Clasificación y metabolismo de las Proteínas

estructura, clasificación y metabolismo de las proteínas

1. PROTEÍNAS Lic. Rojas Luis

2. macromoléculas compuestas por carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxígeno . la mayoría contienen azufre y fósforo .

3. las proteínas son polímeros formados por la unión de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. mediante enlaces peptídicos.

4. FORMULA GENERAL DEL AMINOÁCIDO

5. EL ENLACE PEPTÍDICO cuando reacciona el grupo acido de un aminoácido con el grupo amino de otro, ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. se trata de una reacción en la que se produce una amida y una molécula de agua.

6. péptido: unión de un bajo números de aminoácidos. oligopéptido : menor a 10 aminoácidos. polipéptido: mayor a 10 aminoácidos. proteína : mas de 50 aminoácidos. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS * PRIMARIA *SECUNDARIA *TERCIARIA *CUATERNARIA

8. esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. la función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que esta adopte. ESTRUCTURA PRIMARIA

9. la insulina está formada por dos cadenas pépticas de estructura primaria, de 21 y 30 aminoácidos unidos mediante enlaces disulfuro.

10. esta estructura es disposición de secuencia de aminoácidos en el espacio alfa como hélice. ESTRUCTURA SECUNDARIA

11. esta cadena va a poder disponer en el espacio en diferentes conformaciones que constituyen las estructuras de orden superior a la primaria.

12. ESTRUCTURA TERCIARIA esta estructura informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma originando una conformación globular. pueden ser de diversas pero se distinguen dos formas : * fibrosas * globular

13. las proteínas conformaciones filamentosas suelen tener función estructural , de protección, son insolubles en agua y en soluciones salinas. VARIEDAD DE ESTRUCTURAS TERCIARIA: FIBROSA (COLÁGENO)

14. ESTRUCTURA TERCIARA GLOBULAR : MIOGLOBINA . las proteínas son conformaciones globulares suelen ser solubles en agua o en soluciones salinas. son globulares las enzimas, las proteínas de la membrana y muchas proteínas con función transportadora. las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa- hélices y conformaciones beta, realiza funciones de transporte, enzimáticas y hormonales.

15. ESTRUCTURA CUATERNARIA esta estructura conforma la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídica con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

16. la estructura cuaternaria: tetrámero de hemoglobina, cada cadena o protomero esta de un color diferente. esta proteína transporta el oxígeno en la sangre.

17. los anticuerpos son proteínas con estructuras cuaternaria conformada por cuatro cadenas muy replegadas, cada una con un color diferente.

18. *la organización tridimensional o espacial de las proteínas se denominan conformación. *la conformación que adopta la proteína en su medio fisiológico se llama estructura nativa. *esta estructura es esencial para que la proteína ejerza su función biológica especifica .

19. PROPIEDADES FUNCIONES cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura y una conformación espacial propia, por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. además, no todas las proteínas son iguales en todos los organizamos, cada individuo posee proteínas especificas suyas que poseen manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados.

20. la semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de árboles filogenéticos.

21. CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS las proteínas se pueden clasificar siguiendo diversos criterios: solubilidad composición, forma de la molécula, actividad biológica. clasificación según su composición: Holo proteínas o proteínas simples: están formadas únicamente por cadenas polipeptídica. heteropoteinas o proteínas complejas o conjugadas: formadas por una fracción proteínica y un grupo no proteico, que se denomina grupo prostético.

22. HOLO PROTEÍNAS GLOBULARES * prolaminas : zeina (maiz), gliadina (trigo), hordeina (cebada). * aglutininas: glutenina (trigo), orizanina (arroz). * albúminas : seroalbumina (sangre), ovoalbumina (huevo), lactoalbumina (leche). *hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina. * enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas y otras.

23. HOLO PROTEÍNAS FIBROSAS * colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosas. *queratinas: en formaciones epidérmicas (pelos, uñas, plumas, cuernos). *elastinas: en tendones y vasos sanguíneos. * vibriones: en hilos de seda (arañas, insectos).

