peptidos, que son, funciones, características

Todos sobre péptidos

1. PEPTIDOS
Bioquímica
LMC2A
Castillo González Estefanía del Rosario
Leal García Karla Renata
Bernal Iris Lizeth
Gonzalez Michel Ana Camila
Vazquez Sanchez Paola Lizet
Aaron Arciniega Gonzalez
Rodriguez Hernandez Miguel Angel
Estrada Gonzalez Jorge Yeicatll
Ventura Garcia Jorge Elihu

2. ¿que es un peptido?Los peptidos son
moleculas formadas por la
unios de dos o mas
aminoacidos a traves de
enlaces peptidicos, sus
cadenas no suelen superar
los 50 aminoacidos de
largas. Algunas de las funiones que
tienen son la regulacion
hormonal, la respuesta
inmunitaria, la señalizacion
celular, la coagulacio
sanguinea, actividad
enzimatica y la regulacion de
la expresion genica Un peptido de 2-20
aminoacidos es un
oligopeptido y un peptido de
12-50 aminoacidos es un
polipeptidos, tambien
existen los peptidos de
colageno y antimicrobianos

3. Enlace peptidico
¿Qué es?
es un tipo de enlace químico de que se forma
entre el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido
y el grupo carboxilo (-COOH) de otro
aminoácido.
Importancia biológica
es esencial para que se lleven a cabo
procesos como la catalización
enzimática, la respuesta inmune, el
transporte celular y la transmisión de
señales.

4. ¿Cómo se forma?
por una reacción de deshidratación o condensación, donde se elimina una molécula de
agua (H₂O). El resultado es la unión de los dos aminoácidos en una estructura conocida
como dípeptido (dos aminoácidos unidos).

5. Funciones
1.Formación de Proteínas: Los
enlaces peptídicos son la
base estructural de las
proteínas.
2.Estabilidad Estructural: El
enlace peptídico es muy
fuerte y contribuye a la
estabilidad estructural de
las proteínas3. Flexibilidad en la estructura:
Aunque los enlaces peptídicos son
relativamente estables, permiten
una cierta flexibilidad en la cadena
peptídica
4. Interacciones y Función Biológica:
Los enlaces peptídicos no solo
permiten la formación de proteínas,
sino que también facilitan
interacciones dentro de la célula y
entre células.

6. PLANARIDAD: EL
ENLACE PEPTÍDICO
ES PLANO DEBIDO A
LA RESONANCIA.
DIRECCIONALIDAD: LOS ENLACES PEPTÍDICOS TIENEN UNA DIRECCIÓN
CLARA, YA QUE SIEMPRE EXISTE UN EXTREMO N-TERMINAL (GRUPO
AMINO LIBRE) Y UN EXTREMO C-TERMINAL (GRUPO CARBOXILO LIBRE) EN
LAS CADENAS PEPTÍDICAS.
GEOMETRÍA Y ÁNGULOS DE
ENLACE: EL ENLACE PEPTÍDICO
PRESENTA UNA GEOMETRÍA
ESPECÍFICA DEBIDO A LA
RESTRICCIÓN EN LA ROTACIÓN
Tiene caracteristicas como:

7. Es simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena
polipeptídica
Estructuras plegadas localmente, formadas dentro de un
polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del
esqueleto.
Las más comunes son la hélice-a y la hoja plegana -B que se
mantienen por los puentes de hidrogeno.
ESTRUCTURAS PROTEICASESTRUCTURAS PROTEICAS
Estructura primaria
Estructura secundaria

8. Estructura tridimensional general de un polipéptido, generada
por interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que
conforman las proteínas.
Son proteínas compuestas de varias cadenas polipeptídicas,
también conocidas como subunidades.
ESTRUCTURAS PROTEICASESTRUCTURAS PROTEICAS
EstructurA TERCIARIa
EstructurA CUATERNaria

9. La estructura primarias es una secuencia en forma lineal de aminoácidos,
dicha secuencia dará origen a una proteína. Esta estructura lineal esta
unida por enlaces peptidicos covalentes) , dicho enlace es la unión entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente.
La estructura primaria determina todas las
demás estructuras, porque el orden de
aminoácidos dicta cómo la proteína se doblará.
Si se cambia un aminoácido, puede alterar o
destruir la función de la proteína (ejemplo:
anemia falciforme)
DISTINCIÓN DE LAS ESTRUCTURAS
PROTEICAS
Estructura primaria

10. La estructura secundaria es cómo la cadena de aminoácidos empieza a
doblarse o enrollarse localmente gracias a enlaces de hidrógeno. Son
patrones regulares de plegamiento local en la cadena, mantenidos por
puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –N–H del esqueleto
peptídico.
1. Hélice alfa (α):
Esta enrollada como forma de espiral.
Cada vuelta está estabilizada por enlaces
de hidrógeno internos.
2. Lámina beta (β):
Es una estructura que esta en forma de
pliegues (como un acordeón).
Puede ser paralela o antiparalela
DISTINCIÓN DE LAS ESTRUCTURAS
PROTEICAS
Estructura SECUNDARIA
FORMAS COMUNES

