Desnaturalización de proteínas

Trabajo escrito sobre las generalidades de las proteínas y aminoácidos presentes en estas, haciendo especial hincapié en el proceso de desnaturalización de proteínas por métodos físicos y mecánicos.

1. UNIVERSIDAD PRIVADA DEL VALLE



TRABAJO FINAL

“DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ”

Estudiantes

: Peña Herbas Yanin Melany
: Sánchez Ponce Litzi Elizabeth
: Soraide Lafuente Alejandra Vivian
: Tantani Kelly Rubi Katerine
Docente : Ing. Mercedes Diaz García
Materia : Química orgánica de los procesos
bioquímicos
Carrera : Bioquímica y farmacia
Semestre : Cuarto
Fecha de entrega : 29/11/2021


LA PAZ – BOLIVIA

GESTIÓN 2021

2. 2
Tabla de contenido
1. Introducción ................................................................................................................... 5
2. Objetivos ........................................................................................................................ 5
2.1. Objetivo general .................................................................................................... 5
2.2. Objetivos específicos ............................................................................................ 5
3. Marco teórico ................................................................................................................. 6
3.1. Proteínas ................................................................................................................ 6
3.1.1. Caseína ........................................................................................................... 6
3.1.2. Albúmina.......................................................................................................... 7
3.2. Propiedades físicas............................................................................................... 7
3.3. Propiedades químicas .......................................................................................... 8
3.3.1. Solubilidad ....................................................................................................... 8
3.3.2. Desnaturalización. ......................................................................................... 9
3.3.3. Especificidad ................................................................................................... 9
3.3.4. Amortiguadores de pH ................................................................................10
3.4. Composición ........................................................................................................10
3.5. Aminoácidos.........................................................................................................10
3.5.1. Aminoácidos presentes en la caseína ......................................................11
3.5.2. Aminoácidos presentes en la albúmina....................................................12
3.6. Funciones .............................................................................................................12
3.7. Clasificación .........................................................................................................13
3.8. Alimentos ricos en proteínas .............................................................................15
4. Procedimiento experimental ..................................................................................16
4.1. Desnaturalización de la caseína con vinagre .................................................16
4.1.1. Materiales ......................................................................................................16

3. 3
4.1.2. Procedimiento ...............................................................................................16
4.1.3. Resultado ......................................................................................................16
4.2. Desnaturalización de la caseína con ácido cítrico .........................................17
4.2.1. Materiales ......................................................................................................17
4.2.2. Procedimiento ...............................................................................................17
4.2.3. Resultado ......................................................................................................17
4.3. Desnaturalización de la albúmina con alcohol medicinal .............................17
4.3.1. Materiales ......................................................................................................17
4.3.2. Procedimiento ...............................................................................................18
4.3.3. Resultado ......................................................................................................18
4.4. Desnaturalización de la albúmina con calor ...................................................18
4.4.1. Materiales ......................................................................................................18
4.4.2. Procedimiento ...............................................................................................18
4.4.3. Resultado ......................................................................................................18
5. Observaciones.........................................................................................................18
5.1. Desnaturalización de la caseína con vinagre .................................................18
5.2. Desnaturalización de la caseína con ácido cítrico .........................................19
5.3. Desnaturalización de la albúmina con alcohol medicinal .............................19
5.4. Desnaturalización de la albúmina con calor ...................................................19
6. Análisis de resultados ............................................................................................19
6.1. Desnaturalización de la caseína con vinagre .................................................19
6.2. Desnaturalización de la caseína con ácido cítrico .........................................20
6.3. Desnaturalización de la albúmina con alcohol medicinal .............................20
6.4. Desnaturalización de la albúmina con calor ...................................................20
7. Conclusiones ...........................................................................................................21

4. 4
8. Bibliografía ...............................................................................................................21

5. 5
1. Introducción
Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica.
Se forman en los ribosomas por lectura de los genes que llevan
la información de la secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una
determinada proteína. Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o
moléculas como cobre, zinc, hierro, etc., para dar lugar a la proteína final que
comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación espacial
necesaria para realizar correctamente su función biológica. La pérdida de
esta conformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir con su
función biológica en el organismo y es lo que se conoce como
desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función
catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo
como acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la
desnaturalización de una proteína no afecta a lo que se conoce cómo
estructura primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos base de la
proteína.
2. Objetivos
2.1. Objetivo general
 Comprobar la desnaturalización de la caseína y la albúmina de forma
casera.
2.2. Objetivos específicos
 Describir las características teóricas de las proteínas.
 Aplicar el conocimiento teórico sobre la desnaturalización de las
proteínas, por diferentes procesos.
 Desnaturalizar la caseína en la leche, por una reacción con vinagre.
 Desnaturalizar la caseína en la leche, por una reacción con ácido
linoleico.
 Desnaturalizar la albúmina en el huevo, con alcohol medicinal.
 Desnaturalizar la albúmina en el huevo, con calor.

