Procesos bioquimicos del cuerpo humano .pptx

La bioquimica rama quimica organica se encarga del estudio de los procesos biologicos de las 4 macromoleculas

1. BIOQUIMICA M.C.E. LUIS ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

2. CRITERIOS DE EVALUACIÓN Para la acreditación el alumno deberá haber obtenido una calificación final mínima de 7.0. Se exenta con califican superior a 9.0 en los tres parciales. Asistencia (10%). Participación en Plataforma y trabajos y actividades de aprendizaje (45%). Exámenes parciales (45%). Tolerancia de 10 minutos después de la hora de entrada. Tres faltas injustificadas baja definitiva de la clase. Cumplir con al menos el 80% de asistencia. Uniforme completo (uniforme blanco y zapato blanco).

3. FECHAS IMPORTANTES Primer examen parcial: Segundo examen parcial: Tercer examen parcial : Examen Ordinario:

4. Plataforma para subir tareas, trabajos y presentaciones. https://classroom.google.com/c/NzczNjQxMzcyNTU3?cjc=v652ubzx

5. TEMARIO Y SUBTEMAS UNIDAD 1 Fundamentos de la Bioquímica. Importancia del estudio de la bioquímica en la Odontología y se describirá la estructura, función y tipos de enlaces interatómicos que participan en la formación de las biomoléculas. 1.1 Identificar la importancia del estudio de la bioquímica y su relación con otras ciencias. 1.2 Describirá la estructura del átomo, elementos de la tabla periódica, moléculas, compuestos, grupos funcionales. 1.3Identificará la función y tipos de enlaces interatómicos que participan en la formación de las biomoléculas: iónico, covalente, puentes de hidrógeno, 2.- Biología Celular. Conocerá la estructura celular, distinguirá las diferencias entre los distintos tipos de células y describirá la estructura y función de los organelos celulares. 2.1Definir que es una célula y distinguir las diferencias entre células procariotas y eucariotas.. 2.2 Identificar la composición y funciones de los organelos celulares. 2.3Conceptualizar los mecanismos de transporte membranal.

6. TEMARIO Y SUBTEMAS UNIDAD 1 3.- El agua y sistemas amortiguadores: Describirá la composición química e importancia del agua y de la regulación de pH mediante los sistemas amortiguadores. 3.1Funciones, fuentes de obtención, eliminación y requerimientos de agua. 3.2 Concepto y escala de pH (resolución de ejercicios) 3.3 Ecuación de Henderson-Hasselbach (resolución de ejercicios) 3.4 Sistema amortiguador fisiológico en la saliva. 4. Aminoácidos y Proteínas. Describirá la estructura, función y composición de las proteínas y el metabolismo de éstas. 4.1Aminoácidos: Definición, estructura química, clasificación en esenciales y no esenciales, propiedades ácido-base y actividad óptica que poseen. e identificar su estructura general. 4.2 Identificar como se forma un enlace peptídico que da lugar a los péptidos y a las proteínas. 4.3Proteínas: Clasificación según su composición (simples y conjugadas), según su función (contráctiles, enzimáticas, estructurales, hormonales, transportadoras, de reserva, de defensa) según su conformación (globulares y fibrosas), de acuerdo a su estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria). 4.4Identificar los factores físicos (temperatura y pH) asociados a la desnaturalización proteica y sus implicaciones biológicas.

7. TEMARIO Y SUBTEMAS Unidad 2 5. Enzimas: Identificará la función, características, clasificación, nomenclatura y composición de las enzimas, sus mecanismos de acción y los factores que influyen en su actividad enzimática. 5.1Definir que es una enzima, conocer su principal característica (especificidad), como se clasifican y su nomenclatura. 5.2 Distinguir la composición química de las enzimas: coenzimas, cofactores, holenzima , apoenzima y grupo prostético. 5.3 Mecanismos de acción enzimática: sustrato, centro activo, modelo llave cerradura, modelo ajuste inducido. 5.4Conocer los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas. 5.5 Identificar los factores asociados a la inhibición enzimática. 6. Carbohidratos: Describirá la estructura de los carbohidratos que participan en el aporte y almacenamiento de energía. 6.1Conocer la estructura química de los carbohidratos. 6.2 Distinguir la clasificación y función de: monosacáridos, disacáridos y polisacáridos y carbohidratos compuestos (glucoproteínas).

8. TEMARIO Y SUBTEMAS Unidad 2 7. Lípidos: Describirá la estructura y función de los lípidos 7.1Definir que es un lípido. 7.2Distinguir la clasificación y función de los lípidos: ácidos grasos, triglicéridos, glicerofosfolípidos , esfingolípidos y colesterol.

9. TEMARIO Y SUBTEMAS UNIDAD 3 8. Vitaminas y minerales: Describirá la estructura y función de las vitaminas y su importancia como coenzimas. 8.1Definición como nutriente esencial y como cofactores y coenzimas. 8.2 Clasificación: Vitaminas hidrosolubles y liposolubles. 8.3 Describir las funciones bioquímicas que realizan las vitaminas con base en su papel como cofactores. 8.4 Minerales: fuentes naturales, requerimientos, función y daño por exceso o deficiencia. (calcio, fósforo, magnesio, sodio, cloro, potasio, flúor y yodo). 9. Oxidaciones biológicas y bioenergética: Describirá los procesos de transferencia de energía que ocurren en las células. 9.1Conocer la primera y la segunda ley de la termodinámica. 9.2 Definir los conceptos de energía libre y los cambios de energía libre estándar. 9.3 Comprender las reacciones de oxidación y reducción. 9.4Identificar los compuestos fosfatados altos en energía: ATP, NAD, FAD.

10. TEMARIO Y SUBTEMAS 10.- Metabolismo de biomoléculas: Distinguirá los principales mecanismos metabólicos de las biomoléculas descritas. 10.1 Glucólisis, Glucogénesis, Gluconeogénesis y Glucogenólisis. 10.2 Oxidación de los aminoácidos y ciclo de la urea 10.3 Beta oxidación de los ácidos grasos.   11.- Ácidos Nucleicos: Identificará la importancia de los nucleótidos en el metabolismo celular y el papel de los ácidos nucleicos como portadores de la información genética y en la síntesis de proteínas. 11.5 Identificar los componentes básicos que forman la estructura de los nucleótidos: bases púricas y pirimidicas , grupos fosfatos y azúcar. 11.6 Identificar las funciones de los dos ácidos nucleicos: síntesis de proteínas y transmisión de caracteres hereditarios.

11. Fundamentos de la Bioquímica M.C.E. LUIS ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

12. Química orgánica Es considerada la química del carbono y de sus compuestos, aunque también trataremos algunos compuestos inorgánicos sencillos como los óxidos, los carburos y los carbonatos. Es importante tener en cuenta que la química del carbono constituye la base de la química de los seres vivos.

13. Fundamentos químicos básicos La unidad fundamental de la materia es el átomo, una partícula de tamaño muy reducido(10 -8 cm), a su vez constituida por subpartículas: protón, neutrón y electrón. En condiciones normales, los átomos no presentan carga neta : su número de protones y electrones es el mismo. Sin embargo, existen átomos cargados, denominados iones. Cuando un átomo pierde electrones se formara un catión , y si los gana se formara un anión .

14. Números cuánticos Los electrones se localizan en orbitales atómicos , que son las zonas que rodean al núcleo donde existen la máxima probabilidad de encontrar estos electrones. Cada orbital queda definido por un conjunto de tres números, denominados números cuánticos.

15. El átomo El científico danés Niels Bohr (1885-1962) desarrolló un primer modelo del átomo en 1913. El modelo de Bohr muestra el átomo como un núcleo central compuesto de protones y neutrones, con los electrones en capas circulares a distancias específicas del núcleo, de manera semejante a los planetas que orbitan alrededor del sol. Cada capa de electrones tiene un nivel de energía diferente, las más cercanas al núcleo son de menor energía que las más lejanas. Por convención, a cada capa se le asigna un número y el símbolo n: la capa de electrones más cercana al núcleo por ejemplo, se denomina 1n. Para moverse entre capas, un electrón debe absorber o liberar una cantidad de energía que corresponda exactamente a la diferencia de energía que hay entre las capas. Por ejemplo, si un electrón absorbe energía de un fotón, puede excitarse y moverse a una capa de mayor energía ; por el contrario, cuando un electrón regresa a una capa de menor nivel energético, libera energía, a menudo en forma de calor.

16. El átomo Los átomos, como otras cosas gobernadas por las leyes de la física, tienden a tomar la configuración más estable y de menor energía posible. Así, las capas de electrones de un átomo se rellenan de adentro hacia afuera, donde los electrones llenan las capas de menor energía más cercanas al núcleo antes de moverse hacia las capas exteriores de mayor energía. La capa más cercana al núcleo, 1n, puede contener dos electrones; la segunda, 2n, puede contener ocho, y la tercera, 3n, hasta dieciocho electrones.

17. El número de electrones de la capa externa de un átomo particular determina su reactividad o tendencia a formar enlaces químicos con otros átomos. A esta capa externa se le conoce como capa de valencia y a los electrones que se encuentran dentro de ella se les llama electrones de valencia . En general, los átomos son más estables, menos reactivos, cuando su capa de electrones externa se encuentra completa. La mayoría de los elementos importantes en la biología necesitan ocho electrones en su capa externa para ser estables y esta regla se conoce como regla del octeto . Algunos átomos pueden ser estables con un octeto incluso cuando su capa de valencia es la capa 3n que puede contener hasta 18 electrones. Veremos por qué ocurre esto cuando expliquemos los orbitales atómicos más adelante. El átomo

18. Configuraciones electrónicas Helio, Neon y Argón vs Cloro y Sodio

19. 1803 1808 1827 John Dalton La tabla periódica a través del tiempo

20. Dmitri Mendeléyev 1869 Heinrich Baumhauer 1870

21. Heinrich Werner 1905

22. Charles Janet 1927

23. Si consideramos solo las primeras tres filas de la tabla, que incluyen a los principales elementos importantes para la vida

24. La tabla organiza los elementos en columnas ( grupos) y filas ( periodos) que comparten ciertas propiedades. Estas propiedades determinan el estado físico de un elemento a temperatura ambiente —gas, sólido, o líquido, así como su reactividad química, la capacidad de formar enlaces químicos con otros átomos. Además de enlistar el número atómico de cada elemento, la tabla periódica también muestra la masa atómica relativa del elemento, la media ponderada de sus isótopos que ocurren naturalmente en la Tierra. Si vemos al hidrógeno, por ejemplo, aparecen su nombre y su símbolo, H, así como su número atómico de 1 —en la esquina superior izquierda— y su masa atómica relativa de 1.01. La tabla periódica de los elementos

25. Las diferencias en la reactividad química entre los elementos se basan en el número y distribución espacial de sus electrones. Si dos átomos tienen patrones de electrones complementarios, pueden reaccionar y formar un enlace químico, lo que crea una molécula o compuesto.

