Exposicion de bioquimica enzima tripsina

presentancio de la enzima tripsina

1. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE CHIAPAS FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS EXTENSION OCOZOCOAUTLA Bioquímica Facilitadora: Dr. Ana Olivia Cañas Urbina Tema Enzima Tripsina Integrantes: Conrado Díaz Núñez Antonio Gómez López Alejandro Solórzano Gómez Ocozocoautla de Espinosa a 06 de marzo del 2015

2. Información general U n tipo de enzima cuya función se sabe actualmente que consiste en cortar las proteínas al romper los enlaces entre los aminoácidos . Nombre trypsin ;  alpha-trypsin ;  beta- trypsin ;  cocoonase ;  parenzyme ;  parenzymol ;  tryptar ;  trypure ;  pseudotrypsin ;  tryptase ;  tripcellim ;  sperm hidrolasa receptor CE 3.4.21.4

3. UBICACIÓN DE LA ENZIMA La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión

4. LOCALIZACION La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico. en el intestino delgado donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago).

5. CLASE La tripsina es una enzima que actua como hidrolasa ya que rompe las estructuras de los aminoácidos y esto implica que se genera una molécula de agua. Clase Hydrolasas ;  actúan sobre enlaces peptídicos ( peptidasas );  endopeptidasas Serina

6. ESTRUCTURA   Representación de la estructura y secuencia de la enzima tripsina, un miembro de las enzimas del tipo de las proteasas. (Robert Stroud / Universidad de California, San Francisco)

7. SECUENCIA GENÉTICA Y PROTEICA Secuencia de aminoácidos ( 247 aa ) MNLLLILTFVAAAVAAPFDDDDKIVGGYICEENSVPYQVSLNSGYHFCGGSLISEQWVVSAGHCYKSRIQVRLGEHNIEVLEGNEQFINAAKIIRHPKYNSRTLDNDILLIKLSSPAVINSRVSAISLPTAPPAAGTESLISGWGNTLSSGADYPDELQCLDAPVLSQAECEASYPGKITNNMFCVGFLEGGKDSCQGDSGGPVVSNGELQGIVSWGYGCAQKNRPGVYTKVYNYVDWIKDTIAANS

8. SECUENCIA PROTEÍNA Atgaatctacttctgatccttacctttgttgcagctgctgttgctgccccctttgatgatgatgacaagatcgttgggggctacatctgtgaggagaattctgtcccctaccaggtgtccttgaattctggctaccacttctgcggtggctccctcatcagcgaacagtgggtggtgtcagcaggtcactgctacagtcccgcatccaggtgagactgggagagcacaacatcgaagtcctggaggggaatgaacagttcatcaatgcagccaagatcatccgccaccccaaatacaacagccggactctggacaatgacatcctgctgatcaagctctcctcacctgccgtcatcaattcccgcgtgtccgccatctctctgcccactgcccctccagctgctggcaccgagtccctcatctccggctggggcaacactctgagttctggtgccgactacccagacgagctgcagtgcctggatgctcctgtgctgagccaggctgagtgtgaagcctcctaccctggaaagattaccaacaacatgttctgtgtgggcttcctcgagggaggcaaggattcctgccagggtgattctggtggccctgtggtctccaatggagagctccaaggaattgtctcctggggctatggctgtgcccagaagaacaggcctggagtctacaccaaggtctacaactatgtggactggattaaggacaccatagctgccaacagctaa

9. SITIO ACTIVO

10. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina .   INHIBIDORES/ACTIVADORES Antitripsinas o inhibidores de proteasas : son sustancias que impiden el uso o metabolismo enzimático de las proteínas. Se encuentran en productos tanto de origen vegetal – leguminosas, patata, batata, cacahuete -   como animal – leche, calostro, huevo

11.   FACTOR BOWMAN-BIRK Y FACTOR DE KUNITZ una molécula de proteína que consiste en una cadena de 71 aminoácidos reticulados por enlaces disulfuro 7, con una tendencia a la autasociado .  posee dos sitios independientes de la inhibición, de uno en uno Lys -Ser 16 17 contra la tripsina y el otro en 43 Leu-Ser 44 contra la quimotripsina . Se forma un complejo 1: 1 con tripsina o quimotripsina y un complejo ternario con ambas enzimas

12. MANIPULACIONES COMERCIALES. Las tripsinas se utilizan para suspender células adherentes a la pared de la placa del cultivo celular, durante la recolección. También la tripsina se utiliza para escindir proteínas de unión de las células cultivadas para el plato, de modo que las células se pueden suspender en solución fresca y transfirieron a placas frescas. Temperatura PH y la temperatura óptima es 37 °C. El pH óptimo es 8 TEMPERATURA Y PH OPTIMO El residuo de aspartato ( Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima.

13. Se pueden utilizar para romper la caseína en la leche materna. Si se añade tripsina a una solución de leche en polvo, la ruptura de la caseína hará que la leche se convierta en transparente. En los alimentos. Las tripsinas se pueden encontrar en los alimentos que son avena, cacahuate, garbanzo, soja y el haba. También se utiliza como para reducir el dolor y acelerar la curación, con o sin vestir o vendas

14. Referencias . Navarro Becerra, A. (16 de Abril de 2010). EME HISTIOLOGIA . Obtenido de Tripsina y Quimio tripsina: http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina consorcio, u. (05 de Mayo de 2002). UNIPROT . Obtenido de P16049 - TRY1_GADMO TRIPSINA: http://www.uniprot.org/uniprot/P16049 Kegg . (05 de Marzo de 2015). kegg . Obtenido de Homo sapiens (human): 5645: http:// www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:5645 admin . (1 de Febrero de 2011). guidedocstab.com . Obtenido de guidedocstab.com: http://guidedocstab.com/2011/02/usos-de-tripsina/ Serra Majen, L., & Aranceta Bantrina , J. (2006). Nutrición y salud pública. Barcelona: Masson . Todo lo que necesitas saber para todos . (16 de Abril de 2013). Obtenido de Todo lo que necesitas saber para todos: http://lasaludfamiliar.com/caja-de-cerebro/conocimiento-2560.html Bacon BR. Inherited and metabolic hepatic disorders . In: Goldman L, Schafer AI, eds.  Goldman's Cecil Medicine . 24th ed. Philadelphia , PA: Saunders Elsevier ; 2011:chap 93.