Apostila bioquimica

Universidade Tecnológica Federal do Paraná – UTFPR
Tecnologia em Processos Químicos
3º Período – 1º sem. 2010

BIOMOLÉCULAS:

Carboidratos, Lipídeos e Proteínas

Prof
a
. Dra. Janesca Alban Roman

B
I
O
Q
U
Í
M
I
C
A

Prefácio

Esta apostila foi elaborada no intuito de auxiliar o aluno no acompanhamento da
disciplina de Bioquímica, ministrada no terceiro período do Curso de Tecnologia em
Processos Químicos, contemplando os principais conceitos sobre carboidratos, proteínas
e lipídeos, que são biomoléculas do metabolismo energético.
Esta apostila não substitui o estudo das bibliografias básicas recomendadas,
consultas em livros na biblioteca, bem como o acompanhamento dos artigos recentes
disponíveis na internet e cursos de atualização para quem pretende seguir nessa área.

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Tecnóloga em Alimentos
[email protected]
(45) 9935-9101

Sumário

Introdução a Bioquímica, 01
Fontes Energéticas, 03
Carboidratos, 08
Lipídeos, 31
Aminoácidos, 57
Síntese de Proteínas, 70
Proteínas, 75
Enzimas, 103

Avaliações 1º Nota (10,0)

Avaliação escrita (9,0)

Carboidratos e Lipídeos (4,0) ____/____
Aminoácidos, Proteínas e Enzimas (4,0) ____/____

Atividades (2,0)
Mapa mental carboidratos (0,25) ____/____
Resumo lipídeos (0,25) ____/____
Síntese protéica (0,25) ____/____
Exercícios da apostila (1,25) ____/____

Bioquímica – Biomoléculas 1

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA

A bioquímica estuda a composição, a estrutura e as transformações das substâncias
envolvidas na constituição e no funcionamento dos seres vivos. Os elementos que em
geral participam da composição das moléculas de tais substâncias são: carbono,
hidrogênio e eventualmente o enxofre e fósforo. São encontrados ainda, íons de muitos
metais e de alguns não metais. A maior parte das moléculas envolvidas nos processos
biológicos são maiores e mais complexas que as moléculas estudadas na química em
geral. As interações entre essas biomoléculas são também mais complicadas, porém as
propriedades físicas e químicas dessas substâncias dependem essencialmente da
estrutura molecular das mesmas. Portanto, todo o estudo da “Bioquímica” está
fundamentado nos conhecimentos básicos da Química Geral e Orgânica, tais como, a
identificação de grupamentos.
A Bioquímica é como o próprio nome indica a química da vida - ramo da ciência que
faz a ponte entre a Química - estudo das estruturas e interações entre átomos e
moléculas, e a Biologia - estudo das estruturas e interações das células e organismos
vivos.
A química dos organismos vivos é descrita em termos das biomoléculas (ácidos
nucléicos, proteínas, enzimas, carboidratos, lipídeos), suas formas, funções biológicas e
sua participação nos processos celulares, metabolismo.
Visto que todos os seres são constituídos por moléculas "inanimadas", a vida é no
seu nível mais básico um fenômeno bioquímico. Embora os seres vivos sejam muito
diferentes ao nível macroscópico, verifica-se que exibem semelhanças muito
pronunciadas ao nível da sua bioquímica, nomeadamente na forma que utilizam para
guardar e transmitir a informação genética (no DNA), na série de reações que utilizam
para produção de energia (ATP) e na síntese e degradação de blocos constituintes
(biomoléculas) - as vias metabólicas.
O metabolismo é, portanto, o conjunto de transformações que as substâncias sofrem
no meio interno para suprir o organismo de energia (catabolismo, que produz energia na
forma de adenosina trifosfato – ATP a partir da ingestão de alimentos), renovar suas
moléculas (síntese de substâncias - anabolismo), garantindo o equilíbrio dinâmico.
A Bioquímica constitui um tema de estudo unificante de todos os seres e da vida
em si. Este é um campo altamente interdisciplinar, que já há muito deixou de ser apenas
um estudo de várias reações químicas na célula e a elaboração de mapas metabólicos.
Podem-se então definir alguns objetos de estudo centrais na bioquímica atual:
a) Determinação das propriedades químicas e estrutura tridimensional das
biomoléculas;
b) Vias de síntese e degradação das biomoléculas;
c) Mecanismos de regulação das inúmeras reações que ocorrem em simultâneo na
célula e no organismo;
d) Formas em como a informação é comunicada na célula e entre as células - vias
de tradução de sinal;
e) Expressão da informação genética, sua transmissão e atualmente na era pós-
genomica, da seqüência genética à função (proteomica).

Os conhecimentos bioquímicos nunca são estanques tendo elevada aplicabilidade
nas áreas mais diversas, como a medicina e ciências da saúde, indústrias farmacêutica,
alimentar e química.

Bioquímica – Biomoléculas 2

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
CRONOLOGIA DOS PRIMEIROS TRABALHOS...

ônia: primeira síntese de um composto orgânico
próprio dos seres vivos (Friedrich Wohler)
-39: Esclarecimento da fermentação como sendo um processo catalítico (Berzelius, Liebig)
o é devida à atividade da
célula viva (L. Pasteur)

903: Isolamento do primeiro hormônio: a adrenalina (Jokichi Takamine)

de (E C. Kendall)

Subarrow)

-44: Isolamento e esclarecimento da constituição do primeiro antibiótico de aplicação
terapêutica, a penicilina (A. Fleming, H.W Florey & E.B. Chain)
vital (DNA) (G. Avery)
8: Introdução da técnica de centrifugação como um método para o isolamento de
componentes celulares (Scheider i Hoogeboom, Potter)

Determinação da estrutura da insulina (F Sanger)
-fosfato para a degradação da glicose (Horecker &
Dickens)

puros (Alfred Gierer i Gerhard Schramm)

Monod Changeux)
determinação da seqüência de um ácido nucléico (Holley e colaboradores)
colaboradores)
-cang & Wang Yu)
-Hill)

kenwith e
colaboradores)
distintos, um na Universidade Rockefeller (Merrifield & Gutte), e outro nos laboratórios
Merck, Sharp & Dohme (Denkewalter & Hirschmann)

Bioquímica – Biomoléculas 3

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Quadro 1- Porque estudar bioquímica: sua importância e suas aplicações
Tema Conteúdo
Metabolismo intermediário Identificação dos diferentes tipos de substâncias
constituintes dos alimentos e suas transformações no meio
interno.
Bioenergética Modo como o organismo obtém, armazena e utiliza a
energia necessária às suas atividades.
Renovação estrutural Modo como se processa continuamente a renovação
químico-molecular do organismo, acompanhando a síntese
e a degradação das substâncias no nível celular.
Homeostasia Regulação do equilíbrio entre o meio interno e externo com
emprego de enzimas, vitaminas e hormônios.
Biologia molecular Continuidade da vida (reprodução, tran smissão e
expressão das informações genéticas).
Dieta Manutenção da saúde através do suprimento de
compostos essenciais, prevenção e controle de doenças.
Exames laboratoriais Evidenciação, avaliação e interpretação das alterações do
metabolismo através de exames de sangue, urina, etc.
Antropologia Análise bioquímica de fragmentos fósseis e estudo
molecular da evolução humana (hemoglobina).
Medicina forence Estudo da fertilização assistida, disputas de paternidade
(DNA); análise de fragmentos humanos para elucidação de
crimes.
Funções específicas Contração muscular, condução dos impulsos nervosos,
permeabilidade das membranas.
Fonte: Ferreira et al., 2005

FONTES ENERGÉTICAS

A evolução das espécies se apóia em novas maneiras de se obter energia das mais
variadas fontes para assim melhor aproveitar as matérias-primas que a natureza oferece
aos seres vivos.
Um grupo numeroso de seres vivos especializou-se em obter energia a partir da luz
e mais uma série de compostos químicos que extrai da terra e do ar: são os autótrofos
(fotossintetizantes, como os as plantas e o plancton), capazes de sintetizar suas próprias
fontes energéticas. Acontece que esses compostos são sintetizados em tamanha
quantidade que dificilmente é utilizado totalmente pelo autótrofo, sendo necessário
armazená-lo em grandes quantidades (ex. o amido e os óleos das sementes) ou excretá-
lo, como é o caso do oxigênio.
Aproveitando-se desse "excesso" de alimentos outro grupo de seres vivos, os
heterótrofos, especializou-se em obter a energia necessária para suas reações
orgânicas alimentando-se dos seres autótrofos ou de seus dejetos (os decompositores).
Existem, também, algumas moléculas indispensáveis para o funcionamento das
células vivas que só são sintetizadas pelos autótrofos, como alguns aminoácidos e as
vitaminas. Os autótrofos, por sua vez, também necessitam de matéria prima derivada dos
heterótrofos como o gás carbônico e os produtos da decomposição de seus tecidos.
O ato de obter substratos para as reações orgânicas básicas que ocorrem no interior
das células dos seres vivos, em suma, constitui a alimentação. Apesar de as relações

Bioquímica – Biomoléculas 4

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bioenergéticas entre as biomoléculas serem fundamentais para a biologia celular,
biomoléculas que não produzem energia de forma direta possuem funções chaves neste
processo.
A falta de alimentos, os tabus, as crenças alimentares e a diminuição de poder
aquisitivo, são fatores que levam à nutrição inadequada. Uma dieta saudável pode ser
resumida por três palavras: variedade, moderação e equilíbrio.
A alimentação deve ser fornecida em quantidade e qualidade suficientes e estar
adequada à necessidade do indivíduo. Para entendermos melhor o que significa uma
alimentação adequada, precisamos saber a diferença existente entre alimentos e
nutrientes.
ALIMENTOS: são substâncias que visam promover o crescimento e a produção de
energia necessária para as diversas funções do organismo. Alimentar-se: ato voluntário e
consciente.
NUTRIENTES: substâncias que estão presentes nos alimentos, e são utilizadas pelo
organismo. Os nutrientes são: proteínas, carboidratos, gorduras, vitaminas e sais
minerais. Nutrir-se: ato involuntário e inconsciente.

Os alimentos são formados por macromoléculas que armazenam grande quantidade
de energia nas suas ligações químicas. Basicamente, os nutrientes de origem alimentar
são fornecidos pelos carboidratos (açúcares), lipídios (gorduras) e proteínas que possuem
função primordial a produção de energia em nível celular. Outros nutrientes fundamentais
à vida são as vitaminas, os minerais e as fibras. A água corresponde ao elemento químico
em maior quantidade nos seres vivos (cerca de 70% do peso total) e é o solvente dos
demais compostos químicos celulares. É, portanto, indispensável na alimentação.

Na fotossíntese os vegetais utilizam a energia solar para converter gás carbônico e
água em glicose, conforme a reação:

6 CO2 + 6 H2O  C6H1206 + 6 O2

A energia solar utilizada na fotossíntese permanece armazenada na forma de
energia química nas ligações entre os átomos da molécula de glicose. No metabolismo
animal, ocorre a queima ou combustão celular da glicose conforme a reação:

C6H1206 + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O + 680 kcal/mol

Obs: - Uma caloria, por conversão, é igual à quantidade de energia necessária
para elevar 1ºC a temperatura de 1g de água.
- 1 Kcal = 1.000 cal

Dieta e Calorias:
Os alimentos representam certa quantidade de energia armazenada. Chama-se
valor calórico de um alimento à quantidade de energia (Kcal) armazenada em cada grama
daquele alimento. De um modo geral, os valores calóricos dos alimentos são:
- Carboidratos: 4 kcal/g
- Lipídeos: 9 kcal/g
- Proteínas: 4 kcal/g

Bioquímica – Biomoléculas 5

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Classificação dos alimentos

Podem-se classificar os alimentos de várias formas, de acordo com o ponto de vista
(composição, consistência, modo de preparo etc.). Do ponto de vista bioquímico, a melhor
classificação diz respeito às suas propriedades biológicas:

Energéticos: fornecem substratos para a manutenção da temperatura corpórea a nível
celular, liberando energia para as reações bioquímicas. São os carboidratos, lipídios e
proteínas.
Os carboidratos são os alimentos energéticos por excelência (4,1 kcal/g), pois são
diretamente sintetizados na fotossíntese dos autótrofos e todos os seres vivos possuem
as enzimas necessárias para sua degradação.
Os lipídios e as proteínas, apesar de possuírem poder energético igual ou superior
mesmo aos carboidratos, apresentam outras funções no organismo e são absorvidos
após a absorção dos carboidratos, sendo utilizados, secundariamente, como produtores
de energia, apesar do alto poder calórico (9,3 kcal/g dos lipídios e 4,1 kcal das proteínas).
Os lipídios são os principais elementos de reserva energética uma vez que são
primariamente armazenados nos adipócitos antes da metabolização hepática.

Estruturais: atuam no crescimento, desenvolvimento e reparação de tecidos lesados,
mantendo a forma ou protegendo o corpo. São as proteínas, minerais, lipídios e água.

Reguladores: aceleram os processos orgânicos, sendo indispensáveis ao ser humano:
são as vitaminas, aminoácidos e lipídios essenciais, minerais e fibras.

ATIVIDADES

1) Como esses valores, poder-se-ia calcular, por exemplo, qual a quantidade de energia
contida numa refeição que conste de 60g de proteína, 20 g de gorduras e 500g da
carboidratos:

2) Por outro lado, sabendo que a necessidade calórico-protéica-diária de um homem
adulto é de 70g de proteína e 2.400 kcal, como poderia ser distribuída a sua dieta,
sabendo-se ainda que deve conter, no máximo 30g de gorduras?

3) Para finalizar, calcule o conteúdo calórico de um litro de leite, sabendo que ele contém:
48g de carboidratos, 31g de proteína e 32 g de gordura.

4) Atividade prática.

(Slides pg.6 e 7)
Rótulo de
alimentos
!

Bioquímica – Biomoléculas 8

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CARBOIDRATOS

Definição:
Os carboidratos são substâncias orgânicas contendo fundamentalmente carbono,
hidrogênio e oxigênio. São carboidratos as substâncias comumente denominadas de
açúcares ou amiláceos. Os carboidratos são também chamados de sacarídeos, glicídios,
oses, hidratos de carbono ou açúcares.
Na sua forma mais simples, sua fórmula geral é CnH2nOn (1:2:1). Variam de açúcares
simples contendo de três a nove átomos de carbono até polímeros muito complexos.
Quimicamente são polihidroxi-aldeídos ou polidroxi-cetonas ou substâncias que liberam
esses compostos por hidrólise.

Figura 1- Estrutura de um poliidroxialdeído comparado a de uma polihidrocetona

A oxidação dos carboidratos é a principal via metabólica de liberação de energia em
muitas células não fotossintetizantes (heterótrofas). Eles são essencialmente
combustíveis para uso imediato dos tecidos animais, e o corpo os armazenam em
pequenas quantidades. São muito solúveis em água, hidrofílicos, e guardá-los significa
retenção de água, o que é conveniente apenas até certo limite. Senão vejamos os
seguintes dados: um indivíduo de 70kg de peso que fosse armazenar a quantidade de
energia equivalente a 10Kg de gordura, na forma de glicogênio, pesaria, em vez dos
70Kg, 120Kg. Grande parte dos 50Kg a mais seria devida á água de hidratação.