26. De manera similar, el número de columna de un elemento nos da información acerca de su número de electrones de valencia y su reactividad. En general, el número de electrones de valencia es el mismo dentro de una columna y aumenta de izquierda a derecha dentro de una fila. Los elementos del grupo 1 tienen solo un electrón de valencia y los del grupo 18 tienen ocho, excepto el helio, que solo tiene dos electrones en total. .

27. Ejemplos El helio (He), el neón (Ne) y el argón (Ar), como elementos del grupo 18, tienen su capa externa completa o satisfacen la regla del octeto. Esto los hace muy estables como átomos individuales. Debido a su falta de reactividad son denominados gases inertes o gases nobles. El flúor (F) y el cloro (Cl), como elementos del grupo 17, tienen siete electrones en su capa exterior. Tienden a alcanzar un octeto estable al tomar un electrón de otros átomos y se convierten en iones con carga negativa : F- y Cl- El carbono (C), como un elemento del grupo 14, tiene cuatro electrones en su capa exterior. Generalmente, el carbono comparte electrones para obtener una capa de valencia completa, y así forma enlaces con muchos otros átomos.

28. Los elementos se combinan y forman moléculas Un elemento es más estable cuanto más se aproxima a una configuración electrónica en que sus orbitales estén completos. La unión entre los átomos se establece a través de enlaces químicos , y estos nuevos agregados poliatómicos (moléculas) se comportan como nuevas substancias. En ocasiones se asocian dos átomos iguales, como en la molécula de O 2 . Las moléculas que están constituidas por átomos de diferentes elementos se denominan compuestos, como la molécula de agua H 2 O.

29. Las reacciones químicas se dan debido a la formación y ruptura de enlaces químicos. Sin embargo para poder entender los enlaces químicos es necesario entender la electronegatividad , que es la tendencia que tienen los átomos a atraer hacia sí mismo el par de electrones compartido. Cuánto mayor sea el número de electrones, más fácil será completar su última capa, por lo tanto los átomos que tengan más electrones en su última capa son los más electronegativos. Los elementos se combinan y forman moléculas

30. Enlaces Cuando dos átomos de electronegatividades muy diferentes forman un enlace covalente, los electrones no son compartidos en igual medida por los dos átomos, de forma que serán atraídos con mas fuerza por el átomo mas electronegativo . En este caso se forma un enlace covalente polar en el que el átomo mas electronegativo tiene una mayor carga negativa, mientras que el otro una carga positiva, debido a la perdida y ganancia de electrones. El resultado de esta unión es un dipolo , es decir, dos cargas de signos opuesto separadas por una distancia determinada. La molécula del agua presenta enlaces covalentes polares , fundamentales para explicar la solubilidad de diferentes moléculas .

31. Grupos funcionales El Carbono (C) , tiene múltiples posibilidades para formar moléculas y está determinada por la capacidad de formar cuatro enlaces con ángulos muy abiertos, además de ser enlaces covalentes no polares y, por lo tanto, muy estables. De esta manera las moléculas biológicas pueden formar largas estructuras lineales, ramificadas e incluso cíclicas . Sin embargo debido a su naturaleza no polar y encontrarse en un medio polar (el agua), las vuele moléculas muy reactivas y deben estar en constante cambio, formando asociaciones muy importantes, bien entre ellas o con el agua.

32. Los elementos químico fundamentales en la reactividad de las biomoléculas van a ser el O y el N , ambos electronegativos, que harán reaccionar entre sí a las moléculas que los porten. En las diferentes biomoléculas de los seres vivos se encuentran, de forma recurrente, una serie de grupos funcionales . Estos grupos funcionales determinaran, el funcionamiento en la formación de enlaces covalentes entre moléculas y la formación de biopolímeros , o macromoléculas y en la interacción mediante enlaces débiles entre ellas y con el medio. Grupos funcionales

33. Grupos funcionales (tarea)

34. Las interacciones débiles determinan la función de la molécula Todo proceso biológico se produce gracias a las interacciones débiles establecidas entre moléculas. Los procesos enzimáticos y la regulación del ADN son ejemplos de procesos que se tienen gracias a una determinada orientación y unión entre las moléculas implicadas. Todas estas interacciones son débiles, pero la suma de muchas de ellas en la posición correcta, hará que la unión sea altamente específica y fuerte, además de ser vital para la vida de la célula.

35. Puentes de hidrógeno Este tipo de interacción es de naturaleza relativamente fuerte. Es muy común entre moléculas polares en un medio acuoso, y es la responsable de las múltiples uniones débiles entre las moléculas de agua. Para que se forme un puente de hidrógeno es necesaria la presencia de un átomo de hidrógeno (H) unido covalentemente a un átomo electronegativo (habitualmente el O y N) que, debido a su carga parcial positiva, será atraído por otro átomo electronegativo presente en una molécula diferente.

36. La Célula: La Unidad Básica de la Vida La célula es la unidad básica de la vida: la estructura más pequeña capaz de realizar los procesos básicos de la vida, como absorber nutrientes, deshacerse de los desechos y reproducirse. Todos los seres vivos están hechos de células. Algunos organismos microscópicos, como las bacterias y los protozoos, son unicelulares, lo que significa que constan de una sola célula. Los animales, las plantas más grandes y muchos hongos son multicelulares, compuestos por una gran cantidad de células que trabajan juntas. Las células realizan miles de reacciones bioquímicas cada minuto y reproducen nuevas células que continúan la vida. Las células varían considerablemente en tamaño. Unas 10.000 células humanas de tamaño medio pueden caber en la cabeza de un alfiler.

37. Componentes de la célula Las células están formadas por moléculas , estructuras no vivas formadas por la unión de átomos . Las moléculas pequeñas sirven como bloques de construcción para moléculas más grandes . Las cuatro moléculas principales que subyacen a la estructura celular y participan en las funciones celulares son: Proteínas Ácidos nucleicos ADN - contiene la información hereditaria de las células . ARN: trabaja con el ADN para construir los miles de proteínas que necesita la célula . Carbohidratos Lípidos ( incluye grasas y aceites )

38. La célula Todas las células tienen al menos tres cosas en común: Membrana celular: Todas las células tienen una membrana celular basada en fosfolípidos. La membrana celular es selectivamente permeable en el sentido de que permite que algunos materiales entren o salgan de la célula, pero no otros. Citoplasma: Las células están llenas de una colección compleja de sustancias en una solución a base de agua. Esta sustancia se llama citoplasma. El citoplasma en todas las células tiene una serie de características comunes. Por ejemplo, todas las células tienen ribosomas. Los primeros pasos de la respiración celular tienen lugar en el citoplasma. Ácidos Nucleicos: (ADN)

39. Procariotas : Organismos simples, más pequeños. Se encuentran solo en organismos unicelulares y coloniales Eucariotas : Organismos complejos y más grandes. Tienen orgánulos con sus propias membranas. Los organismos eucariotas pueden ser unicelulares o pluricelulares.

40. Procariotas y eucariotas: diferencias clave

41. Procariotas y eucariotas: diferencias adicionales Las diferencias adicionales entre procariotas y eucariotas incluyen: Tamaño Las células eucariotas son, en promedio, diez veces más grandes que las células procariotas. Composición y longitud del ADN El ADN de los eucariotas es mucho más complejo y, por lo tanto, mucho más extenso que el ADN de los procariotas. Pared celular Los procariotas tienen una pared celular compuesta de peptidoglicano, un gran polímero único de aminoácidos y azúcar. Muchos tipos de células eucariotas también tienen paredes celulares, pero ninguna está hecha de peptidoglicano.

42. Membrana Citoplásmica. M.c.e. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

43. Estructura. La membrana citoplásmica de las bacteris (tambien concocida como membrana celular) es viosible en las micrografias electronicas de cortes bacterianos finos. Es una “membrana unitaria” tipica compuesta de fosfolípidos y proteinas. Las membranas de las procariotas se distiguen de las células eucariotas por la ausencia de esteroles, con la unica excepción de los microplasmas que los incorporan en sus membranas, como el colesterol, cuando proliferan en un medio que contiene esteroles.

44. Invaginaciones contorneadas de la membrana citoplásmica forman estructuras especializadas denominadas mesosomas. Existen dos clases: 1) Los mesosomas de tabique y 2) mesosomas laterales. Los primeros forman paredes transversales durante la división celular, además de que el cromosoma bacteriano (ADN) se encuentra adherido al mesosoma tabicado. En bacterias con sistemas transportadores de electrones excepcionalmente activos se encuentran invaginaciones más extensas de la membrana citoplásmica en el interior del citoplasma

45. Función Las principales funciones de la membrana son: 1) Permeabilidad selectiva y transportación de solutos. 2) Transporte de electrones y fosforilación oxidativa en especies aerobias. 3) Excreción de exoenzimas hidrolíticas. 4) Portar las enzimas a las moléculas que interviene que interviene en la biosíntesis de ADN. 5)Portar a los receptores de membrana y otras proteinas de los sistemas quimiotácticos y para señales de transacción.

