proteinas y aminoacidos

proteinas, aminoacidos, bioquimica.

1. UNIANDES FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS CARRERA DE ENFERMERÍA BIOQUÍMICA TEMA: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS DOCENTE : Dr. MARCO AIMACAÑA INTEGRANTES: JUAN PABLO JARAMILLO MELISSA POZO ELIZABETH PIBAQUE

2. Compuestas principalmente de: PROTEÍNAS

3. Moléculas orgánicas más abundantes en las células. QUIMICAMENTE ESTAN FORMADOS:

4. holoproteÍnas CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

5. HETEROPTOTEÍNAS

6. Aminoácidos Se caracterizan por poseer:

7. Clasificación de los aminoácidos Según la polaridad del radical: HIDRÓFOBOS:

8. Hidrófilos:

9. Ácidos: Básicos:

10. Según la estructura del radical:

11. AROMÁTICOS

12. Heterocíclicos

13. Aminoácidos Esenciales 1. Valina (Val) 2. Leucina (Leu) 3. Treonina (Thr) 4. Lisina (Lys) 5. Triptófano (Trp) 6. Histidina (His) 7. Fenilalanina (Phe) 8. Isoleucina (Ile) 9. Arginina (Arg) 10. Metionina (Met)

14. 1. Alanina (Ala) 2. Prolina (Pro) 3. Glicina ( Gly ) 4. Serina (Ser) 5. Cisteína ( Cys ) 6. Asparagina ( Asn ) 7. Glutamina ( Gln ) 8. Tirosina ( Tyr ) 9. Ácido aspártico ( Asp ) 10. Ácido glutámico ( Glu ) Aminoácidos no esenciales

15. Estructura de los aminoácidos

16. Propiedades de los aminoácidos Presentan un comportamiento químico anfótero

17. Actividad óptica de los aminoácidos Dextrógiro + Levógiro -

18. Estereoisometría de los aminoácidos CONFIGURACION D Y L

19. E s el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

20. Unión de los aminoácidos

21. Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas. C H R C = O OH N H H C H R C = O OH N H H C N = O H C H R N H H C H R C = O OH + H 2 O Unión Peptídica entre Aminoácidos CONDENSACIÓN

22. Péptidos y oligopéptidos de interés biológico El tripéptido glutatión. Los nanopéptidos , oxitocina y vasopresina. la insulina y el glucagón. Los decapéptidos tirocidina , gramicidina y valinomicina .

23. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: E structura primaria E structura secundaria E structura terciaria E structura cuaternaria ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA

24. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. ESTRUCTURA PRIMARIA

25. La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La estructura secundaria puede ser: -Conformación ɑ (Hélice) -Conformación β (Hoja plegada) ESTRUCTURA SECUNDARIA

26. Estructura en forma de bastón. Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice. Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitivo carboxilo. ɑ (Hélice)

27. El colágeno posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina . Hélice de Colágeno

28. En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas. Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas. Conformación β

29. Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela . Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

30. Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β . Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 o a la cadena principal de un polipéptido . Giro β

31. La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado . ESTRUCTURA TERCIARIA

32. ¿Qué es un dominio? Es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física particular.

33. Enlaza a un pequeño ligando Atraviesa la membrana plasmática Contiene el sitio catalítico (enzimas) Enlazar al DNA (en factores de transcripción) Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína. FUNCIONES DE LOS DOMINIOS

34. ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.

35. PROTOMERO POLÍMEROS DÍMEROS TETRÁMERO PENTÁMEROS

36. INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA CUATERNARIA

37. TIPOS DE ESTRUCTURAS CUATERNARIAS Homotípicas : Asociación de cadenas polipeptídicas idénticas o casi idénticas. Heterotípicas : Interacciones entre subunidades con estructuras muy distintas

38. En resumen, la estructura de una proteína Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Secuencia Conformación Asociación Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Combinación ilimitada de aminoácidos. Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas , salinas, electrostáticas. Fuerzas diversas no covalentes.

39. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. SOLUBILIDAD La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas.

40. DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

41. ESPECIFICIDAD DE ESPECIE Secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores: Sectores estables Sectores variables Especificidad ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN. La especificidad también se refiere a la función. Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.

42. Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones del medio CAPACIDAD AMORTIGUADORA

43. Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva Función homeostática Anticongelante Actividad contráctil FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

44. Gracias