Funções:

a) energética: são as fontes primárias de produção de energia sob a forma de ATP, cujas
ligações ricas em energia (±10 Kcal) são quebradas sempre que as células precisam de
energia para as reações bioquímicas. É a principal função dos carboidratos, com todos os
seres vivos (com exceção dos vírus e algumas bactérias) possuindo metabolismo
adaptado ao consumo de glicose como substrato energético. Recomenda-se que cerca
da metade da energia diária, seja fornecida na forma de carboidratos (50-55%).

b) estrutural: a parede celular dos vegetais é constituída por um carboidrato polimerizado -
a celulose; a carapaça dos insetos contém quitina, um polímero que dá resistência
extrema ao exo-esqueleto; as células animais possuem uma série de carboidratos
circundando a membrana plasmática que dão especificidade celular, estimulando a
permanência agregada das células de um tecido - o glicocálix. Ou seja, componentes
estruturais das células e tecidos.

Bioquímica – Biomoléculas 9

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c) reserva energética: nos vegetais se apresenta na forma de amido e nos animais na
forma de glicogênio. Ambos são formados unicamente por glicose, unidas por ligações
glicosídicas.

d) síntese: como fonte de átomos de carbono para a síntese de outros compostos
celulares. Também podem fazer parte de outras moléculas, como o ATP e o DNA, por
exemplo. Além de atuar como grupo prostético de proteínas muito especializadas
(enzimas).

Classificação:
Com base no tamanho, existem três principais carboidratos, monossacarídeos,
oligossacarídeos ou polissacarídeos. A palavra “sacarídeo” é derivada do grego,
sakkharon, e significa açúcar:

- Monossacarídeos: Os monossacarídeos constituem de uma única unidade de
pollidroxialdeído ou pollidroxicetona. São compostos que não podem ser hidrolisados a
formas mais simples. Possuem de 3 a 9 átomos de carbonos na cadeia:
- trioses (3C): gliceraldeído e diidroxiacetona, esterificados a um fosfato, são
intermediários obrigatórios no gasto da glicose, galactose e frutose por todas as células
vivas (no fenômeno denominado de glicólise).

- tetroses(4C): eritrose, participa do processo chamado via das pentoses, bem
como do processo de biossíntese de glicose nos vegetais (ciclo de Calvin).

- pentoses (5C): possuem 5 átomos de carbono e fazem parte de elementos
estruturais (ácidos nucléicos e coenzimas), como a ribose e desoxiribose. A ribose
também aparece como constituinte de algumas vitaminas.

- hexoses (6C): possuem 6 átomos de carbonos: glicose, frutose, galactose, são
açúcares simples, comuns em alimentos e são os monossacarídeos mais importantes do
ponto de vista energético (Quadro 2).

GLICOSE: também denominada dextrose, é encontrada em frutas, milho, xarope de
milho, mel, etc. É o produto principal formado pela hidrólise de carboidratos mais
complexos na digestão e a forma de açúcar encontrada na corrente sanguínea. É oxidada
nas células como uma fonte de energia e armazenada no fígado e músculo na forma de
glicogênio. Sob condições normais, o sistema nervoso central pode usar a glicose como a
principal fonte de energia. Como a glicose não requer digestão, pode ser administrada via
endovenosa a pacientes que não podem ingerir alimentos, sendo assim usada
imediatamente pelas células como fonte de energia. Desta forma, a glicose é o
monossacarídeo mais importante, porque ela é a forma essencial de circulação dos
carboidratos no sangue e a fonte glicídica primária de energia metabólica.

FRUTOSE: é um isômero da glicose. Também pode ser denominada levulose ou
açúcar da fruta, é encontrada junto com a glicose e a sacarose no mel e frutas. A frutose
é o mais doce dos açúcares. Juntamente com a glicose, forma o dissacarídeo sacarose.

GALACTOSE: não é encontrada na forma livre na natureza, mas é produzida a partir
da lactose (açúcar do leite) pela hidrólise no processo digestivo. É um isômero óptico da
glicose, formada nas glândulas mamárias a partir da glicose.

Bioquímica – Biomoléculas 10

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Quadro 2: Monossacarídios (hexoses) mais importantes do ponto de vista energético
Galactose Glicose Frutose

H

C1 = O

H – C2 - OH

HO – C3 - H

0H – C4 - H

H – C5 - OH

H – C6 - OH

H

H

C1 = O

H – C2 - OH

HO – C3 - H

H – C4 - OH

H – C5 - OH

H – C6 - OH

H

H

H – C1 - OH

C2 = O

HO – C3 - H

H – C4 - OH

H – C5 - OH

H – C6 - OH

H

6CH2OH

C5 O

C4 C1

C3 C2

6CH2OH

C5 O

C4 C1

C3 C2

O

C2 C5

C3 C4

6CH2OH

6CH2OH

6CH2OH

OH
HO
OH
OH H
H
H
OH
HO
OH
OH H
H
H
O
CH2OH
OH
OH
OH
HO
O
CH2OH
OH
OH
OH HO
HOH2C CH2OH
HO
OH
O
OH
HO
OH
OH H
H
HOH2C1 6CH2OH
H
H
H
H
H

Bioquímica – Biomoléculas 11

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Ligação Glicosídica:
Para formar dissacarídeos, trissacarídeos ou mesmo polissacarídeos, é necessário
que os monossacarídeos se unam entre si. A ligação é chamada glicosídica e se faz entre
duas hidroxilas: uma do carbono anômero de um monossacarídeo com qualquer outra do
monossacarídeo vizinho, com eliminação de uma molécula de água.

Figura 2 – Ligação glicosídica

- Oligossacarídeos: Os oligossacarídeos são constituídos de cadeias contendo unidades
de monossacarídeos (variam de 2 até 10 unidades) unidas entre si por ligações
glicosídicas.

- Dissacarídeos: São formados por duas moléculas de monossacarídeos ligados
entre si por uma ligação glicosídica. São três os mais comumente encontrados nos
alimentos, sendo constituídos por pelo menos uma molécula de glicose (Figura 3):

Sacarose = glicose e frutose.
Maltose = glicose e glicose.
Lactose = glicose e galactose.

Figura 3 – Dissacarídeos mais comumente encontrados nos alimentos.

Bioquímica – Biomoléculas 12

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SACAROSE: é formada pela ligação -1,2 entre uma glicose e uma frutose. É o
açúcar de uso comum. É encontrada principalmente na cana-de-açúcar, açúcar de
beterraba, melaço e xarope de milho assim como em frutas, vegetais e mel. É muito
solúvel e por hidrólise produz quantidades iguais de glicose e de frutose.

MALTOSE: é formada pela ligação 1,4 entre duas moléculas de glicose. Não é
comumente encontrada na forma livre na natureza, apenas em grãos em germinação
(malte de cevada), no entanto é o principal produto da hidrólise do amido. É menos doce
que a sacarose, e muito solúvel em água. É utilizada em “fórmulas” para alimentação
infantil. É gerada durante a digestão por enzimas que quebram grandes moléculas de
amido em fragmentos de dissacarídeos, que podem então ser quebrados em duas
moléculas de glicose para fácil absorção.

LACTOSE: é formada pela ligação (1,4) entre uma molécula de glicose e uma de
galactose. É o principal açúcar encontrado no leite. Não existe em vegetais e está limitada
quase exclusivamente às glândulas mamárias de animais lactentes. É menos solúvel que
os outros dissacarídeos e é apenas um sexto tão doce quanto à glicose. Pela hidrólise,
produz glicose e galactose. A lactose permanece no intestino mais do que outros
dissacarídeos, assim, estimulando o crescimento de bactérias benéficas, resultando em
uma ação laxativa. Uma das funções destas bactérias é a síntese de certas vitaminas
(como a vitamina K) no intestino grosso.

Intolerância a Lactose

O que é?

Sintomas?

Diagnóstico?

Tratamento?

Bioquímica – Biomoléculas 13

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- Trissacarídeos: São constituídos por 3 moléculas de monossacarídeos. Não são
encontrados muito na natureza. Presente no melaço, açúcar de cana não refinado,
beterraba e soja. Não são hidrolisados e provocam fermentação através das bactérias
intestinais, provocando flatulência.
Rafinose = galactose + glicose+ frutose.

- Tetrassacarídeos: Fornecem 4 unidades de monossacarídeos. Estão presentes nas
leguminosas, como soja e tremoço. Também não são hidrolisados e provocam
fermentação através das bactérias intestinais, provocando flatulência.
Estaquiose = frutose + glicose + galactose + galactose

- Frutooligossacarídeos: Os frutooligossacarídeos (FOS) são polímeros naturais de
frutose que usualmente são encontrados ligados a uma molécula inicial de glicose. São
totalmente resistentes à digestão no trato gastrintestinal superiores e utilizados quase que
inteiramente pelas bifidobactérias do cólon, dessa forma promovem a integridade da
mucosa gastrintestinal (ação prebiótica). Atualmente classificados como fibra alimentar.
Diversos FOS têm sido empregados como aditivo em alimentos com objetivos variados:
dar consistência a produtos lácteos; umectar bolos e produtos de confeitaria; baixar o
ponto de congelamento de sobremesas geladas; conferir crocância a biscoitos com teores
reduzidos em gorduras e associado a edulcorantes.

- Polissacarídeos: Os polissacarídeos são formados por longas cadeias contendo
centenas ou até milhares de unidades de monossacarídeos. Também chamados de
glicanas, são polímeros de hexoses unidos por ligação glicosídicas na forma ou São
menos solúveis e mais estáveis do que os açúcares.
Homopolissacarídio é um polissacarídeo formado por um único tipo de
monossacarídeo, como acontece com o amido, o glicogênio e a celulose, por exemplo. O
heteropolissacarídeo contém mais de um tipo de monossacarídeo e, entre eles, podemos
citar as mucinas, que cobrem as mucosas do sistema digestivo, a heparina, um
anticoagulante natural que tem no plasma (que possui função anticoagulante nos vasos
sangüíneos dos animais; é formada por glicosamina + ácido urônico + os aminoácidos
serina ou glicina) e o ácido hialurônico, integrante das estruturas que conectam as células
entre si e as pectinas, que são componentes das geléias, marmeladas.
As maiorias dos polissacarídeos de interesse em nutrição (amido, dextrinas,
glicogênio e celulose) são uniões de unidades de glicose (através de ligações
glicosídicas), diferindo apenas no tipo de ligação (α 1-4; α 1-6, β 1-4), sendo a forma de
energia mais abundante disponível para os seres vivos. O amido é completamente
digerível; outros polissacarídeos são parcialmente e algumas vezes completamente
indigeríveis (fibras alimentares). Não cristalizam nem tem sabor doce.

AMIDO: Quando muitas moléculas de glicose se juntam por ligações glicosídicas α
1-4, constituem uma estrutura chamada amilose, um dos componentes do amido. Mas se
o carbono-6 de algumas dessas moléculas (já unidas entre si por ligações glicossídicas α
1-4, prende-se pelo carbono-1, uma outra glicose e desta forma fica estabelecida uma
ramificação, conhecida como amilopectina. O amido é encontrado na forma de amilose ±
20% (cadeias retas longas de unidades de glicose) e amilopectina ± 80% (cadeias
ramificadas de unidades de glicose). O amido é a forma de armazenamento de
carboidrato no vegetal. Os grânulos de amido de vários tamanhos e formas estão
encerrados dentro das células do vegetal pelas paredes de celulose. São insolúveis em
água fria. São fontes de amido os grãos de cereais e os tubérculos (Figura 4).

Bioquímica – Biomoléculas 14

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Figura 4 – Esquematização da molécula de amido e glicogênio

GLICOGÊNIO: é a forma de armazenamento de carboidrato em humanos e animais.
Tem a estrutura semelhante à da amilopectina. É constituído por ligações e glicose unidas
entre si por ligações α 1-4 e possui ramificações que se estabelecem por ligações do tipo
α 1-6. Suas moléculas são maiores e muito mais ramificadas do que as do amido. Ou
seja, o intervalo que separa as ramificações é maior na amilopectina que no glicogênio.
Normalmente temos 350g (200-500g) de glicogênio armazenado no fígado e
músculo. Em torno de 1% do peso do músculo é glicogênio e 5% do peso do fígado é
glicogênio. Apenas 10g de glicose estão circulantes no organismo humano (Figura 2).
Importante: O glicogênio encontrado no fígado tem a função de manter os níveis de
glicose no organismo quando ocorre o jejum.

DEXTRINAS: são produtos intermediários que ocorrem na hidrólise do amido. São
formadas durante o processo de digestão e também como o resultado de uma variedade
de processos comerciais. Conforme diminuem em tamanho, as moléculas de sacarídeo
aumentam em solubilidade e doçura. São fontes de dextrinas a farinha de trigo (pães,
biscoitos, bolos), arroz, mel, amendoim, milho e feijão. Alguns alimentos industrializados
apresentam na sua formulação combinações de amido e maltodextrina cuja função é
regular a viscosidade do produto final.

CELULOSE e a HEMICELULOSE: constituem a estrutura celular dos vegetais
(frutas, polpas de vegetais, peles, talos, folhas e outras formas de revestimento de grãos,
nozes, sementes e legumes). A celulose é formada por moléculas de glicose unidas por
ligações (1- 4). Apresenta estrutura linear, rígida, fibrosa, resistente e insolúvel em água.
Não possui ramificações (Figura 5).

Figura 5 – Molécula celulose, formada unicamente por glicose.

Bioquímica – Biomoléculas 15

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Não é digerida pelo homem, pois este não apresenta enzimas para quebrar as
ligações do tipo . A exceção de animais herbívoros, que possuem bactérias e
protozoários simbióticos que digerem a celulose em seus aparelhos digestivos.
No organismo humano é importante para formar o bolo alimentar que facilita os
movimentos peristálticos. Pois são insolúveis em água, no entanto, tem grande
importância na dieta, pois são fibras alimentares.

- Outros polissacarídeos:
- Pectina: é um polissacarídeo não celulósico, solúvel em água, não hidrolisadas
pelo organismo humano. Como adsorve água e forma um gel, é amplamente usado para
fazer geléias e gelatinas. É encontrada em maçãs, frutas cítricas, morangos e outras
frutas em menor quantidade e também em aveia.
- Gomas e mucilagens: são similares à pectina exceto pelo fato de que as unidades
de galactose estão combinadas a outros açúcares (glicose) e polissacarídeos. São
encontradas em secreções vegetais ou sementes e são freqüentemente adicionadas a
alimentos processados para conferir qualidades específicas. Os polissacarídeos de algas
são encontrados em frutos do mar e algas. Um exemplo é a carragena, que é adicionada
como um agente espessante e estabiliz ante em muitos produtos alimentares
processados.
- Amido resistente: parte de amido não ingerido no intestino delgado (batatas,
cereais e legumes), são fermentados por bactérias colônicas, tem como produto final
ácidos graxos de cadeia curta e alguns gases.

Digestão:
Digestão é o processo de hidrólise enzimática, pelo qual as macromoléculas dos
alimentos (carboidratos, lipídeos e proteínas) são divididas em unidades mais simples
para serem absorvidas através das paredes intestinais para o sangue. Algumas
substâncias, como os sais inorgânicos e as vitaminas não requerem digestão, outras
como a celulose que não podem ser digeridas são excretadas pelos intestinos nas fezes.
As enzimas responsáveis pela digestão são encontradas nos sucos digestivos tais
como: saliva e os sucos pancreáticos, gástrico e intestinal, secretados ao longo do trato
digestivo.
Basicamente, a digestão dos carboidratos consiste na hidrólise das ligações
glicosídicas, por um grupo de enzimas hidrolíticas, chamadas glicosidases. Ou seja, os
carboidratos ingeridos, devem ser hidrolisados aos constituintes primários para serem
absorvidos.
O processo digestivo é encerrado quando todas as ligações glicosídicas dos
carboidratos ingeridos foram hidrolisadas. Os monossacarídeos resultantes são, então,
absorvidos para o sangue.