6. 6
3. Marco teórico
3.1. Proteínas
El nombre “proteína” viene de la palabra griega “proteios”, que
significa “primario” o del dios Proteo, por la cantidad de formas que
pueden tomar.
Las proteínas son macromoléculas compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de las proteínas
también contienen azufre y fósforo.
Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, los
cuales se encuentran unidos mediante enlaces peptídicos.
El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína, dependen
del código genético y ADN de la persona.
En cuanto a su clasificación, las proteínas se pueden clasificar por sus
propiedades fisicoquímicas, en simples, conjugadas y derivadas.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su
función plástica, que constituyen el 80% del protoplasma deshidratado
de la célula.
También por sus funciones biorreguladoras que forma parte de las
enzimas, y de defensa que son los anticuerpos de las proteínas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
las biomoléculas más versátiles y diversas, es por eso que son
imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Realizan una cantidad enorme de funciones diferentes, siendo la
estructural, inmunológica, contráctil y protectora o defensiva.
3.1.1. Caseína
La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo
fosfoproteína que se separa de la leche por acidificación y forma
una masa blanca. Las fosfoproteinas son un grupo de proteínas
que están químicamente unidas a una sustancia que contiene
ácido fosfórico. En la caseína la mayoría de los grupos fosfato
están unidos por los grupos hidroxilo de los aminoácidos serina y

7. 7
treonina. La caseína en la leche se encuentra en forma de sal
cálcica (caseinato cálcico). La caseína representa cerca del 77%
al 82% de las proteínas presentes en la leche y el 2,7% en
composición de la leche líquida.
3.1.2. Albúmina
La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción
en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre y
a su vez la más abundante en el ser humano. Es sintetizada en el
hígado. La concentración normal en la sangre humana oscila entre
3.5 y 5.0 gramos por decilitro, y supone un 54.31% de la proteína
plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman
en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el
mantenimiento de la presión oncótica necesaria para la distribución
correcta de los líquidos corporales entre el compartimento
intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos. La
albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del
glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que
impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina. En el
síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran
cantidad de albúmina por la orina.
3.2. Propiedades físicas
Son macromoléculas compuestas por unidades de alfa (aminoácidos
que se unen entre sí, mediante enlaces peptídicos y que alcanzan un
peso molecular igual o superior a 5000).
El enlace peptídico, característico de estos compuestos, resulta de la
reacción de del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino
del otro aminoácido, lo cual da lugar a un enlace covalente de tipo
carbamida.
El gran número de aminoácidos que componen la molécula proteica
determina que su estructura sea extraordinariamente compleja y que

8. 8
para poder estudiarla nos veamos precisados a dividirla artificialmente
en los llamados Niveles de organización de la estructura proteica.
Los niveles son los siguientes:
Primario: Enlace peptídico.
Secundario: Puentes de hidrogeno entre los enlaces peptídicos.
Terciario: Puentes de hidrogeno entre las cadenas laterales de los
aminoácidos.
Cuaternario: Los mismos que para el nivel terciario más las fuerzas de
van de Waals.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las
moléculas con lo que se desorganizan la envoltura acuosa de las
proteínas y se desnaturalizan. Lo que significa que el interior
hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y la precipitación de la proteína desnaturalizada. Una
proteína puede adoptar diferentes conformaciones dependiendo de la
temperatura y de los hidrogeniones que están en solución. Por eso si
cambiamos la concentración de hidrogeniones, es decir, el pH de la
solución, la proteína puede adoptar una conformación no funcional y
puede concluir a patologías y aun la muerte.
3.3. Propiedades químicas
3.3.1. Solubilidad
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras
que las globulares son hidrosolubles.
Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por
lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas,
muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la
proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los
aminoácidos polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la
proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua

