Inmunoglobulina G (IgG)

Inmunoglobulina G (IgG),autor Nogales Mena Galo Yavé,Portoviejo-Manabí-Ecuador

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Galo Nogales Mena, Jorge Cañarte Alcívar; Revisión Bibliográfica de Inmunoglobulinas G(IgG)
Catedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
Revisión bibliográfica de la Inmunoglobulina G(IgG)
Galo Nogales Mena
1
, Jorge Cañarte Alcívar
2-3-4

1
Estudiante de la Escuela de Medicina. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí, Portoviejo – Manabí
– Ecuador
2
Docente Investigador. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo – Manabí – Ecuador
3
Medico especialista en Inmunología Clínica, StemMedic, Manta – Manabí – Ecuador.
4
Director de Docencia e Investigación, Instituto Ecuatoriano de Enfermedades Digestiva IECED, Portoviejo – Manabí –
Ecuador

Resumen.-Representando el 75% de los
anticuerpos séricos en humanos, la IgG es el tipo
de anticuerpo más común que se encuentra en la
circulación sanguínea. Los anticuerpos IgG se
generan después del cambio de clase y la
maduración de la respuesta del anticuerpo, por lo
que participan predominantemente en la
respuesta inmune secundaria. Es el único isotipo
de anticuerpo que tiene receptores para facilitar
el paso a través de la placenta humana, lo que
proporciona al neonato inmunidad humoral antes
de que se desarrolle su propio sistema
inmunitario.
Hay cuatro subclases de IgG en humanos,
en la que cada una de ellas tiene características
diferentes y por tanto la capacidad relativa para
participar en la inmunidad; respecto a su
bioquímica, contiene dos cadenas pesadas
idénticas de aproximadamente 50 kDa unidas por
enlaces disulfuro a dos cadenas ligeras idénticas
de aproximadamente 25 kDa y el tetrámero
resultante tiene dos mitades que juntas forman
una Y, donde cada extremo de la horquilla
contiene un sitio de unión a antígeno idéntico.
Clínicamente, los niveles medidos de
anticuerpos IgG generalmente se consideran
indicativos del estado inmune de un individuo a
patógenos particulares, controles para el
diagnóstico de enfermedades o respuesta a
medicamentos.
Palabras claves. - Anticuerpo, IgG,
Inmunidad, Sistema inmune, Inmunoglobulina.
Introducción.-Las inmunoglobulinas (Ig)
son proteínas de estructura globular sintetizadas
por células del sistema inmune, específicamente
por los linfocitos B y las células plasmáticas
derivadas de ellos; mayormente se encuentran
presentes en el plasma y otros fluidos biológicos
como saliva, lágrimas, secreción mucosa
intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial,
entre otros. (1).
La clase de IgG se encuentra conformado por 4
subtipos IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. A los pacientes
que sufren de infecciones recurrentes por la falta,
o niveles muy bajos, de uno o dos subclases de IgG,
pero que tienen los demás niveles de
inmunoglobulinas normales, se dice tienen una
deficiencia subclase IgG selectiva.
La IgG es un anticuerpo opsonizante facilitando así
la fagocitosis. Algunas células poseen receptores
Fc (FcR). Estos receptores se encuentran en la
membrana de los macrófagos, los neutrófilos y

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otras células. Estos receptores se pueden unir a la
fracción (Fc) de las inmunoglobulinas.(1)
El IgG circulante en el torrente sanguíneo es 60-
70% IgG1, 20-30% IgG2, 5-8% IgG3 y 1-3% IgG4. La
cantidad de diferentes subclases IgG presentes en
el torrente sanguíneo varía dependiendo de la
edad. Por ejemplo, el IgG1 e IgG3 alcanzan niveles
normales de adulto a los 5-7 años de edad
mientras que los niveles de IgG2 e IgG4 aumentan
mas lentamente, alcanzando los niveles normales
de adulto aproximadamente a los 10 años de
edad.
En niños jóvenes, la habilidad de producir
anticuerpos contra el revestimiento de
polisacáridos de bacteria, anticuerpos que
comúnmente son de la subclase IgG2, se
desarrolla más lentamente que la habilidad de
producir anticuerpos contra proteínas. Estos
factores deben ser tomados en cuenta antes de
considerar a un individuo como anormal, ya sea en
virtud de tener un nivel bajo de subclase IgG o una
inhabilidad de producir cierto tipo de
anticuerpos.(2)
Ahora bien, la IgG, la cual se caracteriza por ser la
principal inmunoglobulina en el suero humano,
ser la única que puede funcionar como antitoxina
y ser predominante en la respuesta secundaria,
representando así entre el 70-75% del reservorio
total de Igs con una vida media de 20 días, a
excepción de la IgG3 que tiene una vida media de
7 días; se distribuye uniformemente entre los
espacios intra y extravasculares, como parte de
sus características más importantes es que debido
a su composición química tiene la facilidad de
difundirse por la barrera feto-placentaria
proporcionando inmunidad pasiva al feto, y así
mismo se une con facilidad a la proteína A
estafilocócica, así como a monocitos, macrófagos,
neutrófilos, eosinofilos, plaquetas LGL, LB y LT. (2)

