Hemoglobina y mioglobina

Fuente: Harper

1. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA Daniela Dayanara Loza Orozco

2. HEMOGLOBINA Características

3. HEMOGLOBINA

4. FORMADO POR GRUPO PROTEICO GRUPO PROSTATICO 4 CADENAS POLIPEPTIDICAS ( 2α y 2 β ) GLOBINA (Proteína) 4 PORFIRINAS + HIERRO FERROSO (Fe2+) GRUPO HEM GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA CADA UNA SE UNE A UN HIERRO El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo. Hem es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno lo que le da la funcionalidad a la Hemoglobina. COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

5. FUNCIONES

6. La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser completamente extendida Estructura Secundaria

7. Tipos de Hemoglobina

8. Hemoglobina glucosilada : En patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres. También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Éstas solo están presentes en el embrión.

9. Oxihemoglobina

10. CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA La PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una curva de saturación de O2. En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg . (presión máxima) Tejidos: 20 mmHg . Musculo en trabajo: 5 mmHg .

11. DIFOSFOGLICERATO (DPG) Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de oxigeno a nivel tisular. En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2 Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la hemoglobina. Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr ).

12. SINTESIS DE DPG

13. ADAPTACIÓN A LAS GRANDES ALTURAS Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes alturas, incluyen: Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos Aumento de la concentración de Hemoglobina Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG) La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno y asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los tejidos.

14. IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de mitocondrias. La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual se une fácilmente al Oxigeno.

15. Disociación del grupo Hem y la Globina Globina Se degrada a aminoácidos para la síntesis de nuevas proteínas o se almacenan. Hem El Hierro se almacena o se reutiliza para la formación de nueva Hb La Porfirina se degrada: BILIRRUBINA Periodo de vida de los eritrocitos  120 días Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo. Sufren Degradación por los Macrófagos. CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

16. MIOGLOBINA Características

17. MIOGLOBINA

18. Bajo condiciones de depravación de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno. A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la Mioglobina lo conserva todavía.

19. Semejanzas entre la Hemoglobina y Mioglobina

20. Diferencias entre la Hemoglobina y Mioglobina

21. Hemopatías malignas

22. Hemopatías no neoplásicas

23. Importancia biomédica La hemoglobina y la mioglobina ilustran tanto relaciones entre estructura y función de proteína, como la base molecular de enfermedades genéticas, como la drepanocitosis y las talasemias.