Teoria de debye hückel de los electrolitos

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Explicación fisicoquimica breve de la Teoria de Debye-Hückel de los electrolitos.


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Teoría de debye-hückel de los electrolitos Los efectos de adición de sal ( salting -in) y de extracción de sal ( salting-out ).

TEORÍA DE DEBYE-HUCKEL En 1923, el neerlandes Peter Debye y el químico alemán Walter karl Hückel , desarrollaron una teoría cuantitativa en donde interpreta físicamente el comportamiento iónico de cualquier solución; conocida como teoría de Debye-Hückel .

La teoría de Debye-Hückel permite calcular el valor de : Debye y Hückel comenzaron por suponer que : Que los electrolitos se disocian totalmente como iones en la solución. Las soluciones son diluidas, con una concentración de 0..001m o menor En promedio, cada ion esta rodeado de iones de carga opuesta, lo cual forman una atmosfera iónica . Debye y Hückel calcularon el potencial eléctrico promedio de cada ion, provocado por la presencia de otros iones en la atmosfera iónica. Después relacionaron la energía de Gibbs con el coeficiente de actividad del ion individual. El resultado se expresa en términos del coeficiente de actividad iónica media del electrón:

FUERZA IÓNICA Medida del efecto de las interacciones ión-ión e ión -solvente , en una solución electrolítica. LEY LÍMITE DE DEBYE-HÜCKEL. Esta ley límite predice que el logaritmo del coeficiente de actividad iónica media es una función lineal de la raíz cuadrada de la fuerza iónica y que la pendiente de la línea debe ser proporcional al producto de las valencias de los iones positivos y negativos. 

ADICIÓN DE SAL SALTING-IN

SALTING- IN El aumento de solubilidad, provocado por el aumento de la fuerza iónica se llama efecto salino primario ( salting -in)

Características La adición de más contraiones (es decir, el aumento de la fuerza iónica) ayuda a disolver una proteína. El efecto salting -in se da en concentraciones menores a 1.0M de sales neutras.

Los cationes y aniones de estas sales reaccionan con los grupos ionizables de las proteínas y de esta manera evita que se establezcan interacciones entre las cadenas laterales o extremos terminales cargados de las proteínas. La solubilidad de una proteína en una solución acuosa depende de la temperatura, el pH, la constante dieléctrica, la fuerza iónica y otras características del medio ¿ CÓMO FUNCIONA?

Los iones salinos tienen la capacidad de hidratación y provocan un aumento de la cantidad de agua retenida por la proteína, aumentando así la capa de solvatación. Causa disminución de interacciones proteína- proteína y la retención de mas moléculas de agua. Aplicación

Cuanto mayor sea la molécula del soluto, mayor es el valor de K´. Esta ecuación nos dice que la relación de las solubilidades en la región de la fuerza iónica elevada en realidad disminuye con I

SALTING OUT

VER EL SIGUIENTE VIDEO…. SALTING OUT. Demostración de los efectos del salting out utilizando bolas de plástico para separar orgánicos de capa acuosa.
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