46. Permeabilidad y transporte. La membrana citoplásmica forma una barrera hidrófoba impermeable a la mayor parte de las moléculas hidrófilas. Sin embargo, existen varios mecanismos (sistema de transporte) que permiten a la célula transportar nutrientes al interior y expulsar productos de desecho, al exterior. Estos sistemas de transporte funcionan en contra de los gradientes de concentración para acumular nutrientes dentro de la célula, Función que requiere algún tipo de energía para su función. Existen 4 mecanismos generales de transporte involucrados en la membrana: 1) Difusión facilitada, 2) transporte dependiente de unión a proteinas, 3) transporte quimiosmótico y 4) translocación de grupo.

47. Difusión facilitada. Este es el único mecanismo que no requiere energía. Consiste en la difusión pasiva de un sustrato en contra de un gradiente de concentración. En consecuencia, el sustrato nunca alcanza una concentración interna mayor al que existe fuera de la célula.

48. Transporte dependiente a unión a proteinas. En las bacterias gramnegativas, el transporte de muchos nutrientes se facilita por la presencia de proteinas fijadoras especificas en el espació periplásmico. Estas proteinas funcionan al transferir el sustrato a ellas fijando a un complejo proteínico de transporte presente en la membrana y compatible

49. Transporte quimiosmótico Estos sistemas llevan una molécula a través de la membrana citoplásmica a expensas de un gradiente iónico previamente establecido como el impulsado por portones o el impulsado por sodio. Existen tres tipos básicos: Uniporte, Simporte y Antiporte. Los uniporte catalizan el trasnposrte de un sustrato, independientemente del ion que se haya incorporado. Los simporte catalizan el transporte simultaneo de dos sutratos en la misma dirección por un solo portador. Los antiporte catalizan el transporte simultaneo de dos compuestos con carga semejante y en direcciones opuestas mediante un solo portador

50. El Agua y sistemas amortiguadores. M.C.E. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

51. Agua, electrolitos y pH. Agua: estructura y forma. Formula El enlace H-O es covalente polar

52. La forma que pose el agua es de un tetraedro irregular La molécula forma un dipolo, por lo que el agua tiene el poder de disolver Sustancias iónicas y covalentes.

53. Las moléculas de agua se asocian por medio de enlaces intermoleculares llamados puentes de hidrogeno.

54. Propiedades físicas

55. Propiedades químicas Es un compuesto muy estable. Función biológica: Solvente universal Las reacciones químicas ocurren en medio acuosa y es el componente mas abundante del organismo aproximadamente el 60%. Medio de transporte en el cuerpo humano, lubricante, regula la temperatura corporal. Su alto grado de calor especifico regula la temperatura.

56. Contenido de agua corporal y su distribución en el organismo. Se distribuye en 2 compartimientos. Compartimiento intracelular (mayor cantidad de agua, dentro de la célula o plasma). Compartimiento extracelular (se mantiene constante 15%)

57. El contenido de agua corporal varia de acuerdo a la edad, el peso y el sexo , y se refleja en el contenido e agua intracelular.

58. El agua extracelular comprende:

59. Los líquidos son soluciones Soluto (electrolitos) y solventes (agua). El contenido de soluto varia de acuerdo a si se trata de intracelular a extracelular. Pero la concentración de solutos y de agua debe mantenerse constante para mantener la hemostasia.

60. Distribución del agua en el organismo. Agua corporal total (%) Agua intracelular (%) Agua extracelular (%) Agua intersticial (%) Agua intravascular (%) Recién nacido 80 Hombre 60 45 10 5 Mujer 55 40 10 5 Hombre obeso 55 40 10 5 Mujer obesa 50 35 10 5 Anciano 55 40 10 5 Anciana 50 35 10 5

61. Determinación del contenido de agua corporal. Para una joven de peso promedio de 52 kg determine: El contenido de agua corporal total. El contenido de agua intracelular. El contenido de agua extracelular. 52 kg – 100% X - 55% = 28.6 kg b) 52 kg – 100% X - 40% = 20.8 kg c) Agua corporal total ACT= AI + AE ACT – AI = AE 28.6 – 20.8 = 7.8 Kg.

62. 2. Para un anciano que pesa 68 kg calcule cuanta agua intravascular e intersticial tiene

63. 2. Para una mujer obesa que pesa 94 kg calcule el contenido de agua corporal total, agua intersticial, intravascular

64. Equilibrio Hidrico M.C.E. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

65. Se define como Balance entre la ingesta y la excreción de agua por día. Ingesta=excreción. Ingesta Bebidas 1500ml =2500 ml Comida 1000ml

66. 300 ml corresponden al agua de oxidación. 100 g de carbohidratos al oxidarse producen 60 ml de agua 100 g de proteinas al oxidarse producen 40 ml de agua 100 g de lípidos al oxidarse producen 100 ml de agua. Excreción Vía renal 1500ml Piel 500 ml = 2500ml Pulmonar 400 ml Heces 100ml

67. Factores que influyen

68. Determinación del aporte de agua de oxidación en la dieta. ¿Cuál será el aporte de agua de oxidación de una dieta que contiene 315 g de proteinas, 118 g de lípidos y 210 g de carbohidratos? 100g/ch – 60ml 210 g - X = 126 ml 100g /p – 40 ml 315 g - X = 126 ml 100g/ lp – 100ml 118 g - X = 115 ml 126 ml 126 ml = 370ml 115 ml

69. Determinación del aporte de agua de oxidación en la dieta. 2. ¿Cuánta agua de oxidación aporta una dieta que tiene 130g de lípidos, 155 g de proteinas y 147g de carbohidratos? 100g/ch – 60ml 147 g - X = 88.2 ml 100g /p – 40 ml 155 g - X = 62 ml 100g/ lp – 100ml 130 g - X = 130 ml 88.2 ml 62 ml = 280.2ml 130 ml

70. Electrolitros M.C.E. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

71. Son sustancias que en soluciones o fundidas conducen la corriente eléctrica, es decir, son iones. Ion: grupo de átomos con carga eléctrica. Ion positivo: catión, que resulta de la perdida de electrones. (Na++), (Mg), (K), (NH) Ion negativo: anión, que resulta de ganancia de electrones. Cl, SO4, HPO4, HCO3

72. Estos iones se encuentran disueltos en los diferentes líquidos corporales. La composición de liquido intra y extracelular varían en la composición de estos. Función: Contribuyen a la presión osmótica. Contribuyen al equilibrio de Donnan ( [cationes] = [aniones]). “en un liquido corporal la concentración de cationes debe ser igual a la de los aniones”.

73. Valores normales de los electrolitos en los diferentes líquidos corporales mEq/l Liquido intracelular Liquido extracelular Intravascular intersticial Cationes Aniones Cationes Aniones Cationes Aniones Na 10 HCO 10 Na 142 HCO 27 Na 138 HCO 28 K 150 CL 5 K 5 CL 104 K 5 CL 110 Ca SO 20 Ca 5 SO 1 Ca 3 SO 1 Mg 40 HPO 120 Mg 3 HPO 2 Mg 2 HPO 2 Ac. Org . Ac. Org . 5 Ac. Org . 5 Proteinatos 45 Proteinatos 16 Proteinatos 2 Total 200 200 155 155 148 148

74. Valores. Normalidad= mEq/l Liquido intracelular Liquido extracelular Catión K 150 mEq/l Na 142 mEq/l Anión HPO 120 mEq/l Cl 104 mEq/l

75. Isotonicidad : efecto de una solución hipotónica e hipertónica sobre la célula. Isotonicidad mantener la célula en homeostasis. Solución isotónica: es aquella que tiene una concentración de NaCl semejante al plasma y equivale al 0.9% (Na= 142 mEq/l y Cl= 104 mEq/l) esta en equilibrio. Soluciones hipertónicas es aquella que contine > 0.9% NaCl Solución hipotónica aquella que contine 2.9 % de NaCl.

76. pH y desequilibrio ácido -base M.C.E. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

77. Definición:

78. Sorensen y su escala de pH pH=7 neutro [H] = [OH] pH<7 ácido [H] > [OH] pH>7 básico o alcalino [H] < [OH]

79. Valores de pH de algunos líquidos y secreciones corporales. Liquido corporal pH Sangre 7.4 Orina 6.0 Jugo gástrico 1.0 Jugo pancreático 8.0 Jugo intestinal 7.7 Liquido cefalorraquídeo 7.4 Liquido intersticial 7.4 Saliva 7.2 Bilis 7.8

80. ¿Cuál será la [H] de una solución que tiene un pH 4.7? [H]= inv log - pH [H]= inv log – 4.7 [H]= 1.99 x10⁵ moles/l

81. ¿Cuál será la [OH] de una solución POH de 10.4? [OH]= inv log - POH [OH]= inv log – 10.4 [OH]= 3.98 x10¹¹ moles/l

82. ¿Cuál será la [OH] para una solución que tiene un pH de 9.2? pH + POH = 14 [OH]= inv log - POH POH= 14 – pH [OH]= inv log – 4.8 POH= 14 – 9.2 [OH]= 1.58 x10⁵ moles/l POH= 4.8

83. ¿Cuál será la [H] de una solución que tiene un pH 8? [H]= inv log - pH [H]= inv log – [H]= 1.00 x10⁸ moles/l

84. ¿Cuál será la [OH] de una solución POH de 10.8? [OH]= inv log - POH [OH]= inv log – 10.8 [OH]= 1.58 x10¹¹ moles/l

85. ¿Cuál será la [OH] para una solución que tiene un pH de 11.5? pH + POH = 14 [OH]= inv log - POH POH= 14 – pH [OH]= inv log – 2.5 POH= 14 – 11.5 [OH]= 3.16 x10³ moles/l POH= 2.5

86. Ácidos débiles Son aquellos que se encuentran parcialmente disociados o ionizados. Estos compuestos encajan en la teoría acido-base de Bronsted- Lowry. Bronsted: un ácido es una sustancia que sede H. Base : una sustancia que acepta H. Los ácidos-bases de Bronsted- Lowry son pares conjugados . Ácido conjugado:  Se forma cuando una base acepta un protón.  Base conjugada:  Se forma cuando un ácido dona un protón. 

