Studio degli enzimi, introduzione e caratteristiche - prima parte.pptx

Prima parte dello studio biochimica degli enzimi

1. Corso di Biochimica 6 cfu Lezione 5 Gli enzimi Prof. Serena Castelli

2. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi sono proteine altamente specializzate con un notevole potere catalitico. Essi accelerano enormemente le reazioni chimiche con un alto grado di specificità per i loro substrati. Gli enzimi Alcuni enzimi hanno bisogno di componenti chimici addizionali: Cofattori Coenzimi Gruppo prostetico

3. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi Alcuni esempi cofattori:

4. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi Gli enzimi possono essere costituiti da una o più subunità.

5. Corso di biochimica: Gli enzimi Molti enzimi prendono il nome dal loro substrato o dalla loro attività più il suffisso – asi . In base alla reazione catalizzata, gli enzimi si possono dividere in 6 classi: Gli enzimi

6. Corso di biochimica: Gli enzimi Nelle condizioni biologiche, le reazioni non catalizzate tendono ad essere troppo lente. La reazione catalizzata dagli enzimi avviene in una tasca dell’enzima chiamata sito attivo . La molecola che si lega al sito attivo e su cui l’enzima agisce è detto substrato . Gli enzimi Il legame tra sito attivo dell’enzima e substrato origina un complesso enzima-substrato (ES) stabilizzato da interazioni deboli multiple.

7. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi aumentano la velocità di una reazione . I catalizzatori non modificano però gli equilibri della reazione. L’equilibrio tra substrati e prodotti dipende dalla differenza tra i livelli di energia libera dei due componenti ai loro stati basali. Gli enzimi Per far si che la reazione avvenga è necessario che le molecole superino questa barriera e devono raggiungere un livello energetico più alto di quello basale

8. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi Gli enzimi aumentano la velocità di reazione abbassando l’energia di attivazione.

9. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi La differenza tra i livelli di energia dello stato di base e dello stato di transizione è detta ENERGIA DI ATTIVAZIONE e si indica come Δ G ++

10. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi Gli enzimi non sono consumati durante la reazione. Ogni reazione è costituita da diverse tappe, in cui si ha la formazione e la scomparsa di specie chimiche transitorie, chiamate intermedi di reazione . La velocità complessiva della reazione dipende dalla velocità della tappa con energia di attivazione più alta (tappa che limita la velocità).

11. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi Gli equilibri della reazione sono strettamente correlati alla variazione di energia libera standard della reazione stessa Δ G ’0 , invece la velocità di reazione è associata all’energia di attivazione. Un equilibrio come quello che si instaura tra il substrato e il prodotto è descritto dalla costante di equilibrio K . S P K= [P] [S] Δ G ’0 = - RT ln K La costante di equilibrio è direttamente proporzionale alla variazione complessiva di energia libera della reazione.

12. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi

13. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi Gli enzimi sono anche molto specifici e possono discriminare tra molecole molto simili. La prima ipotesi riguardo il funzionamento degli enzimi fu l’ipotesi « chiave-serratura », secondo cui l’enzima è perfettamente complementare al suo substrato. Tuttavia un’interazione del genere stabilizzerebbe il substrato e non permetterebbe ad esso di trasformarsi

14. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi La moderna teoria sulla catalisi enzimatica propone che un enzima deve essere complementare allo stato di transizione della reazione, ciò significa che le interazioni diventano ottimali solo quando il substrato raggiunge lo stato di transizione. Le interazione deboli di legame tra l’enzima e il substrato rappresentano la principale forza trainante della catalisi.

15. Corso di biochimica: Gli enzimi Gli enzimi La stessa energia di legame che favorisce la catalisi determina anche la specificità dell’enzima, cioè la capacità di discriminare tra il substrato e molecole simili. L’energia di legame mantiene i substrati nella posizione e nell’orientamento corretti per la reazione. Questo effetto di prossimità e orientamento dei substrati è detto riduzione entropica . Un enzima quando lega il substrato può andare incontro a una modificazione conformazionale, indotta dalle molteplici interazioni. Questo meccanismo si chiama adattamento indotto .