PPT CLASE 5 - Proteínas.pdf nasheeeeeeeee

Esta clase va sobre proteinas y sus seguidos

1. BIOMOLÉCULAS
ORGÁNICAS -2
ESTRUCTURA Y FUNCIONES

2. Proteínas
•Los aminoácidos como unidades estructurales de las cadenas
polipeptídicas.
•Unión peptídica.
•Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
•Uniones químicas que estabilizan cada estructura.
•Estructura nativa y desnaturalización: importancia del plegamiento.
•Chaperonas moleculares.
•Propiedades: afinidad, especificidad, saturación, cooperatividady
alostería.
•Proteínas fibrosas y globulares: ejemplos.
•Funciones de las proteínas: ejemplos. Glicoproteínas y proteoglicanos.
Aminoácidos esenciales.

4. Grupo carboxilo
Grupo amino
Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas
Tienenmuydiversasfuncionesenlosseresvivos,desdetransportedemoléculasoiones,
estructuralesocontráctiles,hastafuncionesdereceptoresoreguladoresdelafluidezdel
citoplasma.
Sonpolímerosdeaminoácidos.
El“plan”paralasíntesisdelasproteínasseencuentraenlainformacióngenética(ADN).Esta
informaciónindicaeltipoyubicacióndecadaaminoácidoenlasdistintasproteínas.
AMINOÁCIDOS: Están formados por:

5. 5
PROTEÍNAS
Defensa
Globulares
Globulares Fibrosas
Globulares
Glogulares
En cada célula existen miles de proteínas
distintas con funciones específicas

6. AMINOÁCIDOS
La unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos permite formar cadenas
peptídicas o péptidos de longitud variable
El Grupo Carboxilo (COOH) se comporta como ácido, cediendo protones.
El Grupo Amino (NH2) se comporta como base, aceptando protones.
Se une
el grupo carboxilo de un aa
con el grupo amino del siguiente
Ambos son ionizables

7. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos para formar un esqueleto polipeptídicode
estructura repetitiva (Recuadros grises).
Las cadenas laterales, químicamente distintas, pueden ser no polares (verde), polares sin carga
(amarillas), con carga positiva (rosa) o con carga negativa (azul) y le confieren a cada proteína sus
propiedades individuales característica.
La secuencia de aminoácidos siempre se presenta a partir del extremo N-terminal y se lee de
izquierda a derecha.

8. Hay Aminoácidos NO ESENCIALES, que son aquellos que pueden ser
fabricados por el organismo, mientras haya una fuente de N disponible.
Los Aminoácidos ESENCIALESque son los que deben ser adquiridos
en la dieta.
Cada proteína es una macromolécula formada por unao varias
cadenas peptídicas
Cualquier alteración en la secuencia de aminoácidos , incluso la
sustitución de un solo por otro, produce alteraciones de diferente
importancia en las proteínas.
AMINOÁCIDOS

9. Tres tipos de enlaces No Covalentes contribuyen al
plegamiento de las proteínas.
Dentro de una molécula proteica, los enlaces puente
hidrógeno ayudan a estabilizar su forma plegada.

10. En una proteína plegada, las cadenas laterales de los aminoácidos
polares tienden a estar expuestas en la superficie, donde pueden
interactuar con el agua.
Las cadenas laterales de los aminoácidos no polares quedan en el
interior para formar centros hidófobosque permanecen ocultos del
agua.

11. Desnaturalización
Cuandounaproteínasedesnaturalizapierdesusnivelesestructurales(secundaria,
terciariaocuaternaria),perdiendoalmismotiemposufunción.
Ladesnaturalizaciónnoafectaelenlacepeptídico,esdecir,laproteínanopierde
suestructuraprimaria.
Losfactoresquelasdesnaturalizanson:T°,cambiosenelpH,radiaciones,
agitaciónocontactoconciertassustanciasquímicas.
Ladesnaturalizaciónpuede
serreversibleoirreversible.
Enlaprimeralaproteína
puede recuperar su
actividadbiológica.
Enladesnaturalización
irreversiblesepueden
perdergruposfuncionales
queimpidenquelaproteína
puedarenaturalizarse.

