METABOLISMO PRESENTACIÓN INTRODUCCIÓN.pdf

METABOLISMO, ANABOLISMO, CATABOLISMO

1. METABOLISMO
TAP BIOLOGÍA

2. VÍA METABÓLICA

3. CATABOLISMO

4. Catabolismo
•El catabolismoconsiste en las vías
metabólicas que liberan energía al
descomponer moléculas complejas en
compuestos más sencillos. Estas
reacciones son exergónicas.

5. ANABOLISMO

6. Anabolismo
•El anabolismoconsiste en las vías
metabólicas que consumen energía para
construir moléculas complejas a partir
de compuestos más sencillos. Estas
reacciones son endergónicas.

9. Energía
•La energíaes la capacidad de realizar
trabajo. En los sistemas biológicos, la
energía se presenta en diversas formas,
siendo la energía químicaalmacenada
en los enlaces de las moléculas una de
las más importantes.

10. El ATP (adenosíntrifosfato)es la principal moneda
de energía de la célula.

11. Termodinámica
•La termodinámica es el estudio de las
transformaciones de energía que
ocurren en una colección de materia. En
biología, nos enfocamos en los sistemas
abiertos, donde la energía y la materia
pueden intercambiarse con el entorno.

12. •La Primera Ley de la Termodinámica:
establece que la energía del universo es constante: la energía puede
transferirse y transformarse, pero no se puede crear ni destruir.
•La Segunda Ley de la Termodinámica:
establece que cada transferencia o transformación de energía aumenta
la entropía (desorden) del universo. Los procesos espontáneos ocurren
en la dirección que aumenta la entropía.

13. Enzimas
•Las enzimasson catalizadores biológicos, generalmente proteínas,
que aceleran las reacciones metabólicas sin ser consumidas en el
proceso.

15. Especificidad: Cadaenzimacatalizaunareacciónespecífica
debidoa la forma de susitioactivo, que se unea un sustrato
específico.
Reutilizables: Las enzimaspuedencatalizarmuchasreacciones
repetidamente.
No alteranel equilibriode la reacción: Solo aceleranla
velocidada la que se alcanzael equilibrio.

16. Condiciones Locales para la Acción Enzimática
Factores que afectan la eficacia de las enzimas.
TEMPERATURA:
•Temperatura Óptima: Cada enzima tiene una temperatura ideal
donde su actividad es máxima.
•Aumento de Temperatura: Inicialmente, incrementa la velocidad de
reacción por más colisiones.
•Temperatura Excesiva: Por encima de cierto punto, la enzima se
desnaturaliza (pierde su forma activa) debido a la ruptura de enlaces
débiles.
Ejemplo: La mayoría de las enzimas humanas funcionan mejor entre
35ºC y 40ºC.

17. pH:
•pH Óptimo: Cada enzima tiene un pH específico en el que es más
activa.
•Rango Común: La mayoría de las enzimas operan mejor entre pH 6 y
8.
Excepciones: Algunas enzimas se adaptan a ambientes extremos.
Ejemplo: La pepsina (en el estómago) tiene un pH óptimo de 2.

18. Cofactores: Ayudantes Enzimáticos
Moléculas no proteicas esenciales para la actividad de muchas
enzimas.
-Tipos de Cofactores:Inorgánicos: Átomos metálicos como zinc, hierro o
cobre.
-Orgánicos: Se llaman coenzimas.Ejemplo: Muchas vitaminas actúan
como coenzimas.Puedenunirse permanentemente o de forma
reversible.

19. InhibidoresEnzimáticos
•Sustancias químicas que reducen o bloquean la acción de enzimas
específicas.
Tipos de Inhibición:
•Irreversible: El inhibidor se une mediante enlaces covalentes.
•Reversible: El inhibidor se une mediante enlaces débiles.
Las toxinas y los venenos con frecuencia son inhibidores enzimáticos
irreversibles.