9. 9
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras
proteínas.
Si esta capa de solvatación desaparece, se producen
interacciones entre distintas partes de la proteína que la harán
insoluble y precipitará.
3.3.2. Desnaturalización.
La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de estructura
Nativa, que es la funcional, adoptando una configuración diferente,
y por tanto perdiendo su Función biológica. En la desnaturalización
se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras Secundarias,
terciaria y cuaternaria. Entre los factores que pueden provocar la
desnaturalización Se encuentran las variaciones de presión y
temperatura, determinadas radiaciones Electromagnéticas
(agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en
Concentración salina o determinadas sustancias químicas
(agentes caotrópicos). La Desnaturalización puede ser reversible,
si al desaparecer el factor desnaturalizante la proteína Recupera
su conformación nativa, o irreversible, cuando no es capaz de
recuperarla incluso Eliminando el factor desnaturalizante.
3.3.3. Especificidad
A especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada Función y lo realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una Conformación espacial propia; por lo que
un cambio en la estructura de la proteína Puede significar una
pérdida de la función.
Además, no todas las Individuo posee proteínas específicas suyas
que se ponen de manifiesto en los Procesos de rechazo de
órganos Grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve
para la construcción de Filogenéticos”

10. 10
3.3.4. Amortiguadores de pH
Debido al carácter anfótero de los aminoácidos, las proteínas se
pueden comportar como ácidos o como bases liberando o
captando protones del medio. De esta forma pueden neutralizar las
variaciones del pH que se produzcan en el medio acuoso donde se
encuentren (capacidad tamponadora).
3.4. Composición
Las proteínas están constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc. Estos elementos químicos
se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados
aminoácidos. Una proteína se compone de una o más cadenas largas
de aminoácidos, cuya secuencia corresponde a la secuencia de ADN
del gen que la codifica, que se encuentran unidos por medio de
enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino.
3.5. Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos esenciales comunes a todos los
seres vivos, desde los microbios hasta los humanos. Todos los
cuerpos vivos contienen los mismos 20 tipos de aminoácidos.
Los aminoácidos constituyen aproximadamente el 20% de nuestro
cuerpo o aproximadamente el 50% de nuestra masa corporal sólida;
son el siguiente componente más grande de nuestro cuerpo después
del agua. El cuerpo de una persona que pes a 50 kg tiene
aproximadamente 10 kg de aminoácidos en su composición corporal.
Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Hay
100,000 tipos de proteínas que se componen de solo 20 aminoácidos.
Veinte tipos de aminoácidos forman las proteínas del cuerpo humano.
De un total de 20 aminoácidos, 9 aminoácidos no se pueden sintetizar
en nuestro cuerpo y necesitamos ingerirlos a través de nuestra dieta.
Estos se llaman aminoácidos esenciales o indispensables. Los

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aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Los 11 aminoácidos restantes se pueden sintetizar a partir de otros
aminoácidos del cuerpo y por eso se denominan aminoácidos no
esenciales (o prescindibles). Los aminoácidos no esenciales son:
alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. Sin embargo,
tanto los aminoácidos esenciales como los no esenciales juegan un
papel importante para mantener nuestra vida.
Algunos aminoácidos no esenciales (por ejemplo, arginina, cisteína y
tirosina) se denominan semi esencial o aminoácidos condicionalmente
esenciales porque tienden a agotarse durante la infancia o en
condiciones de salud como estar enfermo, lesionado o después de
una cirugía.
3.5.1. Aminoácidos presentes en la caseína
Las moléculas individuales de caseína se caracterizan en general
por tener un tamaño mediano (unos 200 aminoácidos, siendo algo
menor la caseína κ) contar con pocos tramos con estructura
secundaria organizada, debido a la presencia de abundantes
restos de prolina, y tener unidos covalentemente grupos fosfato a
algunos de los restos de serina, y muy ocasionalmente a restos de
treonina. La falta de organización de las moléculas de caseína ha
hecho que hasta el momento ninguna haya podido cristalizarse
para llevar a cabo estudios detallados de su estructura secundaria
y terciaria.
Una propiedad clásica, que ha servido durante un siglo para su
definición operacional, es que las caseínas precipitan a pH 4.6, que
es su punto isoeléctrico (a temperatura ambiente).
Desde el punto de vista de la estructura, en la leche bovina (y en
la mayoría de las leches de otras especies) existen cuatro
caseínas, conocidas como αs1, αs2, (la “s” del subfijo indica que son