CAVIDADE BUCAL: As glândulas salivares secretam uma enzima chamada -
amilase salivar, que é capaz de romper, aleatoriamente, o amido ou o glicogênio em
fragmentos sucessivamente menores. Para exercer sua ação, enzima, necessariamente
exige duas condições: pH em torno da neutralidade e tempo para poder agir. A cavidade
bucal tem esse pH, mas o bolo alimentar é tão rapidamente deglutido que a -amilase
salivar não tem tempo suficiente para atuar.

CAVIDADE INTESTINAL: No estômag o, a -amilase salivar é inativada. Assim a
tarefa de digerir os açúcares da alimentação fica reservada ao intestino delgado.
As glicosidases são provenientes do pâncreas ou da mucosa intestinal. O pâncreas
secreta a -amilase pancreática (em tudo semelhante àquela produzida na boca). Neste

Bioquímica – Biomoléculas 16

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
compartimento digestivo, a enzima -amilase pancreática vai atuar, porque o pH está em
torno da neutralidade. O bicarbonato contido no suco pancreático, que é a secreção mais
alcalina do corpo com pH de 7,5 a 8,2, neutraliza a acidez do bolo alimentar que passa do
estômago para o intestino. Além disso, o alimento permanece aí por um tempo
suficientemente grande, de modo a permitir um prolongado período de contato entre a
amilase e os seus substratos. A ação continuada da enzima sobre o amido ou glicogênio
resulta em fragmentos cada vez menores.

Uma vez que as ligações , 1-4 das extremidades dos polissacarídeos em questão
não são atingidas pela -amilase, os produtos de sua ação final serão a maltose, a
maltotriose e oligossacarídeos. Estes contendo uma ligação , 1-6 e até 10 resíduos de
glicose, são chamados dextrinas (Quadro 3).

Quadro 3 - Intermediários da digestão de carboidratos.

maltose

maltotriose

dextrina limite

Por uma ação continuada de enzimas ligadas à mucosa intestinal, os compostos
resultantes são integralmente hidrolisados a glicose.
-maltase ou oligossacaridase: atuam exclusivamente sobre ligações 1-4 de
oligossacarídeos de glicose com até 9 unidades (maltose, maltotriose, dextrina).
- isomaltase: atuam nas ligações 1-6 da isomaltose ou da dextrina.
- sacarase: sacarose
- lactase: hidrolisa exclusivamente a lactose

A glicose é transportada através do canal de sódio para a corrente sanguínea
através do sistema porta e é automaticamente utilizada ou armazenada (fígado ou
músculos). A frutose e galactose são transportadas pelo mecanismo de transporte
passivo e é transformada em glicose pelo fígado sendo, em geral armazenados na forma
de glicogênio ou utilizados na forma de glicose. Existe pouca frutose e galactose
circulante na corrente sanguínea.

Quadro 4 – Principais glicosidases digestivas que atuam na digestão intestinal dos
carboidratos alimentares.
Enzima Substrato Produtos

Bioquímica – Biomoléculas 17

Profa. Dra. Janesca Alban Roman

Curiosidade: Cárie dental!

Está comprovado que o carboidrato mais cariogênico é a sacarose. Este
dissacarídio pode ser usado como substrato alimentar para as bactérias bucais tanto
como sacarose quanto como glicose e frutose, obtidas pela ação da sacarase que elas
secretam. Em qualquer caso, liberam prótons que dissolvem o esmalte. Além disso, são
um fator importante de agregação dos microorganismos sobre os dentes, constituindo o
que chamamos de placa dentária. Essa agregação é necessária ao efeito patogênico
bacteriano bucal, porque uma bactéria sozinha não pode acumular prótons de hidrogênio
no meio, pois eles são lavados e tamponados pela saliva. Quando ocorre a colonização
que resulta na placa, os H
+
ficam retidos entre os corpos bacterianos. Assim podem
confrontar-se com o esmalte, diminuindo o pH de sua superfície e promovendo a sua
dissolução.

Fonte: Riegel, 2002.

Quando a glicose entra na corrente sanguínea é rapidamente enviada para as
células onde pode ser metabolizada de 3 formas:
- Fonte de energia - GLICÓLISE
- Convertida a glicogênio no fígado e músculos – GLICOGÊNESE
- Convertida em gordura para o armazenamento no tecido adiposo - LIPOGÊNESE

Uso da glicose pelas células:
O transporte da glicose para dentro da célula é feito basicamente por dois
mecanismos: transporte ativo sódio-glicose e difusão facilitada através do gradiente de
concentração através de uma família de proteínas transportadoras que se localizam na
membrana celular (glut 1 a 5). Dentre eles temos que o glut 4 é encontrado nos
adipócitos, músculo esquelético e músculo cardíaco, sendo sensível à insulina, ou seja, é
necessário ter insulina disponível para que a glicose entre na célula.
Dentro da célula, a glicose é transformada a piruvato (essa rota metabólica é
conhecido como glicólise) em seguida a acetil-CoA entrando no ciclo de Krebs formando
íons hidrogênio (H
+
) e elétrons (e
-
) passando pela cadeia respiratória transformando-se
enfim em energia (moléculas de ATP). Cada molécula de glicose produz 38 ATP´s. Mais
detalhes serão vistos em metabolismo energético.
Em resumo:

Os principais carboidratos da alimentação são: o amido, a sacarose, a maltose e a
lactose. A digestão dos carboidratos se inicia na boca, pela ação da enzima -amilase
salivar ou ptialina que hidrolisa as ligações -1,4 do amido transformando-o
principalmente em dissacarídeos e dextrinas. Devido ao pH fortemente ácido, a digestão
dos carboidratos praticamente ocorre no intestino delgado.
No intestino delgado as dextrinas são hidrolisadas a dissacarídeos pela enzima
amilase pancreática. Através de enzimas específicas, os dissacarídeos ainda no intestino
delgado são hidrolisados a monossacarídeos.
A glicose e a galactose são absorvidas ativamente (com consumo de ATP) pelas
células da mucosa intestinal, partilhando de um carreador comum. A frutose é absorvida
a uma velocidade menor e por um processo passivo (sem consumo de ATP).
Após deixar as células da mucosa intestinal, os monossacarídeos são levados
pelo sistema venoso porta ao fígado e lançados na corrente sanguínea.

Bioquímica – Biomoléculas 18

Profa. Dra. Janesca Alban Roman

Figura 6- Sistema Digestivo

Bioquímica – Biomoléculas 19

Profa. Dra. Janesca Alban Roman

Dieta Boca Faringe Esôfago Estômago Intestino Delgado Fígado Intestino
Grosso

Pâncreas
Quadro 5 - DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS

Bioquímica – Biomoléculas 20

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
MAPA MENTAL CARBOIDRATOS

Bioquímica – Biomoléculas 21

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
ATIVIDADES

1) O que são carboidratos? Exemplifique.

2) Cite algumas funções dos carboidratos.

3) Por que o organismo armazena carboidratos em pequenas quantidades?

4) Na dieta qual a % de calorias, ingeridas por dia, é recomendado provenientes dos
carboidratos?

5) Como os animais e vegetais armazenam energia através dos carboidratos?

6) Como os carboidratos podem ser classificados. Apresente algumas características
de cada categoria.

Bioquímica – Biomoléculas 22

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
7) Como os oligossacarídeos ou polissacarídeos são unidos?

8) Por que o amido é digerido pelo organismo humano e a celulose não?

9) Quais as principais semelhanças e diferenças entre o amido e o glicogênio?

10) Porque a glicose é a hexose mais importante?

11) Quais são os 3 dissacarídeos e os 3 polissacarídeos de importância do ponto de
vista nutricional? Em que alimentos podem ser encontrados?

12) Explique resumidamente como ocorre a digestão dos carboidratos. O que ocorre
com os monossacarídeos formados?

13) Quando a glicose entra na corrente sanguínea é rapidamente enviada para as
células onde pode ser metabolizada de 3 formas, cite-as.

(Slides pgs.23-30)

31

Profa. Dra. Janesca Alban Roman

LIPÍDEOS

32

Profa. Dra. Janesca Alban Roman

Gordura Trans:

Colesterol:

Triacilglicerol:

Gorduras Saturadas:

Gorduras instauradas:

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
LIPÍDEOS

Definição:

Os lipídios são um grupo grande e heterogêneo de compostos que incluem
____________________________________________ e componentes correlatos. Podem
ser denominados lipídios, gorduras, lípides ou substâncias graxas. Alguns lipídeos não
formados endogenamente (dentro do organismo humano), portanto essas substâncias
são componentes indispensáveis da alimentação: ácidos graxos essenciais e vitaminas
lipossolúveis (_________________).
Os lipídeos constituem o grupo dos compostos que, apesar de quimicamente
diferentes entre si, apresentam a ____________________ em água como característica
básica comum (deve-se a baixa quantidade de átomos polarizados como O, N, S e P) e
são __________________ em solventes orgânicos como etanol, acetona, clorofórmio,
benzeno. Existem, no entanto exceções, embora raras, quanto à solubilidade desses
compostos, uma vez que monoglicerídeos constituídos por ácidos graxos de baixo peso
molecular são mais solúveis em água do que em solventes orgânicos.
São compostos _____________________ ou __________________, ou seja,
apresentam na molécula uma porção polar, hidrofílica, e uma porção apolar, hidrofóbica.
Ex:

Os lipídeos são substâncias resultantes da reação entre ______________________
___________________________ isto é, são os ésteres dos ácidos graxos (R-O-CO-R´),
em substituição ao grupo -OH por outros grupos. Quando apenas um ácido graxo está
esterificado com o glicerol, fala-se de um _____________________ (Figura 7).
Formalmente através da esterificação com outros á cidos graxos surgem o
_____________________ e ___________________.

Figura 7- Estrutura dos lipídeos (Fonte: Koolman e Röhm, 2005).

34

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Os três resíduos acil de uma molécula de gordura podem se diferenciar pelo
_______________________________ e pelo ___________________________________
(insaturações). Disso resulta em um grande número possível de combinações em uma
única molécula de gordura (Figura 8).

Figura 8 – Diferentes combinações de ácidos graxos. (Fonte: Koolman e Röhm, 2005)

Os lipídeos são constituídos em torno de 98 a 99% de triacilgliceróis, primariamente
por ácidos graxos e 1 a 2% são mono e digliacilgliceróis, fosfolipídios, esteróis e vitaminas
lipossolúveis. Os mais comuns são: ácido palmítico, esteárico, oléico e linolênico. Os
triacilgliceróis são constituídos de uma molécula de glicerol e três ácidos graxos na
ligação éster (Quadro 6).

Quadro 6- Estrutura do ácido graxo, glicerol e triacilglicerol.

O
R – C
OH

________________

HO – CH2
l
HO – C – H
l
HO – CH2

____________
(R-OH)
O
ll
R – C – O – CH2

O
ll
R – C – O – CH

O
ll
R – C – O – CH2
_________________
(óleos ou gorduras)

35

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Classificação:

- Lipídios _____________: são substâncias que produzem ácidos graxos e glicerol
quando decompostas; compreendem os mono glicerídeos, diglicerídeos; triacilgliceróis,
óleos, gorduras e ceras.
- Lipídeos _____________: apresentam outros componentes na molécula, além de ácidos
graxos e álcool: fosfolipídeos, glicolipídeos, lipoproteínas, etc.
- Lipídeos ___________: são substâncias que se produzem na hidrólise ou decomposição
enzimática dos ácidos graxos saturados e não saturados: esteróis (colesterol, ergosterol,
hormônios esteróides), vitaminas lipossolúveis, pigmentos, compostos nitrogenados
(colina, serina, esfingosina e aminoetanol).

- Os lipídeos podem ser divididos em hidrolisáveis, ou seja, estão unidos por uma ligação
éster e podem ser facilmente separados química e enzimaticamente (em presença de
água e enzimas) e em não hidrolisáveis (colesterol, ácidos graxos, testosterona e
estradiol.

- _______________: são ésteres de ácidos graxos e monohidroalccóis de alto peso
molecular, ou seja, consistem de ácidos graxos de cadeia longa ligados a alcoóis de
cadeia longa. O alto ponto de fusão e são mais resistentes à hidrólise do que os
triacilgliceróis. Devido à grande resistência desses compostos à decomposição, bem
como a sua insolubilidade em água, são frequentemente encontradas formando uma
camada protetora em plantas (folhas) e animais (plumagens). As ceras são amplamente
distribuídas na natureza, tanto em vegetais como em animais, porém sempre em
pequenas quantidades. Ex:

Funções:

- ______________________: A oxidação completa dos ácidos graxos até CO2 e H2O nas
células, produz grande quantidade de energia que, será utilizada para realizar funções
metabólicas importantes (__kcal/g). Os ____________________são a principal forma de
armazenamento energético no homem (adipócitos) e são altamente metabolizáveis, ou
seja, estão disponíveis para o organismo, em quase 100% da quantidade ingerida.
Figura 9 – Esquema geral dos principais lipídeos que contém ácidos graxos. P-
grupo fosfato. Fonte: Marzzoco, 2007.

36

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
- Quanto às recomendações nutricionais, o consumo de ________% de gordura do valor
total é indicado;
- ___________________: hipoderme (formada por tecido adiposo); separa a pele do
plano muscular e constitui um isolante térmico de primeira ordem;
- Componente das ____________________________: os lipídios formam entre 40 a 80%
do total dos componentes das membranas celulares (fosfolipídios, glicolipídeos e o
colesterol);
- Componentes de __________________________ que incluem a testosterona, o
hormônio masculino e os estrogenios e as progestinas, os hormônios femininos;
- Facilitam o transporte e absorção das _____________________________(A, D, E e K)
e fotoquímicos lipossolúveis tais como carotenóides e licopeno. O hormônio da vitamina D
é formado quando os raios ultravioletas do sol quebram o colesterol na gordura
subcutânea para formar colecalciferol (D3). A vitamina D sintética é produzida pela
irradiação do esteróide vegetal, o ergosterol, para formar ergocalciferol (D2);
- Fonte de ______________________________________:ω3 (linolênico) e ω6 (linoléico).
- Aumenta a saciedade, melhora a palatabilidade (__________) das dietas;
-Outras: co-fatores enzimáticos, transportadores de elétrons, pigmentos que absorvem
radiações luminosas, âncoras hidrofóbicas, agentes emulsificantes, mensageiros
intracelulares e outros.

ÁCIDOS GRAXOS:

São ácidos carboxílicos de cadeia não ramificada, podendo ser _______________
ou _______________________, e em geral com número par de átomos de carbono que
variam de 4 a 24 átomos de carbono. Em plantas e animais superiores são encontrados
principalmente ácidos graxos de cadeia longa entre 16 e 18 átomos de carbono. Ácidos
graxos com 20 ou + são comuns em gorduras de animais marinhos.

Quanto ao comprimento da cadeira (R):

Os ácidos graxos estão ___________________________ na natureza e quase
sempre estão ligados a outras moléculas. Cada espécie individual de plantas e animais
faz ácidos graxos de cadeias de comprimento e saturação específicos para as suas
necessidades estruturais e metabólicas únicas. Por essa razão, os alimentos de origem
animal e vegetal diferem _______________________________. Em geral, a gordura da
manteiga e do leite contêm de 4 a 6 carbonos, o óleo de coco contem ácidos graxos com
12 a 14 carbonos e a gordura animal contém ácidos de cadeia longa com 16 a 20
carbonos.

