ENZIMAS DE INTERES CLINICO. Las habilida

Las habilidades médicas son un conjunto de conocimientos técnicos, destrezas prácticas y competencias interpersonales que los profesionales de la salud utilizan para diagnosticar, tratar y gestionar las condiciones de los pacientes. Se dividen en habilidades duras (técnicas específicas como el diagnóstico por imagen) y habilidades blandas (como la empatía y la comunicación), y son fundamentales para brindar una atención de calidad.

1. Enzimas de interés
clínico
DOCENTE STEPHANY CORREA

2. Las enzimas generalmente se sintetizan en el interior de
las células, la mayoría de procesos metabólicos ocurren
a nivel celular la mayor parte de enzimas tienen
concentraciones mas altas intracélularque a nivel
plasmático.
•Existen ciertas enzimas que siendo producidos en glándulas y/ o tejidos
especializados, circulan por la sangre para ejercer su acción fuera de su
sitio de formación, son las denominadas enzimas de secreción, como
ocurre con la amilasa del páncreas, la tripsina, la lipasa, fosfatasa acida, etc
Los niveles séricos normales de las enzimas
dependen del equilibrio entre su liberación
durante la actividad celular normal y su
catabolismo y excreción

3. La vía usual de eliminación de las enzimas es la ruta renal, en un proceso que depende tanto del grado de
filtración renal como del peso molecular de la enzima.
El aumento de la cuantía plasmática normal
de una enzima habitualmente se debe a:
1. Incremento de la
síntesis
2. Incremento de la Velocidad
de destrucción tisular
3. En el incremento de la
proliferación celular
4. Aumento de la velocidad actividad
celular
5. Aumento de la permeabilidad
de membrana
6. Disminución de la eliminación
enzimática
Ejm. FA en el raquitismo Ejm. CPK en el síndrome de
aplastamiento
Ejm. Fosfatasa acida que se
incrementa en el caso de carcinoma
prostático que se incrementa en el caso
de carcinoma prostático
Ejm. anhidrasa carbónica incrementada
en acidosis luego de un ejercicio violento.
TGP en la hepatitis viral.
Obstrucción del conducto de Wirsung
que impide la eliminación de enzimas
pancreáticas

4. La disminución del nivel plasmático de las
enzimas es masrara y puede deberse a:
1. Anomalías congénitas que impiden la
formación de enzimas
2. Disminución de las células productoras,
3.Disminución de la producción enzimática
Ejm.ladeficiencia
de glucoroniltransferasaen el Síndrome de
Crigler-Najjar.
Ejm. disminución de ceruloplasmina
en pacientes con cirrosis hepática
Ejm. Gammaglutariltransferasa
en casos de hipoplasia renal.
4. Inhibición enzimática
Ejm. La inhibición de la
plasmina por acción de la
alfa 2 macroglobulina.

5. La elevación de los niveles plasmáticos de una enzima no siempre es
directamente proporcional al daño que determina este incremento,
esto se debe a diversos factores que influyen en la vida media de las
enzimas tales como:
1. La velocidad de desaparición de la
enzima intracelular de la sangre, lo
cual depende del grado de filtración
renal y del peso molecular de la
enzima.
2. La presencia de inhibidores
enzimáticos
3. La vascularización del área
lesionada.4.-La velocidad de circulación
del líquido intravascular, etc.

6. Para que la determinación de los niveles enzimáticos
en el plasma brinde una información específica sobre
el tipo de lesión existente se puede recurrir.
1. Determinación de
isoenzimas séricas
Tiene interés clínico si esas isoenzimas se originan en
distintos tejidos
•Deshidrogenasa láctica (DLH) que tiene 5 isoenzimas, 2
de las cuales, la DLH 1 y la DLH2, predominan en el
corazón y por lo tanto la elevación de estas 2
isoenzimas orientaron el diagnóstico hacia un
problema cardíaco.
2. Determinación
de mas de una
enzima.
Si bien las enzimas pueden estar presentes en varios
tejidos, su concentración difiere en ellos y la
determinación de una enzima nos orientar· hacia el
tejido lesionado y a una probable patología

7. Causas no patológicas de
elevación de niveles séricos de
enzimas plasmáticas no
funcionales.
Causas fisiológicas.
Los niveles de STGO pueden
moderado aumento en el período
neonatal, la FA se eleva durante la
infancia y la pubertad por una
mayor actividad de los
osteoblastos.
Causas farmacológicas.
varias cefalosporinas que
incrementan los niveles
séricos de STGP y STGO

