Anticorpos e Antígenos
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FACILITADOR: PROFº Me.
EVALDO JÚNIOR
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✓Neutralização → Se liga ao patógeno e o
impede de interagir com membrana celular;
✓Destruição de microrganismos;
✓ Opsonização → Revestimento do
patógeno por proteínas do sistema imune
✓Ativação do sistema complemento
Funções dos anticorpos
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✓São Glicoproteínas com massa
molecular de Massa 150 – 200
kDa;
✓Moléculas compostas pelas
seguintes regiões:
▪ Cadeias pesadas
▪ Cadeias leves
▪Região constante (C)
▪Região variável (V)
Estrutura dos
Anticorpos
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Estrutura dos Anticorpos
Formados por 4 cadeias polipetídicas:
2 cadeias idênticas entre si denominadas Cadeias
Pesadas (H) e duas cadeias idênticas entre si
denominadas Cadeias Leves (L)
✓Cadeias Leves:
•23-25 kDa;
•Existem 2 tipos alternativos de cadeia leve:
, .
✓Cadeias Pesadas:
•50 – 80 kDa;
•5 tipos alternativos de cadeia pesada: , , , ,
•O isotipo g humano apresenta quatro subtipos: 1, 2, 3 e 4.
•O isotipo a humano apresenta dois subtipos: 1 e 2.
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A cadeia pesada possui uma região rica em determinados
aminoácidos, a qual confere maleabilidade à estrutura do
Anticorpo.
Ligação de um anticorpo a dois antígenos (epitopos) idênticos. A
flexibilidade da dobradiça é essencial ao processo
Determinantes na superfície
celular distantes entre si
Determinantes na superfície
celular próximos entre si
Dobradiça
Região da Dobradiça
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Estrutura dos Anticorpos
Cada cadeia tem segmentos relativamente
estáveis ou constantes (C) e uma zona na qual a
sequência de aminoácidos varia enormemente,
regiões variáveis (V).
✓Região Constante:
•Possui uma sequência de aminoácidos semelhante;
•Porção C terminal das cadeias;
•Controlam as funções efetoras da molécula;
•Interagem com outras moléculas e com células do SI;
•Ancora determinados anticorpos a membrana dos
linfócitos B.
✓Região Variável:
•Porção N terminal das cadeias;
•Regiões onde a sequência de aminoácidos é variável;
•Local onde ocorre a ligação com o antígeno.
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✓Formado pelas regiões
hipervariáveis
Sítio de ligação do antígeno
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✓Isotipos
•Os cinco isotipos ou classes dos anticorpos são IgA, IgG,
IgM, IgD e IgE;
•Cada isotipo pode se ligar a um mesmo epítopo;
Tipos de imunoglobulinas
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Propriedades Gerais:
•Primeira imunoglobulina produzida
após a imunização
•M = macroglobulina (alto PM – 900.000
Da)
•Molécula pentamérica, composta de 5
subunidades
•As subunidades são unidas entre si por
ligações dissulfídicas entre as regiões Fc
e por um polipeptídeo chamado cadeia
J (joining = união, junção)
Imunoglobulina M (IgM)
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Propriedades Biológicas:
•Receptor de células B;
•Aglutinação de antígenos;
•Isoemaglutininas;
•Ativação do complemento;
•* Níveis elevados de IgM normalmente
indicam uma infecção recente ou uma
exposição recente do Ag.
Imunoglobulina M (IgM)
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Imunoglobulina G (IgG)
PropriedadesGerais
•Predominante no sangue, na linfa e nos líquidos
cerebroespinhal e peritoneal
•Corresponde a 75% das imunoglobulinas séricas
•Molécula única
•PM de cerca de 150.000 Da
•Quatro subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4
•Propriedade de atravessar a barreira placentária
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Imunoglobulina G (IgG)
PropriedadesBiológicas
•Aglutinação de antígenos;
•Passagem através da placenta e absorção no
neonato;
•Opsonização;
•Citotoxicidade dependente de anticorpos e
mediada por células;
•Ativação do complemento;
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A resposta primária e secundária
A primeira resposta contra um antígeno é fraca e formada
principalmente por anticorpos da classe IgM. A resposta
secundária é bem mais intensa e composta por anticorpos das
classes IgG, IgA ou IgE.
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PropriedadesGerais
✓2ª mais abundante no soro
(monomérica);
✓Molécula monomérica no soro e
dimérica nas secreções;
✓Principal Ig secretada para superfícies
externas (mucosas);
•Leite, Lágrimas, saliva, sucogástricoe
secreçõespulmonares
✓duas subclasses: IgA1 (soro) e IgA2
(secreções);
Imunoglobulina A (IgA)
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PropriedadesBiológicas
✓ Importante na defesa imunológica
primária contra infecções locais em áreas
como os tratos respiratórios e
gastrointestinal;
✓Proteção passiva da mucosa do tubo
digestivo do lactente;
✓NãofixaComplemento;
✓Neutraliza vírus;
✓Bactericida contra Gram-negativas.