24. HETEROPROTEINAS GLUCOPROTEÍNAS *ribonucleica *mucoproteinas *anticuerpos *hormona *luteinizante

25. HETEROPROTEINAS LIPOPROTEÍNAS de alta muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

26. HETEROPROTEINAS NUCLEOPROTEÍNAS *nucleosomas de la cromatina. * ribosomas

27. FUNCIONES ESTRUCTURALES - las glucoproteínas: que forman parte de las membranas. - las histonas: que forman parte de los cromosomas - el colágeno: del tejido conjuntivo y fibroso. - la elastina: del tejido conjuntivo elástico. -las queratina: la epidermis.

28. FUNCIÓN ENZIMÁTICA -gástrica: jugo gástrico. -pepsina: jugo gástrico. -amilasa: jugo pancreático y saliva. FUNCIÓN DEFENSA - inmunoglobulinas: anticuerpos. -fibrinógeno. -trombina.

29. FUNCIONES TRANSPORTE -hemoglobina -mioglobina -citocromos FUNCIONES RESERVA - ovoalbúmina: la clara de huevo -gliadina: del grano de trigo. -lacto albúmina : de la leche.

30. PROTEÍNAS ANIMALES

31. PROTEÍNAS VEGETALES

32. SOLUBILIDAD en general las proteínas son solubles e en agua debido a los radicales r que están colocados en la superficie de la proteína y que establecen enlaces por puente de hidrógeno en el agua.

33. ESPECIFICIDAD las proteínas son moléculas específicas , es decir, cada especie biológica poseen algunas proteínas que las otras especies no tienen.

34. DESNATURALIZACIÓN la desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la configuración espacial que tienen en estado nativo, lo que conlleva a una pérdida de la función biológica.

35. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos como : el calor , las radiaciones ultravioleta, altas presiones o químicos como : ácidos , bases. consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que conforman dicha estructura. en algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina re naturalización .

36. DISLIPOPROTEINEMIAS

37. Las dislipoproteinemias, también llamadas dislipemias o hiperlipidemias son alteraciones de los lípidos de cualquier tipo en sangre. Estas alteraciones de lípidos en sangre son la causa fundamental de enfermedades del aparato circulatorio y a su vez, la primera causa de mortalidad en países desarrollados. Una lipoproteína es un lípido unido a una proteína. Esta asociación es de extrema importancia pues los lípidos no se solubilizan bien en la sangre. Y para que se dé esta solubilización un lípido debe estar unido a una proteína y de esta manera pueda ser transportado por el torrente sanguíneo ya sea desde un el punto de absorción al de utilización, bien desde un punto de degradación a otro de eliminación. La parte lipídica de la lipoproteína puede ser un fosfolípido, triglicéridos, colesterol libre o esterificado y ácidos grasos no esterificados. En cuanto a la parte proteica son las denominadas apoproteinas sintetizadas en intestino e hígado y que sirven de vehículo de transporte a los lípidos.

38. Una vez unido el lípido a la apoproteína se configura la lipoproteína y se clasifican en función de la densidad de estas: Se forman en la mucosa intestinal. Estos son ricos en triglicéridos y se transportan hacia los tejidos para ser almacenados o ser utilizados como fuente de energía. Por este motivo, los quilomicrones suelen aparecen en circunstancias posprandiales . Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) . Son ricas en triglicéridos de origen endógeno sintetizadas por el hígado donde se produce el colesterol, los fosfolípidos y algunas apoproteínas que forman parte de VLDL. Estas lipoproteínas transportan su contenido hacia los tejidos donde liberan los triglicéridos con el fin de ser almacenados o usados como fuente de energía. Lipoproteínas de baja densidad (LDL). Este tipo de lipoproteína contiene la mayor parte de colesterol circulante el cual es transportado a los tejidos. Estas lipoproteínas son las más aterogénicas de ahí que se las conoce popularmente como “colesterol malo”. Lipoproteínas de alta densidad (HDL). Se origina en el hígado y es en el torrente sanguíneo es donde se une a sus principales constituyentes, algunos procedentes de la mucosa intestinal y otros del hígado. Su principal función es la de depurar el colesterol a los tejidos periféricos para llevarlo hasta el hígado y transformarlo en ácidos biliares. De esta manera se excreta por la bilis. Esta acción impide la acumulación de colesterol en las paredes arteriales. Por esta razón se le denomina “colesterol bueno ” .

39. Gracias!!!