Función de la IgG y protección en la placenta:
Su función básica es la de reconocer a otras
moléculas conocidas como antígenos de manera
muy específica y formar complejos estables con
ellos, haciendo parte de la respuesta humoral
específica, y además tienen una vida media en el
organismo de varias semanas, constituyendo una
defensa contra diferentes agentes patógenos que
comprometen la vida.
Defiende al organismo contra muchos patógenos
que podrían ser transportados por la
sangre,como: bacterias,virus y algunos hongos y
toxinas.También,tiene la capacidad de atravesar la
placenta,pasando de la sangre de la madre al
feto.(3)
Esta acción se facilita porque son moléculas de un
único monómero,formadas por una sola unidad
básica de anticuerpo,relativamente pequeña,que
se encargan de la protección del recién nacido
cuando entra en contacto con sustancias
extrañas.(3)
Esta protección es de mucha importancia porque
el niño nace con altos niveles de IgG maternal,que
lo protegerán(como inmunidad pasiva)durante los
primeros meses de vida,mientras comienza su
producción regular de anticuerpos,que solo inicia
después del nacimiento.(3)

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Funciones efectoras:
 Neutralización de microbios y toxinas.
 Opsonización de antígenos para la
fagocitosis por macrófagos y neutrófilos.
 Activación de la vía clásica del
complemento.
 Citotoxicidad celular dependiente de
anticuerpos mediada por linfocitos NK.
 Inmunidad neonatal: transferencia de
anticuerpos maternos a través de la
placenta y el intestino.
 Inhibición por retroalimentación de la
activación del linfocito B.(4)
Citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos:
La molécula de IgG juega un papel importante en
la citotoxicidad celular dependiente de
anticuerpos ADCC, (antibody dependent cell-
mediated cytotoxicity). En esta forma de
citotoxicidad, la parte Fab se une con la célula
diana, en el caso de microorganismos o células
tumorales, y la parte Fc se une con receptores
específicos para Fc que se encuentran sobre los
linfocitos grandes granulares, los llamados NK.(5)
Por este mecanismo, la molécula de IgG fija las
células asesinas a su diana. Las células diana son
destruidas, no por fagocitosis, sino por sustancias
que los NK liberan. Entre estas sustancias se
encuentran: las perforinas que se fijan en la
membrana polimerizando pequeños poros. Por
estos poros penetran al citoplasma las granzimas
que son serina proteasas que inducen
mecanismos de apoptosis y de lisis celular.
En la citotoxicidad celular mediada por
anticuerpos, participan IgG y receptores para IgG
(Fc(III, CD16). La IgG1 y la IgG3, son capaces de
activar este tipo de reactividad celular.(5)
Estructura de la IgG:
Se caracteriza por ser una proteína monomérica,
que tiene un peso molecular aproximado de
160.000 g/mol, lo cual indica que su molécula
consta de unos 23.000 átomos. (6)
Cada molécula de IgG consiste en dos cadenas L y
dos cadenas H unidas por enlaces disulfuro
(fórmula molecular H2L2). Tiene dos sitios
idénticos de unión a antígeno y por tanto se dice
que es divalente.
Hay cuatro subclases (desde IgG1 hasta IgG4), con
base en las diferencias de secuencias de
aminoácidos y en las cadenas H, así como en el
número y ubicación de los enlaces disulfuro. La
IgG1 corresponde al 65% de la IgG total; IgG2 se
dirige contra antígenos de polisacáridos y puede
ser una defensa importante del hospedador
contra bacterias encapsuladas.(6)









Figura 1:Esquema de un articuerpo(IgG).

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Las cuatro cadenas están unidas entre st por
puentes disulfuro (S-S). Cerca de los puentes
disulfuro, entre las cadenas pesadas se encuentra
la región bisagra, ésta es flexible y permite que los
brazos se separen o se acerquen uno al otro. La
enzima papaína segmenta la molécula de Ig en su
región de bisagra y forma tres fragmentos: un
fragmento constituido por aproximadamente la
mitad de las dos cadenas H llamada fragmento Fe,
cristalizable, responsable de la unión al receptor
Fe presente en algunas células y dos fragmentos
formados por una cadena L y aproximadamente la
mitad de una cadena H llamada Fab, donde se
encuentra la región de unión al antígeno. (7).
La secuencia de aminoácidos en el fragmento Fab
es variable y las alteraciones de dicha secuencia
son las que determinan la especificidad de la
molécula de anticuerpo por su antígeno específico
y la mayor parte de la secuencia de aminoácidos
del fragmento Fe es constante, por consiguiente,
el tallo de una Ig se une a un receptor de muchas
células diferentes.(8)
Además, cada cadena pesada tiene tres zonas
globulares que no cambian y que reciben el
nombre de zonas constantes (CH1, CH2 y CH3).
Por su parte, las cadenas ligeras también tienen
una zona globular constante que recibe el nombre
de CL. (8)
Enfermedades :
Se encuentran la enfermedad relacionada con
IgG4 (ER-IgG4) la cual aún se desconoce su
etiología, sin embargo, se sabe que es una entidad
recientemente nominada para definir diversas
enfermedades caracterizadas por infiltración
linfoplasmocítica, fibrosis, afectando
frecuentemente el páncreas, las glándulas
salivales y los ganglios linfáticos comprometiendo
casi cualquier estructura de la anatomía humana .
También se presentan las inmunodeficiencias, que
son una serie de enfermedades en las que hay un
funcionamiento inadecuado de las defensas del
cuerpo frente a infecciones, o incluso por
enfermedades o medicamentos que como
consecuencia llevan a un aumento o disminución
de la IgG.(9)