87. Ejemplo En la reacción entre el ácido acético (CH₃COOH) y el agua (H₂O):  El ácido acético (CH₃COOH) dona un protón al agua, convirtiéndose en acetato (CH₃COO⁻). El agua acepta el protón, convirtiéndose en ion hidronio (H₃O⁺). Los pares conjugados son: CH₃COOH (ácido) y CH₃COO⁻ (base conjugada), H₂O (base) y H₃O⁺ (ácido conjugado). Formando ion hidronio.

88. Ecuación de Henderson Hasselbach La ecuación de Henderson- Hasselbalch  es una herramienta fundamental en química y bioquímica que se utiliza para calcular el pH de una solución tampón, relacionando el pH con las concentraciones de un ácido débil y su base conjugada. 

89. ¿Qué es una solución tampón? Una solución tampón es aquella que resiste cambios en el pH cuando se le añaden pequeñas cantidades de ácido o base. Estas soluciones están compuestas por un ácido débil y su base conjugada, o una base débil y su ácido conjugado.  ¿Para qué sirve la ecuación de Henderson- Hasselbalch ? La ecuación de Henderson- Hasselbalch (pH = pKa + log ([base] / [ácido])) permite: 

90. Calcular el pH de una solución tampón: Dada la concentración del ácido y su base conjugada, o viceversa, se puede determinar el pH de la solución. Determinar la composición de una solución tampón para un pH deseado: Se puede calcular la proporción de ácido y base necesaria para alcanzar un pH específico. Entender el comportamiento de los sistemas biológicos: Muchas reacciones biológicas ocurren en soluciones tamponadas, y la ecuación ayuda a comprender cómo se mantiene el pH en estos sistemas.

91. Amortiguadores del pH de la sangre. Amortiguador: sustancias que regulan los cambios bruscos al añadir un ácido o una base. Su capacidad amortiguadora se debe a que pueden aceptar o ceder H. Son pares conjugados de Bronsted-Lowry. Sistema bicarbonato (HCO3/H 2 CO 3 ).(principal amortiguador) La anhidrasa carbónica es una enzima que cataliza la reacción reversible entre el dióxido de carbono (CO2) y el agua (H2O) para formar ácido carbónico (H2CO3), el cual se disocia en bicarbonato (HCO3-) e iones hidrógeno (H+). Esta enzima es crucial para diversos procesos fisiológicos, como la regulación del pH, el transporte de CO2 y la producción de fluidos corporales. 

92. CO2 + H2O H2CO3  H + HCO3 [HCO3] =27mEq/l [H2CO3] =1.35mEq/l H2PO4/HPO4 H2PO4-  ( dihidrogenofosfato ), HPO4 2-  ( hidrogenofosfato ) Hemoglobina/ hemoglobinato Proteinas/ proteinatos Ph Normal de la sangre 7.4 ± 0.05

93. Comprobación del pH sanguíneo utilizando HCO3/H 2 CO 3 Ese 6.1 de la ecuación de Henderson– Hasselbalch en sangre no es un número arbitrario, proviene del pKa aparente del sistema tampón bicarbonato en condiciones fisiológicas.

94. Un exceso de base (EB) de +20 mEq/L indica una alcalosis metabólica significativa.  7.4=20. entonces Un desequilibrio ácido-base ocurre cuando el pH de la sangre se sale de su rango normal (7.35-7.45), lo que puede llevar a condiciones como la acidosis  (sangre demasiado ácida) o la  alcalosis  (sangre demasiado alcalina). Estas alteraciones pueden ser causadas por problemas respiratorios o metabólicos.  Un desequilibrio ácido-base con un valor de 20, generalmente se refiere a un exceso de bases (alcalosis metabólica) en el contexto de la evaluación de gases arteriales

95. Desequilibrio (HCO3/H 2 CO 3 ) <20 (pH<7.4) = Acidosis [HCO3] [disminuido] bicarbonato = Acidosis metabólica H 2 CO 3 ) [normal] ácido carbónico [HCO3 [normal] bicarbonato = Acidosis respiratoria H 2 CO 3 ) [aumentado] ácido carbónico

96. (HCO3/H 2 CO 3 ) >20 (pH>7.4) = Alcalinosis [HCO3] [aumentado] bicarbonato = Acidosis metabólica H 2 CO 3 ) [normal] ácido carbónico [HCO3 [normal] bicarbonato = Acidosis respiratoria H 2 CO 3 ) [disminuido] ácido carbónico

97. Mecanismos compensatorios de pH Son 3 mecanismos que compensan los desequilibrios ácido/base Mecanismo plasmático HCO3/H 2 CO 3 , H2PO4/HPO4 Hemoglobina/ hemoglobinato Proteinas/ proteinatos Mecanismo renal: Elimina o retiene iones, compensa desequilibrios de tipo respiratorio Mecanismo pulmonar: Elimina o retiene Co 2 Compensa desequilibrios de tipo metabólico

98. Desequilibrios ácido/base Desequilibrio Causa 1. Alcalosis metabólica Vomito frecuente Diarrea con perdida de cloruro Ingestión de sustancias alcalinas 2. Alcalosis respiratoria Ansiedad Hiperventilación central Intoxicación por salicilatos Edema pulmonar Neumonía Fibrosis pulmonar 3. Acidosis metabólica Acidosis láctica Cetoacidosis Insuficiencia renal Intoxicación por ácidos Acidosis tubular renal 4. Acidosis respiratoria Hipoventilación central Miopatías Neuropatías Edema pulmonar grave Obstrucción de las vías respiratorias

99. Determinación del pH de la sangre Ecuacion modificada de Henderson– Hasselbalch considerando el CO2 como gas pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) Donde: • 6.1 = pKa aparente del sistema H₂CO₃/HCO₃⁻ a 37 °C • 0.03 = coeficiente de solubilidad del CO₂ en plasma (mmol·L⁻¹·mmHg⁻¹) • PaCO ₂ = presión parcial de CO₂ arterial (mmHg)

100. Valores normales

101. Ejemplos ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 28 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 29 mEq/l pH = 6.1 + log( [29 - 0.03(28) / (0.03 × 28) ) pH=? pH = 6.1 + log( [29 – 0.84/ (0.89) ) pH = 6.1 + log( [28.16/ (0.89) ) pH = 6.1 + log( [28.16/ (0.89) ) pH = 6.1 + log 31.64 pH =7.6 = pH = >7.4 = alcalosis respiratoria

102. 2. ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 37 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 16 mEq/l pH = 6.1 + log( [16 - 0.03(37) / (0.03 × 37) ) pH=? pH = 6.1 + log( [16 – 1.11/ (1.11) ) pH = 6.1 + log( [14.89/ (1.11) ) pH = 6.1 + log( [14.89 / (1.11) ) pH = 6.1 + log 13.41 pH =7.22= pH = <7.4 =acidosis metabolica

103. 3. ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 56 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 29 mEq/l pH = 6.1 + log( [29 - 0.03(56) / (0.03 × 56) ) pH=? pH = 6.1 + log( [29 – 1.68/ (1.68) ) pH = 6.1 + log( [27.32/ (1.68) ) pH = 6.1 + log( [27.32 / (1.68) ) pH = 6.1 + log 16.26 pH =7.31= pH = <7.4 =acidosis metabolica

104. 4. ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 85 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 40 mEq/l pH=?

105. 4. ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 85 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 40 mEq/l pH = 6.1 + log( [85 - 0.03(40) / (0.03 × 40) ) pH=? pH = 6.1 + log( [85 – 1.2/ (1.2) ) pH = 6.1 + log( [83.8/ (1.2) ) pH = 6.1 + log( [83.8 / (1.2) ) pH = 6.1 + log 69.83 pH =7.94= pH = >7.4 = alcalosis metabolica

106. 5. ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 28 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 90 mEq/l pH=?

107. 5. ¿Cuál será el pH y el desequilibrio ácido/base que presenta un paciente que por análisis sangre dio los siguientes resultados? pCO2= 28 mmHg pH = 6.1 + log( [HCO₃⁻] / (0.03 × PaCO ₂) ) CO2 total= 90 mEq/l pH = 6.1 + log( [28 - 0.03(90) / (0.03 × 90) ) pH=? pH = 6.1 + log( [28 – 2.7/ (2.7) ) pH = 6.1 + log( [25.3/ (2.7) ) pH = 6.1 + log( [25.3 / (2.7) ) pH = 6.1 + log 9.7 pH =7.08= pH = <7.4 =acidosis respiratoria

108. Aminoácidos y proteínas M.C.E. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

109. INTRODUCCIÓN Los aminoácidos son un grupo heterogéneo de moléculas que poseen unas características estructurales y funcionales comunes. Existen 20 aminoácidos diferentes especificados en el código genético , aunque hay otros aminoácidos menos frecuentes que se forman por modificaciones enzimáticas posteriores al proceso de traducción. En las células, estos 20 aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes formando largas cadenas de combinaciones específicas que producen un gran número de proteínas diferentes. La disposición lineal concreta de los aminoácidos de una proteína constituye su secuencia primaria y es esta secuencia la que va a determinar su estructura tridimensional específica.

110. Estructuras que forman los aminoácidos

111. Características estructurales comunes Los aminoácidos tienen en común la existencia de un átomo de carbono (llamado carbono alfa ) al que se unen los siguientes grupos funcionales: un grupo carboxilo ( -COOH ), un grupo amino ( -NH 2 ) y un átomo de hidrógeno . La cuarta valencia del carbono está unida a un radical o cadena lateral, que sirve para diferenciar los veinte aminoácidos que constituyen la mayor parte de las proteínas. La única excepción es la prolina, que posee una estructura cíclica y un grupo amino secundario.

112. Aminoácidos El carbono alfa tiene cuatro sustituyentes distintos, por lo que es un centro quiral . Así, los aminoácidos se pueden presentar orientados en el espacio de dos formas diferentes que son imágenes especulares no superponibles denominados enantiómeros. Siguiente la presentación de Fischer propuesta en los carbohidratos, estos se designan con las letras D o L .

