Exposición química orgánica enzimas

Exposición de química orgánica sobre enzimas. Tomado del libro de química orgánica de Chang

1. Universidad de especialidades Espíritu Santo Materia: Química orgánica Docente: Dra. Shirley Chuqui

2. Tema: Enzimas Integrantes: Gustavo Álvarez Peniel Quevedo Yulexi Burgos Chelsy Barros Gabriela Ruíz

3. Enzimas Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos. ADN, membranas, células y tejidos, utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular Casi todas las enzimas son proteínas, excepción ribozimas

4. Enzimas La capacidad para valorar la actividad de enzimas específicas en la sangre, otros líquidos hísticos, o extractos celulares, ayuda en el diagnóstico y el pronóstico de enfermedad . Las proteasas y amilasas aumentan la capacidad de los detergentes para eliminar suciedad y colorantes . Por ejemplo, la proteasa rennina se utiliza en la producción de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa de la leche

5. Historia de las enzimas Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago. La primera enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833 (malta, almidón en glucosa… maltasa diástasa ) En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso

6. Historia de las enzimas En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”. En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células“

7. Naturaleza química de las enzimas El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, cristalizada, demuestra que son proteínas . Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en general, la cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas

8. Naturaleza química de las enzimas Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de pH donde su actividad es mayor. Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que pueden combinarse con ellas.

9. Naturaleza química de las enzimas Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc . Al igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de manera permanente como consecuencia de su participación en una reacción . Además de ser muy eficientes, las enzimas también son catalizadores en extremo selectivos

10. Naturaleza química de las enzimas Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y de manera típica catalizan reacciones de sólo un estereoisómero de un compuesto dado (p. ej., azúcares D, mas no L; aminoácidos de L pero no D. Dado que se unen a sustratos por medio de al menos “tres puntos de fijación”, las enzimas incluso pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales.

11. Algunas enzimas, de manera especial las que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados más bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna regla ni sistema: Ptialina, tripsina, pepsina. Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados . Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción catalizada y se ha añadido convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo: las lipasas, amilasas, etc Nomenclatura de las enzimas

12. Aunque el sufijo –asa continúa en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas, se enfatiza el tipo de reacción catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan la eliminación de hidrogeno y las transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados . Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción catalizada y se ha añadido convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo: las lipasas, amilasas, etc Nomenclatura de las enzimas

13. La Unión Internacional de Bioquímica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero inequívoco de la nomenclatura enzimática basado en el mecanismo de reacción . A continuación se colocarán los principios de esta nomenclatura solamente: Nomenclatura de las enzimas

14. Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13 subclases . El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la segunda , con terminación –asa, indica el tipo de reacción catalizada. Información adicional, si es necesario aclarar la reacción, puede seguir el paréntesis. Por ejemplo : la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato + CO2 NADH + H= se denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD + oxidorreductasa (descarboxilante). Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reacción según la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito). El cuarto digito es para la enzima específica. Así, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una función alcohol como aceptor de fosfato). El último dígito denota a la enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa. Nomenclatura de las enzimas

15. Óxido-reductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas Clasificación de las enzimas

16. Enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas En esta clase se encuentran varias subclases como las de hidrogenasas y oxidasas, de gran importancia en los procesos oxidativos de la respiración celular Las peroxidasas que usan agua oxigenada, H202 como oxidante (aceptor) y las hidroxilasas que incorporan átomos de oxígeno, a partir de oxígeno molecular (02), en los sustratos correspondientes. Ó xido- reducatasas

17. Catalizan el traspaso de grupos químicos, excepto el hidrógeno, entre dos sustratos, tales como las transaminasas, las transacetilasas Los principales subgrupos son los de las metiltransferasas, las cuales permiten el traspaso de grupos metilo entre dos sustratos; las aciltransferasas que catalizan el traspaso de grupos acilo (por ejemplo, el acetilo CH5CO - Finalmente las enzimas responsables de la transferencia de grupos nitrogenados, como las transaminasas, o las que traspasan grupos fosfato, por ejemplo las encargadas de la transfosforilación por medio del ATP, llamadas quinasas. Transferasas

