Curso Bioquímica 09-Proteínas

Curso de Bioquímica para estudiantes de las carreras de la salud. Medicina, Tecnología Médica, Obstetricia, Enfermería, Kinesiología

1. Proteínas Antonio E. Serrano PhD. MT. Cátedra de Bioquímica - 2012 @ xideral xideral.com

2. Sumario Características Clasificación Función Conformación Aminoácidos Clasificación Isómeros Enlace Peptídico Estructura de Proteínas Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Ensamblaje Denaturación

3. Proteínas Están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos . Son las más abundantes de las biomoléculas . Composición elemental : C, H, O , N y S . Algunas proteínas pueden contener P, Fe, Zn y Cu.

4. Clasificación según función 1 .- Enzimas P roteínas que realizan catálisis 2.- Transporte Hemoglobina transporta oxígeno . 3.- Reserva. Ovoalbúmina (huevo ) 4.- Contráctiles, A: Contracción Muscular: Actina y miosina B: Movimientos de cromosomas durante la mitosis: microtúbulos Árbol de clasificación de diferentes enzimas

5. Clasificación según función 5. - Proteínas Estructurales Colágeno 6. - Defensa Anticuerpos 7. - Control del Crecimiento y Diferenciación Factores de transcripción Mapa de proteínas presentes en una célula . Proteoma c

6. Clasificación según conformación 1.- Proteínas Fibrosas : Son cadenas ordenadas paralelamente en torno a un eje Forman fibras largas Son insolubles en agua Ejemplos: Colágeno (huesos, cartílagos) Queratina (cabello, uñas, plumas) Colágeno

7. Clasificación según conformación 2 .- Proteínas Globulares Constituidas por cadenas plegadas en forma esférica. Son solubles en agua Ejemplos: La mayoría de las enzimas, anticuerpos )

8. Diversidad Estructural

9. Clasificación según composición Holoproteínas o Simples Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Pueden ser fibrosas o globulares. colágeno , insulina. Heteroproteínas o Conjugadas Su hidrólisis produce aminoácidos y otras moléculas no proteicas de tipo orgánico o inorgánico. La porción no aminoacídica se conoce como Grupo Prostético Sólo globulares. Hemoglobina Insulina Grupo Heme Hemoglobina

10. Proteinas Conjugadas o Heteroproteínas

11. Aminoácidos Unidades elementales constitutivas de las Proteínas Son Anfóteros, actuan como ácidos (dadores de protones) o como bases (receptores de protones) dependiendo del medio . Los nombres de estos 20 aminoácidos tiene abreviaturas de tres letras y tambien una . ALANINA ALA A

12. Absorción de Aminoácidos La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteína S ólo los aminoácidos pueden incorporarse al metabolismo Las proteínas son hidrolizadas por enzimas proteolíticas Estómago Páncreas I ntestino delgado Aminoácidos libres son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea, llegan al hígado donde son metabolizados. Los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos .

13. Aminoácidos Escenciales Aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales y deben ser suministrados por la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios . Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales Isoleucina Alanina Leucina Arginina Lisina Aspargina Metionina Ácido Aspartico Fenilalanina Cistenina Treonina Ácido Glutámico Triptofano Glicina Valina Prolina Histidina (en niños) Serina Tirosina Histidina (en adultos)

14. Aminoácidos

15. Familias de Aminoácidos Los aminoácidos comunes se agrupan en función de si sus cadenas laterales son: Ácidas Básicas Polares sin Carga No polares

16. Cadenas Laterales Básicas

17. Cadenas Laterales Ácidas

18. Cadenas Laterales No Polares

19. Cadenas Laterales No Polares

20. Cadenas Laterales Polares Sin carga

21. Isómeros Opticos El carbono a es asimétrico o Quiral Permite tener 2 imágenes especulares o Estereoisómeros . L y D Las proteínas contienen exclusivamente L- aminoácidos

22. Isómeros Ópticos

23. Estados de Ionización

24. Enlace Peptídico Es el único enlace covalente entre los AA ayuda a constituir la estructura primaria de las proteínas. Es planar y de elevada estabilidad. Es rígido y no puede rotar libremente. Restringe el Nº de conformaciones de la cadena peptídica .

