Antigenos y anticuerpos

Curso de Inmunología Clínica

1. ANTIGENOS y ANTIGENOS y
ANTICUERPOS ANTICUERPOS

2. ANTÍGENOS
Los antígenos son cualquier sustancia que
sea capaz, en condiciones apropiadas, de
inducir la formación de anticuerpos y
reaccionar específicamente con los
anticuerpos así producidos. Reaccionan
con receptores de reconocimiento de
células T y con anticuerpos.

3. Estas moléculas antigénicas pueden tener
varios determinantes antigénicos, llamados
epítopes, y cada epítopo se puede unir
con un anticuerpo específico. Por lo tanto,
un solo antígeno puede unirse a muchos
anticuerpos diferentes con diferente sitios
de unión.

5. Algunas moléculas de bajo peso molecular
llamadas haptenos son incapaces de
provocar una respuesta inmune pero
pueden reaccionar con anticuerpos
existentes.

6. Estas moléculas necesitan ser acopladas a
una molécula portadora para ser
antigénicas.
Para algunas moléculas, como las drogas,
la molécula necesita conjugarse con un
transportador.

8. El transportador puede ser una proteína
huésped. La estructura terciaria de la
molécula, así como la secuencia de
aminoácidos, es importante para
determinar la antigenicidad. Ciertas
estructuras como los lípidos y el ADN
generalmente son antígenos pobres.

9. .

11. Estas moléculas producen principalmente
anticuerpos IgM e IgG2 y no estimulan las
células de memoria de larga duración. La
mayoría de los polisacáridos bacterianos
(que se encuentran en las paredes de las
células bacterianas) entran en esta
categoría.

12. Ciertos polisacáridos, tales como LPS
(lipopolisacárido), no solo inducen la
activación de células B específicas sino que
también pueden actuar como un
estimulante policlonal de células B.

13. ANTICUERPO
La estructura básica de la molécula de
anticuerpo consiste en una estructura de
cuatro cadenas dividida en dos cadenas
pesadas (H) idénticas con un peso
molecular de 25 kDa.

14. Cada cadena está compuesta de
dominios de 110 aminoácidos y está
conectada en un bucle mediante un
enlace disulfuro entre dos residuos de
cisteína en la cadena.

17. Los dominios N-terminales de aminoácidos
de las cadenas pesada y ligera incluyen el
sitio de unión al antígeno. Los aminoácidos
de estos dominios variables varían entre
diferentes moléculas de anticuerpos y, por
lo tanto, se conocen como regiones
variables (V).

18. La mayoría de estas diferencias residen en
las áreas hipervariables de la molécula y,
por lo general, solo tienen de seis a diez
residuos de aminoácidos de longitud.

19. Cuando las regiones hipervariables en
cada cadena se unen junto con las
contrapartes en el otro par de cadenas H y
L, forman el sitio de unión al antígeno. Esta
parte de la molécula es única para la
molécula y se conoce como el
determinante del idiotipo.

21. En cualquier individuo, se pueden
componer 106 a 107 moléculas de
anticuerpo diferentes a partir de 103
cadenas pesadas y ligeras diferentes de las
regiones variables.

22. La parte de la molécula próxima a la región
V se denomina región constante (C)
compuesta por un dominio en la cadena
ligera (C1) y tres o cuatro en una cadena
pesada (CH).

23. Una cadena de Cl puede consistir en dos
cadenas kappa (κ) o dos lambda (λ) pero
nunca una de cada. De todas las
moléculas de anticuerpos humanos,
aproximadamente el 60%, son cadenas κ y
el 40% contienen cadenas λ.

24. Aunque no se conocen diferencias en las
propiedades funcionales de las cadenas κ
y λ, existen varios tipos diferentes del
dominio CH.

26. Estas diferencias se reflejan en la
determinación de la clase (isotipo) del
anticuerpo y, por lo tanto, la función
fisiológica de una molécula de anticuerpo
particular.

27. La molécula de IgM es la clase más antigua
de inmunoglobulinas, y es una molécula
grande que consta de cinco unidades
básicas unidas por una cadena J.

29. El papel principal que juega IgM es la
neutralización intravascular de organismos,
especialmente virus. La razón de este
importante papel fisiológico es que
contiene cinco sitios de unión al
complemento, lo que resulta en una
excelente activación del complemento.

30. Esta activación permite la eliminación del
segmento de complejos de complemento
antígeno-anticuerpo a través de
receptores de complemento en células
fagocíticas o lisis mediada por
complemento del organismo.

31. Sin embargo, a diferencia de la molécula
de IgG, tiene una afinidad de afinidad
relativamente baja por el antígeno en
cuestión.
En segundo lugar, debido a su tamaño, por
lo general no penetra en los tejidos.

32. Por el contrario, IgG es una molécula más
pequeña que penetra fácilmente en los
tejidos. Hay cuatro clases principales de
IgG: IgG1 e IgG3 activan el complemento
de manera eficiente y eliminan la mayoría
de los antígenos proteicos, incluida la
eliminación de microorganismos por las
células fagocíticas.

34. Por el contrario, IgG2 e IgG4 reaccionan
principalmente con antígenos de
carbohidratos y son opsoninas
relativamente pobres. Esta es la única
molécula que atraviesa la placenta para
proporcionar protección inmunológica al
neonato.

35. La inmunoglobulina mucosal principal, IgA,
consta de dos unidades básicas unidas por
una cadena J. La adición de una molécula
de secreción impide su digestión por las
enzimas presentes en las secreciones
mucosal e intestinal.

37. Por lo tanto, la IgA2 es la principal molécula
de IgA en las secreciones y es bastante
efectiva para neutralizar los antígenos que
ingresan a través de estas rutas de la
mucosa.

38. La IgA1, la principal molécula de IgA en el
suero, es, sin embargo, susceptible a la
inactivación por las proteasas séricas y, por
lo tanto, es menos activa para la defensa.
Su función no está clara actualmente.

39. Otras dos clases son dignas de mención. La
IgD se sintetiza por las células B sensibles al
antígeno y está involucrada en la
activación de estas células por el antígeno.

41. La IgE es producida por células plasmáticas
y se une a receptores IgE específicos en la
mayoría de las células y basófilos.

43. Esta molécula desempeña un papel
extremadamente importante en las
reacciones alérgicas y la expulsión de
parásitos intestinales, lo que se logra
aumentando la permeabilidad vascular e
induciendo factores quimiotácticos
después de la degranulación de los
mastocitos.