113. Aminoácidos (Tarea 1)

114. Clasificación general

115. Clasificación ácido y báse

116. Clasificación de acuerdo a su obtención

117. 20 Aminoácidos

118. Aminoácidos, péptidos y proteínas Aminoácidos (1), péptidos (2-49) y 50+ proteínas

119. Los aminoácidos presentan carácter ácido y básico Los aminoácidos presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de protones) y grupo carboxilo con carácter ácido (dador de protones). Es decir son anfóteras .

120. Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales Las cadenas laterales de ciertos aminoácidos también poseen grupos funcionales con carácter ácido o básico. Éste carácter ácido o básico, va a depender del valor de su pH . A pH fisiológico, todos se encontrarán en su forma ácida. La importancia biológica de estos grupos funcionales radica en su posibilidad de participar en reacciones enzimáticas .

121. Las propiedades de las cadenas laterales determinan las interacciones no covalentes El análisis de las características estructurales y la presencia de ciertos grupos funcionales permiten entender las relaciones que se puedan establecer entre distintas partes de la misma molécula o entre la proteína y otras moléculas.

122. Hidrofobicidad Algunos aminoácidos presentan una cadena lateral totalmente apolar. Teniendo en cuenta que las proteínas suelen encontrarse en un entorno acuoso, las cadenas laterales apolares tienden a agruparse como consecuencia del fenómeno de repulsión definido como efecto hidrofóbico plegándose en una estructura tridimensional en la que suelen quedar formando un núcleo hidrofóbico,

123. Fuerzas de Van der Waals En las cadenas laterales de los aminoácidos apolares se pueden crear dipolos instantáneos que pueden crear fuerzas de atracción intermoleculares muy débiles pero que, en conjunto, pueden tener un efecto importante en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas

124. Puentes de hidrógeno Algunas cadenas laterales pueden formar interacciones no covalentes de este pudiendo actuar como donadores o como aceptores de hidrógeno

125. Interacciones electrostáticas Las cadenas laterales de algunos aminoácidos presentan grupos funcionales con carácter ácido o básico que, como consecuencia, pueden estar ionizados a determinados valores de pH. Las cadenas laterales de Lys, Arg e His pueden presentar carga positiva y las de Glu y Asp carga negativa. Dado que cargas de signos opuestos se atraen, pueden crear interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de estos aminoácidos que, se denominan puentes salinos.

126. Unión de elementos metálicos La unión covalente a proteínas de cationes divalentes ( Mg, Ca, Zn ) y algunos metales de transición (Fe, Cu, Ni) es relativamente frecuente en muchas enzimas y en otras proteínas como la hemoglobina. La unión de estos elementos metálicos tiene una gran importancia en la función de la proteína, permitiendo en algunas ocaciones , su participación directa en ciertas reacciones químicas o, simplemente, estabilizando su estructura tridimensional. Estos metales se unen formando entidades de coordinación, que están compuestas por un átomo central ( en este caso el metal ) que se encuentra unido a un conjunto de átomos denominados ligandos.

127. La hemoglobina En el grupo hemo de la hemoglobina a la unión de Fe participan, tanto átomos del grupo hemo como aminoácidos de la proteína formando un total de seis enlaces. La incorporación de estos elementos metálicos aumenta la posibilidad de las proteínas para participar en ciertas regiones, como ocurre en las reacciones de transferencia de electrones.

128. Tarea 2 Papel de las proteínas en el desarrollo del esmalte Cuales proteínas? Estructura química, composición de aminoácidos, composición de metales o no metales Clasificación de los aminoácidos de cada proteína

129. Formación de puentes disulfuro Dos residuos de Cys pueden unirse covalentemente mediante la formación de enlace disulfuro mediante un proceso de oxidación. Este tipo de enlace se puede dar entre las Cys de la misma proteína (intracatenarios) y entre dos Cys de cadenas diferentes ( intercatenarios ) La reacción requiere un ambiente oxidante, por lo que estos enlaces no son habituales en proteínas intracelulares, sin embargo son frecuentes en las proteínas extracelulares.

130. Además estos enlaces estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas, que se mantiene gracias a las interacciones no covalentes, haciéndolas menos susceptibles a la degradación. La molécula de inmunoglobulina G sirve como ejemplo.

131. Fosforilación Las cadenas laterales de los aminoácidos Ser, Thr y Tyr pueden sufrir un proceso de fosforilación por la unión a su grupo hidroxilo (-OH) de una molécula de fosfato inorgánico (P). En la naturaleza las enzimas ( un tipo de proteínas ) necesitan de este fosfato para poder funcionar. La introducción de un grupo fosfato hace que se produzcan cambios conformacionales en la proteína que tienen como consecuencia cambios en su actividad.

132. Glucosilación Los azúcares se pueden unir de forma covalente a las proteínas mediante la formación de un enlace o-glucosídico o un enlace n-glucosídico dependiendo del grupo funcional al que se unan.

133. Aminoácidos no presentes en las proteínas Además de su papel como componentes estructurales de las proteínas existen otros aminoácidos que cumplen otras funciones biológicas importantes. Es frecuente compuestos derivados de aminoácidos funcionen como mensajeros químicos. Un ejemplo de esta función son los neurotransmisores como el GABA (ácido amino butírico), que se produce de la descarboxilación del glutamato y es un neurotransmisor con función inhibitoria. El receptor de GABA es un blanco frecuente de fármacos que reducen la ansiedad como lo barbitúricos. La dopamina, un derivado de la Tyr, es un neurotransmisor relacionado con las funciones motoras.

134. El enlace peptídico Es la unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas. Los aminoácidos se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, que produce la formación de enlace amida. Tarea ( Pasta de arginina ) Qué es?, para que se usa? y como funciona?.

135. Proteínas Teniendo en cuenta las características estructurales de las cadenas polipeptídica, se podría suponer que existen numerosas disposiciones espaciales posibles para una secuencia de aminoácidos concreta. Sin embargo, se ha comprobado que cada proteína tiene una estructura tridimensional característica que es indispensable para que desempeñe su función específica. Aunque su distribución viene determinada por su secuencia de aminoácidos, no es posible predecirla a partir de esta información.

136. Proteínas Cuando las proteínas son capaces de desempeñar sus funciones de manera normal, se denominan proteínas nativas , ya que se encuentran en un medio nativo ideal. La pérdida de su estructura tridimensional de la proteína que conlleva la pérdida de su función, se denomina desnaturalización.

137. Organización de proteínas Considerando los niveles de organización de las proteínas, éstas se suelen clasificar en dos grandes grupos: globulares y fibrilares. Las primeras se caracterizan por tener una forma esférica, ser solubles en medios acuosos y presentar diferentes estructuras secundarias en una misma molécula. Las proteínas fibrosas suelen presentar una única estructura secundaria, se disponen en forma de largas hebras y son insolubles en agua.

138. No todos los aminoácidos (residuos) de una proteína participan en igual medida en el mantenimiento de su estructura tridimensional y en su función biológica. Por tanto resulta fundamental conocer cuáles son aquellos residuos más importantes. La forma habitual de identificar un aminoácido concreto de una proteína es referirse a su posición dentro de ella, numerándolos en orden ascendente desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. Así nos referimos al residuo Ser 530 de una proteína, estaremos indicando que el residuo número 530 de esa proteína es una Ser. Una forma de estudiar aquellos residuos que son más importantes en estos aspectos, consiste en realizar experimentos de mutagénesis dirigida, en el cual sustituimos un aminoácido por otro.

139. El interior de las proteínas es hidrofóbico

140. Estructura primaria de las proteínas La estructura primaria de las proteínas esta predeterminada por el enlace peptídico que se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido el grupo amino de otro aminoácido.

141. Estructura secundaria La alfa hélice Se trata de una estructura helicoidal con un enrollamiento dextrógiro, cada giro incluye 3,6 residuos por vuelta . La hélice se encuentra estabilizada por puentes de hidrógeno intercatenarios , que se forman entre un grupo carbonilo de un enlace peptídico de un residuo n y el –NH del enlace peptídico de otro residuo . Así , todos los grupos amino y carbonilo del esqueleto peptídico , menos el primero y el ultimo, quedan unidos por este tipo de enlace.

142. La alfa hélice Además, los enlaces de puente hidrógeno crean una conexión en el conjunto de la hélice que hace que se transmita el dipolo característico del enlace peptídico a lo largo de todo el eje longitudinal de la molécula, lo que proporciona una carga parcial positiva en el extremo amino terminal y una carga parcial negativa en el extremo C terminal. Los aminoácidos que producen este tipo de estructura con más frecuencia son Ala, Glu , Leu y Met . Los menos fecuentes son Gly y Pro. La alfa hélice es una estructura habitual tanto en proteínas globulares como fibrosas.

143. La proteína responsable de almacenar hierro la ferritina, 75% de ella es solamente alfa hélice. Una proteína fibrosa con estructura alfa hélice es la queratina, el compuesto principal del pelo, las plumas, las uñas, los cuernos y las células muertas de la epidermis. Algunos tipos de queratina constituyen los filamentos intermedios del citoesqueleto de la célula. -Epidermólisis ampollar simple -Hiperqueratosis epidermolitica

144. Láminas Beta Esta estructura surge de la interacción de algunas regiones de la cadena polipeptídica, las hebras beta, que suelen tener una longitud que varía entre cinco y diez residuos. Estas porciones de la cadena se disponen paralelas unas a otras de forma que se pueden establecer enlaces de puente de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino del enlace peptídico de una hebra y los de la hebra contigua.

145. Hay dos tipos de láminas Beta, dependiendo de la orientación que presenten las hebras que las componen. Si todas las hebras se disponen con la misma orientación de sus grupos amino y carboxilo terminales, de denominan láminas B paralelas, si por el contrario se disponen de forma alternada, se trata de láminas B antiparalelas.

146. Los giros beta Los giros beta son un tercer tipo de estructura secundaria que aparece de forma bastante frecuente en las proteínas. Está compuesta por cuatro residuos que se disponen de tal forma que permiten que se produzca un cambio de dirección de la cadena polipeptídica de 180°.

