Enzimas sericas

Enzimas Séricas - BQ 3er año Medicina

1. Enzimas

3. Enzimas:

Son catalizadores biológicos, es decir son capaces de
aumentar la velocidad de una reacción sin modificar el
sentido de la misma.
Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción.

¿Qué factores pueden modificar la actividad enzimatica?

-pH
-Temperatura
-Cofactores
-Inhibidores
-Concentración de sustrato y producto.

4. Energía de activación

5. La velocidad V indica el número
de reacciones por segundo que
son catalizadas por una enzima.
Con concentraciones crecientes
de sustrato [S], la enzima va
acercándose asintóticamente su
velocidad máxima (Vmax).
Las enzimas pueden ser
caracterizadas por la concentra-
ción de sustrato a la cual la
velocidad de reacción es la mitad
de la velocidad máxima  K
M.
Velocidad de una reacción química

6. Esta concentración de sustrato
se conoce como constante de
Michaelis-Menten (K
M).

Esta constante representa la
afinidad de la enzima por el
sustrato.

Valores bajos de la K
M indican
que la afinidad de la enzima por
el sustrato es elevada.
Lineweaver-
Burk

7. El estudio de las enzimas séricas es muy importante para el
diagnóstico, control y comprensión de una gran variedad de
patologías.

Las enzimas presentes en el plasma pueden tener o no
función en ese medio por lo que se las clasifica como
funcionales o no funcionales.

Algunas enzimas tienen amplia distribución tisular, tanto
que otras son específicas de un determinado tejido.
Esta mayor o menor especificidad es importante para el
diagnóstico.
Enzimas séricas

8. ¿Por qué pueden aumentar sus niveles en plasma...?




• Necrosis de los tejidos

• Aumento del catabolismo celular (reparación tisular, cáncer)

• Aumento concentración intracelular (inducción)

• Obstrucción en la salida exocrina (α-amilasa)

9. Enzimas funcionales plasmáticas


Tienen una función definida y específica en el plasma.

A este grupo pertenecen: ceruloplasmina, lipoproteinlipasa,
pseudocolinesterasa, enzimas que intervienen en la
coagulación.

La determinación de la actividad de estas enzimas tiene
interés clínico en la evaluación tanto de la función propia de
la enzima, como de la función del tejido que la sintetiza.

10. Enzimas no funcionales plasmáticas


No tienen una función conocida en el plasma.

Su presencia en plasma en niveles más altos de lo normal
sugiere un aumento en la velocidad de destrucción celular y
tisular.

Pero niveles elevados de enzimas en plasma no siempre
deben ser interpretados como evidencia de necrosis celular
ya que, por ejemplo la realización de ejercicio vigoroso libera
cantidades significativas de enzimas musculares.

11. Enzimas no funcionales plasmáticas


Pueden dividirse en dos grupos: enzimas de secreción y
enzimas del metabolismo intermedio.

- enzimas de secreción: se producen en glándulas
exócrinas, como páncreas y próstata, así como en tejidos
(mucosa gástrica y hueso).

- enzimas del metabolismo intermedio: la concentración
tisular de las mismas es miles de veces más alta que en el
plasma. El daño puede conducir a un aumento en la
permeabilidad de la membrana plasmática con su
consecuente liberación a la circulación general.

12. Algunas enzimas del metabolismo intermedio

• Aspartato amino transferasa (ASAT) o glutámico
oxalacético transaminasa (GOT),
• Alanina amino transferasa (ALAT) o glutámico pirúvico
transaminasa (GPT),
• Lactato deshidrogenasa (LDH),
• Creatina fosfato quinasa (CK),
• Gamma glutamil transpeptidasa (GT),
• α-Amilasa
• 5´nucleotidasa,
• Aldolasa (ALS).

14. o

20. Isoenzimas



Son proteínas que difieren en la secuencia de
aminoácidos pero que catalizan la misma reacción,
estando presentes en la misma especie.

La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del
metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del
desarrollo.

21. Lactato deshidrogeneasa (LDH)

22. Lactato deshidrogeneasa (LDH)


Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en
muchas circunstancias como ser anemias megaloblásticas,
infarto de miocardio y pulmonar, etc.


El gran número de
situaciones que
aumentan la actividad
de LDH hacen
relativa su utilidad
diagnóstica.