25. Planaridad del Enlace Peptídico

26. Cadena polipeptídica

27. Plegamiento proteico

28. Puentes de Hidrógeno

29. Plegamiento Proteico Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas son relativamente hidrofílicos y están usualmente en el exterior de una proteína, mientras las cadenas laterales de aminoácidos no polares tienden a juntarse en el interior Aminoácidos con cadenas laterales ácidos y básicos son muy polares y ellos son casi siempre encontrados en el exterior de las proteínas

30. Estructura de Proteínas

31. Estructura Primaria Corresponde a la secuencia de aminoácidos en una proteína (orden de AA ) Sentido Amino-Carboxilo

32. Estructura Secundaria Se refiere al ordenamiento espacial de residuos de aminoácidos adyacentes en una cadena polipeptídica . Las dos configuraciones más comunes son la hélice alfa y la hoja plegada beta . Es mantenida principalmente por interacciones del tipo puente de H .

33. a - hélice Ordenamiento en espiral a lo largo de un eje central Los grupos R se orientan hacia el exterior de la hélice

34. a - hélice Se estabiliza por P. de H entre el O del carboxilo de un aa . y el H unido a un N del enlace peptídico de un aa . Ubicado 4 posiciones mas adelante . Interacciones entre grupos R Estabilizar : Pares iónicos , Interacciones hidrofóbicas . Desestabilizar : Repulsión electroestática , Tamaño grupos R

35. a - hélice Es la configuración que mas se ajusta a las proteínas fibrosas . Queratina de pelo y uñas Colágeno

36. b - hoja plegada La estructura de una b-hoja plegada se encuentra ordenada en zig-zag Se orienta en forma paralela o antiparalela .

37. b - hoja plegada Se estabilizan por Puentes de Hidrógeno entre el O carboxílico de una cadena y el N peptídico de otra cadena

38. b - hoja plegada Antiparalela Paralela

39. Estructuras Supersecundarias Unidad bab Meandros b Unidad aa Barril b Diseño Griego

40. Dominios o Motivos Proteicos Ordenamientos particularmente estables de varios elementos de estructura secundaria

41. Dominios Proteicos

42. Colágeno Unidad estructural básica: Tropocolágeno , es una fibrilla helicoidal triple distinta de la hélice alfa . Proteína con alto contenido de aminoácidos Glicina y Prolina . Además contiene los aminoácidos Hidroxilisina e Hidroxiprolina .

43. Estructura Terciaria Ordenamiento tridimensional de todos los aminoácidos de una cadena Permite la formacion de dominios y centros activos de las proteínas Estabilizada por : Puentes de Hidrógeno Fuerzas de Van der Waals Interacciones iónicas Fuerzas hidrofóbicas Puentes Disúlfuro

44. Puente Disúlfuro E nlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas . I mportante en la estructura, plegamiento y función de las proteínas.

45. Estructura Cuaternaria Algunas proteínas están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas separadas. La estructura cuaternaria es la conformación de estas subunidades entre sí . No todas las proteinas tienen estructura cuaternaria Estabilizada por: Puentes de H. Van der Waals Iónicas (Electroestáticas) Neuraminidasa 4 Protómeros Homotetrámero

46. Denaturacion de Proteínas Pérdida de la estructura terciaria y secundaria de una proteína . = Pérdida de la Función Reversible o Irreversible Agentes denaturantes Calor  P de Hidrógeno pH  Repulsión electroestática Urea y detergentes  Interacciones hidrofóbicas Denaturación R enaturación Urea y B- Mercaptoetanol

47. Ensamblaje de Proteínas