Tema 1. Prótidos

1º bachillerato Biología y Geología

1. PRÓTIDOS

2. definición Son biomoléculas formadas por C, H, O y N Pueden contener S. Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (+/- 50% del peso celular seco)

3. composición Son polímeros de unas unidades más pequeñas: los aminoácidos . Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos , formando polímeros, denominados polipéptidos .

4. aminoácidos

5. aminoácidos Compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Se caracterizan por tener en el carbono a (el penúltimo): Un grupo carboxilo: -COOH Un grupo amina: -NH2

6. Son 20 los aa que forman parte de las proteínas Entre sus características destacan: Son sólidos. Son solubles en agua. Son incoloros o poco coloreados. aminoácidos

7. aminoácidos La cadena lateral es distinta en cada aa y determina sus propiedades químicas y biológicas.

8. Para designar los aminoácidos se utilizan abreviaturas formadas por las tres primeras letras de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly ). Los animales solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos a partir de compuestos más sencillos. El resto, llamados aminoácidos esenciales, no pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta. Los aminoácidos esenciales varían según especies. En el ser humano hay nueve aminoácidos esenciales. aminoácidos

9. Los seres autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos. Los alimentos fuente de aminoácidos esenciales son: pescado, huevos, queso… Con los veinte aminoácidos proteícos , se puede formar un número de proteínas infinito, ya que una diferencia en el número de los aminoácidos o el cambio de un aminoácido por otro o en el orden en que se disponen da lugar a una nueva proteína. aminoácidos

10. los aminoácidos forman péptidos

11. Los aminoácidos se unen mediante un enlace químico llamado enlace peptídico. Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos. Se trata de un enlace entre el OH del grupo carboxilo de un aminoácido y un H del amino del otro aminoácido. Se desprende una molécula de agua, quedando los aminoácidos unidos C-N, sin oxígeno intermedio como sucedía en glúcidos y lípidos. enlace peptídico

12. Aminoácido 1 Aminoácido 2 Enlace peptídico enlace peptídico +H 2 O

13. Si se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido ; si se unen tres, un tripéptido , etc. Hasta cincuenta aa son polipéptidos Cuando se alcanza cierto número de aminoácidos (entre 50 y 100 segúna autores), se considera una proteína . enlace peptídico

14. hidrólisis La reacción inversa a la formación del enlace peptídico es una reacción de hidrólisis . Requiere una molécula de agua y se obtienen los dos aminoácidos originales. En la digestión, esta reacción la realizan las enzimas proteasas . Mediante hidrólisis parcial de algunas proteínas se pueden obtener péptidos más pequeños y finalmente aminoácidos

15. enlace peptídico e hidrólisis H2O Hidrólisis Enlace peptídico

16. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

17. estructura de las proteínas La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.

18. estructura primaria Corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Consiste en los aminoácidos que la constituyen y en qué orden se colocan. De esta estructura dependen las demás y la función de la proteína. Aminoácidos

19. Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Puede disponerse de forma helicoidal ( a -hélice) o plegarse como una lámina ( b -lámina plegada). estructura secundaria

20. α -hélice Conformación β -lámina plegada estructura secundaria

21. Las proteínas que no van a formar estructura terciaria se quedan en alguna de estas estructuras secundarias alargadas y forman proteínas fibrilares o filamentosas . Son insolubles en agua y en disoluciones salinas por lo que tienen funciones esqueléticas (estructurales) Las más conocidas son: el colágeno de huesos y de tejido conjuntivo; la a -queratina de pelo, uñas, pezuñas, plumas y cuernos; la b -queratina o fibroína de la seda y la elastina del tejido conjuntivo. estructura secundaria

22. estructura terciaria Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma y adoptar una forma tridimensional o globular Los tramos rectos de estas proteínas presentan estructura secundaria en a -hélice o conformación b , mientras que los tramos de giro carecen de estructura secundaria y permanecen es estructura primaria.