147. Las estructuras secundarias se agrupan formando motivos que forman estructuras globulares o dominios Los elementos denominados motivos o estructuras supersecundarios son combinaciones de varios elementos con estructura secundaria definida con una disposición geométrica característica. Por ejemplo, existe un motivo específico para la unión de calcio que se encuentra en varias proteínas, que se compone de dos zonas con estructura de alfa hélice unidas por una zona de giro o lazo en la que se encuentran residuos de Asp y Glu que permiten su interacción con este catión.

148. Algunas proteínas pequeñas están formadas por un único dominio; sin embargo otras presentan varios. Las proteínas de membrana que son receptores de señales suelen tener un dominio extracelular en el que se unen ligandos, un dominio transmembrana y un dominio intracelular.

149. Estructura Terciaria Una vez que se dan las estructuras secundarias, las proteínas pueden sufrir plegamiento por enzimas llamadas chaperonas, que interaccionan con las cadenas parcialmente plegadas o plegadas, creando una forma tridimensional “final” a la cadena.

150. Patologías En algunas patologías como las encefalopatías espongiforme se pone en manifiesto la importancia de la estructura tridimensional de la función de una proteína.

151. Desnaturalización Como la estructura tridimensional se mantiene mediante interacciones débiles, si se alteran las condiciones que mantienen estas fuerzas de atracción se produce desnaturalización de la proteína: la modificación de su estructura conduce a la pérdida de función. El calor El pH Sales

152. Estructura cuaternaria En algunas ocasiones se asocian varias cadenas proteícas para formar una proteína multinumérica . En ella las cadenas individuales se denominan subunidades y pueden ser iguales ( homomultímeros ) o distintas ( heteromultímeros ) Las unidades se mantienen unidas gracias a la existencia de interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Walls ) y de forma adicional, pueden unirse mediante enlaces covalentes tipo disulfuro

153. Enzimas M.C.E. Luis ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

154. Mecanismo de acción de las enzimas Las enzimas tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas actuando sobre sustratos específicos que se van a transformar en el producto de la reacción.

155. Sustrato a Producto

156. Enzimas Esta función, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que poseen una estructura tridimensional característica, el centro activo, con un entorno químico adecuado que permite la interacción entre la enzima y el sustrato mediante la formación de un complejo binario denominado complejo enzima sustrato. En las proteínas, las características del centro activo van a estar determinadas por la naturaleza de los aminoácidos que lo forman y su distribución espacial concreta.

157. Coenzimas Las enzimas tienen un componente no proteico, denominado cofactor (cationes metálicos) o coenzimas (moléculas orgánicas), que es necesario para su correcto funcionamiento. En este tipo de enzimas que requieren un componente adicional, la porción proteica se denomina apoenzima y la molécula completa holoenzima ( la apoenzima más un cofactor o coenzima)

158. Cofactores Numerosas enzimas utilizan cationes metálicos como cofactores, estos cationes tienen diferentes funciones dependiendo de la enzima concreta.

159. Muchas coenzimas son productos derivados de vitaminas y su unión a la porción proteica puede ser covalente o no covalente. Por ejemplo, muchas reacciones de oxidoreducción que se dan en la célula son catalizadas por dos enzimas que utilizan dos coenzimas muy importantes: NAD y NADP. Ambos son utilizadas en rutas catabólicas y metabólicas.

160. Una vez que el sustrato adecuado interacciona con el centro activo se van a producir modificaciones que lo convierten en un estado de transición que se transformará en el producto final de la reacción. En las reacciones catalizadas por enzimas, este estado de transición, muy inestable, resulta estabilizado por los residuos del centro activo con lo que se consigue acelerar la reacción. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión , mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conoce como residuos catalíticos .

161. Velocidad de reacción Las enzimas aceleran las reacciones químicas por dos mecanismos: 1.- La formación de enlaces covalentes o la transferencia de grupos funcionales entre determinados grupos funcionales de la enzima y el sustrato 2.- La creación de interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato que rebaja la energía de activación de la enzima

162. Modelos del complejo Enzima-Sustrato (ES) Modelo denominado “ llave y cerradura “ por Emil Fischer en 1894. Las enzimas son representadas como la cerradura y el sustrato como la llave, este modelo explica la especificidad entre enzima y sustrato, pero no permite explicar como se produce la reacción de una forma eficiente.

163. Para la mejor comprensión se puede recurrir al ejemplo de la siguiente reacción: la transformación de un sustrato esférico con cargas eléctricas negativas en su superficie en un producto cúbico sin carga.

164. Modelo del estado de transición (Daniel Koshland) En una primera etapa se puede crear un complejo de ES en el que se establecen unas interacciones débiles y esta etapa puede pasar de forma espontánea a otra más estable de interacción entre la enzima y el estado de transición en la que se ganan interacciones. La transformación del estado de transición en el producto hace que la enzima pierda su afinidad por esta nueva molécula, que es liberada del centro activo

165. Regulación enzimática La actividad de las enzimas se modula mediante la unión de uno o más ligandos denominados moduladores, que se unen a otro lugar diferente al centro activo pero que es específico para cada modulador.

166. Inhibición enzimática Inhibición competitiva Inhibición no competitiva Inhibición a competitiva

167. Enzimas Clasificación de enzimas Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas. Existen 6 tipos de enzimas, cada una con diferentes subclases.

168. CARBOHIDRATOS M.C.E. LUIS ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

169. Carbohidratos También llamados : glúcidos , hidratos de carbono , sacáridos o azucares . Son moléculas orgánicas compuestas por carbono , hidrógeno y oxígeno (CHO) Contienen dos grupos funcionales : OH ( Hidroxilo ) C=O ( carbonilo )

170. Grupos funcionales

171. Numero de Carbohidratos

172. Monosacaridos (Fisher y Haworth)

173. Monosacaridos

174. Aldosas

175. Cetosas

176. Disacaridos Sacarosa y lactosa

177. Oligosacaridos Son carbohidratos de entre 3 y 10 carbohidratos unidos

178. Polisacaridos

179. ISOMERIA

180. Glucoconjugados Los glucolípidos son moléculas de lípidos la membrana unidos covalentemente a oligosacáridos Las glucoproteínas son proteínas unidas a olisacáridos muy diversos Los proteoglucanos son proteínas que se unen específicamente a los polisacáridos GAG. El hecho de que los glucoconjugados siempre estén orientados hacia el exterior de la célula viene determinado por su síntesis en el retículo endoplasmático y su paso al aparato de Golgi.

181. Glucosaminoglucanos La consistencia gelatinosa de la matriz es conferida por los heterosacáridos , denominados glucosaminoglucanos (GAG). Estos polisacáridos proporcionan a los tejidos resistencia a la compresión y rellenan los espacios intracelulares, además su naturaleza porosa permite la difusión de nutrientes y oxígeno por los tejidos. La naturaleza en la diferencia de los tipos de tejidos conjuntivos dependerá de la proporción y el tipo de polisacáridos y proteínas fibrosas que contengan.

182. Glucosaminoglucanos En general los GAG son heteropolisacáridos formados por unidades disacáridas unidas por enlaces alternos. La unidad está formada por una N- acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina siento el otro monosacárido que forma parte de esta unidad normalmente D- glucorónico o L- idurónico (ácidos urónicos ).

183. Glucosaminoglucanos El ácido hialurónico es uno de los principales GAG de la matriz extracelular, y forma grandes masas moleculares superiores a un millón. Además ocupa un gran volumen, debido al gran contenido de moléculas de agua que contiene, unidas por puentes de hidrógeno a los grupos OH y por atracción electrostática por los grupos ácido del glucorónico .

184. Lípidos M.C.E. LUIS ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

185. Son compuestos orgánicos muy heterogéneos, solubles en solventes orgánicos como éter, cloroformo, acetona, etc. E insolubles en agua.

186. Clasificación: Lípidos Derivados Compuestos Simples Glicéridos Ceras Esteroides Eicosanoides Lipoproteínas Fosfolípidos Glucolípidos

187. Función Fuente de energía, la oxidación de 1g produce 9 kcal. Reserva de energía. Triglicéridos Digestión Ácidos grasos. Trasporte de lípidos Lipoproteínas. Aislantes eléctricos Esfingosidos o esfingomielinas. Aislantes térmicos y amortiguadores físicos (tejido adiposo) Presentes en las membranas celulares. (fosfolípidos y colesterol)

188. Lípidos simples Gliceridos: también llamados grasas neutras, acilglicéridos o gliceroles. Son esteres formados por glicerol, 1,2 o 3 ácidos grasos (ácidos carboxílicos). Monoglicéridos: glicerol + 1 ácido graso. Diglicéridos: glicerol + 2 ácidos grasos. Triglicéridos: glicerol + 3 ácidos grasos.

189. Ácidos grasos presentes en las grasas

190. Lípidos compuestos Fosfolípidos: Estas presentes en las membranas celulares, se consideran derivados del ácido fosfórico. X: colina, serina, etanolamina, inositol Compuestos anfipáticos.

191. Lecitinas : Esteres formados por glicerol, dos ácidos grasos, fosfatos y una base nitrogenada llamada colina. (agentes como emulsificantes ya que forman parte de la bilis) Cefalinas : Esteres que contiene glicerol, 2 ácidos grasos, fosfato, serina y etanolamina . Participan en el mecanismo de coagulación de la sangre, contenidas en las plaquetas. Inositidos : Esteres que contienen glicerol, dos ácidos grasos, fosfato y una azúcar llamada inositol. Plasmalogenos : Esteres formados por glicerol, 1 alcohol insaturado, 1 ácido graso, fosfato y colina, serina, etanolamina o inositol. Constituyen el 10% de los lípidos del encéfalo. Esfingosidos : Esteres que contienen esfingosina , 1 acido graso, fosfato y colina. Constituyentes del tejido nervioso (vainas de mielina), También llamadas esfingomielinas.