- Cadeia curta: 6 carbonos ou menos – TCC (triglicérides de cadeia curta) ou AGCC
(ácidos graxos de cadeia curta)

- Cadeia média: 8 a 12 carbonos – TCM (triglicérides de cadeia média) ou AGCM (ácidos
graxos de cadeia média)

- Cadeia longa: 13 até 24 átomos de carbono – TCL (triglicérides de cadeia longa) ou
AGCL (ácidos graxos de cadeia longa)

37

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Quanto ao grau de saturação:
Cada carbono em uma cadeia de ácido graxo possui ______________________.
Em um ácido graxo saturado, todos os locais de ligação não ligados ao carbono estão
“saturados” com (ligados ao) hidrogênio. Os ácidos graxos monoinsaturados (MUFA)
contem apenas ______ ligação dupla e os ácidos graxos insaturados (PUFA) contém
____________________________________duplas. Nos MUFA e nos PUFA um ou mais
pares de hidrogênio foram removidos e as ligações duplas são formadas com os carbonos
adjacentes. Como os ácidos graxos com ligações duplas são vulneráveis à lesão
oxidativa, os seres humanos armazenam os gorduras predominantemente como ácidos
graxos palmíticos e esteáricos saturados.

- __________________: Não possuem dupla ligação, ou seja, apresentam apenas
ligações simples entre o carbono e hidrogênio (Figura 10). Estão em maior concentração
em alimentos de origem animal (carne bovina, frango, porco, laticínios), embora podemos
encontrá-las em alimentos de origem vegetal como no coco, óleo de palma, etc. Em geral,
são sólidas e pastosas isso ocorre quanto maior for a cadeia e quanto mais saturada. As
gorduras saturadas consumidas em excesso são prejudiciais ao organismo devido seu
poder aterogênico, facilitando aumento do colesterol LDL e formação de placas de
gordura nos vasos sanguíneos, além do aumento de peso corporal e circunferência
abdominal. Ex: ácido palmítico C15H31COOH, ácido esteárico C17H35COOH.

- _________________: Possuem dupla ligação, ou seja, liga átomos adicionais de
hidrogênio (Figura 8), sendo então subdivididos em:
 Monoinsaturados (uma única dupla ligação) – MUFA (mono unsaturated fatty
acids) – encontrados no abacate, azeite de oliva, óleo de canola. Ressalta-se aqui o ácido
oléico ω9 C17H33COOH.
 Poliinsaturados (duas ou mais duplas ligações) – PUFA (polyunsaturated fatty
acids) – encontrados no óleo de soja, milho, açafrão, etc. Ressalta-se aqui o ácido
linoléico ω6 C17H31COOH e o ácido linolênico ω3 C17H29COOH.

Figura 10- Ligação saturada e insaturada dos ácidos graxos.

38

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Quadro 7– Tipos de ácidos graxos, energia fornecida por grama e fontes alimentares.

SATURADOS
TCC 2,4 Kcal/g Manteiga, fermentação de fibras vegetais por
bactérias do cólon.
TCM 8,3 Kcal/g Coco, amêndoa, pequena quantidade no leite.
TCL 9,3 Kcal/g Gordura de carne animal, manteiga de cacau,
cacau, manteiga.
INSATURADOS
São todos TCL
9,3 Kcal/g
ω9 (MUFA) Azeite de oliva, óleo de amendoim, óleo de canola.
ω6 (PUFA) Óleo de: açafrão, soja, milho, algodão, girassol,
prímula.
ω3 (PUFA) Óleo de: peixe, noz, óleo de semente de linhaça.

Quadro 8 – Ácidos graxos comuns presentes nos alimentos
Nome
comum
Nº de
átomos C
Nº de duplas
ligações
Fonte típica de gordura
Ácidos graxos saturados
Butírico 4 0 Gordura do leite
Capróico 6 0 Gordura do leite
Caprílico 8 0 Óleo de coco
Cáprico 10 0 Óleo de coco
Láurico 12 0 Óleo de coco, óleo de semente de palmeira
Mirístico 14 0 Gordura de leite, óleo de coco
Palmítico 16 0 Óleo de palmeira, gordura animal
Esteárico 18 0 Manteiga de cacau, gordura animal
Araquídico 20 0 Óleo de amendoim
Behênico 22 0 Óleo de amendoim
Ácidos graxos insaturados
Miristoléico
14 1 Gordura do leite
Palmitoléico 16 1 Alguns óleos de peixes e gordura bovina
Oléico 18 1 Azeite de oliva e óleo de canola
Elaídico 18 1 Gordura do leite
Vacênico 18 1 Gordura do leite
Linolélio 18 2 Maioria dos óleos vegetais, especialmente
óleo de milho, soja, algodão, açafrão.
Linolênico 18 3 Óleo de soja, óleo de canola, nozes, germe
de trigo.
Gadoléico 20 1 Alguns óleos de peixe
Aracdônico 20 4 Banha, carnes.
EPA 20 5 Alguns óleos de peixe, marisco
DHA 22 6 Alguns óleos de peixe, marisco
Erúcico 22 1 Óleo de canola
Fonte: Adaptado de ISEO: Food Fats and oils, 6º ed. Washington, DC, Institute of Shortening
And Edible Oils, 1988.

39

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Os ácidos graxos também são caracterizados pela _________________________
de suas ligações duplas. Duas convenções são utilizadas. Na primeira, a letra grega delta
maiúscula (∆) refere-se ao carbono que _____________ a ligação dupla. Por exemplo,
∆9, refere-se à ligação dupla entre o carbono 9 e 10. Na segunda convenção, as letras
gregas minúsculas são utilizadas para referir à colocação dos carbonos no ácido graxo. A
alfa () se refere ao primeiro carbono adjacente ao grupo carboxila, a beta () ao segundo
carbono e omega (ω) ao último carbono.

ÁCIDOS GRAXOS ESSENCIAIS
Alguns ácidos graxos poliinsaturados são considerados essenciais na dieta
(nutrientes essenciais são aqueles que a alimentação deve fornecer, pois o organismo
humano não sintetiza). Os ácidos graxos essenciais são necessários para garantir a
integridade das membranas celulares, para o crescimento, a reprodução, a manutenção
da pele e o funcionamento geral do organismo; além de auxiliarem na regulação do
metabolismo do colesterol. Sua deficiência pode causar sintomas clínicos citados no
Quadro 9.

Quadro 9- Sintomas de deficiência de Ácidos Graxos Essenciais
Deficiência de Sintomas clínicos

ω 6
______________________ (ômega 6 18:2). São alimentos
fonte de ω6: óleos vegetais (soja, milho, girassol), porém
algumas gorduras animais contém ω6 como gordura do leite,
carnes, etc. Contém duas duplas ligações, é o ácido
poliinsaturado mais importante existente e óleos e gorduras
vegetais.
-
-
-
-
-
-
-

ω 3
______________________ (ômega 3 18:3) São alimentos
fonte de ω3: óleo de peixe e óleo de semente de linhaça. É
um ácido triinsaturado que ocorre freqüentemente em
gorduras extraídas de sementes, quase sempre em
pequenas quantidades.
-
-
-
-
-
Fonte: Waitzberg, 2006

40

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
ÁCIDOS GRAXOS TRANS
O ácido graxo trans é um tipo específico de gordura _____________________
formada pelo processo de hidrogenação, ligado ao carbono de uma insaturação
encontrando-se em lados opostos. Encontrado na natureza, os ácidos graxos trans são
originados de animais ruminantes, porém a maior fonte industrial de ácidos graxos trans é
a gordura vegetal hidrogenada, que transforma __________________________________
_____________________________________ para se obter produtos mais crocantes e
macios além de aumentar seu prazo de validade.
Os principais alimentos fontes de ácidos graxos trans são: as margarinas sólidas ou
cremosas, cremes vegetais, biscoitos e bolachas, sorvetes cremosos, pães, batatas fritas
comerciais preparadas em fast-food, pastéis, bolos, tortas, massas ou qualquer outro
alimento que contenha gordura vegetal hidrogenada em seu ingrediente.
Do ponto de vista nutricional, os ácidos graxos trans devem ser evitados por inibirem
a metabolização e utilização dos ácidos linoléico e linolênico, além de atuarem
semelhantemente aos ácidos graxos saturados, favorecendo a aterosclerose. Devido aos
malefícios que a gordura trans pode acarretar, muitas indústrias estão diminuindo ou
excluindo esta gordura dos seus produtos, substituindo-a pela gordura interesterificada,
alterando a composição nutricional sem afetar a palatabilidade.
A gordura interesterificada é o resultado da modificação físico-química de gorduras
para formar produtos com excelentes características sem alterar a estrutura dos ácidos
graxos. Ela vem sendo utilizada pela indústria tendo como sua matéria prima inicial o óleo
de palma (óleo rico em ácidos graxos saturados) que é facilmente digerido e absorvido
pelo processo metabólico normal, não necessitando da hidrogenação, tornando-se isento
de gordura trans. Vale ressaltar que, como a gordura interesterificada é saturada, seu
consumo excessivo também é prejudicial ao organismo.
A RDC n. 360 da ANVISA, publicada em 26/12/03 que estabeleceu o regulamento
técnico sobre Rotulagem Nutricional de alimentos, incluiu a Gordura Trans como nutriente
________________________. O limite de quantidade estabelecido como não significativo
por porção de alimentos foi de número menor ou igual a 0,2g. Embora não exista
recomendação específica para a ingestão desse ácido graxo, a OMS (Organização
Mundial da Saúde) recomenda que não se ultrapasse a ingestão de 2g/dia de gorduras
trans, devido aos efeitos maléficos deste nutriente para o organismo.

TRIACILGLICERÓIS:

São formados a partir de ____________________________________ (Quadro
10). Os lipídios, tanto da alimentação como os de reserva, existem predominantemente na
forma de _______________________. Os triacilgliceróis naturais apresentam ácidos
graxos diferentes, na mesma molécula (tamanho da cadeia e grau de insaturação
diferentes). Como principais funções estão à reserva energética no organismo, atuar
como isolantes térmicos e como proteção mecânica.
Os triacilgliceróis podem ocorrer no estado _____________________________.
Os líquidos constituem os óleos e os sólidos as gorduras. A composição química varia
em função ___________________________ dos resíduos de ácidos graxos e o
____________________de suas ligações duplas, influenciando o ponto de fusão. Os
óleos são mais ricos em ácidos graxos insaturados, por isso tem ponto de fusão mais
baixo. As gorduras são mais ricas em ácidos graxos saturados, portanto apresentam
pontos de fusão mais elevados.

41

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Quadro 10- Componentes do triacilglicerol.

+ 


ácido graxo glicerol triacilglicerol

O _______________é um constituinte comum a todos os óleos e gorduras. É um
líquido incolor, extremamente solúvel em água e etanol, insolúvel em éter etílico e
clorofórmio, e que apresenta propriedades químicas próprias por aquecimento a altas
temperaturas em presença de catalisadores, o glicerol perde água com formação de
__________________________, composto de cheiro desagradável e ação irritante para
os olhos e mucosas e pele.

FOSFOLIPÍDIOS:
São os lipídios que apresentam um dos grupos hidroxila do glicerol esterificado
com o ácido fosfórico (H3PO4). Os mais importantes são a ___________________ e a
cefalina e são encontrados principalmente nas membranas celulares (Quadro 10).
A lecitina é o principal componente das lipoproteínas utilizadas para o transporte
das gorduras e colesterol. Suas principais fontes de origem animal são o fígado e a gema
de ovo e de origem vegetal são a soja, amendoim, espinafre e germe de trigo. Sua
qualidade anfifílica torna a lecitina um aditivo ideal para unir água e gordura para formar
uma emulsão estável. A lecitina (9Kcal/g) é adicionada aos produtos alimentares tais
como margarina, sorvete, bolachas, lanches e doces.

ESFINGOLIPÍDIOS:
São os lipídios que apresentam em sua composição a esfingosina (amino-álcool.
Estão amplamente distribuídos no sistema nervoso de animais em nas membranas de
plantas e leveduras. Não estão ligados ao glicerol(Quadro 11).
As glicoproteínas são constituídas por uma esfingosina, um ácido graxo em ligação
amídica e uma ou mais unidades de monossacarídeo, em geral a galactose. São
encontradas na composição de vários tecidos, principalmente ____________________.
As esfingomielinas são constituídas por: ácido graxo, ácido fosfórico, colina e um
amino-álcool. São encontradas principalmente no cérebro, constituem mais de 25% da
________________________________, a estrutura rica em lipídeos que protege e isola
as células do sistema nervoso central.
Os glicolipídeos incluem cerebrosídeos e gangliosídeos, contem galactose e
glicose, respectivamente. São compostos de uma base esfingosina e ácidos graxos de
cadeia muito longa (22C). Estruturalmente ambos compostos são componentes do tecido
nervoso e de certas membranas celulares, onde desempenham um papel no transporte
de lipídeos.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Quadro 11- Estrutura do fosfolipídio e esfingolipídio.

LIPOPROTEÍNAS:
Como os lipídeos são moléculas ______________________, eles se associam com
outras moléculas formando complexo solúvel em água. Neste complexo, lipídeos
apolares, lipídeos polares e proteínas formam uma partícula hidrofílica, denominados
lipoproteína. Desta forma, os lipídeos (insolúveis no meio aquoso), podem ser
transportados no sangue pelas lipoproteínas plasmáticas. As principais
________________________ de importância em bioquímica são:
Quilomícrons: transportam os triglicéris e colesterol de origem alimentar (exógena)
para as células;
VLDL (Very Low Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Muito Baixa Densidade):
transportam os triacilgliceróis formados no fígado para as células adiposas e músculos;
LDL (Low Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Baixa Densidade): transportam o
colesterol do fígado até as células de vários outros tecidos: _____ colesterol;
HDL (High Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Alta Densidade): transportam o
excesso de colesterol dos tecidos de volta para o fígado, onde é utilizado para a síntese
da bile: _____ colesterol.

ESTERÓIDES:
São os lipídeos derivados da colestana, que é um hidrocarboneto tetracíclico com
17 átomos de carbono. Entre os esteróides importantes:
- ergosterol: é encontrado na pele e pela ação de raios ultra-violeta transforma-se em
calciferol e vitamina D.
- ____________________l: componente essencial das membranas estruturais de
todas as células dos mamíferos é o principal componente do cérebro e das células
nervosas. É encontrado também em altas concentrações nas glândulas supra-renais,
local onde os hormônios adrenocorticais são sintetizados, e no fígado, onde é sintetizado
e estocado. A síntese endógena varia de 0,5 a 2,0 g/dia. Os principais órgãos
responsáveis pela produção de colesterol do organismo humano são o _____________ e
o ____________, que produzem cerca de 25% do colesterol endógeno. O excesso de
colesterol dá origem a ____________________________.
O colesterol é uma chave intermediária na biossíntese de uma série de esteróides
importantes, incluindo ácidos biliares, hormônios adrenocorticais (aldosterona) e
hormônios sexuais (estrogênios, testosterona e progesterona). Nos alimentos é
encontrado exclusivamente em alimentos de origem animal: em alta concentração na
gema de ovo, miolo e fígado e estão presentes na manteiga, cremes de leite, queijo,
coração, lagosta, camarão, ova de peixe, leite integral.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Curiosidades

Quadro 12-Teor de gordura total em alguns
alimentos
Alimento (100g) Total de
gordura (g)
Batata Assada 0
Batata Frita 35
Leite desnatado 0,4
Leite integral 3,3
Peixe Assado 1,2
Peixe Frito 7,0
Frango Cozido 3,5
Frango Frito 9,0
Contra filé com capa de
gordura
15
Contra filé com capa sem
gordura
4

Quadro 13- Teor de colesterol total em
alguns alimentos:
Alimento (100g) Total de
colesterol (mg)
Fígado de boi 393
Ovo 356
Manteiga 219
Queijo Prato 104
Queijo Mussarela 78
Queijo Minas 62
Iogurte integral 13
Iogurte desnatado 1,8
Leite integral 14
Leite desnatado 2

Fonte: Sistema de Apoio a Decisão em Nutrição, versão 2.5a
_____________________________: tem estruturas diferentes da gordura e não fornecem
nutrientes prontamente absorvíveis. A sua importância comercial é que imitam a textura
da gordura, especialmente na boca. O valor calórico destes substitutos varia entre 5
Kcal/g (caprenina) e 0 Kcal/g (olestra, carragenina). O maior grupo é derivado de
polissacarídeos vegetais (gomas, celulose, dextrinas, fibra, maltodextrinas, amidos e
polidextrose), sendo que alguns fornecem 4Kcal/g quando digeridos. Têm surgido
preocupações quanto aos efeitos em longo prazo, em particular, se os substitutos de
gordura não forem absorvidos, eles podem se ligar a ácidos graxos essenciais e vitaminas
lipossolúveis e contribuir para sua má absorção? No entanto pesquisas reconhecem que
estes são “geralmente reconhecidos como seguros”.

