediante una o de los siguientes mecanismos: un sistema de transferencia de carga, la distorsión conformacional de las moléculas del sustrato u otros procesos en virtud de las cuales el sustrato del complejo enzima – sustrato adopta la conformación de transición necesaria para su conversión en producto. Un vez que se ha formado el estado de transición, éste puede volver a sustrato o descomponerse en productos. La enzima no cambia el nivel energético inicial de los sustrato o el final de los productos.

46. Las abzimas ( anticuerpos catalíticos ) son anticuerpos contra el complejo del estado de transición. Pueden actuar como enzimas artificiales. Por ejemplo se han diseñado abzimas contra el complejo de estado de transición de la cocaína esterasa, la enzima que degrada en el organismo. Estas abzimas tienen actividad esterásica, y pueden utilizarse inyecciones mensuales de abzima contra la droga para destruir rápidamente la cocaína en la sangre, disminuyendo la dependencia de los individuos adictos. Producto o Productos: Es la sustancia resultante de la acción de la enzima sobre su sustrato .

47. Especificidad de una enzima: Cada enzima usualmente cataliza una reacción bioquímica específica. La capacidad de una enzima para seleccionar únicamente un sustrato y distinguir ese sustrato de un grupo de compuestos muy similares se denomina especificidad. La especificidad reside en una región particular de la superficie enzimática llamada sitio de unión del sustrato, el cual es un disposición de grupos químicos en la superficie enzimática hecha en forma específica para unirse a un sustrato determinado. En el sitio de unión al sustrato puede estar integrado el sitio activo.

48. Los enzimas son estereoespecíficas porque forman varias interacciones entre aminoácidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato. Muchas enzimas tienen un solo sustrato biológico, especificidad absoluta por ejemplo citaremos a la glucosa oxidasa que actúa solo sobre la glucosa. mientras que otras tienen especificidad más amplia y utilizan varias moléculas estructuralmente semejantes, Especificidad relativa ( o de grupo ), por ejemplo citaremos, la hexoquinasa( hexocinas) que fosforila a la glucosa, fructosa, manosa y glucosamina.

49. Clasificación de enzimas La comisión de enzima de la unión Internacional de bioquímicos ha dividido los tipos de reacción básica y las enzimas que las catalizan, en seis clases numeradas: oxidorreductasa, 2) transferasa, 3) hidrolasas, 4) liasas , 5) isomerasas y 6) ligasas. Clase 1: OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) o de oxígeno de un sustrato a otro, según la reacción general: A red + B ox A ox + B red AH 2 + B A + BH 2

50. En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico. Normalmente una coenzima de transferencia electrónica, tal como el NAD + /NADH+H + , actúan como donador o aceptor electrónico Deshidrogenasas Oxidasas Peroxidasas Oxigenasas Hidroxilasas Reductasas Catalasas Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa). Deslignificación ó Bioblanqueamiento Pertenecen a esta clase los siguientes grupos de enzimas:

51. Clase 2: TRANSFERASAS : Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-X + B A + B-X Clasificación de subgrupo de las transferasas : Transaldolasas y transcetolasas Acil - metil - glucosil - fosforil – aril - transferasas Quinasas Fosfomutasas Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos

52. Si el grupo transferido es un fosfato energético, la enzima es una quinasa ( kinasa ), si es un glucosilo, la enzima es un glucosiltransferasa , si se trata de un ácido graso la enzima es una aciltransferasa . En las transaminaciones, se dona un grupo amino( - NH 2 ) la enzima se denomina transaminasa o aminotransferasa . Se necesita la coenzima Piridoxal fosfato para todas las transaminasas Cuando el aspecto fisiológico importante de la reacción es el compuesto que se sintetiza, la transferasa puede denominarse sintasa . Por ejemplo, la enzima comúnmente llamada glucógeno sintasa transfiere un residuo glucosídico desde el UDP- glucosa a una molécula de glucógeno. Su nombre sistemático es la UDP-glucosa-glucógeno glucosiltransferasa.

53. Clase 3: HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en el dominio de la tecnología enzimática. Se escinden los enlaces C-O, C-N o C- S mediante la adición de agua en forma de OH - y H + a los átomos que forman el enlace( p.e enlace peptídico ) A – B + H 2 O A - OH + B - H No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre Primitivo. Ejemplo: Quimosina Clasificación de las hidrolasas : Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas) Glucosidasas, Peptidasas, Tiolasas Fosfolipasas, Amidasas Fosfatasas Desaminasas Ribonucleasas

54. Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos Proteasas → Fabrico de quesos Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los vinos; aplicaciones textiles Un ejemplo es la lactasa , que cataliza la reacción: Lactosa + agua glucosa + galactosa Caso particular  Péptido hidrolasas: clasificación común (no sistemática) Según la situación del enlace atacado: - Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas) - Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas) II. Según el mecanismo catalítico: - Serin proteinasas - Tiol proteinasas - Aspartil proteinasas - Metaloproteinasas

55. Clase 4: LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos, que escinden enlaces C-C, C-O y C-N de forma diferente a la hidrólisis o la oxidación: A-B A + B Algunas enzimas que rompen el enlace C-C se denominan aldolasas , Descarboxilasas ( cuando se libera CO 2 ) y tiolasas ( cuando se utiliza el nucleófilo que contiene azufre de la cisteína o de la CoASH para romper el enlace carbono-carbono) Un ejemplo es la acetocetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido acetacético CO 2 + acetona Esta clase de enzima incluye también deshidratasas ( eliminan los elementos del agua de dos enlaces carbono-carbono adyacentes, formando un doble enlace) y muchas enzimas sintasas , cuando el sentido fisiológico importante de la reacción favorece la formación del enlace carbono – carbono( p.ej. citrato sintasa).

