Tipos de catalisis

exposición del tema de mecanismos de reacción

1. CATALISIS ENZIMATICA

2. Catalizadores enzimáticos La principal función de agregar un catalizador a una reacción química es aumentar la velocidad de la reacción

3. Catálisis enzimática La catálisis enzimática acelera la reacción en proporción 10^12, su forma de trabajo es muy sencilla, se unen al sustrato específicamente a su centro activo generando un acomodo optimo para la reacción.

4. Fundamentos de la catálisis enzimática

5. CATALISIS COVALENTE

6. En la catálisis covalente, es el ataque de un grupo nucleofilico (cargado negativamente) o electrofilico (cargado positivamente) del centro activo del enzima sobre el sustrato conduce a la unión covalente del sustrato al enzima como intermediario en la secuencia de reacción. En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena lateral forma un enlace covalente inestable con el sustrato. Entonces el complejo E+S forma el producto .

7. Una clase de enzimas denominada serina proteasas utilizan el grupo - CH2 - OH de la serina como nucleófilo para hidrolizar los enlaces peptídicos. Entre los ejemplos de serina proteasas se encuentran : - Las enzimas digestivas tripsina y quimotripsina, - La enzima de la coagulación de la sangre trombina

8. Consiste en tres pasos Ataque nucleofilico de la enzima sobre el sustrato (formación del enlace covalente). Toma de electrones por el catalizador u otro sustrato (formación del producto). Separación del producto de la enzima (ruptura del enlace covalente, generalmente por hidrolisis).

9. Las enzimas contienen, por lo menos, tres clases de grupos nucleofílicos capaces de actuar catalíticamente : • El grupo imidazol de la histidina • El grupo hidroxilo de la serina • El grupo sulfhidrilo de la cisteína

10. Catálisis acido-base Cuando se da esta catálisis en soluciones acuosas los efectos mas importantes son los provocados por los iones hidronio o hidroxilo de la solución. Si estos 2 tipos son los únicos catalizadores presentes la catálisis acido-base se denomina especifica.

11. Si esta reacción se lleva a cabo en un medio acido fuerte la concentración de iones hidroxilo resulta insignificante que deja de ejercer u na acción catalítica apreciable, con el que el único catalizador apreciable es el ion hidronio y en soluciones muy básicas es el ion hidroxilo

12. Acido-base general El termino acido-base general se refiere a transferencias de protones facilitadas por otra clase de moléculas. Muchos ácidos orgánicos débiles pueden suplementar a el agua como dadores de protones en esta situación del mismo modo que bases orgánicas débiles pueden servir como aceptores de protones.

13. Varias cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar como dadores o aceptores de protones en el sitio activo de una enzima. Estos grupos se posicionan en el sitio activo permitiendo la transferencia de protones generando incrementos de velocidades de asta 10^2 a 10^5

14. Lisozima La lisozima es una enzima con actividad de glicosidasa capaz de escindir los polisacáridos que conforman la pared celular de las bacterias conduciendo a la destrucción de las mismas.

15. Catálisis por iones metálicos

16. Enzimas que requieren iones metalicos Metaloenzimas . Zn 2 + , Fe 2+ , Fe 3+ , Cu 2+ , Mn 2+ o Co 3 + . Las enzimas activadas por metales Na + , K + , Mg 2+ o Ca 2+ .

17. Los iones metálicos participan en el proceso catalítico principalmente de las siguientes formas: Mediante la unión a sustrato para orientarlos de la manera más adecuada para la reacción Como mediadores en las reacciones de oxidación-reducción por medio de cambios reversibles en el estado de oxidación del ion metálico. Por medio de la estabilización electrostática o formando un escudo de cargas negativas.

18. Los iones metálicos estimulan la catálisis mediante la estabilización de cargas. Los iones metálicos promueven la catálisis nucleofílica por medio de la ionización del agua.

19. A nhidrasa carbónica presenta una actividad de liasa no oxidante generan un doble enlace a través de la eliminación de moléculas de H 2 O, CO 2 y NH 3

20. Catálisis por efecto de la aproximación y orientación.

21. La combinación de los factores de proximidad y orientación favorable de los sustratos sobre el centro activo explica por sí misma los incrementos de velocidad observados en algunas reacciones catalizadas enzimáticamente. los enzimas todavía pueden utilizar la energía de fijación de un modo adicional para producir catálisis.

22. Proximidad Aumenta la velocidad de la reacción como las interacciones enzima-sustrato alinean grupos químicos reactivos y los mantienen juntos. R educe la entropía de los reactivos y por lo tanto hace que las reacciones tales como las ligaduras o reacciones de adición sean más favorables .

23. Orientación El efecto de orientación tiene en cuenta la orientación/disposición espacial de las sustancias reaccionantes .

24. Daniel Koshland 1920 – 2007 las enzimas , son las que orientan y aproximan los grupos reactivos . O bservó que la velocidad de reacción era diferente según las posibilidades de giro que tenían los grupos reactivos de la molécula eficiencia catalítica de las enzimas depende de su habilidad, no sólo para atraer y yuxtaponer los grupos reaccionantes, sino también de orientar los orbitales, de los átomos implicados .

25. Ejemplo de catálisis por aproximación y orientación

26. CATÁLISIS POR FIJACIÓN PREFERENCIAL DEL ESTADO DE TRANSICIÓN

27. Estado de transición Es un punto en la cumbre de la colina energética en el que la caída hacia el estado S y P es igualmente probable.

28. El concepto original de fijación del estado de transición propuso que las enzimas fuerzan a sus sustratos hacia la geometría del estado de transición a través de los sitios de unión en los que los sustratos sin distorsión no encajan de manera adecuada. CATÁLISIS POR FIJACIÓN PREFERENCIAL DEL ESTADO DE TRANSICIÓN

29. las interacciones que fijan en forma preferencial el estado de transición incrementan su concentración y por consiguiente aumentan de manera proporcional la velocidad de la reacción.

30. Catálisis electroestática Se fundamenta en la estabilidad de cargas entre la enzima y los sustratos, su proceso comienza con la eliminación del agua lo que genera una constante dieléctrica.

31. Ejemplo del Mecanismo Carboxipeptidas A.

32. Reacción de manera General

33. Mecanismo Para comenzar, se debe conocer que el sitio activo esta constituido por lo siguiente:

34. El agua que genera la hidrolisis esta coordinada con el zinc.

35. Reacción de la molécula de agua

36. Reacción completa

37. Estabilización de cargas

38. B ibliografia [1] Koolman , Jan; Röhm , Klaus-Heinrich. Bioquímica: Texto y atlas. 3 a edición. Editorial Médica Panamericana; 2004. P.90 [2] harper [3] Berg, Jeremy; Tymococzko , John; Stryer , Lubert . Bioquímica. 2ª edición. Editorial Reverté;2008. P. 242 [4] Melo V, Cuamatzi O. Bioquímica de los procesos metabólicos. España: Reverté ; 2007.p.360. [5] Voet , Donald; Voet G., Judith. Bioquímica. 3ª edición. Editorial Médica Panamericana; 2006. P. 518-519