Doenças:
- Obesidade: A obesidade é representada pelo acúmulo excessivo de gordura corporal,
resultante do desequilíbrio entre o ____________________________________
_____________________ provocando alterações como a resistência à insulina,
alterações do perfil lipídico, problemas psicológicos, ortopédico e de pele. O excedente de
peso é resultante do aumento do tamanho e do número dos
____________________(células do tecido adiposo). Todo o excesso de energia deve,
necessariamente, ser modificado e transformado em energia química potencial para
armazenagem. Como a principal forma de estoque de energia no nosso corpo é a
______________, o excesso de energia disponível causa o aumento do tecido adiposo e,
conseqüentemente, ocorre o aumento da massa corporal. Como o seu desenvolvimento é
resultado de uma complexa interação entre fatores genéticos, psicológicos e culturais, o
tratamento envolve não somente o controle da ingestão alimentar, mas também a
mudança de comportamento e hábitos de vida, incluindo a atividade física.

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-Dislipidemia: Consiste na alteração dos níveis de_______________________________,
sendo que as mais comuns são: ___________________________e
______________________________. O excesso de colesterol no sangue (acima de
200mg/dl) ou aumento do LDL (>130 mg/dl) pode ocorrer por _____________________
ou devido à ingestão ___________________de gordura saturada e colesterol alimentar.
O colesterol em excesso pode se acumular nos vasos sanguíneos levando a
aterosclerose. Para reduzir o colesterol sérico é necessário reduzir o consumo de
alimentos ricos em gordura saturada e colesterol, além da ingestão de fibras alimentares
e exercício físico.
- Aterosclerose: depósitos de gordura (placas) que se acumulam no interior das
artérias. Tais depósitos reduzem o calibre desses vasos sanguíneos, predispondo
_____________________________.
- Arteriosclerose: perda da elasticidade das artérias com aterosclerose, limitando a
quantidade de sangue que pode ser bombeada através delas, limitando a quantidade de
oxigênio para o coração. Essa privação de oxigênio leva à dor conhecida como ________.
- Hipertrigliceridemia é o aumento das triglicérides no sangue, em geral representado
pela elevação das lipoproteínas de muito baixa densidade (VLDL), ou dos quilomícrons,
ou de ambos. Para serem considerados normais, os níveis de triglicérides devem estar
______________ mg/dl (valores de referência para adultos > de 20 anos de idade).
Em conjunto com a hipercolesterolemia podem contribuir para a instalação ou o
agravamento de quadro clínico de ateroesclerose e, assim, são consideradas situações
de risco. Isso é especialmente preocupante se tais níveis elevados de um ou de ambos
(colesteróis e triacilgliceróis) são conjugados com hábitos inadequados de ingestão de
bebidas alcoólicas e/ou uso de derivados do tabaco. O controle dietético deve ser a
restrição da ingestão de gorduras saturadas e álcool, controle dos carboidratos e
exercício físico. Atualmente, alguns estudos revelam que a suplementação de ω3 pode
auxiliar na redução dos triglicérides.

- Doeças do armazenamento dos esfingolipídeos: São causadas por efeitos hereditários
de _______________ necessárias para a degradação dos esfingolipídeos nos lisossomas
e provocam o acúmulo desses compostos nas células.
A mais comum é a doença de ___________________, causada pela deficiência da
enzima -hexoaminidase, ocasionando uma degradação neurológica. Os sintomas da
doença (cegueria, fraqueza e retardo metal) geralmente aparecem alguns meses após o
nascimento. Os pacientes apresentam degeneração grave no sistema nervoso e morrem,
geralmente ao redor de 4 anos de idade.
A doença de Niemann-Pick causa retardo metal (esfingomielinase), doença de
Krabbe, causa desmineralização e retardo mental (-galactosidase) e doença de
Gaucher, ocasiona retardo mental entre outras caracterísicas como esplenomegalia,
hepatomegalia, erosão de osso. Não existe terapia para as doenças de armazenamento
dos esfingolipídeos e, portanto, ______________.

Digestão:
Os principais lipídeos da alimentação são os ____________________ (óleos e
gorduras) e os fosfolipídeos (lecitinas). A digestão dos lipídeos ocorre no
______________________, pela ação da lipase, presente no suco pancreático, exceto
para recém-nascidos, onde existe certa produção de lipase lingual, capaz de iniciar o
processo de digestão dos lipídios na boca.

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Inicialmente, os lipídeos são ___________________________, que é secretada no
fígado pela vesícula biliar. Os sais biliares atuam como detergente, dissolvendo os
lipídeos em forma de emulsão, facilitando assim a ação da enzima lipase, que hidrolisa as
ligações ésteres entre os ácidos graxos e o primeiro e terceiros carbono do glicerol. Os
fosfolipídeos também são digeridos no intestino delgado pelas enzimas fosfatase e
fosfolipases.
Os principais produtos da digestão dos lipídeos são: _______________,
________________, ________e _____________________. Essa mistura é absorvida
pelas células da mucosa intestinal. Dento das células os ácidos graxos de cadeia
pequena (menos que 10 carbonos) vão para o sangue onde se associam ás proteínas
plasmáticas para serem transportados. Os ácidos graxos de cadeia longa são utilizados
para sintetizar novamente triglicerídios.
Os triglicérides e colesterol absorvidos no epitélio intestinal se ligam aos
______________________ (lipoproteína) que são coletados pelas veias linfáticas e que
drenam na circulação sistêmica via ducto torácico.
Dentro de poucas horas após a alimentação, a maior parte dos quilomícrons serão
removidos do sangue através da lipase lipoprotéica (LPL), enzima localizada nas células
endoteliais que revestem os capilares em muitos tecidos. O destino das gorduras será a
oxidação nas células musculares ou armazenamento sob forma de ácidos graxos nas
células adiposas do tecido subcutâneo. E o colesterol carreado nos quilomícrons é levado
para o fígado.
Portanto, a digestão e absorção dos lipídeos ingeridos ocorrem no intestino delgado,
e os ácidos graxos liberados dos triacilgliceróis são unidos e enviados para os músculos e
tecido adiposo. Os sete passos são:

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MAPA MENTAL - LIPÍDEOS

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ATIVIDADES

1) Cite quatro características que os lipídeos, de uma forma geral, apresentam.
-
-
-
-

2) Esquematize a estrutura de: ácido graxo, glicerol, monoaciglicerol, diaciglicerol e
triaciglicerol.

3) Aponte seis funções dos lipídeos no organismo humano e escolha 3 para explicar.
-
-
-
-
-
-

4) Como os ácidos graxos podem ser classificados em função do número de carbonos e
do grau de saturação?

48

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
5) O que são ácidos graxos essenciais? Quais são os principais? Em que alimentos são
encontrados? Qual a importância destes para o organismo?

6) O que são gorduras trans? Por que são consideradas maléficas para á saúde?

7) Por que os triacilgliceróis são importantes biologicamente? Como são constituídos
quimicamente?

8) Como e onde os lipídeos são armazenados e transportados?

9) O que é colesterol? Quais as suas principais funções? Onde é produzido? E, quando
em excesso, o que pode ocasionar? Diferencie LDL de HDL.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
10) Aponte 3 doenças relacionadas com os lipídeos e suas principais características.

11) Qual é órgão onde ocorre a digestão do lipídeos? Como e onde são absorvidos os
lipídeos ingeridos.

12) Quais são os principais produtos da digestão dos lipídeos? Cite as enzimas
envolvidas.

13) Aponte os 7 passos do processo digestivo dos lipídeos.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
14) Das reações importantes que ocorrem com os lipídeos podemos citar a
hidrogenação, saponificação e oxidação. Pesquise as principais características e as
alterações que ocorrem em cada uma delas.

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Revisão Lipídeos

Instruções: Responda atentamente as questões abaixo sem consultar o material.

1) Assinale V (verdadeiro) e F (falso) para as alternativas abaixo relacionados com a
estrutura dos lipídeos:
( ) Os lipídeos constituem a classe de compostos com estrutura bastante variada,
caracterizados por sua falta de solubilidade em solventes orgânicos e por serem
praticamente insolúveis em água.
( ) Muitos lipídeos são anfipáticos (exceto os triacilgliceróis), ou seja, apresentam na
molécula uma parte hidrofílica e outra parte hidrofóbica.
( ) Exercem diversas funções biológicas, como componentes de membranas(
principalmente constituídos por fosfolipídeos), isolantes térmicos, no entanto, não são
considerados como reserva de energia.
( ) As principais categorias de lipídeos podem ser considerados os ácidos graxos,
triacilgiceróis, glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e esteróides.

2) Complete as frases abaixo com as seguintes palavras:
insaturações, ácidos graxos livres, par, ramificações, glicerol, triacilgliceróis,
esfingolipídeos, fusão, 14 carbonos, 16 e 18 carbonos.

a) os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos, geralmente com uma cadeia carbônica
longa, com número _________ de átomos de carbono e sem ________________,
podendo ser saturada ou insaturada

b) Os __________________ são pouco encontrados nos organismos, mais
freqüentemente estão ligados a um álcool, que pode ser o _______________
(triacilgliceróis e os glicocerofosfolipídeos) ou a esfingosina (esfingolipídeos).

c) Os _______________ são uma forma de armazenamento de ácidos graxos e os
____________________ fazem parte das membranas celulares.

d) Os ácidos graxos mais comuns são os de __________________. As propriedades
físicas dos ácidos graxo e dos lipídeos deles derivados dependem da ocorrência ou não
de __________________ na cadeia de hidrocarbonetos e do seu comprimento.

e) a temperatura de _____________ dos ácidos graxos diminui com o número de
insaturações e aumenta com o comprimento da cadeia. Ácidos graxos saturados com
mais de ___________________ são sólidos e, se possuírem pelo menos uma dupla
ligação, são líquidos.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman

3) Correlacione a coluna da direita com a da esquerda estabelecendo a correta definição:

a) triacilgliceróis

b) glicerofosfolipídeos

c) esfingolipídeos

d) esteróides
____ De acordo com a sua natureza física podem ser
classificados em três grupos: esfingomielinas, cerebrosídeos e
gangliosídeos.

____ O composto chave deste grupo é o colesterol, influencia na
fluidez das membranas celulares, é importante síntese de
hormônios sexuais, sais biliares e vitamina D. Também é muito
conhecido por sua associação com a aterosclerose. Nos
vegetais o teor de colesterol é 100 vezes menor do que nos
animais, sendo considerado igual a zero, para fins dietéticos.

____ São compostos essencialmente apolares que podem ser
armazenados na célula de forma praticamente anidra. São os
lipídeos mais abundantes da natureza, constituídos por 3
moléculas de ácidos graxos esterificadas a uma molécula de
glicerol, ou seja, apresentam 3 grupos acila. Os óleos vegetais
são utilizados para a fabricação de margarinas, através do
processo de hidrogenação, e são líquidos, por serem ricos em
ácidos graxos insaturados.

____ A molécula contém uma região polar, composta pelo grupo
fosfato e seus substituintes, e uma parte apolar, devisa aos
ácidos graxos e glicerol.Por conterem fosfato são denominados
de fosfolipídeos.

4) Sabendo-se que as lipoproteínas plasmáticas são classificadas segundo sua
densidade, que é tanto menor quanto maior for o seu teor de lipídeos, circule a palavra
que melhor corresponde a descrição:

a) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density)
Tem a função oposta à das LDL, atuando na remoção do colesterol dos tecidos para o
fígado.

b) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density)
São a principal fonte de colesterol para os tecidos, exceto fígado e intestinos

c) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density)
Tem origem hepática e transportam triacilgliceróis e colesterol para os outros tecidos e
originam as IDL.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
COLESTEROL
O que é?
O colesterol é um tipo de gordura (LIPÍDIO) encontrada naturalmente em nosso
organismo e fundamental para o seu funcionamento normal. O colesterol é o componente
estrutural das MEMBRANAS CELULARES em todo nosso corpo e está presente no
cérebro, nervos, músculos, pele, fígado, intestinos e coração. Nosso corpo usa o
colesterol para produzir vários HORMÕNIOS, VITAMINA D e ÁCIDOS BILIARES que
ajudam na digestão das gorduras. E 70% dele é fabricado pelo nosso próprio organismo
no FÌGADO, enquanto os outros 30% vêm da dieta.

Por que é importante entender o colesterol?
Quando o excesso (HIPERCOLESTEROLEMIA), o colesterol pode depositar-se nas
paredes das artérias – vasos que levam sangue para os órgãos e tecido – determinando
um processo conhecido como ATEROSCLEROSE . Se esse depósito ocorrer nas
ARTÉRIAS CORONÁRIAS , pode causar ANGINA (dor no peito) e INFARTO DO
MIOCÁRDIO. Se acontecer nas artérias cerebrais pode provocar acidente vascular
cerebral (DERRAME). Portanto, o colesterol alto é um FATOR DE RISCO para o
desenvolvimento de DOENÇAS CARDIOVASCULARES.

Procure e marque no diagrama de letras, as palavras em DESTAQUE no texto.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Quais os tipos de colesterol?

Existem dois tipo de colesterol no SANGUE:
- O LDL-colesterol (low-density lipoprotein), também chamado de “MAU” COLESTEROL ,
que promove o DEPÓSITO do colesterol nas PAREDES das suas artérias e corresponde
a 75% do total do colesterol em CIRCULAÇÃO. Quanto maior o LDL-C, maior o RISCO
de problemas.
- O HDL-colesterol (high-density lipoprotein), também chamado de “BOM COLESTEROL”,
transporta o colesterol das células para o FÍGADO, eliminando-o pela BILE e pelas
FEZES. Fornece PROTEÇÃO contra a ATEROSCLEROSE e, se o seu NÍVEL estiver
baixo, o risco de DOENÇA CARDIOVASCULAR aumenta.

Preencha o diagrama com as palavras em destaque no texto.

Lipídeos Valores (Mg/dL) Categoria
Colesterol total
< 200
200-239
>240
Ótimo
Limítrofe
Alto
LDL-colesterol
< 100
100-129
130-159
160-189
Ótimo
Desejável
Limítrofe
Alto
HDL-colesterol
< 40
>60
Baixo
Alto
Triglicerídeos
< 150
150-200
200-499
>500
Ótimo
Limítrofe
Alto
Muito alto

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman

O que faz o nível de colesterol eleva-se?

Existe uma série de fatores que promovem elevação do colesterol. Alguns são
modificáveis, pois se relacionam ao estilo de vida do indivíduo enquanto outros são
inerentes e não podem ser modificados.