8. UTILIDAD DE LA DETERMINACIÓN ENZIMÁTICA PARA EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO
Las enzimas intracelulares cuya concentración en el plasma es
muy baja a punto que la relación concentración plasmática/
concentración e tejidos es < 1: 10000
Es necesario indicar que los métodos de laboratorios no miden las
cuantías de las enzimas en el plasma, sino su velocidad de su
actividad catalítica. Suelen expresarse en:
1. Unidad internacional (DI): es la cantidad de enzima que cataliza
la transformación de un micromol de sustrato por minuto, bajo
condiciones estándares definidas de temperatura, pH, y
concentración de sustrato
2-. Katal (kat): se define como la cantidad de enzima que cataliza la
transformación de un mol de sustrato por segundo. 1 Kat = 6 x 107
mol.

9. TRANSAMINASA GLUTAMO OXALACETICA O
ASPARTATO AMINO TRANSFERASA -STGO

10. TRANSAMINASA GLUTAMO OXALACETICA
O
ASPARTATO AMINO TRANSFERASA -STGO

11. TRANSAMINASA
GLUTAMO PIRUVICA TGP
O ALAMINA
AMINOTRANSFERASA
(ALT)

13. FOSFATASA ALCALINA O FOSFOMONOESTERASA -SPA

14. FOSFATASA ALCALINA O
FOSFOMONOESTERASA -SPA

15. FOSFATASA ALCALINA O
FOSFOMONOESTERASA -SPA

16. GAMA GLUTAMIL TRANSFERASA GGT
Enzima microsomal 7-10 días vida media
Cataliza el transporte
del
Grupo Gamma glutamil
de un péptido a otro
O un aaa través de las
membranas celulares
Esta unida a membrana
plasmática de células
con gran cap.
Absorción o secreción

17. GAMA GLUTAMIL TRANSFERASA GGT
Hepatocitos en canalículo
Túbulos renales
proximales
Células epiteliales
intestinales
Glándula mamaria y
próstata
Peq. Cantidades elab
Intestino, bazo, pulmón y
SNC
Cuantía disminuye 25%
durante los primeros
meses d embarazo.
Después de las comidas y
aumenta luego ingesta.

18. GAMA GLUTAMIL TRANSFERASA GGT
Eleva en afroamericanos
Ejercicio no tiene efecto
significativo en sus
niveles
Aumenta 10% en
fumadores 1 paqdiario
y el doble con varios
paq.
Sensible al alcohol,
produce elevaciones
rápidas en 18 horas sin
evidencia de daño
hepático por ingesta.
Aumenta en la mayoría
de enfermedades
hepáticas, poco
específica alta
sensibildad
Utilidad descartar
origen óseo de la FA,
cuando se dosifica
ambas enzimas.

19. GAMA GLUTAMIL TRANSFERASA GGT
Fenobarbital
Fenitoina
FÁRMACOS
+
Anticonceptivos
orales
Clobifrato
FÁRMACOS
(-)

20. CREATINKINASA-CPK

21. El enzima sulfidrilo es implicado en el
almacenamiento de energía durante el
reposo muscular
Esta localizado en músculo cardíaco,
músculo esquelético y cerebro, riñón y
tracto gastrointestinal.
Se elimina por linfáticos al plasma, y su
elevación en casos de injuriacardiaca se
retrasa.

22. La combinación de estas subunidades conforman tres isoenzimas
que se forman luego de la liberación al plasma de CPK
CK1 (BB): Predomina en el
tejido cerebral
CK2 (MB): se lo halla fundamentalmente en el
músculo cardíaco, normal músculo cardíaco
anormal músculo y cerebro
CK3 (MM ): se lo halla en musculoesquelético , músculo cardíaco normal (93-
97%), músculo cardíaco anormal
(85-90%), pulmón (30-60%,) otros.

23. La creatininquinasa es una enzima que se altera por inyecciones y traumatismos intramusculares,
cirugías recientes y ejercicio intenso o prolongado.

