As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas não-favoráveis. Elas aceleram consideravelmente a velocidade das reações químicas em sistemas biológicos quando comparadas com reações correspondentes não-catalisadas.
Propriedade das Enzimas
Propriedades das Enzimas • São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. • Atuam em concentrações muito baixas • Atuam em condições específicas de temperatura e pH • Possuem todas as características das proteínas • Podem ter sua concentração e atividade reguladas • Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
História das enzimas
A palavra enzima foi introduzida por Kuhne em 1878 para designar a ocorrência no levedo de algo responsável pela sua atividade fermentativa. Berzelius , 50 anos antes, tinha reconhecido a presença de fermentos de ocorrência natural que promoviam reações químicas e antecipou o conceito de catalisadores biológicos. Berzelius classificou os fermentos em “organizados” e “não-organizados” com base na presença ou ausência de microorganismos intactos. Kuhne aplicou a palavra enzima aos fermentos derivados de extratos de levedos, i.e. “fermentos não-organizados”. Em 1897, Büchner preparou um filtrado de extratos de levedo que foi o primeiro extrato enzimático removido de células vivas que pode catalisar a fermentação. A natureza química das enzimas permaneceu controversa. Em 1926, Sumner cristalizou a urease a partir de extratos de feijão, no entanto, a preparação tinha pequena atividade catalítica e outros investigadores atribuíram o efeito catalítico a contaminantes e não à proteína. Willstätter , por outro lado, prurificou a peroxidase com elevada capacidade catalítica e ausência de outras proteínas. No início dos anos 30, Northrop e cols. cristalizaram a pepsina e a tripsina demonstrando definitivamente que as enzimas eram proteínas.
Uso industrial das Enzimas
A indústria biotecnológica produz várias enzimas para diferentes usos . O uso de proteases em detergentes melhora a remoção de manchas de origem biológica , como o sangue e molhos. O termo “biológico” empregado nas embalagens de sabão em pó reflete a presença de proteases. As proteases são também utilizadas em restaurantes para amaciar a carne, por cervejeiros para eliminar a turvação nas cervejas, por padeiros para melhorar a textura do pão e em indústrias de luvas para amaciar o couro. Outras enzimas também apresentam uso industrial. Por exemplo, a lipase é adiconada a líquidos detergentes para degradar graxas (lipídeos) e em alguns queijos para desenvolver aroma. A pectinase é usada na indústria de geléias para promover a máxima extração de líquido das frutas. As amilases são empregadas para degradar o amido em certos removedores de papel de parede para facilitar a sua retirada.
Classificação das enzimas
Para ser classificada como enzima , uma proteína deve : • Apresentar extraordinária eficiência catalítica. • Demonstrar alto grau de especificidade em relação a seus substratos (reagentes) e aos seus produtos. • Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012 vezes mais do que as reações correspondentes não-catalisadas. • Não ser consumida ou alterada ao participar da catálise. • Não alterar o equilíbrio químico das reações. • Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições metabólicas.
As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reações que catalisam. Assim, temos :
No exemplo acima temos uma substância inicial (sacarose), que é transformada em produtos (glicose + frutose). À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO . O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s). A equação geral do processo descrito pode ser representada assim:
Nomenclatura das enzimas
A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classificou as enzimas em seis grandes grupos (Classes), de acordo com o tipo de reação que catalisam. Cada enzima descrita recebe um número de classificação, conhecido por “E.C.” ( Enzyme Commission of the IUBMB), que é composto por 4 dígitos : 1 . Classe 2 . Sub-classe dentro da classe 3 . grupos químicos específicos que participam da reação. 4 . a enzima, propriamente dita EXEMPLO : Quimotripsina : E.C. 3.4.21.1 3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes) 4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas) 21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no sítio ativo) 1 → quimotripsina
E studo das oxido- redutases
São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum é “ desidrogenase ” (sempre que possível). “Oxidase” é também usado quando o O2 é um aceptor. São classificadas em sub-classes pois atuam em diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxidoredutases , são 22 sub-grupos (1.1 a 1.21 e 1.97). A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato em piruvato :
De forma geral, as principais aplicações das enzimas no setor alimentício, são nos setores de: Álcool e derivados; Amidos e açúcares; Cervejaria; Laticínios e derivados; Óleos e gorduras; Panificação e biscoitaria; Vinicultura; Sucos de frutas. Álcool e derivados. As oxidoredutases , por exemplo, são enzimas relacionadas com as reações de óxido-redução em sistemas biológicos e, portanto, com os processos de respiração e fermentação . Estão incluídas nesta classe não somente as hidrogenases e oxidases, mas também as peroxidases , que usam o peróxido de hidrogênio como agente oxidante, as hidroxilases , que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas, e as oxigenases , que oxidam o substrato, a partir de 02.