Fatores que você pode controlar:
- exercício: exercícios aeróbios são uma forma de aumentar o HDL-C e reduzir o LDL-C,
perder peso e controlar a pressão arterial.
- peso: o excesso de peso tende a aumentar o nível de LDL (“mau colesterol). A perda de
peso pode ajudar a diminuir os LDL-c e aumentar os níveis de HDL (“bom” colesterol).
- dieta balanceada: o excesso de peso, especialmente a gordura abdominal, aumenta
uma outra substancia gordurosa chamada Triglicérides. Além disso, reduz o nível de HDL-
C e aumenta o LDL-C.
O colesterol só é encontrado nos alimentos de ORIGEM ANIMAL, que são ricos
em GORDURAS do tipo SATURADA. Assim, pode-se citar carnes e derivados, FRUTOS
DO MAR, GEMA DE OVO, LEITE e seus derivados. Outras fontes de gordura saturada
são os alimentos INDUSTRIALIZADOS: bolos, biscoitos, chocolates, tortas, sorvetes.
ALIMENTOS VEGETAIS : COCO, banha de coco, azeite-de-dendê. As gorduras
insaturadas ajudam a diminuir o colesterol sanguíneo, mas podem ser muito
CALÓRICAS, por isso devem ser consumidas com cuidado. Estão presentes nos ÒLEOS
VEGETAIS (oliva, canola, soja, milho, GIRASSOL), nozes, avelãs, abacate, margarinas.

Fatores que você não pode controlar:
- GÊNERO: homens têm mais risco de apresentar colesterol elevado do que as mulheres.
Mas depois da MENOPAUSA, o LDL-c da mulher aumenta, enquanto que o HDL-c
diminui.
- IDADE: o colesterol aumenta com a IDADE. Nos homens, isso ocorre a partir dos 45
anos e, nas mulheres, a partir dos 55.
- HEREDITARIEDADE : os genes podem influenciar o nível de LDL-c através da
velocidade com que o mesmo é produzido e removido do SANGUE.

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PROTEÍNAS

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos (aas) funcionam não só como unidades estruturais para a formação
das proteínas, mas também com o precursores de uma série de substâncias
biologicamente importantes como hormônios e pigmentos, etc.
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Dispostos em
seqüências específicas, os aminoácidos dão identidade e caráter as proteínas. Os
organismos vivos são formados por 20 tipos de aminoácidos.
Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuem
em comum a presença de um grupo amino (-NH2), um
grupo carboxíla (-COOH), um átomo de hidrogênio (H)
e um radical R diferenciado (cadeia lateral), ligados a
um átomo de carbono (carbono alfa, quiral ou
opticamente ativo (Figura 11).
Dois aminoácidos não se encaixam nesta
definição, a glicina que possui como radical o átomo de
hidrogênio e a prolina que contêm o grupo imino (-NH)
em substituição ao grupo amino (-NH2),estruturalmente
considerada como um iminoácido, mas se inclui entre
os aminoácidos por apresentar propriedades
semelhantes a estes.
A ligação peptídica (reação de condensação) se
forma entre o grupo carboxila de um aminoácido e o
grupo amino do outro. Esta ligação ocorre através da
liberação de uma molécula de água para cada ligação
peptídica formada (Figura 12).

A união de 2 aas formam um dipeptídeo, de 3 aas um tripeptídeo de n aas formam
um polipetídeo e a união de vários peptídeos formam uma proteína.
Além da ligação peptídica, outras ligações podem ser importantes para a
determinação da estrutura protéica, como pontes de hidrogênio, ligações
eletrostáticas/salinas/iônicas, hidrofóbicas/apolares/Van der Walls, ligações
polares/dipolo-dipolo e pontes dissulfeto.

Figura 11– Estrutura
geral de um aminoácido

Figura 12 – Formação de um dipeptídeo

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
1. CLASSIFICAÇÃO

1.1 Essenciais e não essenciais

Essenciais, ou indispensáveis: são aqueles que o organismo humano não consegue
sintetizar. Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos,
pois caso contrário, ocorre a desnutrição. Assim, a alimentação deve ser a mais variada
possível para que o organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos. As
principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo. A falta desses
aminoácidos pode levar à perda de peso, diminuição do crescimento, balanço nitrogenado
negativo e sintomas clínicos.

Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo humano
consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos.

Os aminoácidos condicionalmente essenciais ou condicionalmente indispensáveis:
Quando o organismo precisa de certo aminoácido em algumas condições específicas:
desnutridos, cirurgias, lesões. A arginina pode ser sintetizada, mas é requerida em
quantidades maiores para o crescimento e desenvolvimento normais e a histidina é um
aa essencial para crianças.

Quadro 14- Classificação dos aminoácidos
Essenciais Condicionalmente
essenciais
Não essenciais
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Arginina
Cisteína e cistina
Glicina
Glutamina
Histidina
Prolina
Serina
Taurina
Tirosina
Alanina
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Asparagina
Fonte: Adaptado de Waitzberg, 2006.

1.2 Cadeia lateral

Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser classificados como
apolares ou polares (sem carga, carregados positivamente (básicos) ou carregados
negativamente (ácidos). Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidos
continuam existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia protéica e garantem as
propriedades químicas das proteínas. A partir desses blocos de construção distintos, os
organismos podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si, como enzimas,
hormônios, anticorpos, penas de pássaros, teias de aranha, antibióticos, venenos de
fungos peçonhentos, entre tantos outros produtos, cada qual com sua atividade biológica
característica.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas): têm grupos R constituídos por
cadeias com carácter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água. Geralmente
estão localizados na parte interna da proteína. Ex: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina (freqüentemente interrompe as -
hélices encontradas em proteínas globulares- mioglobina), contribuindo para a formação
de proteínas fibrosas-colágeno).

Aminoácidos polares (hidrofílicos): são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga
elétrica líquida ou com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São
geralmente encontrados na superfície da molécula protéica. Quanto a carga são divididos
em 3 categorias:
- polares com cadeias laterais desprovidas de carga elétrica ou neutras (sem
carga): apresentam carga líquida zero em pH neutro. a) serina, treonina e tirosina, com
grupo hidroxila na cadeia lateral; b) asparagina e glutamina, com grupo amida e c)
cisteína com um grupo sulfidrila. A cisteína contem um grupo sulfidrila (-SH), podendo
formar a cistina (-S-S-), denominada de ponte dissulfeto, os demais tendem a formar
pontes de hidrogênio.
- polares com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos): São doadores
de prótons. Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-se
completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-
COO
-
): ácido aspártico e ácido glutâmico.
- polares com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos): lisina, arginina e
histidina

Aminoácidos são armazenados no organismo?
Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. Os aas permanecem
em estado dinâmico de turnover, ou reciclagem, de síntese intracelular e degradação do
excedente. O destino do pool (conjunto presente em todo organismo) de aas livres é
múltiplo: incorporação em proteína tissular, neoglicogênese e síntese de novos
compostos nitrogenados (creatina e epinefrina).
As proteínas tissulares podem sofrer degradação e liberar aas para o pool. Os
aminoácidos livres são então usados para síntese de novas proteínas ou degradados no
fígado, músculo, rim e cérebro em amônia e ácido glutâmico. Ainda no fígado, aqueles
aas não utilizados, são sintetizados em uréia, por sua vez excretados pelo rim.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Cadeias laterais alifáticas
ALANINA

VALINA

LEUCINA

ISOLEUCINA

Cadeias laterais hidroxiladas
SERINA

TREONINA

Cadeias laterais básicas (carregados positivamente)
LISINA

ARGININA

HISTIDINA

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman
Cadeias laterais aromáticas
FENILALANINA

TIROSINA TRIPTOFANO
Cadeias laterais ácidas (carregados negativamente) e seus derivados
ASPARTATO

ASPARAGINA
GLUTAMATO

GLUTAMINA

Cadeias laterais sulfuradas
CISTEÍNA

METIONINA

Iminoácidos
GLICINA

PROLINA

62

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
2. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS

a) Propriedade elétrica (ácida ou básica):

b) Ponto isoelétrico (pI):

Figura 13 – Propriedade ácida e básica da alanina.
Fonte: Marzzoco e Torres (2007).

63

Profa. Dra. Janesca Alban Roman
MAPA MENTAL - AMINOÁCIDOS

64

Profa. Dra. Janesca Alban Roman

ATIVIDADES: AMINOÁCIDOS

1) O que são aminoácidos e como são constituídos quimicamente? Desenhe a sua
estrutura básica.

2) Diferencie aminoácidos essenciais dos não-essenciais. Cite exemplos.

3) Como os aminoácidos são unidos? Essa ligação é covalente? Esquematize a formação
de um dipeptídeo.

4) Diferencie dipeptídeo, tripepídeo, polipeptídeos e proteínas.

5) O que é ponto isoelétrico de um aa?

6) Os aminoácidos são armazenados no organismo humano? Justifique

(Slides pg.65 e 69)

70

70

SÍNTESE DE PROTEÍNAS

DNA
-
-
-

RNA
-
-

-

CÓDON
-
-
-

SÍNTESE DE PROTEÍNAS
-

71

71

Simulando a síntese de proteínas

O objetivo desta atividade é facilitar a compreensão do mecanismo da síntese de
proteínas pela utilização e modelos em papel que representam os principais participantes
do processo: RNA mensageiro (RNAm), ribossomo, diversos tipos de RNA transportador
(RNAt), fator de liberação e aminoácidos. A atividade consiste em simular, passo a passo,
os mecanismos que levam ao encadeamento dos aminoácidos da proteína sob o
comando do RNA mensageiro.

Orientações gerais: Recorte, com uma tesoura ou um estilete, os modelos do
RNAm, do ribossomo, dos aminoácidos, dos RNAt e do fator de liberação das folhas de
desenhos recebidas juntamente com esta. Note que o RNAm está dividido em dois
pedaços que precisam ser unidos. Para isso, siga as instruções da folha de desenhos e
una os dois pedaços com cola. Pode-se também colorir os modelos para que sejam mais
facilmente reconhecidos. A montagem do modelo pode ser feita sobre uma superfície
plana ou fixando-se as peças em um painel de isopor ou de cortiça por meio de alfinetes
de mapa ou percevejos.

PASSO A PASSO DA SÍNTESE DE PROTEÍNAS
1. Sua primeira tarefa, antes de iniciar a síntese da
proteína, é ligar, por meio de um miniclipe, cada RNAt à
extremidade carboxila (cinza) do aminoácido correspondente.
Para isso, consulte uma tabela de codificação genética,
lembrando que geralmente as tabelas se referem aos códons
(trincas de bases no RNAm) dos aminoácidos. É necessário
"traduzir" os códons para os anticódons do RNAt. Por exemplo,
se o códon para a metionina é AUG, a trinca do RNAt
correspondente é UAC.
2. Alinhe o RNAm na subunidade menor do ribossomo,
de maneira que o códon de início fique exatamente embaixo do
sítio P, na subunidade maior do ribossomo. Encaixe o RNAt da
metionina no sítio P do ribossomo de modo que seu anticódon
se encaixe ao códon de início. É esse encaixe que marca o
começo da síntese de proteínas.
3. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon localizado
sob o sítio A. O aminoácido transportado por esse RNAt será o
segundo da cadeia polipeptídica. Solte a metionina de seu
RNAt e cole sua extremidade carboxila (cinza) à extremidade
amina (branca) do segundo aminoácido.
4. Deslize com cuidado o ribossomo para a direita.
Percorra uma distância correspondente a três bases, mantendo
encaixados os códons e os anticódons. O RNAt da metionina
fica fora do ribossomo e desliga-se do RNAm; o segundo RNAt,
com os dois aminoácidos unidos, passa a ocupar o sítio P; o
sítio A fica vazio. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon
localizado sob o sítio A. Solte a dupla de aminoácidos
(dipeptídio) do RNAt localizado no sítio P e cole a extremidade
carboxila livre à extremidade amina do terceiro aminoácido.
5. Repita o procedimento anterior até que o códon de
término passe a ocupar o sítio A do ribossomo. O encaixe do
fator de liberação determina o fim da mensagem genética para
a proteína; esta se desliga do último RNAt e está pronta para
atuar.

72

72

73

73

Figura modificada, com autorização dos autores, a partir de Amabis & Martho. Temas de Biologia. Propostas para desenvolver em
sala de aula (Número 7). Editora Moderna.

74

74

O código genético:

Cada trinca de nucleotídeos (ou códons) refere-se à seqüência de nucleotídeos do
RNAm e carrega a informação para que o respectivo aminoácido seja adicionado à
proteína em construção.
As trincas de iniciação (AUG) e término (UAA, UAG e UGA, conhecidas como stop) da
tradução de qualquer proteína são padronizadas.
O nome de cada aminoácido está abreviado da seguinte maneira: fenilalanina (Phe),
leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), valina (Val), serina (Ser), prolina (Pro),
treonina (Thr), alanina (Ala), tirosina (Tyr), histidina (His), glutamina (Gln), asparagina
(Asn), lisina (Lys), ácido aspártico (Asp), ácido glutâmico (Glu), cisteína (Cys), triptofano
(Trp), arginina (Arg), glicina (Gly).

Quadro 15 – Código genético padrão

Fonte: www.dbq.uem.br/sintese-prot2.ppt

75

75

PROTEÍNAS

As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula
sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradas
em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os
aspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto que
seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar".
Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos
desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as
proteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma
especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação
genética é expressa pelas proteínas.
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm
enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro,
zinco e cobre. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas
a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências
específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes.
Todas as proteínas, sejam das linhagens mais antigas de bactérias ou de forma
mais complexa de vida, são constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos, unidos
covalentemente por ligações peptídicas, em seqüências lineares características.
Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas, um de cada tipo,
poderiam ser obtidos 2,4 x 10
18
moléculas diferentes! Como as proteínas são compostas
por centenas de aminoácidos, cada um deles podendo estar presente mais de uma vez, a
possibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita. Em virtude de
cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta, a qual determina as suas
propriedades químicas, este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado
como o “alfabeto” com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita.

1. DEFINIÇÃO

As proteínas são macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias
polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência característica de aminoácidos. São,
portanto polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos) *D-aminoácidos são
encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias. Desta forma, as
proteínas têm como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações
peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de
outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.
As cadeias assim constituídas chamam-se cadeias polipetídidas e, ao atingirem
certa dimensão, recebem o nome de proteína. É comum considerar proteínas os
polipeptídeos com peso molecular a partir de 6.000 Da.

COOH HOOC
| |
+
H3N – C – H H – C –NH3
+

| |
CH3 H3C

L – alanina D – alanina

Figura 14- Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho)

76

76

2. FUNÇÕES

As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua
função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes
funções:

a) Estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: Colágeno (proteína fibrosa
de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, tendões e
ligamentos), elastina (vasos sanguíneos), actina e miosina (proteínas miofibrilares
contráteis que participam do mecanismo da contração muscular), queratina (proteína
impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas), albumina (proteína mais
abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do
plasma).

b) Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como
moléculas reguladoras das reações biológicas, atuando como catalisadores biológicos.
Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. Dentre as
proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que
transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
A glicose 6-fosfato isomerase que transforma a glicose6-fosfato em frutose 6-fosfato,
entre tantas outras como amilase, protease, lactase, sacarase, piruvato quinase, malato
desidrogenase, fumarato hidratase, xantina oxidase, etc.

c) Hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica (insulina,
glucagôn). Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias
elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão
estimular ou inibir a atividade de certos órgãos, desempenhando dessa forma funções
importantíssimas como reguladores do metabolismo.

d) Antígeno/anticorpo - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas
"estranhas" que são chamadas de antígenos. Como reações a presença de antígenos, os
organismos sintetizam anticorpos que reagem no sentido de neutralizar os efeitos
indesejáveis do antígeno. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do
maneira a neutralizar seu efeito (ex: vacinação). A reação antígeno-anticorpo é altamente
específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno
responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo
(como os linfócitos). Ex: Imunoglobulinas e o interferon que atuam no combate a
infecções bacterianas e virais.

e) Nutricional – poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto não apresentar
propriedades tóxicas. Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimas
proteolíticas e seus aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de proteínas
próprias do organismo que a ingeriu. O valor nutritivo de uma proteína dependerá de sua
digestibilidade e de sua composição ou da presença dos aminoácidos essenciais em
quantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível.

f) Anti-coagulante- vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica,
como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

g) Transporte – pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo
transporte de O2 (oxigênio) dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO2 (dióxido de
carbono) dos tecidos para os pulmões, no fenômeno de respiração aeróbica.