192. Glucolípidos Son esteres que contienen esfingosina, ácidos grasos y 1 azúcar. Por su contenido de azúcar se dividen en: Cerebrósidos: El azúcar que contiene glucosa o galactosa. Gangliósidos: Contienen un azúcar compleja como el ácido sálico.

193. Derivados de Lípidos Esteroides: Se consideran derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno a) Colesterol: en su núcleo esteroide tiene un grupo OH por lo que se considera un alcohol al que llaman esterol Se encuentra en grasas animales. Se sintetiza en el organismo. Da lugar a las sales biliares y Hormonas sexuales.

194. b) Sales biliares: Tienen como función ser emulsificantes de las grasas en el intestino delgado durante la digestión, ya que forman parte de la bilis, son de ejemplo de estas el taurocolato y el colato . c) Vitamina D3 ( colecalaferol ) Se encuentran en los mamíferos. Intervienen en el metabolismo del calcio Su ausencia causa raquitismo. Dehidrocolesterol Luz UV colecalciferol Fuente : Productos LACTEOS

195. Eicosanoides Se consideran derivados de ácido araquidónico. Prostaglandinas Actúan como hormonas locales. Ocasionan la contracción del musculo liso del útero. Intervienen en procesos inflamatorios. b) Leucotrienos Son sintetizados por los leucocitos en respuesta a procesos alérgicos c) Trombohexanos Participan en el mecanismo de coagulación de la sangre.

196. Lipoproteínas Función: Transporte de líquidos. Se dividen en 4 grupos: Quilomicrones. De muy baja densidad. De baja densidad. De alta densidad.

197. Lipoproteínas Fracción Composición Características Quilomicrones 98-99% de lípidos, principalmente triglicéridos Son gotas de grasa cubierta por proteinas y lípidos polares Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) Compuestas 52% triglicéridos 7% de proteínas, 22% colesterol Estos agregados se forman en el hígado con los triglicéridos que allí se sintetizan. Los llevan al tejido adiposo o a otros tejidos para ser almacenados Lipoproteínas de baja densidad (LDL) 21% proteínas, 9% de triglicéridos, 47% de colesterol Son los principales transportadores de colesterol en la sangre. También movilizan ésteres de colesterol del hígado hacia los tejidos periféricos. Los lípidos predominantes son los ésteres de colesterol que contienen ácido linoleico. Se conoce como colesterol malo Lipoproteínas de alta densidad (HDL) Contiene una mayor cantidad de proteínas (55%). Los lípidos del núcleo sol el colesterol y los esteres del colesterol Transportan colesterol y ésteres de colesterol, al contrario de las LDL, lo movilizan en dirección contaría, del tejido periférico al hígado. Se denominan buenas

198. Nucleótidos y ácidos Nucleicos M.C.E. LUIS ANTONIO ORTIZ LÓPEZ

199. Introducción Los nucleótidos participan en multitud de funciones celulares. Colaboran en funciones de oxidorreducción, transferencia de energía, señales intracelulares y reacciones de biosíntesis. Además, son los constituyentes de los ácidos nucleicos: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN), las principales moléculas participantes en el almacenamiento y decodificación de la información genética. Ningún otro tipo de biomolécula participa en funciones tan variadas o en tantas funciones esenciales para la vida.

200. Los nucleótidos Los nucleótidos desempeñan numerosas funciones en el metabolismo: Actúan como transmisores de energía (ATP) Actúan como señales químicas en los sistemas celulares en respuesta a las hormonas y otros estímulos extracelulares (AMPc) Son componentes extracelulares de una serie de coenzimas e intermediarios metabólicos (NAD, FAD, NADP) Son los constituyentes de los ácidos nucleicos (DNA y RNA)

201. Nucleósidos y nucleótidos Los nucleótidos están constituidos por tres componentes característicos: una base nitrogenada , una pentosa y al menos un grupo fosfato .

202. Bases nitrogenadas Las bases nitrogenadas son moléculas planas, aromáticas, heterocíclicas, que derivan de la purina o de la pirimidina . Las bases púricas más comunes son la adenina (A) y la guanina (G) . Ambas aparecen tanto en el ADN como en el ARN. Las bases pirimidínicas principales son la citosina (C) , el uracilo (U) y la timina (T) . La citosina se encuentra en ambos (ADN y ARN), pero la timina sólo aparece en el ADN y el uracilo únicamente en el ARN.

203. Doble hélice y fibra de cromatina  Enrollamiento  de la cromatina  Cromosoma Núcleo de célula eucariota                                                                                                             

204. Conocer esta secuencia de bases, es decir, secuenciar un ADN equivale a descifrar su mensaje genético . El orden en el que aparecen las cuatro bases a lo largo de una cadena en el ADN es, por tanto, crítico para la célula, ya que este orden es el que constituye las instrucciones del programa genético de los organismos.

205. Se encuentran en todos los seres vivientes…… Contiene: Carbono Hidrógeno Oxígeno Nitrógeno Fósforo Posee carácter ACIDICO

206. Los ácidos nucleicos son sustancias del MAS ALTO RANGO BIOLOGICO; a ellos les están asignadas IMPORTANTISIMAS FUNCIONES.

207. Función Su función principal es codificar las instrucciones esenciales para fabricar un ser vivo idéntico a aquel del que proviene o casi similar, en el caso de mezclarse con otra cadena como es el caso de la reproducción sexual . Las cadenas de polipeptídicas codificadas por el ADN pueden ser 1- Estructurales como las proteínas de los músculos , cartílagos , pelo , etc. 2- Funcionales como las de la hemoglobina o las innumerables enzimas del organismo. La función principal de la herencia es la especificación de las proteínas, siendo el ADN una especie de plano o receta para nuestras proteínas.

208. El ADN como almacén de información Es un almacén de información (mensaje) que se trasmite de generación en generación , conteniendo toda la información necesaria para construir y sostener el organismo en el que reside.

209. Miescher en 1871 aisló del núcleo de las células de pus una sustancia ácida rica en fósforo que llamó " nucleína ". Un año más tarde, en 1872, aisló de la cabeza de los espermas del salmón un compuesto que denominó "protamina" y que resultó ser una sustancia ácida y otra básica. El nombre de ácido nucleico procede del de "nucleína" propuesto por Miescher.

210. Los Ácidos Nucleicos : ADN y ARN Los ácidos nucleicos son grandes moléculas formadas por la repetición de una molécula unidad que es el nucleótido. Un nucleótido está formado por: 1.- Una pentosa: Ribosa o desoxirribosa . 2.- Una base nitrogenada: púrica o pirimidínica . 3.- Ácido Fosfórico.

211. Azúcar El azúcar, en el caso de los ácidos desoxirribonucleicos (ADN) es la 2-desoxi-D-ribosa y en el caso de los ácidos ribonucleicos (ARN) es la D-ribosa .                                                                                          

212. ACIDOS FOSFORICOS

213. Las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos son de dos tipos, púricas y pirimidínicas . Las bases púricas derivadas de la purina (fusión de un anillo pirimidínico y uno de imidazol) son la Adenina (6-aminopurina) y la Guanina (2-amino-6-hidroxipurina).

214. Las bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina) son: Timina (2,6-dihidroxi-5-metilpirimidina o también llamada 5-metiluracilo) Citosina (2-hidroxi-6-aminopirimidina) Uracilo (2,6-dihidroxipirimidina).

215. TIENEN PROPIEDAD DE ABSORBER RADIACIONES EN LA REGION ULTRAVIOLETA DE ONDA 260nm

216. Nucleósido

217. Nucleótido Cuando el grupo fosfato se une al nucleósido, constituyen un nucleótido.

218. ADN y ARN

219. Á cido D esoxirribo N ucléico Estructuras y nombres de los 4 desoxirribonucleótidos principales , que forman parte del ADN.

220. Á cido R ibo N ucléico Estructuras y nombres de los 4 ribonucleótidos principales, que forman parte del ARN.

221. Bases secundarias Aunque la mayoría de los nucleótidos contienen las bases nitrogenadas A, C, G, T y U, el ADN y el ARN contienen también otras bases secundarias. En el ADN, las más comunes son las formas metiladas de las bases principales.

222. Metilaciones

223. Bases secundarias En el ARN, especialmente en el tARN son un tanto mas variadas.

224. Nucleótidos reguladores En las células también aparecen nucleótidos con grupos fosfato en posiciones diferentes del carbono 5, como por ejemplo la adenosina 3,5- monofosfato cíclico y la guanosina 3,5-monofosfato cíclico.

225. Los nucleótidos de los ácidos nucleicos están unidos por enlaces fosfodiéster Los nucleótidos pueden unirse unos a otros para formar ADN y ARN. La unión se realiza mediante “puentes” de grupos fosfato en los cuales el grupo OH está unido al grupo OH del siguiente mediante un enlace fosfodiéster .

226. Secuencias de nucleótidos Todos los enlaces fosfodiester tienen la misma orientación a lo largo de la cadena, con lo cual cada cadena lineal de ácido nucleico tiene una polaridad y extremos diferenciados. El residuo terminal cuyo C’5 no está unido a otro nucleótido se conoce como extremo 5’, mientras qué el residuo terminal cuyo C’3 no esta unido a otros nucleótidos se conoce como extremo 3’. Por convención, la secuencia de residuos nucleotídicos en un ácido nucleico se escribe, de izquierda a derecha desde el extremo 5’ hasta el 3 ’. Un ácido nucleico de cadena corta se denomina oligonucleótido (hasta 50 nucleótidos), los ácidos nucleicos de mayor longitud se denominan polinucleótidos .

227. Estructura y función del ADN La investigación de la bioquímica del ADN comenzó con Friedrich Miescher , un biólogo suizo, que realizó, en 1868, los primeros estudios químicos sistemáticos de los núcleos celulares, y aisló una sustancia que contenía fosforo, a la que denominó nucleína , a partir de los núcleos de las células de la pus (leucocitos), obtenida de vendajes quirúrgicos de desecho.