12. 12
“sensibles” al calcio, es decir, que pueden precipitar al asociarse
con él) β y κ. Las llamadas “caseínas γ” son simplemente
fragmentos de la caseína β producidos por proteolisis por la
plasmina. Todas las caseínas tienen variantes genéticas,
producidas por sustitución de aminoácidos y en algunos casos por
delección.
Existen diferencias en la proporción que representa cada tipo en el
total de las caseínas. De entre las especies más comunes, las
mayores diferencias se encuentran en el cotenido de caseína κ que
representa el 3% de las caseínas de leche de búfala, el 13% de las
de la leche de vaca y el 26% de las de la leche humana.
3.5.2. Aminoácidos presentes en la albúmina
La albúmina es la proteína más abundante en el plasma. Está
constituida por 585 aminoácidos con 17 puentes disulfuro
entrecruzados en su molécula, y tiene un peso molecular de 67,000
Dalton.
Es la proteína con mayor cantidad de leucina y con escaso
contenido en glicina, pero contiene todos los aminoácidos
esenciales que son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptófano, valina, arginina e histidina; y además
aminoácidos no esenciales.
3.6. Funciones
Las proteínas pueden tener funciones estructurales; enzimáticas, de
transporte, contráctiles o de movimiento, con función homeostática,
hormonal o señalizadora o inmunológica.
o La función estructural la desarrollan, por ejemplo, las proteínas
de membrana, las del citoesqueleto celular, las histonas que
mantienen el empaquetamiento del ADN, el colágeno de los
tejidos animales, la elastina del tejido conjuntivo elástico, la
queratina de pelo y uñas. La función enzimática de las
proteínas es muy amplia y variada, ya que prácticamente todos

13. 13
los enzimas son proteínas, aunque existen algunas moléculas
de ARN con actividad enzimática.
o La función de transporte se da nivel de membrana celular, a lo
largo de la célula (a través del citoesqueleto), hacia dentro o
fuera de la célula (internalización o secreción, a través de las
proteínas formadoras de vesículas), o a diferentes partes del
organismo (a través del torrente sanguíneo, como hace la
seroalbúmina, por ejemplo).
o Las funciones contráctiles o de movimiento las realizan
fundamentalmente las proteínas del citoesqueleto
(movimiento), y la actina y miosina responsables de la
contracción muscular.
o La función homeostática consiste en mantener los niveles del
organismo constantes para determinados metabolitos o
valores, como, por ejemplo, agua, temperatura, sales, pH. Por
ejemplo, la seroalbúmina mantiene constantes los niveles de
presión osmótica en la sangre compensando la concentración
de otros solutos, y por lo tanto la presión sobre los vasos
sanguíneos.
o La función hormonal y señalizadora es también importante, ya
que muchas hormonas y neurotransmisores son proteínas o
aminoácidos, o derivados de ellos. Algunos ejemplos son la
insulina o el glutamato.
La función inmunológica la realizan los anticuerpos, que son las
proteínas encargadas de unirse a los antígenos para desencadenar la
respuesta inmune.
3.7. Clasificación
Los aminoácidos difieren entre si en la estructura de sus cadenas
laterales o R y de acuerdo a las características de estas se han llevado
a cabo varias clasificaciones de los aminoácidos. La clasificación más
significativa se basa en la polaridad de la cadena lateral. Así, se tienen

14. 14
aminoácidos no polares y polares, dentro primer grupo se pueden
subdividir en aminoácidos alifáticos y aromáticos y dentro de los
segundos en sin carga, ácidos y básicos.

Algunos de los aminoácidos proteicos no pueden ser sintetizados en
los tejidos animales en cantidades suficientes para llenar las
necesidades metabólicas de estos, por lo cual se les da el nombre de
aminoácido esenciales o indispensables.
La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo al
unirse los aminoácidos individuales hasta formar cadenas largas. La

15. 15
unión de un aminoácido con otro se denomina un enlace peptídico.
Para llevarse a cabo este tipo de enlace el extremo amino de uno de
los aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se combina con el
extremo carboxílico del otro aminoácido (quien pierde un grupo
hidroxilo) creándose un enlace covalente entre ellos y formándose al
mismo tiempo una molécula de agua. El compuesto formado recibe el
nombre de péptido.
Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido, tres reciben el nombre
tripéptido y una cadena más larga de aminoácidos recibe el nombre
de polipéptido. Cuando la cadena polipeptidica tiene más de 100
aminoácidos se denomina proteína.
3.8. Alimentos ricos en proteínas
Los alimentos ricos en proteínas son esenciales, deben formar parte
de cualquier dieta saludable, especialmente necesarias para
deportistas y personas que practican ejercicio con regularidad.
Como no podemos producir proteínas de otras fuentes nuestro cuerpo
comienza a descomponer los músculos si no encuentra proteínas. Es
decir, sin suficientes proteínas, el organismo se asegura de obtener
los aminoácidos que necesita para funcionar y los extrae
precisamente de los músculos.
Las proteínas están mayoritariamente presentes en los alimentos de
origen animal, como en la carne (en el pavo, el pollo, la ternera…), en
el pescado (en el atún, el salmón…), en la leche y sus derivados o en
los huevos. También se encuentran en los alimentos vegetales,
aunque en menor proporción, como en la soja, las legumbres, los
cereales y los frutos secos. Estos productos ayudan a completar la
dosis diaria que necesitamos de estas proteínas.
Cuando una proteína contiene los aminoácidos esenciales en la
cantidad necesaria para los seres humanos, se dice que tiene un valor
biológico alto. Cuando contiene uno o más aminoácidos esenciales,
pero en cantidades bajas, la proteína tiene un valor biológico bajo.