18. Poseen en común la capacidad de introducir los elementos del agua, H y OH, en el sustrato atacado, produciendo así su rompimiento. Se denominan de acuerdo con el nombre de su sustrato seguido de la designación hidrolasa. Existen varias subclases en este grupo, de las cuales las más importantes son las esterasas, que atacan diversas uniones éster (lipasa, acetilcolina esterasa, colesterol esterasa, etc.) Hidrolasas

19. Este grupo de enzimas cataliza la introducción o la eliminación de un grupo químico a una doble ligadura. Comprende varias subclases, de acuerdo con la unión atacada y el grupo separado o añadido: descarboxilasas, aldehido-liasas, cetoácido-liasa, etc. Liasas

20. Catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc . Se dividen en varias subclases: las racemasas y las epimerasas, responsables, respectivamente, de la racemización de los aminoácidos y la epimerización de los azúcares Isomerasas Glucosa-6-Fosfato Isomerasa

21. Las ligasas permiten la unión de dos moléculas simultánea mente a la degradación del ATP u otro enlace químico, con la liberación de la energía necesaria para llevar a cabo la unión de dichas moléculas . Se trata de un grupo de enzimas muy importantes donde se encuentran la acetil coenzima A sintetasa, formadora de acetil coenzima A, a partir de acetato y coenzima A, las enzimas activadoras de aminoácidos y otras. Ligasas

22. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción Características generales de las enzimas

23. Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: 1 ) pH Temperatura 3 ) Cofactores Características generales de las enzimas

24. Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol , etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo pH

25. En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse Temperatura

26. A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas Cofactores

27. Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteínas o proteínas conjugadas. Hay proteínas que además del componente aminoacídico incluyen en su estructura un componente diferente, fuertemente unido, que recibe el nombre de grupo prostético. En pocas palabras, el Grupo Prostético es la porción NO Proteica de la molécula de las heteroproteínas Grupos prostéticos

28. Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra. Coenzimas

29. FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones. FMN (flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones. NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones. NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general. Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria. Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas . Principales Coenzimas

30. TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa. Vitamina C. PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino. PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino. FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno. Biocitina: transferencia de dióxido de carbono. Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina. Principales Coenzimas

31. Una apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado Apoenzimas y holoenzimas

32. Amilasa del suero Fosfatasas Transaminasas Deshidrogenasas Creatinkinasa Otras enzimas Importancia de los estudios enzimáticos en la clínica

33. GRACIAS

34. Bibliografía :   Babcock GT, Wikstrom M: Oxygen activation and the conservation of energy in cell respiration . Nature 1992;356:301 . Brown , T, 2014. (Décimo segunda edición). Química la ciencia central, México, México DF: Pearson « Carbonic anhydrase 1CA2 active site » de Trabajo propio - From PDB entry 1CA2.. Disponible bajo la licencia Dominio público vía Wikimedia Commons - https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Carbonic_anhydrase_1CA2_active_site.png#/media/File:Carbonic_anhydrase_1CA2_active_site.png Chang , R., 2010. (Décima edición). Química, México DF, México: Mc Graw Hill . Horton, R, 2008 (Cuarta edición). Principios de bioquímica, México, México DF: Pearson McKee, T, 2003 (Tercera edición). Bioquímica la base molecular de la vida, Madrid, España: Mc Graw Hill / Interamericana

35. Bibliografía :   Murray , R, 2012 (Vigésima novena edición). bioquímica ilustrada de Harper, México, México DF: Mc Graw Hill. Harris DA: Bioenergetics at a Glance : An Illustrated Introduction . Blackwell Publishing, 1995. «Reaction-Glucose-6P-Fructose-6P oc » de User:Solon - occidental version of Image:Reaction-Glucose-6P-Fructose-6P.png. Disponible bajo la licencia Copyrighted free use vía Wikimedia Commons - https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Reaction-Glucose-6P-Fructose-6P_oc.png#/media/File:Reaction-Glucose-6P-Fructose-6P_oc.png