23. Lactato deshidrogeneasa (LDH)

24. Aspartato amino transferasa (ASAT/GOT)

Valores normales: < 38 UI/L (H) – < 32 UI/L (M)
•Aumento importante: infarto de miocardio, hepatitis,
traumatismos
•Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia,
hemólisis

Alanina aminotransferasa (ALAT/GPT)

Valores normales: < 42 UI/L (H) – < 32 UI/L (M)
•Aumento importante: shock, hepatitis
•Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia,

25. α-Amilasa:

Valores normales: < 96 UI/L
•Aumento importante: pancreatitis aguda y crónica, cáncer de
páncreas.
•Aumento moderado: parotiditis, algunos carcinomas, procesos
parapancreáticos (gastritis, úlcera duodenal, peritonitis,
obstrucción intestinal.

Creatina fosfato quinasa (CPK)

Valores normales: < 175 UI/L (H) y < 141 UI/L (M)
•Aumento importante: infarto de miocardio (isoenzima CPK-1)
•Aumento moderado: miopatías, distrofia muscular, accidente
cerebro-vascular

26. Fosfatasa ácida (ACP)
Valores normales: < 2 UI/L
• Aumento importante: hipertrofia o cáncer de próstata
(isoenzima prostática), hiperparatiroidismo, Hodkin, enf. Paget
• Aumento moderado: enf. Gaucher, insuficiencia renal aguda,
hepatitis, ictericia obstructiva

Fosfatasa alcalina (ALP-FAL)
Valores normales: 98-279 UI/L (adulto).
< 763UI/L (niños en desarrollo)
• Aumento importante: ictericia obstructiva, colelitiasis, neoplasia
de vías biliares, cirrosis, hepatomas
• Aumento moderado: neoplasias óseas osteogénicas,
osteomalacia, enf. Paget, hiperparatiroidismo

27. Gama glutamil transpeptidasa (GGT)
Valores normales: < 62 UI/L (H) y < 37 UI/L (M)
•Aumento importante: hepatitis vírica, obstrucción biliar,
metástasis hepáticas, enf. alcohólica
•Aumento moderado: infecciones que afectan al hígado
(citomegalovirus, mononucleosis infecciosa)

Láctico deshidrogenasa (LDH)
Valores normales: 230-460 UI/L
• Aumento importante: infarto de miocardio (LDH1),
hepatitis víricas (LDH4, LDH5)
• Aumento moderado: hemólisis, accidente cerebro-
vascular, distrofia muscular

28. 5´ nucleotidasa (NTP)
Valores normales: < 10 UI/L (adulto)
• Aumento importante: colestasis intra o extrahepática,
enfermedades hepatobiliares, cáncer hepático

29. Creatina fosfato quinasa:

La CK es una enzima dimérica formada por monómeros que
pueden ser de dos tipos: M y B.
Por lo tanto la CK tiene tres isoenzimas:



Los distintos órganos presentan distribuciones

30. Creatina fosfato quinasa

31. Depuración de enzimas plasmáticas no funcionales

32. Vías de eliminación de enzimas séricas


a- Eliminación renal: se cumple para aquellas de bajo
peso molecular. Ej: amilasa y algunas fosfatasas

b- Inactivación sérica: existen inactivadores o inhibidores
para varias enzimas: Ej: tripsina, quimiotripsina.

c- Para algunas enzimas existe recaptación por parte de
los tejidos convalecientes, al restablecerse anatómica y
fisiológicamente. Esta pequeñísima parte de las enzimas
previamente liberadas sería utilizada, no para su función
primitiva, sino como integrante de un “pool” (reservorio)
de aminoácidos.

33. Enzimas séricas en la enfermedad cardíaca


Aumentan:

• Creatinafosfatoquinasa (CPK) (Isoenzima “mb”)
• Láctico deshidrogenasa (LDH) isoenzima 1 (15-25%).
• Aspartato aminotransferasa (ASAT- GOT)

Tras el infarto, hay una liberación de proteínas intracelulares
de las células dañadas.

La primera en ser detectada es la troponina (5-10 h post
infarto), seguida de la CK-MB (pico a 1 día), y finalmente la
LDH, cuyo máximo se alcanza en los 2-3 días post infarto

34. Enzimas séricas en la enfermedad hepática


Aumentan:

• Alanina aminotransferasa (ALAT -GPT)
• Aspartato aminotransferasa (ASAT - GOT)
• Lactato deshidrogenasa (isoenzima 5)
• γ glutamil transpeptidasa (GGT)
• Fosfatasa alcalina
• Fosfatasa ácida
• 5’ nucleotidasa