Biologia - Proteínas

1. PROTEÍNAS

2. PROTEÍNAS
•do grego protos = primeiro
•Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas
•macromoléculas resultantes da condensação de moléculas
a aminoácidos através da ligação peptídica.
•polipeptídios que resultam na condensação de milhares de
moléculas de a aminoácidos.
As sua macromoléculas possuem pesos moleculares
variados desde alguns milhares até vários milhões.

3. 3
Importância das Proteínas
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada
com suas funções no organismo, e não com sua
quantidade
Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são
proteínas
Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.
Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras
moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios -
que são necessárias para a vida.

4. PROTEÍNAS
•Hormônios e receptores - Ex.insulina
•Enzimas - Ex.pepsina
•Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas
•Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina
•Proteínas contráteis - Ex.actina
•Proteínas motoras – Ex. miosina
•Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina
•Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores,
entre outros – Ex.fator de crescimento neural

5. PROTEÍNAS - Função
•Função plástica e construtora:
As proteínas são utilizadas na reparação e
construção de tecidos no organismo e estão
presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele,
músculo, tendões e ligamentos são formas de
proteínas estruturais.
• Função reguladora:
As proteínas estão presentes nos hormônios e
enzimas que atuam na regulação dos processos
metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.

6. PROTEÍNAS - Função
Função energética:
As proteínas fornecem energia quando os
carboidratos e os lipídios são insuficientes para
satisfazer as necessidades energéticas. Em
exercícios prolongados, com mais de uma hora
de duração, as proteínas contribuem com 5 a
10% do total de energia necessária.

7. Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes
(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

8. Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Resíduos de
aminoácidos
a-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de
aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida
principalmente por pontes de hidrogênio.

9. Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Resíduos de
aminoácidos
a-hélice
Cadeia
polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional
de um polipeptídio.

10. Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária
Resíduos de
aminoácidos
a-hélice
Cadeia
polipeptídica
Subunidades
montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.

11. PROTEÍNAS – Estrutura Primária
•Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula.
•É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo
espacial da molécula.
•A estrutura primária da proteína resulta em uma
longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".
Estrutura primária

12. PROTEÍNAS – Estrutura Primária
•A estrutura primária de uma proteína é destruída por
hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.
Sua estrutura é somente a seqüência dos
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.

13. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
• Doença genética
•Hemácias não conseguem ligar o O2
•Troca de um resíduo de aminoácido na
sequência primária
•ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)

14. PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
ANEMIA FALCIFORME
Células defeituosas que
obstruem vasos.-> dor.
Vivem mais ou menos 30
dias ->pouca vida útil.
anemia hemolítica
Transplante de medula

15. PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária
É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.

É o último nível de organização das
proteínas fibrosas, mais simples
estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos e dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.

16. PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária
•Em geral, estas ligações forçam a
proteína a assumir uma forma helicoidal,
como uma corda enrolada em torno de um
tubo imaginário.
–Esta forma, a mais comum, é chamado
de alfa hélice.
–Outras formas na estrutura secundária
são as folhas-β. As folhas- β, um
segmento da cadeia interage com
outro, paralelamente.

17. 17
a-Hélice
•É a forma mais comum de
estrutura secundária regular
•Caracteriza-se por uma hélice
em espiral formada por 3,6
resíduos de aminoácidos por
volta
•As cadeias laterais dos
aminoácidos se distribuem para
fora da hélice
•A principal força de
estabilização da a - Hélice é a
ponte de hidrogênio.

18. 18
b-Folhas
•Envolvem 2 ou mais
segmentos polipeptídicos da
mesma molécula ou de
moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no
sentido anti-paralelo
•Os segmentos em folha b da
proteína adquirem um aspecto
de uma folha de papel
dobrada em pregas.
•As pontes de hidrogênio mais
uma vez são a força de
estabilização principal desta
estrutura

19. Conformação b
Pontes de
hidrogênio
antiparalela

20. Cadeia alfa (a)) Cadeia alfa (a))

21. Dobra b
A a-hélice e a folha b são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as
proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos,
sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.
Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas
estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Ca.
Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra b ou
“alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca
2+
ou Zn
2+
.
tipo 1 tipo 2
hélice-dobra-hélice
“Zinc-finger”

22. Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre
si na seqüência polipeptídica.
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar
em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por segmentos lineares da
cadeia polipeptídica.
Os domínios são considerados as unidades funcionais e
de estrutura tridimensional de uma proteína.
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

23. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

24. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
•O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos
aminoácidos
Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que
perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a
dobra ou looping da proteína.
Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no
interior da proteína dobrada
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se
encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na
superfície da estrutura da proteína.
Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são
propriedades da estrutura terciária

25. PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
• A conformação
tridimensional - forças
estabilizadoras.
Pontes de H
Ligações dissulfeto –
forma elos covalentes entre
as cadeias laterais de
cisteína.
Interações hidrofóbicas.

26. ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE
LHE
CONFEREM ESTABILIDADE

27. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
(união de cadeias polipeptídicas)
•Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
•Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
•Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
•As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
proteína.
•Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

28. PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
• O número de cadeias de 2 a mais de 12.
• dímero, trímero ou tetrâmero .

29. HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA
Tetrâmero – cadeias poliperptídicas.
Duas cadeias α e duas cadeias β.
Grupo heme
Subunidades alfa
Subunidades beta
Heme
(grupo prostético)(

30. PROTEÍNAS
Classificação quanto à forma:
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulosas

31. PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e
possuem pesos moleculares elevados.
São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e
paralelas ao eixo da fibra.
A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o
colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.
Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente,
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades
globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).

32. MIOSINA

33. PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa,
são mais ou menos esféricas. Possuem
tanto α-hélices como folhas β.
São geralmente solúveis nos solventes
aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10000 e vário milhões.
Nesta categoria situam-se as proteínas
transportadoras como a hemoglobina,
enzimas, etc.

34. PROTEÍNAS
GLOBULARES

35. PROTEÍNAS: Desnaturação e
Renaturação
Interações não-covalentes
são fracas
Desnaturação
Ligações dissulfeto –
desorganização
Renaturação
fatores: calor, pH,
detergentes