24. DESHIDROGENASA LACTICA
EC 1.1.1.27

25. LDH
Enzima que
contiene Zn
Participa en la
vía metabólica
de glucólisis.
Cataliza la
reacción ácido
láctico es
transformado
Reversiblement
e en ácido
pirúvico.
Enzima órgano
inespecífica
Se libera x ruptura
o aumento de
permeabilidad
celular
Presente en
corazón,
riñones, hígado,
músculo
Bazo, páncreas,
tiroides,
suprarrenales y
ganglios linfáticos.
En el plasma
sanguíneo los
valores bajos
normales,
representan cuantías
que proceden de la
degradación de los
hematíes y plaquetas.
Principal vía de
excreción en la ruta
biliar.
En los casos de infarto cardíaco,
se eleva hacia las 12−24 h pico en 42−76 h y
vuelve a la normalidad en 7−10 días
anestésicos, aspirina, cafeína. Clofibrato,
procainamida, fenobarbital, anfotericina B,
captopril, cimetidina, piperacina, metotrexate,
propoxifeno, ácido valproico
Se altera por acción

26. LDH isoenzimas I a V
LDH
LDH I:
•HHHH
LDH II:
•HHHB
LDH III:
•HHBB
LDH IV:
•HBBB
LDH V:
•BBBB
Se halla en miocardio
(45%), hematíes (40%),
corteza renal (35%),
pulmón (10%)
presente en miocardio
(40%), hematíes (35%), corteza
renal (30%),
pulmón (15%), hígado (5%)
Localizado en pulmón
(40%), corteza renal (25%),
hematíes (15%),
miocardio−músculo esquelético e
hígado (10%)
En pulmón y músculo esquelético (30%),
corteza renal (20%), hígado (15%),
hematíes (10%), miocardio (5%)
Mayor concentración en hígado
(70%), músculo
esquelético (60%), pulmón (5%)

27. FOSFATASA ACIDA ACP
EC 3.1.3.2
Conjunto de enzimas ampliamente
repartidas en el organismo
(eritrocitos, suero, plaquetas,
leucocitos, bazo, hígado, osteoclastos,
en epitelios glandulares de próstata,
mama, estómago, colon, riñones,
testículos).
Cuya función es la hidrólisis de ésteres
de fosfato a pH ácido.
Órganos con actividad significativa
enzimática son los testículos, riñones y
bazo.
Característico color púrpura intenso

28. FOSFATASA ACIDA ACP
EC 3.1.3.2
En condiciones normales las cuantías ACP
provienen fundamentalmente
de plaquetas y eritrocitos.
.
Isoenzima 2 de la ACP Ha perdido mucho de su
valor como marcador de cáncer de próstata,
actualmente para patología prostática se utiliza
el antígeno
prostético específico o PSA una glicoproteína
de cadena única.
En el semen, es necesaria para catalizar los
procesos de fosforilación y desfosforilación
de intermediarios en el metabolismo
de los espermatozoides
Puede elevase después del tacto rectal,
dosificación 48 h después

29. AMILASA
Enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción
de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al
digerir el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de
glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre.
Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre
todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas.
Vida media de 48 horas y se excreta por la orina, siendo
reabsorbida en un 75% en el tubo contorneado proximal.
Síntesis es condicionada por el cromosoma 1 pesa 51000
Daltons

30. AMILASA
Tiene actividad
enzimática a un pH de
6,4-7.
Se han descrito 2
isoenzimas llamadas
Amilasa P o pancreática
de 54−628 KDa
amilasa S o
extrapancreática
Ambas isoformas
contienen grupos
sulfhídricos
Son metaloenzimas
por contener al menos
un átomo de calcio por
molécula,
el cual es indispensable
para su actividad
catalítica
La forma salival forma
complejos de elevado
peso molecular con
inmunoglobulinas A y
G.

31. AMILASA
Cerca del 65% de la
concentración sérica, es
amilasa de origen glandular
salival
y lo restante de origen
pancreático.
Tiene una vida media de 48
horas.
Su utilidad clínica relevante
es en la pancreatitis aguda
en los que constituye la
prueba de diagnóstico y
evolución de la enfermedad,
al elevarse sus cuantías a las
primeras 24 horas del inicio
de los síntomas,
permanece elevado 1−3
días y retorna a cifras de
normalidad hacia el 3−5 día.
Es una enzima que sustenta
la pancreatitis
por tener un incremento de
sus valores séricos por
encima de tres veces el
límite superior de lo normal
teniendo en cuenta que su
elevación no se relaciona
con la severidad de la
pancreatitis.
Incrementos leves se
observan en casos de ulcera
perforada, isquemia
mesentérica e insuficiencia
renal.
Sus valores en orina en esta
patología se hallan elevados
hasta por 7 días.
En los casos de pancreatitis
crónica la amilasa sérica se
halla disminuida.