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77

3. CLASSIFICAÇÃO

3.1. Composição

De acordo com a composição podem ser divididas em duas grandes classes:
a) Proteínas simples: apresentando apenas aminoácidos em sua composição.

b) Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outras
substâncias (parte não protéica, ou também chamado de grupo prostético).
Ex: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas,
fosfoproteínas e metaloproteínas.

3.2. Forma
Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma
tridimensional das cadeias polipeptídicas.

a) proteínas fibrosas: que apresentam forma alongada, geralmente são insolúveis em
água e desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos. São formadas
pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes
estruturas. Os componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeias
polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular. Exemplos:
- colágeno (tripla hélice, tropocolágeno, que quando submetida ao aquecimento, a
estrutura do colágeno é rompida, origina uma proteína desenrolada, mais solúvel, a
gelatina). As fibras de colágeno são responsáveis pelas funções mecânicas e de
sustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea e
pele; mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos.
- -queratina (-hélice), componente da epiderme dos vertebrados e estruturas
relacionadas, como cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas. Nessas proteínas é
freqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína adjacentes,
conferindo grande estrutura as fibras. O padrão de distribuição destas pontes determina o
grau de ondulação do cabelo e da lã. As β-queratinas (β-preguiada) são as fibras
formadas por empilhamento de folhas β- preguiada, como acontece na fibroína da seda e
das teias de aranha).
- elastina.

b) proteínas globulares: que tendem a ser estruturalmente complexas, adquirem forma
final aproximadamente esférica, são geralmente solúveis em água e desempenham
diferentes funções dinâmicas. Ex: enzimas, albumina, globulinas, hemoglobina

.

Figura 15 – Colágeno (proteína fibrosa) Figura 16 – Enzima (proteína globular)

78

78

3.3. Graus de estruturação
Uma proteína ou um polipeptídeo, pode se apresentar em diferentes graus de
estruturação (Figura 17) que são mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interações
entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína, constituídas
de quatro níveis: a) estrutura primária, b) secundária, c) terciária e d) quaternária. Esses
diferentes níveis de organização estrutural são encontrados nas proteínas globulares.

Figura 17 – Graus de estruturação das proteínas

79

79

a) Estrutura primária: se caracteriza por apresentar apenas ligações covalentes entre os
aminoácidos, formando polímeros de cadeias distendidas ("random coil"). A estrutura
primária pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula:
número, seqüência e natureza dos aminoácidos. A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma
extremidade amino terminal (-NH2) e uma extremidade carboxi terminal (-COOH). A
estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das
ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres

Figura 18 – Estrutura primária da proteína

b) Estrutura secundária: é mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio, que podem
ser intramolecular ou (-hélice) ou intermolecular (-preguiada). Apesar das pontes de
hidrogênio serem consideradas fracas, o elevado número destas ligações confere grande
estabilidade a essas estruturas. A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura
secundária. Ex: mioglobina, com 8-% da cadeia polipeptídica organizada em -hélice.

-hélice: é caracterizada por uma translação ao redor de um eixo central paralelo
às ligações de hidrogênio, com giros de 5,4A. Um giro completo da -hélice envolve 3,6
resíduos de aminoácidos. Portanto a translação por resíduo é de aproximadamente 1,5A,
e a rotação por resíduo é de 100 graus. As -hélices de giro para a direita são mais
estáveis, portanto as que predominam (Figura 19).

-preguiada/foliar: resultam de ligações de hidrogênio intermoleculares e podem
ser de dois tipos: paralelas e antiparalelas. As paralelas apresentam todos os terminais
NH2 das cadeias na mesma extremidade, enquanto as antiparalelas os terminais -NH2 e -
COOH das cadeias são alterados. Ao contrário do que se observa na -hélice, na -
preguiada as ligações de hidrogênio são orientadas quase que perpendicularmente ao
eixo principal da cadeia polipeptídica e é quase completamente estendida em vez de
fortemente enrolada (Figura 20).

Figura 19- Estrutura -hélice

Figura 20- Estrutura -preguiada

80

80

c) Estrutura terciária: se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou
formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na determinação da
estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de
naturezas diversas (Figura 21), tais como:

Pontes de hidrogênio: estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares ou sem
carga. Por exemplo serina e treonina, que apresentam grupo hidroxila, podem formar
ponte de hidrogênio com asparagina e glutamina, que apresentam o grupo carbonila. As
pontes de hidrogênio da estrutura terciária, naturalmente, não apresentam um padrão
regular de disposição, ao contrário do que ocorre com as pontes de hidrogênio da
estrutura secundária, com as quais, não deve ser confundidas.

Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos
apolares. Estas cadeias não interagem com a água e aproximam-se, reduzindo a área
apolar exposta ao solvente. As interações hidrofóbicas não resultam de qualquer atração
entre os grupos apolares, mas são conseqüência da presença da molécula protéica no
ambiente aquoso celular. Naturalmente, a maioria das cadeias hidrofóbicas localiza-se no
interior apolar da molécula protéica. As interações hidrofóbicas são as mais importantes
para a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande número (oito)
de aminoácidos hidrofóbicos.

Ligações iônicas ou salinas: incluem-se nesta categoria, interações de grupos com
cargas opostas, como os presentes nos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina)
e ácidos (aspartato ou ácido aspártico e glutamato ou ácido glutâmico). A energia de
formação das ligações iônicas tem magnitude semelhante à das ligações dos grupos
iônicos com a água, não contribuindo, portanto, para a formação da molécula protéica
quando estão localizados na superfície. Estas ligações, entretanto, tem importância
fundamental para o dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar
da proteína.

Figura 22 - Estrutura terciária estabilizada por ligações não covalentes: (1)
interação hidrofóbica, (2) pontes de hidrogênio e (3) ligação iônica
Fonte: Marzzoco e Torres (2007).

81

81

Ponte dissulfeto: Além das 3 ligações não covalentes acima descritas, a estrutura
protéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente, a ponte dissulfeto -S-S- (Figura
22). Ela é formada, entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidação
catalisada por enzimas específicas. Ex: insulina, que apresenta 3 pontes dissulfeto

Figura 22- Pontes dissulfeto

d) Estrutura quaternária: são formadas de mais de uma unidade estrutural (subunidades).
Cada unidade estrutural pode conter, por sua vez, um ou mais polipeptídios. Cada
polipeptídio apresenta o seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).
As subunidades estruturais ligam-se umas nas outras por ligações não covalentes. A
hemoglobina (Fig. 24), por exemplo, é formada por quatro cadeias polipeptídicas
(semelhantes à mioglobina Fig. 23), iguais unidas duas a duas, chamadas de e β,
associadas sobretudo por ligações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e eletrostáticas.

Figura 23– Mioglobina (estrutura 3) Figura 24- Hemoglobina (estrutura 4),
contém 574 resíduos de aas

(Slides pg.82 e 89)

90

90

PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS

a) Desnaturação protéica

Proteínas são chamadas nativas quando estão em sua conformação tridimensional
funcional, podendo adquirir a forma desnaturada quando submetida a tratamentos como
aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios x. Ou provocados por
agentes químicos, como ácidos e bases fortes, determinados solventes orgânicos
miscíveis em água (etanol, acetona), substâncias anfipáticas como detergentes ou
soluções concentradas de uréia e cloreto de guanidina, além de metais pesados (chumbo
e mercúrio), que não afetam a seqüência de aminoácidos, mas causam transformações
na molécula. Portanto, a desnaturação protéica resulta no desdobramento e na
desorganização das estruturas secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise das
ligações peptídicas, ou seja, ocorre a quebra das ligações não covalentes.
Proteínas assim modificadas são denominadas proteínas desnaturadas, e o
fenômeno são denominados de desnaturação das proteínas. Aparentemente a
desnaturação tem como resultado uma mudança na conformação, rompendo ligações que
estabilizam esta conformação, causando assim um desenrolamento das cadeias
peptídicas, e em conseqüência as proteínas se tornam menos solúveis e quimicamente
mais reativas.
A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível; neste caso, a proteína
dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for
removido. Esse processo chama-se renaturação. Entretanto, as proteínas, em sua
maioria, uma vez desnaturadas, ficam permanentemente alteradas (irreversíveis). Ex:
albumina do ovo (quando aquecida) e a caseína (quando o leite é acidificado por
crescimento bacteriano).
O desenrolamento das cadeias peptídicas causados pela desnaturação torna essas
cadeias mais esticadas, causa um aumento da viscosidade, alterações em suas
propriedades químicas, destruição de propriedades fisiológicas e funcionais tecnológicas
(solubilidade, espuma, emulsão, geleificação).
Distúrbios no processo de enovelamento da cadeia protéica, e a consequente
agregação de moléculas, estão envolvidos em diversas condições patológicas, tais como:
doença de Alzheimer, doença de Parkinson, e outras doenças neurodegenerativas,
infecções, câncer etc.
Uma mutação que resulte na substituição de um aminoácido em uma posição
crítica na molécula da proteína pode ter conseqüências danosas para o desempenho de
sua função. Por exemplo a hemoglobina, quando desoxigenada, agregam-se a valina e
formam um precipitado fibroso que distorcem as hemáceas. Estas células alteradas
obstruem os capilares, impedindo a oxigenação adequada dos tecidos, ocasionando
anemia grave. A doença é conhecida como anemia falciforme. Esta é uma das
hemoglobinopatias.

91

91

Resumo Desnaturação:

- definição:

- tipos:

- agentes físicos:

-
-
-
-

- agentes químicos:

-
-
-
-
-
-
-
-

- conseqüências:

- importância/aplicações

92

92

A
B
C
Figura Calorimetria diferencial de varredura (DSC) do WPI
Fonte: Roman, 2007, p. 145

Figura 25 – Desnaturação Protéica

Quadro 16

93

93

b) Propriedades elétricas
O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é
determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais
R dos resíduos de aminoácidos. Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH)
terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência.
A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada
pela natureza dos radicais R circunvizinhos.
As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs
isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não
possuindo cargas positivas ou negativas em excesso.
c) Solubilidade:
A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na
molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas
da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.
A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:
pH
o pH < pI < pH aumenta a solubilidade da proteína;
o pH = pI diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação.
Força iônica
o Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade em
geral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas
contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas,
aumentando a solubilidade “salting in”.
o Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pela
água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as
moléculas e formação de precipitado “salting out”.
Temperatura
o A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade
tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50
o
C. Além
destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade
diminui.
d) Tampão:
Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam
quantidades moderadas de ácido ou base. Pode ser constituído de um ácido fraco e seu
ânion, tal como ácido acético e íon acetato. Ou também de uma base fraca e seu cátion
correspondente, tal como amônia e íon amônio. Os principais tampões biológicos são o
fosfato, as proteínas e o bicarbonato.
No nosso corpo humano, o pH é mantido ao redor de 7,4 por vários tampões.
Estes, impedem a acidose, um pH sanguíneo abaixo de 7,35; assim como alcalose, um
pH acima de 7,45. O principal tampão do plasma sanguíneo consiste em ácido carbônico,
H2CO3 e bicarbonato HCO3
-
(íon hidrogeno-cabonatado).
O efeito tamponante das proteínas é devido ao grupo ionizável dos aminoácidos
(-COO
-
, -NH
3+
, etc.), que são ácidos fracos. Entretanto os valores de pH desses grupos
são muito distantes de 7,4. Os únicos aminoácidos que apresentam um grupo com pH
compatível com o tamponamento a pH fisiológico são a histidina e cisteína.
Adicionalmente as proteínas exercem efeito tamponante muito discreto no plasma,
por estarem presentes em baixas concentrações.

94

94

5. QUALIDADE DA PROTEÍNA

A qualidade da proteína é muito importante, uma vez que os alimentos deficientes
em um ou mais aminoácidos essenciais podem prejudicar o processo da síntese protéica
e, conseqüentemente, não satisfazer às necessidades do organismo, prejudicando o
crescimento de crianças e manutenção da saúde do adulto (Quadro 17).

 Proteína Completa: Aquela que tem todos os ami noácidos essenciais em
quantidades suficientes para preencher as necessidades humanas.

 Digestibilidade: Medida da quantidade de aminoácidos absorvidos de uma dada
proteína.

 Proteína de alta qualidade: Aquela proteína que é completa e tem boa
digestibilidade.

 Proteína de referência: Aquela proteína que é usada como padrão para mensurar a
qualidade de outras proteínas.

Quadro 17- Composição de aminoácidos essenciais dos produtos: isolado protéico de
soro de leite bovino (WPI), gelatina bovina e mistura 60:40 WPI/gelatina base protéica,
comparada aos padrões de referência da FAO/WHO (1990).

Aminoácidos
(g.100 g-1 de
proteína)
Padrão
FAO/WHO
Pré-escolares
Padrão
FAO/WHO
Adultos
WPI

Gelatina Mistura
60:40
Treonina 3,4 0,9 4,7 1,9a 3,6
Metionina +
Cistina
2,5 1,7 8,0 * 3,6
Valina 3,5 1,3 4,8 2,3a 3,6
Leucina 6,6 1,9 12,8 3,1a 9,2
Isoleucina 2,8 1,3 5,0 1,5a 3,6
Fenilalanina
+ Tirosina
6,3 1,9 6,8 2,5a 5,3a
Lisina 5,8 1,6 10,2 3,9a 8,0
Histidina 1,9 1,6 2,0 0,8b 1,4b
Triptofano 1,1 0,5 2,8 * 1,8
Escore Aminoácidos Essenciais (EAE) 1,0 0 0,8
* Aminoácido não detectado na análise.
a- aminoácidos limitantes apenas para crianças; b- limitantes tanto para crianças como
para adultos.
Fonte: Roman & Sgarbieri, 2007.

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95

Recomendações Nutricionais

- Recomendações nutricionais: 5-20% de 1-3 anos de idade; 10-30% de 4-18 anos
de idade e 10-35% para maiores de 18 anos (DRI, 2002).
- Adaptação à baixa ingestão de proteína: todos os indivíduos saudáveis são
capazes de ajustar a excreção de N total para equilibrar sua ingestão às variações, mas a
baixa ingestão em longo prazo causa depleção da massa magra, podendo levar a morte.
- A ingestão acima dos limites recomendados é acompanhada por elevação da
uréia, e sua excreção faz a perda de cálcio do organismo, podendo prejudicar em longo
prazo a massa óssea e formação de litíase renal.
- Proteína bruta da dieta: 6,25g de proteína = 1g de N (em alimentos mede-se o N e
depois se multiplica por 6,25 ou por um fator específico de conversão).

5. MÉTODOS PARA A DETERMINA ÇÃO/PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS

Os métodos mais comumente usados para a determinação quantitativa de
proteínas baseiam-se em três princípios diferentes:
a) Determinação do nitrogênio seguido da multiplicação por um fator de conversão de
porcentagem de nitrogênio em porcentagem de proteína (método de Kjeldahl).
b) Reação dos grupos ou sítios específicos da proteína com diversos reagentes
originando complexos (cromóforos) que adsorvem em diferentes faixas de
comprimento de onda da luz visível; incluem a reação de Biureto, reação de Folin-
Denis-Ciocalteau (Lowry) e complexação com corantes.
c) Absorção de luz ultravioleta no comprimento de ondas 278-280nM.