11. Es el plegamiento tridimensional completo de toda la cadena polipeptídica.
(proteína) es cómo todas las hélices y láminas se acomodan para integrar la forma
tridimensional, final y funcional de la proteína.
La estructura terciaria esta estabilizada por varios tipos de interacciones como:
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro e interaccione
iónicas.
La forma o estructura tridimensional
determina la función de la proteína.
Si la proteína se desnaturaliza (por calor,
pH, químicos), pierde su estructura y deja
de funcionar.
DISTINCIÓN DE LAS ESTRUCTURAS
PROTEICAS
Estructura terciaria

12. Es el nivel más alto de organización proteica. La estructura
cuaternaria se forma cuando dos o más cadenas polipeptídicas
(cada una con su propia estructura terciaria) se asocian para
trabajar juntas como una sola proteína funcional. Cada cadena
individual se llama subunidad.
Características principales:
1. Número de subunidades: Puede haber dos (dímero), tres (trímero), cuatro
(tetrámero).
2. Estabilización: Puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos y
a veces puentes disulfuro entre subunidades.
3. Función cooperativa
DISTINCIÓN DE LAS
ESTRUCTURAS PROTEICAS
Estructura Cuaternaria

13. Ejemplos
Hemoglobina: 4 subunidades (2 alfa y 2 beta) → transporta
oxígeno en la sangre.
ADN polimerasa: Varias subunidades que se encargan de
copiar el ADN.
Colágeno: Tres cadenas polipeptídicas enrolladas como
una triple hélice → da resistencia a tendones y piel
DISTINCIÓN DE LAS
ESTRUCTURAS PROTEICAS
Estructura Cuaternaria

14. ESTRUCTURA
PRIMARIA RELACIÓN ENTRE LAS ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEÍNAS Cambiar un aminoácido puede alterar las
propiedades y su función
Determina como
se va a plegar la
proteína porque
las propiedades
químicas de cada
aminoácido guían
las interacciones.

15. ESTRUCTURA
SECUNDARIA Estos patrones surgen
automáticamente por la
química de la cadena
primaria, pero se combinan
para formar la siguiente
estructura.

16. ESTRUCTURA
TERCIARIA Depende tanto de la
secuencia primaria como
de los patrones
secundarios; si la primaria
cambia, la terciaria puede
perder su forma y función
(desnaturalización).
Es el plegamiento 3D que estabiliza la proteína

17. ESTRUCTURA
CUATERNARIA Solo existe si la
proteína está formada
por varias cadenas.
Las interacciones que
estabilizan la
cuaternaria son
similares a las de la
terciaria.

18. 01 02
funciones de las estructuras de las
proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
Función:
Determinar la forma final de la
proteína.
Contener la “instrucción” para el
plegamiento.
Ejemplo: Insulina (51 aminoácidos).
Dato: Cambios mínimos
(mutaciones) pueden alterar la
función
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Tipos:
Hélice α
Lámina β plegada
Función:
Aportar estabilidad mediante
enlaces de hidrógeno.
Crear regiones rígidas o flexibles
según necesidad.
Ejemplo: Queratina del cabello (hélices
α).

19. 03 04
ESTRUCTURA TERCIARIA
Definición: Organización tridimensional
completa de la proteína.
Enlaces y fuerzas: Puentes disulfuro,
interacciones hidrofóbicas, iónicas e
H+.
Función:
Proporcionar la forma específica
que determina la actividad
biológica.
Formar sitios activos en enzimas.
Ejemplo: Mioglobina (almacenamiento
de oxígeno).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Definición: Asociación de varias
cadenas polipeptídicas (subunidades).
Función:
Coordinación de subunidades para
una función conjunta.
Aumentar eficiencia y regulación.
Ejemplo: Hemoglobina (4 subunidades
para transporte de oxígeno).
funciones de las estructuras de las
proteínas

20. Hélice alfa
Es una estructura en espiral común
formada por la cadena de aminoácidos
de una proteína
Se mantiene estable gracias a puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo
carbonilo (C=O) de un aminoácido y el
grupo amino (N–H) de otro aminoácido
que está cuatro posiciones más adelante
en la secuencia.
Aparece en muchas proteínas
como parte de su armazón
estructural, ayudando a darles
estabilidad y forma.

21. Conformación beta
Es una forma en la que la cadena de
aminoácidos se estira casi por completo.
Las cadenas se colocan una al lado de la
otra formando láminas planas llamadas
láminas β.
Se estabilizan por puentes de hidrógeno
entre los enlaces peptídicos de cadenas
vecinas.

22. Conformación beta
Hay dos tipos:
Antiparalela: cadenas en direcciones
opuestas (más estable). Los puentes de
hidrógeno son rectos y más estables.
Paralela: cadenas en la misma dirección.
Los puentes de hidrógeno son
ligeramente inclinados.
Las cadenas laterales de los aminoácidos
sobresalen hacia arriba y hacia abajo de
la lámina, como dientes de un peine.

23. Bibliografias