16. 16
Según la Organización Mundial de la Salud, la proteína de mayor
calidad es la de la yema del huevo, a la que se asignó el valor de
referencia 100, a partir del cual se determina el valor biológico del
resto de proteínas.
4. Procedimiento experimental
4.1. Desnaturalización de la caseína con vinagre
4.1.1. Materiales
 Leche
 Un vaso transparente
 Vinagre (ácido acético)
4.1.2. Procedimiento
1- Se llena más o menos un cuarto del vaso con leche.
2- Se vierte menos de la mitad de un cuarto de vaso, con vinagre.
3- Se deja reposar 10 minutos.
4.1.3. Resultado

17. 17
Podemos verificar la reacción de desnaturalización de la caseína
presente en la leche, por medio de la nueva consistencia que
posee la leche con la reacción con vinagre.
4.2. Desnaturalización de la caseína con ácido cítrico
4.2.1. Materiales
 Leche
 Jugo de limón (ácido cítrico)
 Un recipiente
 Cuchara
4.2.2. Procedimiento
1- En el recipiente se coloca la leche.
2- Se agrega el judo de limón y se revuelve.
3- Se espera aproximadamente 15 minutos.
4.2.3. Resultado

Obtuvimos la desnaturalización de la caseína que está presente en
la leche, por la reacción de la caseína con el jugo de limón (ácido
cítrico).
4.3. Desnaturalización de la albúmina con alcohol medicinal
4.3.1. Materiales
 Alcohol de uso medicinal
 Plato o bandeja
 Una cuchara.
 Huevo de gallina crudo

18. 18
 Vaso
4.3.2. Procedimiento
1- Tomamos en plato o bandeja y el huevo de gallina crudo, y
rompemos el cascarón, esto para separar la yema de la clara.
Nos quedamos con la clara.
2- Luego de tener la clara en el plato vamos a agregaron ayuda
de la cuchara 3 cucharas de alcohol medicinal.
3- Esperamos y observamos los cambios que se presentan.
4.3.3. Resultado
Una vez ya agregado el alcohol medicinal podemos observar
cambios en la proteína palbumina, como, por ejemplo, se van
formando trozos de color blanco.
4.4. Desnaturalización de la albúmina con calor
4.4.1. Materiales
 Clara de huevo
 Sartén
 Aceite
 Cocina
4.4.2. Procedimiento
Separar la yema de la clara del huevo, la clara se va a poner en un
sartén con aceite que este muy caliente y dejar cocinar.
4.4.3. Resultado
Al cocinar la clara y aplicar calor, la albumina que inicialmente era
transparente y líquida se coagula y cambia a color blanco por la
temperatura alta aplicada ocasionando una modificación en la
estructura proteica.
5. Observaciones
5.1. Desnaturalización de la caseína con vinagre
 Apenas el vinagre hace contacto con la leche, se observa un
cambio en la consistencia de la leche.

