Proteinas

1. P roteínas y amino ácidos 1

2. Concepto de proteínas La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y). 2

3. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables , denominadas Aminoácidos ( Aa ). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos , formados por no más de 10 Aa y polipéptidos , constituidos por más de 10 Aa. Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas. 3

4. PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromo proteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas Clasificación de las proteínas 4

5. Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos. Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α). 5 Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

6. 6 Clasificación de aminoácidos

7. Los aminoácidos son compuestos sólidos. compuestos cristalinos Presentan un elevado punto de fusión. Son solubles en agua. Tienen actividad óptica 7 Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion , que permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no. Propiedades de los aminoácidos

8. Unión de los aminoácidos. Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos . Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido , si es tres, tripéptido . etc. Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido , y si es superior a 50 se denomina polipéptido . Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína . 8

9. 9 Estructura de una Proteína?

10. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados: ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Estructura de las proteínas 10

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12. 12 En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Secuencia Conformación Asociación Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Combinación ilimitada de aminoácidos. Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Fuerzas diversas no covalentes.

13. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína. 13

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15. Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. 15 Solubilidad La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas. Capa de moléculas de agua

16. Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas Desnaturalización y renaturalización

17. Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC ; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC . 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH

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19. La especificidad es doble: de especie de función. Especificidad de especie: En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores: Sectores estables Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos). Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. 19 Especificidad

20. Especificidad de función. La especificidad también se refiere a la función. Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro. La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación concreta. Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto dificultar la función. 20

21. Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio 21 Capacidad amortiguadora

22. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: Holoproteínas : Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas : Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina " grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. 22 PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

23. Globulares : Prolaminas: Zeína (maíza) , gliadina (trigo) , hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: S eroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . 23 HOLOPROTEÍNAS Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular

24. Fibrosas : Colágenos : en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas : En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas : En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas : En hilos de seda, (arañas, insectos) 24 HOLOPROTEÍNAS Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras

25. Glucoproteínas : ribonucleasa mucoproteínas , anticuerpos, hormona luteinizante Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas : Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. Cromoproteínas : Pueden ser de dos tipos: Porfirínicas . Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos , que transportan electrones No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) Fosfoproteínas : Tienen PO 4 H 3 en el grupo prostético. La caseína de la leche. 25 HETEROPROTEÍNAS

26. 26 Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva Función homeostática Anticongelante Actividad contráctil FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

27. Es una de las funciones más características: Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na -K) Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. El colágeno , que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. La elastina , en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). La queratina , que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. La fibroína , que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 27 Estructural

28. Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. 28 Insulina y glucagón Hormona del crecimient o segregada por la hipófisis Calcitonina Enzimática Hormonal Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno Defensiva

29. Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. H emoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. 29 Transporte

30. 30 En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. Reserva Función homeostática

31. Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína , en cilios y flagelos, la actina y miosina , responsables de la contracción muscular. 31 Anticongelante Función contráctil