32. LIPASA
Pertenece a una superfamilia de enzimas que incluyen a las
esterasasSe trata de una enzima citosólica de tipo glicoproteico.
Su función es la de provocar hidrólisis atacando los enlaces
éster primarios 1 y 3 de los triglicéridos.
Para producir como productos finales los ácidos grasos
libres y monoglicéridos.Su actividad requiere de ácidos biliares y colipasa.
La colipasa es una molécula de 10.000 daltonsde peso
molecular que evita
la desnaturalización de la enzima por los cambios de
tensión superficial en el intestino.

33. LIPASA
La lipasa es más
específica del páncreas,
aunque también se
origina en estómago,
intestino, leucocitos,
riñón, tejido adiposo y
bazo.
Se ha descrito también
una lipasa gástrica, que
trabaja a pH 6
que hidroliza el 20% de
los lípidos en los adultos
y hasta un 50% en los
niños.
Lipasa lingual secretada
por las glándulas
serosas de la región
posterior de la lengua
que hidroliza
triglicéridos a
diglicéridos.

34. LIPASA
A diferencia de la amilasa
que se filtra por los
glomérulos por su bajo peso
molecular,
La lipasa un alto peso no se
filtra, reabsorbiéndose en los
túbulos proximales
Y no aparece en la orina.
Utilizada para el diagnóstico
y evolución de la pancreatitis
aguda
Muestra una sensibilidad de
94% y una especificidad del
96%, por lo que es más
específica que la amilasa en
caso de presentación tardía
de pancreatitis.
Puesto que su vida media es
superior 5−8 días en relación
a la amilasa.
Permanece elevada hasta
7−10 días.

35. Colinesterasa

36. Están presentes en todos los tejidos corporales
En el plasma sanguíneo
existen cerca de 11
colinesterasas diferentes y
dos acetil colinesterasas
se diferencian entre sí por
el sustrato sobre el cual
actúan, su pH Optimo y su
migración electroforética
Codificado por 3q26-q26-2 esta
constituida por 574 a.a.
Se sintetiza
Participa en el metabolismo de
la succinilcolina, procaína y
otras drogas.

37. Previene la inactivación de la acetilcolina disminuyendo la
transmisión del impulso nervioso.
Colinesterasas
verdaderas:
Enzimas
que
hidrolizan
ésteres
orgánicos
de ácidos
grasos de
cadena
corta.
Escinden la acetilcolina,
esencial en la
transmisión nerviosa.
Alta
actividad en
el sistema
nervioso
central,
eritrocitos,
pulmón y
bazo.

38. Seudocolinesterasa
(butilcolinesterasa):
Enzima soluble en todos
los tejidos.
Mayor concentración en
hígado, miocardio y
páncreas.
Baja presencia en el
sistema nervioso central y
periférico.

39. Rol en la ruptura de succinilcolina:
Succinilcolina es un relajante
muscular usado en cirugía.
Usos diagnósticos: Se emplean
para diagnosticar intoxicaciones y
bloqueos en las sinapsis nerviosas.

40. ALDOLASA
Enzima que
participa en
la glucólisis,
por lo que es
órgano
inespecífica.
Presente en
diferentes
tejidos
debido a su
papel en el
metabolismo.
Características:
Centro activo
esta compuesto
por 4
aminoácidos:
Lis 223, Lis 146,
Arg33, y Tir363.

41. Isoenzimas
de aldolasa
Aldolasa A: Desdobla la fructosa 1,6-difosfato en gliceraldehído y
dihidroxiacetona.

42. •Aldolasa B: Desdobla la fructosa 1-fosfato en
gliceraldehído y triosafosfato.
Isoenzimas
de aldolasa

43. Importancia diagnóstica:
Las isoformas muscular y hepática son clave para diagnosticar enfermedades musculares, anemia
megaloblástica y enfermedades hematopoyéticas malignas.

44. Trabajo de grupos
COLOQUE A QUE CLASE DE ENZIMA PERTENECE, FUNCION Y UTILIDAD CLINICA
GRUPO 1
DESHIDROGENASA LÁCTICA –LDH
FOSFATASA ACIDA –ACP
GRUPO 2
AMILASA
LIPASA
GRUPO 3
COLINESTERASA
ALDOLASA