Papel en el diagnóstico del IgG:
La medición de la inmunoglobulina G puede ser
una herramienta de diagnóstico para ciertas
condiciones, como la hepatitis autoinmune, si se
indica por ciertos síntomas.
Clínicamente, los niveles de anticuerpos IgG
medidos se consideran generalmente indicativos
del estado inmunológico de un individuo frente a
determinados patógenos. Un ejemplo común de
esta práctica son los títulos extraídos para
demostrar la inmunidad serológica al sarampión,
las paperas y la rubéola (MMR), el virus de la
hepatitis B y la varicela, entre otros.(9)
IgG se prescribe para el tratamiento de diversos
padecimientos inflamatorios y autoinmunitarios,
en prácticamente todas las especialidades de la
medicina no existe evidencia sólida que respalde
de su eficacia.(9)
Por lo general, su indicación se establece con base
en el conocimiento de inmunología básica y
fisiopatología de las enfermedades
autoinmunitarias, además de las dosis altas de IgG

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en diferentes receptores y células que generan un
efecto “regulador”, evaluadas en series o reportes
de casos clínicos relacionados con su beneficio.
Esto obedece a que representan padecimientos
de muy baja prevalencia, lo que hace sumamente
difícil contar con ensayos clínicos controlados.(10)

Conclusiones:
 La inmunoglobulina G es un tipo de
anticuerpo, que representa la mayoría de
los anticuerpos séricos en humanos, estas
moléculas de IgG son creadas y liberadas
por las células B del plasma, y se
caracterizan porque cada IgG tiene dos
sitios de unión a antígenos específicos,
siendo este el mecanismo más efectivo
para la respuesta inmune secundaria. Así
mismo, la IgG se secreta como un
monómero de tamaño pequeño que le
permite perfundir fácilmente los tejidos,
siendo el único isotipo de anticuerpo que
tiene receptores para facilitar el paso a
través de la placenta humana.
 IgG viene en muchas diversas subclases -
más cuyo tenga funciones intrínsecamente
diversas a partir de la una otras, pero es
toda la una parte integrante del sistema
inmune de la carrocería.
 La mayor parte del tiempo, las acciones de
estas inmunoglobulinas son útiles, pero
pueden llegar a ser a veces activas y causan
las enfermedades autoinmunes, que son
típicamente difíciles de tratar, y no tienen
generalmente ninguna vulcanización
directa.
Bibliografías. -
1. Héctor Montilla, Jorge Henríquez.
Funciones de la IgG ante la respuesta
inmunitaria. Revista Latino-Americana
2018; 92 (8): 10-14.
2. Monica Vermeulen. Regulación de la
citotoxicidad celular dependiente de
anticuerpos. Biblioteca digital UBA 2015;
(88): 182-185.
3. Ardila-Suarez O, Abril A, Gómez-Puerta J.
Enfermedad relacionada con IgG4: revisión
concisa de la literatura. Reumatologia
clinica. 2017;13(3)
4. Abbas Ak.Inmunología Celular y Molecular
9th ed. Barcelona, España :Elsevier;2018
5. Agazzoni M, Barrenechea M, Bolaños S,
Brambilla D, Egozcue C, Kalmus M, Lozano
L, Peña C, Rojas E. Enfermedad relacionada
con IgG4: un desafío diagnóstico. Instituto
de Investigaciones Hematológicas
"Mariana R. Castex", Academia Nacional
de Medicina 2017; (45): 4-6.
6. Carroll KC.Jawetz.Melnick & Adelberg
Microbiología Médica 27th ed.
México:McGRAW-
HILL/INTERAMERICANA;2016.
7. Juan González-Moreno, Inés Losada López,
Norberto Ortego Centeno. IgG4-related
disease. ScienceDirect 2015; (182): 12-19.
8. Bournazos S, Ravetch J V. Diversification of
IgG effector functions. Int Immunol.
2017;29(7):303–10.
9. Grunewald O, Lopez B, Brabant S, Rogeau
S, Deschildre A, Phrommavanh V, et al.
Immunoglobulin G (IgG) and IgG subclass
reference intervals in children, using

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Catedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
Optilite reagents. Clin Chem Lab Med.
2018;56(8):1319–27
10. Espinosa-Rosales FJ et al. Inmunoglobulina
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