56. Clasificación de las liasas: Descarboxilasas Aldolasas Hidratasas Deshidratsas Sintasas Liasas Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables (ceras, pectinas, proteínas) en fibras en la industria textil – “ bioscouring ” Clase 5: ISOMERASA: Catalizan reacciones de isomerización moleculares. Muchas reacciones bioquímicas simplemente reorganizan los átomos presentes en una molécula, es decir catalizan la interconversión de isómeros ( crean isómeros de la molécula de partida ): A B

57. Las enzimas que reorganizan la estructura de los enlaces de un compuesto se denominan isomerasas. Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa fosfotriosa isomerasa gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona -fosfato fosfoglucosa isomerasa glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato Las enzimas que catalizan movimientos de un fosfato de un átomo a otro átomo dentro de la molécula se llaman mutasas

58. Racemasas, Epimerasas cis –Trans - Isomerasas Oxidoreductasas Intramolecular Transferasas Intramolecular ( mutasas ) Liasas Intramoleculares Clasificación de las isomerasas : Clase 6: LIGASAS: Estas enzimas sintetizan enlaces C-,C-S,C-O y C-N, en reacciones acopladas a la ruptura de un enlace fosfato del ATP o de otro nucleótido ( GTP, etc ): A + B + XTP A-B + XDP + P i Las carboxilasas , por ejemplo añaden CO2 a otro compuesto en una reacción que requiere la hidrólisis del ATP para proporcionar energía. La mayoría de las carboxilasas necesitan la coenzima biotina. Por ejemplo en una reacción la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción: piruvato + CO 2 + ATP oxaloacetato + ADP + P i

59. Otras ligasas se denominan sintetasas ( p.ej. acil- CoA sintetasa). Las sintetasas se diferencian de las sintasas , mencionadas como “ liasas “ y “ un grupo de transferasas “, en que aquéllas obtienen energía para formar el nuevo enlace, de la ruptura de un enlace fosfato, mientras que las sintasas utilizan otra fuente distinta de energía Clasificación de las ligasas: Sintetasas Carboxilasas

60. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS: Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima: nombres particulares nombre sistemático código de la comisión enzimática (enzyme comission) Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares , asignados por su descubridor. Como por ejemplo, pepsina, ptialina, tripsina, renina, lisozima, etc. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se denominan con la terminación “ asa “ tomando como base la identidad de los sustratos participantes en la reacción, por ejemplo, sacarasa, sucrasa o invertasa que actúan sobre la sacarosa, sucrosa (sustrato ), lactasa sobre la lactosa( sustrato, etc.

61. Al ir aumentando aún más el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática : El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa“ Que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos participantes sobre los que actuaba en la reacción Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles . No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa. Otro, ejemplo, la enzima que cataliza la descarboxilación de la histidina se llama descarboxilasa de la histidina o también histidina descarboxilasa.

62. Otra, que cataliza la eliminación de dos átomos de hidrógeno del alcohol etílico para formar acetaldehído, se llama deshidrogenasa del alcohol ó alcohol deshidrogenasa. Conforme fuero descubriéndose más y más enzimas con funciones diversas se crearon otros nombres: oxidasas, oxigenasas, cinasas, tiocinasas, mutasas, transaldolasa, transcetolsa, fosforilasas, fosfatasas, polimerasas, tropoisomerasas y otras más. Para remediar esto, la International Unión of Biochemistry ( IUB ) adoptó un sistema complejo, pero inequívoco, de nomenclatura enzimática basado en el mecanismo de la reacción, las reacciones y las enzimas constituyen seis clases, cada una de las cuales tienen subclases.

63. El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos: El primer número indica a cuál de las seis clases pertenece el enzima, El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, El tercero se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción y El cuarto corresponde a la enzima específica. Así, el : E.C. 2.7.1.1 , denota la clase 2 ( una transferasa ), la subclase 7 ( transferencia de fosfato ), la subsubclase 1 ( un alcohol constituye el aceptor del fosfato ). El digito 1 denota la hexocinasa, o ATP: D-hexosa-6-fosfotransferasa, una enzima catalizadora de la transferencia del fosfato del ATP al grupo hidroxilo sobre el carbono 6 de la glucosa. En paréntesis puede seguir información adicional, si es que se requiere para mayor claridad.

64. Por ejemplo, la enzima catalizadora de: L-Malato + NAD + Piruvato + CO 2 + NADH + H + se designa como : E.C. 1,1,1.37 L- malato: NAD + oxidorreductasa ( descarboxilante ) Otro, ejemplo: ATP: glucosa fosfotransferasa ( glucoquinasa ) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato Ejemplo : Glutatión sintasa (EC 6.2.2.3) Nombre sistémico: G-L- glutamilo - L- cisteína: glicina ligasa Ejemplo: Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5) ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa Nombre común: hexocinasa EC 2.7.1.1