12. Las proteínas Chaperonas pueden guiar el plegamiento de una cadena
polipeptídicarecién sintetizada.
Se unen a las cadenas recién sintetizadas o parcialmente plegadas, y las
ayudan a plegarse a lo largo de la vía más favorable desde el punto de
vista energético.
La función de estas chaperonas requiere gasto de ATP.
•Las Chaperonas monoméricasse
unen a lo largo de la cadena
polipeptídicapara contribuir al
plegamiento de la misma.

13. Algunas chaperonas, poliméricas, actúan como cámara de aislamientos que
ayudan al polipéptido a plegarse, proporciona una cámara cerrada en donde
la cadena polipeptídicarecién sintetizada puede plegarse sin riesgo.
Esta acción requiere de gasto de energía (ATP).

14. •Mitocondriasy RE tienenchaperonas, las proteínasse plieganensuinterior.
•Peroxisomasy núcleono tienenchaperonas, las proteínasingresanplegadas.
Acompañana las proteínaspara evitarplegamientosprematurosy
cuidanque seancorrectos, sin ejerceracciónsobreellas.
MONOMÉRICAS y poseenun
surcoenel que solo unaparte de
la proteínaesasistida, se
necesitanvariaspara unasola
proteína, evitael plagam.
prematuro.
Son POLIMÉRICAS
•14 a 18 que forman
un cilindrocon un
espaciocentral donde
ingresala proteínaque
vaa serasistida,
terminasu
plegamientocorrecto
hsp70
hsp60
•Consumen energíade ATPs y puedenserreutilizadas

15. Destruyenproteínas: cuandodebendesaparecerporquese hanplegadomal, se
dañarono sufunciónha concluído.
76 aa
Para poderingresaral proteasomala
proteínadebeestar“marcada” poruna
UBIQUITINA formandoel Complejo
proteína-ubiquitina
Seráreconocidoporel casquete
reguladorque separala ubiquitina
La proteínaesdegradadaa oligopéptidos
que son volcadosal citosol.
•Esde forma cilíndricaformadaporvariasproteasasen
tornoa unacavidadcentral dondeingresala proteína
que vaa serdegradada. Encadaextremohay un
casqueteformadopor20 polipéptidosreguladores.
•Todosestoscompuestos
son reutilizadosy
consumenATP

16. La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal de aminoácidos (aa).
Esta secuencia está determinada en el ADN.
Todas las proteínas poseen estructura primaria. Luego, de acuerdo a la
composición de aaque posean pueden adquirir una estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria.
La función de las proteínas está asociada a su estructura. Si pierde por alguna
razón alguno de sus niveles estructurales, deja de funcionar, es decir, pierde su
actividad biológica.

17. Lacadenadeaminoácidosadoptaunaformaenespiraloenhoja
plegada.
Seproduceporlaformacióndepuentesdehidrógenoyotrasfuerzas
entrevariosaminoácidos.
Losplieguesenespiraldeterminanlaformacióndeuna“alfahélice”.
Laotraformaposibleesla“hojaplegada”llamadatambién“beta
conformación”.

18. Alfa hélice
Se genera cuando una cadena polipetídicasimple gira sobre sí misma para
formar un cilindro estructuralmente rígido.
Se forma por Puentes de Hidrógeno entre los grupos amino de algunos
aminoácidos y los grupos carboxilos de otros, ubicados 4 posiciones más
adelante.
Muchas proteína
transmembrana cruzan la
bicapa lipídica como una
hélice alfa.

19. Las hojas Beta forman estructuras rígidas en el centro de muchas proteínas.
Se forma esta estructura cuando se establecen enlaces de puente hidrógeno
entre segmentos adyacentes de una cadena polipeptídica.
Confieren resistencia a la tracción (Fibras de seda).

20. Cuando los segmentos adyacentes corren en la
misma orientación (es decir, del extremo N-terminal
al C-terminal), la estructura forma una Hoja Beta
paralela.
La estructura forma una Hoja Beta antiparalela
cuando corre en direcciones opuestas
Las Hojas Beta se apilan en largas filas con sus
cadenas laterales de aminoácidos interdijitadas
y forma la base de las estructuras amieloides.