Imunoglobulina A (IgA)
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Propriedades
✓Molécula monomérica de PM 180.000Da
✓Presente no soro em quantidades muito
pequenas (menos de 1% do total de Ig)
✓Presente na superfície de células B maduras
Sensívelà proteólise;
✓Apresenta função incerta no soro;
✓Presente como receptor de células B, com papel
no reconhecimento específico de antígenos;
✓Nãoativao Complemento.
Imunoglobulina D (IgD)
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Propriedades
✓Monômero longo com 4 domínios CH
✓Baixaconcentraçãono soro
•Ligavia porçãoFcembasófilose mastócitos
✓Indivíduos saudáveis, os níveis de IgE são baixos
(mg/l)
✓Reaçõesalérgicas-Níveis aumentam na resposta
a parasitas ou pacientes com hipersensibilidade ;
✓Interação mastócito / IgE / Ag, causa a ativação
do mastócito com efeitos vasculares potentes
localizados.
✓Infecçõesparasitárias(Helmintos)
•Ligaçãovia Fcaoseosinófilos
✓NãofixaComplemento
Imunoglobulina E (IgE)
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Antígeno e Imunógeno
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Antígeno X Imunógeno
✓Antígeno: É toda substância que pode ser especificamente ligada por
um anticorpo ou por um receptor presente em uma célula T;
✓Imunógeno: é toda substância capaz de desencadear uma resposta
uma resposta imunológica.
Exemplo:
“Somente macromoléculas são capazes de desencadear uma resposta
imunológica específica., ou seja, são imunogênicas. Moléculas pequenas,
apesar de se ligarem aos anticorpos, não são capazes de induzir a ativação de
células B, ou seja, não são imunogênicas”.
Todo imunógeno é um antígeno, mas nem
todo antígeno é um imunógeno.
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✓Os imunógenos apresentam duas características:
•Imunogenicidade: capacidade de ativar linfócitos B e T;
•Antigenicidade: capacidade de reagir com os produtos específicos
dessas células, no caso anticorpos;
✓Principais classes de antígenos
•Carboidratos (polissacarídeos)
•Lipídios;
•Ácidos nucléicos;
•Proteínas.
Características Gerais
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✓Estranheza:
✓Alto peso molecular:
✓Complexidade química;
✓Degradabilidade e interação com o complexo de
histocompatibilidade do hospedeiro
Exigências para a imunogenicidade
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Relação entre a estrutura e função
das moléculas de anticorpo
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✓Características relacionadas ao reconhecimento
de antígenos
▪ Os anticorpos são capazes de reconhecer uma grande
variedade de antígenos com afinidades variadas.
▪Todas as características do reconhecimento de antígenos
refletem as propriedades das regiões variáveis dos
anticorpos.
Relação entre a estrutura e função das
moléculas de anticorpo
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✓Especificidade
✓ Os anticorpos podem apresentar elevada especificidade
para um antígeno, distinguindo pequenas diferenças na sua
estrutura química.
• Alguns anticorpos produzidos por uma antígeno podem se
ligar a um antígeno diferente, mas estruturalmente
semelhante → Reação cruzada
• EX: Anticorpos produzidos em resposta a uma antígeno
podem apresentar reação cruzada com antígenos do
hospedeiro (doenças auto imunes)
Relação entre a estrutura e função das
moléculas de anticorpo
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✓Diversidade
▪ Repertório de Anticorpos: Um indivíduo é capaz de
produzir um número extraordinário de anticorpos
estruturalmente distintos (10
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anticorpos), cada um com
uma especificidade distinta.
▪ A presença de grandes números de anticorpos que se
ligam a diferentes antígenos → Diversidade.
Relação entre a estrutura e função das
moléculas de anticorpo
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✓Afinidade e avidez
▪ A habilidade dos anticorpos de neutralizar toxinas e
microrganismos infecciosos depende de uma forte ligação
dos anticorpos.
▪ Essa forte ligação é obtida mediante ligações de grande
afinidade e avidez
Relação entre a estrutura e função das
moléculas de anticorpo
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Valência, Avidez e Afinidade
✓Afinidade: representa a força da
ligação entre o Ag e o Ac;
✓Valência: Número de ligações
Ag/Ac;
✓Avidez: representa o somatório
de todas essas forças
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