23. Las proteínas que adquieren en estructura terciaria aparecen como tridimensionales. Se les llama proteínas globulares . Son solubles en agua y en disoluciones salinas, pero forman disoluciones coloidales. Tienen funciones muy variadas además de las estructurales: Biocatalizadoras, transporte, defensa, etc. estructura terciaria

24. estructura cuaternaria Es la que presentan las proteínas formadas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por enlaces covalentes tipo enlace disulfuro .

25. Hemoglobina Insulina Enlace disulfuro Cadena α Cadena α Cadena β Cadena β Grupo hemo estructura cuaternaria

26. Estructura primaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Estructura secundaria α -hélice β -lámina plegada estructura de las proteínas

27. estructura de las proteínas

28. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

29. Propiedades de los prótidos Las proteínas tienen propiedades de las cuales vamos a ver dos: Especificidad Desnaturalización

30. especificidad Cada proteína presenta una estructura tridimensional específica y una secuencia de aminoácidos también concreta. Con los 20 aminoácidos, en teoría, se pueden hacer infinitas secuencias. Hay diferentes grados de especificidad.

31. especificidad de especie Especificidad de especie: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) Si realizan la misma función son las llamadas proteínas homólogas y difieren en algún aminoácido

32. especificidad de especie Las proteínas homólogas son las que realizan la misma función en especies distintas. Son muy parecidas, pero no idénticas. Se puede hablar de: Especificidad de especie (proteínas homólogas). Especificidad de individuo.

33. especificidad de especie Variaciones en la insulina de distintas especies.

34. Especificidad de individuo: dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. (sistema sanguíneo ABO) Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. especificidad de individuo

35. especificidad y evolución Durante el proceso evolutivo se ha formado una gran variedad de proteínas específicas de cada especie, de cada individuo (lo que provoca problemas de rechazo en trasplantes y transfusiones) y de cada función. Las diferencias entre proteínas homólogas son más acusadas cuanto más alejadas están las especies en cuanto a su parentesco evolutivo. Si la proteína es previamente hidrolizada (como pasa en el tubo digestivo), no supone ningún problema.

36. La desnaturalización de una proteína consiste en la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria y terciaria (a veces, también la secundaria), conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua por lo que precipitan. Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden realizar sus funciones. desnaturalización

37. Al volverse insolubles, como hemos dicho, precipitan pasando al estado sólido. Los factores que favorecen la desnaturalización son la temperatura y el pH La clara de huevo al someterse a temperaturas elevadas (freír o cocer) solidifica. La leche al someterse a pH ácido solidifica en forma de yogur desnaturalización

38. desnaturalización Desnaturalización por calor Desnaturalización por pH Renaturalización : como la desnaturalización no afecta a enlaces peptídicos , si se vuelven a dar las condiciones iniciales , algunas proteínas pueden recuperar su estructura.

39. Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización desnaturalización La desnaturalización es reversible

40. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

41. funciones de los prótidos FUNCIÓN ESTRUCTURAL TRANSPORTE FUNCIÓN REGULADORA FUNCIÓN DE DEFENSA INMUNITARIA

42. estructural A nivel celular: Forman parte de las membranas celulares. Forman cilios, flagelos y centriolos Sirven de soporte al ADN en la constitución de los cromosomas. A nivel histológico: Forman ciertas estructuras epidérmicas: uñas, pelo, pezuñas, escamas, etc. Forman parte importante de los tendones. En paredes de ciertos órganos favorecen su elasticidad.

43. transporte Regulan el paso de sustancias a través de la membrana celular. Algunas proteínas transportan sustancias Pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina, mioglobina) transportan Oxígeno. También transportan un gran número de sustancias (ácidos grasos, entre otras). Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos facilitando su viaje por el plasma o la linfa.

44. reguladora Puede ser: Enzimática. Las enzimas son las proteínas que tienen función biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. (se verán en tema aparte) Hormonal Las hormonas son proteínas biocatalizadoras (también las hay lipídicas) que se fabrican en glándulas endocrinas y regulan muchas funciones.

45. defensa Defensa: La realizan los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se asocian a antígenos (moléculas extrañas a los organismos) y los neutralizan. Muchos antibióticos segregados por hongos o bacterias también son péptidos.