Estructura secundaria de las proteinas

1. Materia: Bioquímica Q.F.B: Lucila Hernández Torres TEMA: Química de las proteínas, estructura y clasificación.

2. ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS VISION DE CONJUNTO LOS 20 AMINOACIDOS ENCONTRADOS HABITUALMENTE EN LAS PROTEINAS SE UNEN MEDIANTE ENLACES PEPTIDICOS . LAS SECUENCIAS LINEAL DE LOS AMINOACIDOS UNIDOS CONTIENEN LA IMFORMACION NECESARIA PARA GENERAR UNA MOLECULA PROTEICA CON UNA FORMA TRIDIMENSIONAL UNICA. ESTOS ELEMENTOS ESTRUCTURALES REPETIDOS VAN DESDE COMBINACIONES SIMPLES DE HELICES A Y LAMINAS B , QUE FORMAN PEQUEÑOS MOTIVOS ,HASTA EL PLEGAMIENTO COMPLEJO DE DOMINIOS POLIPEPTIDICOS DE LAS PROTEINAS MULTIFUNCIONALES

3. II. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS DE UNA PROTEINA SE DENOMINA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LA PROTEINA .ENTENDER LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS ES IMPORTANTE POR QUE MUCHAS ENFERMEDEDES GENETICAS PROVOCAN LA SINTESIS CON SECUENCIAS ANOMALAS DE AMINOACIDOS QUE CAUSAN UN PLEGAMENTO INADECUANDO A…. ENLACE PEPTIDICO . EN LAS PROTEINAS ,LOS AMINOACIDOS SE UNEN COVALENTEMENTE MEDIANTE ENLACES PEPTIDICOS QUE SON UNIONES AMIDA ENTRE EL GRUPO a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a- amino. Las condiciones que desnaturalizan las proteínas , como el calor o concentraciones elevadas de urea no rompe los enlaces peptidicos.

4. 1. DENOMINACION DE LOS PEPTIDOS : por convenio , el extremo amino libre de la cadena peptidica (N- TERMINAL ) SE ESCRIBE A LA IZQUIERDA Y EL EXTREMO CARBOXILO LIBRE ( C- TERMINAL) a la derecha . muchos aminoácidos a través de enlaces peptidicos producen una cadena no ramificada denominada Polipéptido 2.CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO el enlace peptidico tiene un carácter parcial de doble enlace , es decir , que es mas corto que la rotación libre alrededor del enlace entre el carbono carbonilo y nitrógeno del enlace peptidico

5. 3.POLARIDAD DEL ENLACE PEPTIDICO por lo tanto los grupos cargados presentes en los polipeptidos consisten unicamente en el grupos N- TERMINAL (a- amino ) el grupo C- TERMINAL (a-carboxilo) y todos los grupos ionizados presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos constituyentes B. la primera etapa en la determinación de la estructura primaria de un Polipeptido consiste en identificar y cuantificar los aminoácidos que la forman . Primero se hidroliza con un acido a 110 ˚ C durante de 24h una muestra purificada del Polipeptido que se va a analizar

6. c. SECUENCIACION DEL PEPTIDO DESDE SU EXTREMO N – TERMINAL La secuencia es un proceso gradual de identificación de los aminoácidos específicos en cada posición de la cadena peptidica , empezando por el extremo N-TERMINAL . Se utiliza fenilisotiocinanato , conocido como reactivo de edman D.ESCISION DEL POLIPEPTIDO EN FRAGMENTOS MAS PEQUEÑOS. muchos polipeptidos tienen una estructura primaria compuesta de mas de 100 aminoácidos . Estas moléculas no pueden ser secuenciadas directamente de extremo a extremo E . DETERMINACION DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEINA MEDIANTE SECUENCIACION DE ADN la secuencia de nucleótidos en una región del ADN que codifica para la proteína especifica la secuencia de aminoácidos de un polipeptidos es posible conociendo el código genético.

7. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS El esqueleto peptídico forma ordenaciones regulares de aminoácidos. Estas constituyen la estructura secundaria. La hélice α . La lamina β . Los giros β .

8. HÉLICE α : estructura en espiral, contiene un esqueleto peptídico enrollado, empaquetado. Sus cadena laterales de aminoácidos se extienden hacia fuera del eje central. PRESENTA: Puentes de hidrogeno . Le dan estabilidad y se encuentran entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico. Aminoácidos por vuelta. Cada vuelta de una hélice α contiene 3,6 aminoácidos. Aminoácidos que alteran una hélice α . La prolina altera una hélice α por que su grupo amino secundario no es compatible con la espirar a derechas de la hélice α

9. LAMINA β : estructura en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrogeno. Compuestas por dos a mas cadenas peptídicas. Una lamina β pude estar formada por dos a más cadenas polipeptídicas que están dispuestas e n sentido antiparalelo unas con otra.

10. GIROS β : invierten la dirección de una cadena polipeptídica, ayudándola a adoptar una forma globular compacta. ESTRUCTURA SECUNDARIA NO REPETITIVA: la mitad de una proteína media está organizada En estructuras repetitivas. El resto de cadena polipeptídica se describe como una conformación de bucles o espirales. ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS: las proteínas globulares están construidas por Elementos estructurales secundarios combinados. Son los que constituyen la región Nuclear(interior de la molécula) Giros betas

11. ESTRUCTURAS TERCIARIA DE LAS PROTEINAS La palabra terciario se refiere al plegamientos de los dominios y a la disposición final de los dominios en el polipeptído. DOMINIOS: son las unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de los polipéptidos.

12. INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA Puentes disulfuro Interacciones hidrófobas Puentes de hidrógeno Interacciones iónicas Plegamientos de las proteínas Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos determinan cómo se pliega una cadena polipeptídica larga en la intrincada forma tridimensional de las proteínas funcionales.

13. PAPEL DE LAS CHAPERONINAS EN EL PLEGAMIENTO PROTEICO Estas interaccionan con el polipéptido en diversas etapas durante el proceso de Plegamiento. Son importantes para mantener la proteína desplegada hasta que su síntesis se haya acabado. Actúan como catalizadores incrementando las velocidades de las etapas finales del proceso de plegamiento.

14. Estructura Cuaternaria de las Proteínas

15. Muchas proteínas consisten en una cadena polipeptídica única y se definen como proteínas monómeros. Otras pueden constar de dos o mas cadenas polipeptídica que pueden ser estructuralmente idénticas o no tener ninguna relación.

16. Plegamiento Anómalo de las proteínas Amiloidosis Prionosis

17. Amiloidosis El plegamiento anómalo de las proteínas puede producirse de manera espontanea o estar causado por una mutación en un gen concreto, que produce luego una proteína alterada.

18. La acumulación de estas proteínas denominadas amiloides, se a implicado a enfermedades degenerativas como la de Alzheimer. Constituye el acontecimiento patógeno central que lleva al deterioro cognitivo característico de la enfermedad.

19. La mayoría de los casos de enfermedades de Alzheimer no son genéticos, aunque al menos del 5% al 10% de los casos son familiares.

20. Prionosis La proteína priónica ha sido fuertemente implicada como agente causal de las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET), entre ellas las enfermedades de Creutzfeldt-Jakob en seres humanos, la tembladera de las ovejas y la encefalopatía espongiforme bovina del ganado(enfermedad de las vacas locas).

21. Esta proteína infecciosa se denomina prión. Una forma no infecciosa de la proteína priónica, esta presente en los cerebros de los mamíferos en las superficies de las neuronas y delas células gliales. La proteína priónica es una proteína huésped.