19. 19
 La desnaturalización de la caseína puede darse con la
interacción de ácidos fuertes y por acción microbiana de
diferentes microorganismos.
5.2. Desnaturalización de la caseína con ácido cítrico
 Cuando la leche tiene contacto con el jugo de limón (ácido
cítrico) se ve como la leche forma una especie de grumos.
 En el recipiente podemos observar 2 fases, una que esta de un
color blanco en la parte superior y un líquido en la parte inferior.
5.3. Desnaturalización de la albúmina con alcohol medicinal
 Una vez ya agregado el alcohol medicinal podemos observar
cambios en la proteína palbumina, como, por ejemplo, se van
formando trozos de color blanco.
5.4. Desnaturalización de la albúmina con calor
 Al aumentar la temperatura la albumina se desnaturaliza y
pierde su solubilidad.
 La desnaturalización de la albumina se puede producir de
diversas maneras ya sea aplicando calor (cocer o freír)
batiendo las claras o por medio de agentes químicos como
alcohol, sal, acetona, etc.
6. Análisis de resultados
6.1. Desnaturalización de la caseína con vinagre
El ácido acético presente en el vinagre es capaz de producir la
desnaturalización de la proteína denominada caseína que hay en la
leche, para tener resultados más óptimos, es mucho mejor dejar la
interacción en reposo durante 24 horas, aun así, al ser dejada en
reposo durante 10 minutos, se puede observar un claro cambio en la
consistencia de la leche, esto significa que el ácido acético del vinagre,
convirtió en su forma ácida a la caseína presente en la leche por una
reacción de desnaturalización de proteínas.

20. 20
6.2. Desnaturalización de la caseína con ácido cítrico
Las proteínas de la leche al añadirle el jugo de limón (ácido cítrico), se
han desnaturalizado, es decir, al variar su pH, la estructura de la
caseína (proteína de la leche), se rompe y adquiere una forma lineal,
la unión entre molécula y molécula de caseína la solubilidad baja.
Todo esto ha causado que la caseína precipite quedando en la parte
superior y el suero (resto de componentes de la leche) en la parte
inferior.
6.3. Desnaturalización de la albúmina con alcohol medicinal
El alcohol va desnaturalizando las proteínas del huevo, que se
encuentran principalmente en la clara. Cuando las proteínas se
desnaturalizan pierden parte de su estructura molecular y por eso su
aspecto cambia. Casi inmediatamente observamos que la clara se va
volviendo blanca y sólida igual que ocurre cuando cocinamos un
huevo. Y es que el calor también desnaturaliza las proteínas.
A su vez, el huevo se va deshidratando, el agua sale de sus tejidos y
el alcohol entra. Este mismo método de deshidratación se utiliza en
medicina para estudiar muestras de tejidos en el microscopio. Y hay
más, porque el alcohol también disuelve los lípidos, las grasas, que se
encuentran sobre todo en la yema pero que también son
constituyentes junto con las proteínas de las membranas celulares.
6.4. Desnaturalización de la albúmina con calor
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran
enrolladas adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas
globulares. Al cocer o en este caso freír un huevo, el calor hace que
las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces uniendo
unas cadenas de aminoácidos con otras. Este cambio de estructura
da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en el
huevo cocinado siendo una desnaturalización térmica irreversible.

21. 21
7. Conclusiones
En la desnaturalización de la caseína de la leche con ácido acético, se
observó la modificación en la estructura proteica mediante el cambio en el
olor y la consistencia en esta proteína, al hacer contacto directo con un ácido
fuerte.
En la desnaturalización de la caseína de la leche con ácido cítrico, se observa
la modificación de la estructura proteica mediante el cambio de olor y
consistencia en esta proteína debido al contacto con el ácido cítrico presente
en el jugo de limón.
El alcohol se usa para limpiar grasa, literalmente las disuelve, y para
desinfectar, desnaturalizando las proteínas y disolviendo los lípidos de las
membranas celulares de las bacterias. Todo ello hace que al cabo de dos
días tengamos un huevo que parece que está cocinado pero que no lo está,
porque para cocinar se necesita calor. El huevo nunca se debe ingerir ya que
el alcohol de farmacia está desnaturalizado. Suele ser alcohol etílico, como
el de las bebidas alcohólicas, mezclado con algún aditivo que lo hace tóxico,
simplemente para que a nadie se le ocurra fabricar sus propios licores sin
pagar los correspondientes impuestos.
En la desnaturalización de la albumina del huevo con calor se observó la
modificación en la estructura proteica mediante el cambio de color y
consistencia en esta proteína por la temperatura alta aplicada.
8. Bibliografía
 Ajinomoto. (s/f). ¿QUÉ SON LOS AMONIÁCIDOS?. Recuperado el 29
de noviembre de 2021. Ajin omoto. Sitio web:
https://www.ajinomoto.com/es/aboutus/amino-acids/what-are-amino-
acids
 Aula Virtual de Biología. (2021). Www.um.es.
https://www.um.es/molecula/prot01.htm
 Calvo M. (s/f). CASEÍNAS. Recuperado el 29 de noviembre de 2021.
Milksci. Sitio web:
http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/caseina.html

22. 22
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