21. Lacadenapolipeptídicasepliegasobresímismaadoptandolaconfiguraciónmás
estable.
Eslaconformaciónespacialquehacealaproteínaadoptarformasglobularo
fibrosa.
Seproduceporlaformacióndeenlacesdisulfuroparaestabilizarlaestructura
proteica.
Existensectores,dominios,conunafunciónespecífica.Lamayoríadelasproteínas
estánformadaspor2ó3dominios,hidrofóbicosehidrofílicos.

22. •La estructura terciaria surge como consecuencia de que los restos laterales polares
(hidrofílicos) van a quedar en la superficie en contacto con el agua y los no polares
(hidrofóbicos) evitan el contacto.

23. Es la estructura más compleja, en la cual
se unen 2 o más polipéptidos. Cada una se
denomina subunidades.
Ejemplo: hemoglobina, que contiene 4
polipéptidos, y tiene como función el
transporte de gases en los glóbulos
rojos.

25. Proteínas Glogulares Se pliegan en forma compacta parecida
a una pelota de superficie irregular, suelen ser enzimas o proteínas de
transporte, con múltiples subunidades. Ej: Hemoglobina
Proteína Fibrosas Poseen una estructura terciaria alargada y
relativamente simple. Son utilizadas cuando en la célula se necesita
abarcar grandes distancias. Ej: Actina

26. Especificidad es la unión de la proteína con otras moléculas
biológicas.
Cualquier sustancia que se una a una proteína, ya sea una molécula
pequeña o una grande, se denomina ligando.
Afinidad es la capacidad de una proteína de unirse
específicamente a un ligando, a través de la formación de un grupo
de enlaces no covalentes débiles.

27. El O2 se une a los
grupos Hemo de la
Hb en los glóbulos
rojos y al grupo
Hemo de la Mb en
los músculos
esqueléticos.
LaHemoglobinaylaMioglobinason
proteínasdetransporte.La
Hemoglobinaestáformadapor
cuatrocadenasdeaminoácidosy
poseecuatrogrupos“hemo”,conun
átomodehierro,alqueseuneelO
2.
Poseeestructuracuaternaria.
TransportaO
2desdelosórganos
respiratorioshastalostejidosy
CO
2desdelostejidoshastalos
pulmones,dondeseelimina.
LaMioglobinaestáconstituidapor
unacadenapolipeptídicayporun
grupohemoquecontieneunátomo
dehierro.Poseeestructura
terciaria.Lafuncióndela
mioglobinaesalmacenaroxígenoen
losmúsculos.

28. Hemoproteinas
Grupo especializado de
proteínas que contienen el
grupo prostético hemo.
Funciones fisiológicas
diferentes.
Sonproteínas Globulares conjugadas que se unen al O2 por el grupo prostético HEMO
•Se ubica en el
bolsillo
hidrofóbico de la
GLOBINA
•Se pliega de
manera que forma
el bolsillo que
rodea al grupo
Hemo.
Constituídocasi
exclusivamente por
AAsNo polares,
salvo por la
Histidina proximal,
que es una base
polar.

29. Molécula esférica en los eritrocitos
Transporta O2 desde los pulmones a los
tejidos del cuerpo.
Cuatro moléculas de hemy una
molécula de globinaforman una
molécula.
Cada sub unidad contiene un grupo hem
que se une reversiblemente con el O2.
Una molécula se combina de modo
reversible con 4 moléculas de O2

30. Concentración elevada en el
músculo esquelético y cardiaco
(color rojizo)
El O2 almacenado se libera
durante la falta de O2, útil en
mitocondrias (síntesis
aeróbicas de ATP).
Componente proteico globina:
Cadena única polipeptídica.

31. EFECTO COOPERATIVO: Cambios conformacionales
•ElaumentoenlappO2favorecelaoxigenacióndelprimergrupoHemo
•LaunióndelO2alprimerHemo,favorecelaconformaciónRELAJADA
aumentandolaafinidadporO2.
•LaHboxigenadaeslaformaRelajadadelaconfiguración.
ALOSTERISMO: