Enzimas

Bioquímica

1. ENZIMAS

2. Enzimas

3. Específicas con el sustrato No sufren modificaciones durante la reacción

4. Enzimas

5. Enzimas

6. Enzimas Las enzimas se van a caracterizar por disminuir la energía mínima que se requiere para que un sustrato se convierta en producto.

7. Enzimas SUSTRATO Sitio activo Sustrato uniéndose al sitio activo de la enzima. E + S Complejo enzima - sustrato ES Complejo enzima-producto EP Producto dejando sitio activo de la enzima E + P Producto

8. Dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima: el modelo llave-cerradura el modelo del ajuste inducido MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

9. MODELO LLAVE-CERRADURA La estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto

10. MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO El centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato . La unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.

11. Sustrato = Producto

12. Modelos de la interacción E - S

13. Factores que afectan la actividad enzimática T óptima en humanos = 37 – 37.5 °C T óptima = T en la que se obtiene la máxima actividad enzimática. TEMPERATURA

14. Factores que afectan la actividad enzimática pH pH óptimo para enzimas intracelulares = 7:0 pH para enzimas digestivas= 1-6 pH enzimas de cavidad oral = 8-12

15. Factores que afectan la actividad enzimática Concentración de la enzima

16. Factores que afectan la actividad enzimática Concentración de sustrato Aumento de concentración no afecta la velocidad de reacción.

17. Inhibidores enzimáticos

18. Inhibición de la actividad enzimática Inhibición competitiva El inhibidor tiene estructura similar al sustrato Los dos compiten por unirse al sitio activo de la enzima

19. Inhibición de la actividad enzimática I nhibidores que se unen a otra parte de la Enzima que no sea el sitio activo. Inhibición no competitiva Esta unión ocasiona cambios en la estructura de la enzima y no es capaz de unirse al sustrato

20. Inhibición de la actividad enzimática

21. Clasificación de las Enzimas Sistema por la comisión internacional de enzimas

22. Clasificación de las Enzimas Sistema por la comisión internacional de enzimas

23. Clasificación de las Enzimas Sistema por la comisión internacional de enzimas

24. O XIDORREDUCTASAS Catalizan oxidación de un sustrato con la reducción simultánea de otro sustrato o coenzima. AH 2 + B A + BH 2 Alcohol + NAD + Aldehído + NADH + H + Alcohol deshidrogenasa

25. Las oxidorreductasas también pueden oxidar otros sustratos por adicción de oxígeno: Oxidasas Oxigenasas Deshidrogenasas Hidrolasas Peroxidasas Catalasas

26. TRANSFERASAS Son encargadas de transferir grupos funcionales de un donante a un aceptor. Transfieren grupos diferentes del hidrógeno de un sustrato a otro (carbonos, grupos aldehídos, grupos cetónicos, ácidos, etc.) A-R + B A + B-R Hexosa + ATP Hexosa – 6 – fosfato + ADP Hexocinasa Hexocinasa (ATP- Hexosa – 6 – fosfato – transferasa)

27. HIDROLASAS Encargadas de realizar la hidrólisis de ésteres, pueden ser enlaces glucosídicos, enlaces peptídicos u otros tipos de enlaces donde haya C y N. Adicionando agua para rompe el enlace.

28. Realiza hidrólisis de polímeros obteniendo monómeros . Todas las enzimas digestivas son hidrolasas. Acetilcolina + H2O Colina + Acetato Acetil colina esterasa (Acetil colina hidrolasa)

29. LIASAS Quitan grupos de sustratos o rompen enlaces por mecanismos diferentes a la hidrólisis. Fructosa – 1,6 bifosfato Gliceraldehído – 3 – fosfato + dihidroxiacetona - fosfato Aldolasa

30. ISOMERASAS Procesos de isomerización. Isómeros = compuestos que tienen la misma composición atómica pero diferente fórmula molecular. Ejemplos: r acemasas , epimerasas , cis – trans isomerasas . Gliceraldehido – 3 - fosfato Dihidroxiacetona - fosfato Triosa fosfato isomerasa

31. LIGASAS Unen dos sustratos, utilizando ATP. Sintetasa . Son enzimas ATP-dependientes que catalizan reacciones de biosíntesis. Sintasas . Enzimas que catalizan reacciones de biosíntesis, pero no requieren ATP directamente. Acetil CoA + CO2 + ATP Malonil CoA + ADP + Pi Acetil CoA carboxilasa