228. Las moléculas de ADN tienen diferente composición de bases Las cuatro bases de los nucleótidos del ADN variaban según el organismo y que las cantidades relativas de ciertas bases estaban muy relacionadas. La proporción cuantitativa de las bases en una macromolécula se adapta en ocasiones a las denominadas Reglas de Chargaff . Estas sirvieron como pauta para el establecimiento de la estructura tridimensional del ADN.

229. Reglas de Chargaff La composición de las bases de ADN generalmente varía de una especie a otra. Las muestras de ADN aisladas de los diferentes tejidos de la misma especie se componen de las mismas bases. La composición de bases del ADN de una determinada especie no varía con la edad del organismo, ni con su estado nutricional, ni con las variaciones ambientales. En todos los ADN de diferentes especies, el número de los residuos de adenina es igual a los residuos de timina ( A – T ), y el número de residuos de guanina es igual al número de residuos de citosina ( G = C)

230. El ADN es una doble hélice La determinación de la estructura del ADN por parte de James Watson y Francis Crick en 1953 marcó el nacimiento de la biología molecular moderna . La estructura de Watson y Crick del ADN permitió la determinación de mecanismo molecular de la herencia. Rosalind Franklin y Maurice Wilkins por medio de difracción de rayos X analizaron las fibras del ADN. Con todos los datos disponibles, en 1953 Watson y Crick postularon un modelo tridimensional para el ADN, el cual tiene las siguientes características:

231. Existen dos cadenas de polinucleótidos enrolladas alrededor de un eje común, formando una doble hélice. Las dos cadenas del ADN son antiparalelas en dirección 5 ’ a 3’ ( en direcciones opuestas), pero cada una forma una hélice dextrógira Las bases ocupan el centro de la hélice y las cadenas de azúcares y fosfatos se sitúan en el exterior. La superficie de la doble hélice contiene dos hendiduras de ancho desigual: los surcos mayor y menor.

232. 4.- Cada base está unida por puentes de hidrógeno a una base de la hebra opuesta, para formar un par de bases plano. Cada residuo de adenina debe formar pareja con un residuo de timina y viceversa, y cada residuo de guanina debe aparearse con un residuo de citosina y viceversa, es conocido como apareamiento de bases complementarias.

233. El doble hélice del ADN se mantiene unida por dos tipos de fuerzas: los enlaces de hidrógeno entre los pares de bases complementarias, y las interacciones de apilamiento de las bases. Entre G y C se pueden formar tres enlaces de hidrógeno, mientras que solamente se pueden establecer dos entre A y T. Cuanto mayor sea la relación de pares de bases G=C con respecto a las de A-T, más difícil su separación.

234. Resultados experimentales Un gran número de resultados experimentales apoyan las principales características del modelo de Watson y Crick para el ADN. Además, apartir del propio modelo, sugirió de inmediato un mecanismo para la transmisión de información genética. La complementariedad de las dos hebras permitió deducir, antes de disponer de pruebas experimentales, que la replicación de la estructura podía tener lugar a través de la separación de las dos hebras y la síntesis de hebras complementarias de cada una de ellas.

235. El ADN puede adoptar distintas formas tridimensionales El ADN es una molécula muy flexible, que puede presentar numerosas variaciones estructurales. En el ADN celular se observan muchas desviaciones significativas de la estructura de Watson y Crick. Estas variaciones estructurales no tienen ningún efecto sobre las propiedades fundamentales del ADN y reflejan tres aspectos: Las diferentes conformaciones posibles de la desoxirribosa La rotación alrededor de los enlaces del esqueleto de la hélice La libre rotación en torno al enlace glucosídico

236. Tipos de estructuras del ADN La estructura de Watson y Crick se conoce también como forma B del ADN o ADN B. La forma B es la estructura más estable que puede adoptar el ADN de secuencia al azar en condiciones fisiológicas. Las formas A y Z son dos variantes estructurales.

237. Tipos de estructuras del ADN La forma A predomina en disoluciones relativamente pobres en agua. Varían en el número de bases entre cada vuelta y la inclinación con respecto al eje. Esto provoca cambios en los surcos. El ADN Z supone una mayor desviación de la forma B. Es una hélice levógira. Adopta un plegamiento en forma de zigzag.

238. Estructura y función del RNA Existe un vínculo directo entre los genes y las reacciones enzimáticas, lo que se conoció como la hipótesis “un gen, una enzima” El vínculo entre el ADN y las enzimas (que son, en su gran mayoría enzimas) es el ARN.

239. Transcripción Una parte del ADN ( un gen ) se transcribe para producir una molécula de RNA que es complementaria con el ADN.

240. Traducción La secuencia de RNA es entonces traducida a la secuencia correspondiente de aminoácidos para formar una proteína.

241. Tripletes Cada 3 nucleótidos del ARN codifica para un aminoácido Con la excepción de 4 secuencias, UAA, UAG y UGA que son secuencias de paro. AUG es una secuencia de iniciación.

242. El dogma central de la biología molecular Fue formulado por Crick en 1958. El ADN se transcribe a RNA, y la secuencia de RNA se traduce a la secuencia de aminoácidos correspondiente, formando una proteína.

243. Las células contienen diversos tipos de RNA El RNA ribosómico ( rRNA ) es el componente principal de los ribosomas, constituyendo hasta un 65% de su peso total. Las moléculas de rRNA suelen ser muy grandes. Desempeña un papel tanto catalítico como estructural en la síntesis de proteínas. Un ribosoma consta de dos subunidades, una mayor que la otra. A su vez, la subunidad más pequeña consiste de una molécula grande de RNA y unas 20 proteínas distintas.

244. RNA ribosómico La subunidad más grande consiste en tres moléculas de RNA y unas 50 proteínas.

245. RNA de transferencia El RNA de transferencia ( tRNA ) consta de alrededor de 75 nucleótidos, siendo una de las moléculas de RNA más pequeñas. Es un polinucleótido de una sola cadena. Transporta los aminoácidos en forma activada al ribosoma para la formación de enlaces peptídicos a partir de la secuencia codificada por mRNA molde. Existe al menos un tipo de tRNA para cada uno de los 20 aminoácidos.

246. RNA de transferencia En el tRNA se establecen puentes hidrógeno intracatenarios , y se forman pares de bases A-U y G-C similares a los ADN, salvo por la sustitución de timina por uracilo. Las porciones de la molécula unidas por puentes de hidrógeno se denominan tallos, y las otras, bucles.

247. RNA mensajero El RNA mensajero ( mRNA ) es el menos abundante de los RNA, constituyendo del 5% al 10% de todo el RNA celular. Es el molde para la síntesis de proteínas o traducción. La secuencia de los nucleótidos de los mRNA es complementaria el mensaje genético contenido o un segmento específico del DNA. Las moléculas de RNA mensajero tienen diversos tamaños, lo mismo que las proteínas cuya secuencia especifican.

248. RNA nuclear pequeño Es una molécula de reciente descubrimiento. Se encuentra en el núcleo de las células eucariotas. Se acompleja con proteínas para formar partículas nucleares pequeñas de ribonucleoproteína ( snRNP ). Su función es contribuir al procesamiento de mRNA inicial que transcribe del DNA, para dar una forma madura que pueda exportarse al núcleo.

249. Nucleótidos con otras funciones El ATP en un ribonucleótido constituido por adenina y ribosa, a la que se unen en forma secuencial tres grupos fosfato por medio de un enlace fosfoéster seguido de dos enlaces fosfoanhídrido . La importancia biológica del ATP radica en la gran cantidad de energia libre que acompaña a la rotura de enlaces fosfoanhídrido . Esto tiene lugar cuando un grupo fosfato se transfiere a otro compuesto, liberando ADP o se transfiere el AMP, y se libere pirosfofato (PP).

250. Hidrólisis de ATP

251. El ATP El ATP cede su energía química a procesos como: biosíntesis de moléculas, transporte de sustancias como gradiente de concentración, movimiento mecánico. Siempre que se utiliza la energía química del ATP, éste pasa a ADP+P. Los nucleósidos trifosfato (GTP, UTP y CTP) y todos los desoxinucleósidos trifosfato ( dATP , dGTP , dTTP y dCTP ) son equivalentes al ATP.

252. Ciertos nucleótidos son importantes coenzimas Algunas de las coenzimas que acompañan a las enzimas que catalizan este tipo de reacciones con nucleótidos. El NAD, NADP, FMN y FAD son coenzimas nucleotídicas hidrosolubles que experimentan oxidación y reducción reversibles en muchas de las reacciones de transferencia de electrones del metabolismo.

253. NAD+ y NADP+ El dinucleótido de nicotamida y adenina (NAD en su forma oxidada) y su análogo próximo, el nucleótido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP), están formados por dos nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato por un enlace fosfoanhídrido .

254. Niacina Los anillos del NAD y del NADP provienen de la vitamina niacina, que se sintetiza a partir del triptófano. La carencia de niacina afecta, por lo tanto, a todas las enzimas dependientes de estas coenzimas, y es la causa de una grave enfermedad humana denominada pelagra, que produce dermatitis, diarrea y demencia.

255. FAD y FMN El FAD ( dinucleótido de flavina y adenina) y el FMN ( mononucleótido de flavina ) son dos nucleótidos de flavina . Los nucleótidos de flavina suelen estar unidos fuertemente a la mayoría de las flavoproteínas , incluso de forma covalente. Estas coenzimas fuertemente unidas se denominan grupos prostéticos y provienen de la vitamina riboflavina (vitamina B2). Los síntomas de la deficiencia de riboflavina , que se asocia con la desnutrición general o con dietas poco equilibradas, son la inflamación de la lengua, lesiones en las comisuras de la boca y dermatitis.

256. Otros nucleótidos no nucleicos Existen otros nucleótidos que no forman parte de los ácidos nucleicos y que desempeñan funciones biológicas muy importantes. Cabe destacar el AMPc (AMP cíclico) y la coenzima A. El AMPc se produce del ATP gracias a la acción de la enzima adenilato ciclasa , participa en las rutas de transducción de señales de hormonas. La coenzima A ( CoA ) es una molécula que desempeña un papel central en el metabolismo, especialmente en el metabolismo de ácidos grasos.