A purificação de uma proteína inicia-se com a liberação da proteína do material
biológico onde ela ocorre, pelo rompimento dessas estruturas (tecidos, células, bactérias)
uma vez conseguida uma preparação contendo a proteína, esta pode ser separada por
métodos que se baseiam em propriedades características, tais como: solubilidade,
tamanho, carga elétrica e afinidade por determinados compostos. Isso depende das
características da proteína. Freqüentemente o primeiro passo é precipitação por sais ou
solventes orgânicos sendo a separação baseada na diferença de solubilidade. No entanto
essas técnicas permitem uma separação parcial e devem ser seguidas por outras mais
seletivas como a cromatografia (exclusão/filtração em gel, troca iônica e de afinidade) e a
eletroforese.

6. BALANÇO NITROGENADO ( BN)

É a diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerido e o valor excretado por
urina e fezes. Este valor pode ser positivo, negativo ou igual a zero, representando o
equilíbrio. Ou seja, é um valor de referencia para acompanhar o estado de evolução
nutricional de um paciente. As necessidades protéicas vão variar de acordo com a idade,
sexo e condição metabólica do indivíduo.

BN+ → entra no organismo mais N2 do que sai, isso é verificado durante o crescimento ou
a recuperação de uma enfermidade debilitante.

BN= → quando a quantidade de N2 produzida na dieta e a mesma perdida pelos rins e
fezes, ocorre em todos os indivíduos adultos normais.

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BN - → Um valor negativo pode assinalar que o nitrogênio está sendo ingerido em
quantidade menor do que é necessário ou que as perdas nitrogenadas estão elevadas.
Nestas condições o nitrogênio deve ser suprido com ingestão de proteínas, peptídeos ou
aas por via enteral ou parenteral.
-
-
-
-
-

7. REAÇÕES, ALTERAÇÕES x PROTEÍNAS ALIMENTARES

 Reação de Mailard
Uma reação que ocorre freqüentemente em alimentos, que diminui a
biodisponibilidade de aminoácidos é a do tipo Maillard (RM), que ocorre entre o grupo
carbonilo de um açúcar redutor e o grupo amínico de um aminoácido. No processamento
dos alimentos a RM pode ser útil, como o desenvolvimento de produtos da reação que
conferem sabor, cor e aroma desejáveis, por exemplo, doce de leite, massas (pães,
bolos) assados, etc. Já por outro lado, temos a redução do valor nutricional do produto
devido à utilização dos aminoácidos e proteínas na reação, que se tornam indisponíveis.
Lisina, metionina e aminoácidos N-terminal de proteínas reagem com açúcares redutores
e perdas substanciais desses aminoácidos ocorrem quando submetidos a tratamentos
drásticos. Apesar de estudada há muitos anos, ainda não se entendeu completamente a
RM. Os compostos produzidos pela RM que recebem maior atenção e estudo são as
melanoidinas, que são complexantes de metais e sua cor varia de marrom claro até preto.

 Inibidores de enzimas proteolíticas
Outras substâncias presentes nos alimentos são os inibidores de enzimas
proteolíticas (tripsina ou quimiotripsina) que estão presentes em alta concentração em
grãos de leguminosas (feijões), que inibem as enzimas digestivas protéicas, diminuindo
sua biodisponibilidade. Estes inibidores são termolábeis, desta forma, o processo de
cocção reduz sua atividade, melhorando a biodisponibilidade da proteína presente nestes
grãos. Ressalta-se que também se encontra inibidores de enzimas proteolíticas em
amendoim, trigo, cevada, centeio, batata-inglesa e clara de ovo.

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 Alergia à proteína do leite de vaca
A alergia ao leite de vaca é uma desordem complexa e tem sido definida como uma
reação adversa mediada por mecanismos imunológicos ativados por uma ou mais
proteínas do leite. A alergia ao leite de vaca pode ser dividida em dois diferentes
mecanismos imunológicos: mediada por IgE (mais comuns em crianças) e não IgE (mais
comum em adultos). As proteínas do leite mais envolvidas na alergia são as caseínas, a
beta-lactoglobulina e a alfa-lactoglobulina. As reações clínicas são as mais diversas,
principalmente reações gastrintestinais (vômitos, diarréias, náusea, cólica), bem como
reações cutâneas (dermatite atópica, urticária) e respiratórias (asma, otite, etc).
Nas proteínas do leite de vaca existem mais de 30 sítios alergênicos. A
alergenicidade das proteínas do leite pode ser alterada por processos tecnológicos e/ou
digestão. A pasteurização por aquecimento rápido (15 a 20 segundos a temperatura de 72
a 76ºC) não causa alteração na antigenicidade/alergenicidade e a pasteurização lenta
(121ºC por 20 minutos) pode reduzir a alergenicidade.
Toda alergia alimentar deve ser tratada com a exclusão do alimento alergênico da
dieta, neste caso, leite e derivados, bem como formulações que contenham leite de vaca,
como bolos, pães, sorvetes, etc. As possibilidades de substituição do leite de vaca são o
leite de cabra, pois têm alguns sítios alergênicos diferentes do leite de vaca ou a soja,
mas a soja também tem sítios alergênicos. Desta forma, o ideal são as fórmulas
extensivamente hidrolisadas que são consideradas hipoalergênicas.
A alergia à proteína do leite de vaca é a mais comum, porém existe alergia à soja,
amendoim, crustáceos, etc. Na indústria de alimentos há necessidade de informar nos
rótulos que pode conter traços destes ingredientes potencialmente alergênicos quando
houver contaminação cruzada durante a produção.
A alergia ao leite de vaca se dá pela manifestação alérgica do organismo contra a
proteína do leite. Esta doença não deve ser confundida com a intolerância à lactose, que
é a ausência da enzima lactase, portanto uma reação do organismo ao carboidrato
presente em todos os leites.

 Doença celíaca
A doença celíaca é considerada uma desordem auto-imune, na qual o organismo
ataca a si mesmo. É uma condição crônica que afeta principalmente o intestino delgado,
caracterizada por intolerância permanente ao glúten, proteína encontrada no trigo,
centeio, cevada, aveia e malte. Nos indivíduos afetados, a ingestão de glúten causa
danos às microvilosidades do intestino delgado.
Os sintomas podem surgir em qualquer idade após o glúten ser introduzidos na
dieta, sendo mais comum seu diagnóstico na infância. Os sintomas intestinais incluem
diarréia crônica ou prisão de ventre, inchaço e flatulência, irritabilidade, e pouco ganho de
peso. Os pacientes podem apresentar atraso de crescimento e da puberdade, anemia da
carência de ferro, osteopenia ou osteoporose, exames anormais de fígado, e uma
erupção na pele que faz coçar chamada dermatite herpetiforme. A doença celíaca
também pode não apresentar nenhum sintoma. Todo alimento industrializado que contém
glúten deve disponibilizar esta informação no rótulo.

8. DOENÇAS HEREDITÁRIAS

Mais de 1.400 doenças genéticas humanas já foram identificadas como resultantes
da produção de proteínas defeituosas, em que a cadeia normal de aminoácidos – o
componente basal das proteínas – está alterada.

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Alcaptonúria :
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Fenilcetonúria:
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Albinismo :
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Hiperamonemia:
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-

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9. DIGESTÃO

As proteínas tem sua digestão iniciada no estômago (pepsina, que é ativa em pHs
baixos, próximo de 1,0), mas melhor desenvolvida em sua maior parte, no duodeno e
jejuno (do intestino delgado) sob a ação de proteases pacreáticas: quimotripsina (aas
aromáticos), tripsina (aas básicos), elastase (aas afiláticos), carboxipeptidases (aas
carboxi-terminal), aminopeptidases (aas a partir de N-terminal) e dipeptidases.
A digestão das proteínas se inicia no estômago, onde o ácido clorídrico ativa o
pepsinogênio, dando origem a pepsina. A pepsina hidrolisa as proteínas em proteoses e
peptonas. No duodeno, a enzima enteroquinase que estimula a liberação de tripsinogênio
(forma inativa) pelo pâncreas. A tripsina (forma ativa) os hidrolisa em polipeptídeos. As
enzimas proteolíticas entéricas produzidas na borda em escova hidrolisam os
polipeptídeos em aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos; 99% deles são absorvidos ao
final do jejuno.
Os aminoácidos são liberados na circulação e são destinados para: a síntese de
proteínas e enzimas, sínteses de substancias nitrogenadas, síntese de outros
aminoácidos e para o catabolismo.
O pool de aminoácidos no sangue está sempre em equilíbrio com a proteína tissular.
Aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos, já que
não há estocagem de proteínas. Assim, o total de proteínas no corpo de um adulto
saudável é constante, de forma que a taxa de síntese é sempre igual à de degradação. O
excesso de ingestão protéica é transformado em energia, e se não for usada, será
transformada em triglicérides e armazenada no tecido adiposo.
A utilização protéica depende da disponibilidade de energia. Ocorre melhor balanço
nitrogenado com adição de energia. O aumento de energia aumenta a síntese protéica e
diminui a oxidação de aminoácidos. Ou seja, o consumo de alimentos de fontes protéicas
deve ocorrer com alimentos fontes de energia (preferencialmente carboidratos), para
melhor utilização da proteína pelo organismo humano.

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MAPA MENTAL – PROTEÍNAS

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ATIVIDADES: PROTEÍNAS

1) Defina o que são proteínas? Como são compostas quimicamente?

2) Aponte as três categorias e subcategorias em que as proteínas podem ser
classificadas, em forma de organograma.

3) Cite cinco funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada uma
delas.

4) O que é a estrutura primária de uma proteína?

5) Explique as principais diferenças entre as estruturas (1º, 2º, 3º e 4º) que formam as
proteínas.

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6) Analise a seguinte frase: "Toda a enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é
uma enzima". Você concorda com ela? Explique.

7) O que são pontes dissulfeto?

8) Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 5 substâncias que atuam como
agentes desnaturantes. Aponte um ponto positivo e um negativo da desnaturação,
relacionada com a área de alimentos.

9) O que significa dizer que a proteína é de alta qualidade?

10) Quais são os três métodos utilizados para a determinação de proteínas.

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ENZIMAS

1. DEFINIÇÃO

São catalisadores orgânicos que atuam em sistemas biológicos em condições
suaves de temperatura e pH e determinam o perfil de transformações químicas que
ocorrem em soluções aquosas. O extraordinário poder catalítico e a alta especificidade
das enzimas são suas características mais marcantes, correspondendo a proteínas
altamente especializadas. Quase todas as enzimas conhecidas são proteínas, sendo
algumas moléculas de RNA cataliticamente ativas, denominadas ribozimas.
Quimicamente são proteínas com estrutura especial, contendo um centro ativo
denominado APOENZIMA e algumas vezes apresentando grupo prostético, denominado
COENZIMA; a este conjunto dá-se a denominação de HALOENZIMA.
Em alguns casos as enzimas podem estar ligadas a moléculas orgânicas de baixo
peso molecular ou íons metálicos cuja função é ativá-las, sendo denominados
COFATORES.
As enzimas são substâncias sólidas, difíceis de serem cristalizadas. São
geralmente solúveis em água e álcool diluído, e quando em solução são precipitadas por
sulfato de amônio, álcool e ácido tricloroacético. São inativadas pelo calor.

2. FUNÇÃO
As enzimas atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das
reações por meio da diminuição de suas energias de ativação, mantendo, entretanto,
invariável o seu equilíbrio químico. A ligação da enzima com o substrato se dá em uma
região pequena e definida da molécula denominada sítio ativo. A integridade da molécula
enzimática protéica é necessária para a manutenção deste sítio ativo, ou seja, para a
ação catalítica (Figura 26).
Figura 26 – Enzima

Quadro 18- Enzimas cuja [ ] plasmática é alterada por determinadas condições
patológicas.
MOLÉSTIAS ENZIMAS
Hepatite Transaminases
Enfarto do miocárdio Creatinoquinase, lactato desidrogenase
Pancreatite Amilase, lípase
Embolia pulmonar Transaminases
Processos obstrutivos biliares Fosfatase alcalina, transaminases

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3. CLASSIFICAÇÃO

Em função da ambigüidade detectada nas nomenclaturas e do número crescente
de enzimas estudadas, uma classificação para as enzimas foi proposta pela Comissão
Internacional de Enzimas, organizando-as em seis classes de acordo com as reações que
catalisam, seguindo-se subclassificações conforme outros critérios. Todas receberam um
nome sistemático e uma identificação de quatro dígitos precedidas pela sigla E.C.
Em 1995 uma comissão de nomenclatura e classificação de enzimas nomeada
pela União Internacional de Bioquímica, estabeleceu normas. Isto consiste em conferir
para cada enzima um código de 4 algarismos separados por pontos. O primeiro número
corresponde à classe a que a enzima pertence e vai de 1 a 6. O segundo algarismo
determina a subclasse, o terceiro define com exatidão o tipo de atividade enzimática e o
quarto é o número da enzima dentro da sua subclasse.
As enzimas podem também ser designadas por nomes que obedecem a uma
sistemática, constituída por dois nomes, um indicando o substrato e o outro a natureza da
reação. Como estas nomenclaturas são muito complexas, na maioria das vezes, as
enzimas são designadas por nomes triviais. Por exemplo a enzima 3.2.1.2. é a α-1,4-
glucan-malto-hidrolase é conhecida comumente por β-amilase.

_____________: Relacionadas com reações de óxido -redução em sistemas
biológicos, portanto com os processos de respiração e fermentação. São as
hidrogenases, as oxidases, as peroxidases que usam o peróxido de hidrogênio como
agente oxidante, as hidroxilases que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas e as
oxigenases que oxidam o substrato a partir de O2.

_____________: Catalisam a transferências de grupos de um composto a outro. A
metilação em sistemas biológicos é feita por esta classe de enzimas. Transaldolase e
transcetolase transferem gliceraldeído e 1,3-dihidroxicetona, acetiltransferase transfere
acetilas e alquiltransferase, transferem alquilas. As glicosiltransferases transferem
resíduos de açúcares, e há outras que transferem nitratos e fosfatos.

_____________: Nesta classe incluem-se enzimas de baixa especificidade como as
esterases e tioesterases, que hidrolisam um número grande de ésteres e tioesteres.
Como também algumas de alta especificidade como as glicosilfosfatases e peptidases
(proteolíticas), são também hidrolases as fosfatases e as pirofosfatases.

_____________: As enzimas desta classe modificam o substrato, cindindo
compostos ou removendo grupos da molécula do mesmo. Como exempl o temos as
descarboxilases: as cetoácidoliases, que sintetizam ácidos di e tri-carboxílicos e as
hidroliases que desidratam hidroxiaminoácidos, com posterior rearranjo da molécula.

______________: Enzimas que catalisam reações de isomerização. Racemização e
epimerização são causadas por racemase e epimerase, e as cis-trans-isomerases mudam
a configuração das duplas ligações. Aqui se incluem as oxiredutases intramoleculares que
interconvertem aldoses e cetoses, oxidando uma hidroxila desses compostos e reduzindo
a carbonila adjacente, as transferases intramoleculares também denominadas mutases
que apenas mudam a posição de determinados grupos da molécula do substrato.

______________: Enzimas que causam a degradação da molécula de ATP, usando
a energia liberada nesta reação para sintetizar novos compostos unindo duas moléculas.

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Quadro 19 – As seis classes de enzimas e as reações que catalisam

Fonte: Marzzoco e Torres (2007).

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4. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA

Embora toda a enzima seja necessária para o papel catalítico, a ligação com o
substrato dá-se apenas em uma pequena porção da enzima, chamado de CENTRO
ATIVO, que é formado por alguns dos resíduos de aminoácidos presentes na cadeia e
que se aproximam pelos dobramentos que constituem a estrutura terciária da proteína.
Portanto, o centro ativo constitui uma cavidade aberta sobre a superfície da
molécula globular e permite à enzima reconhecer seu substrato (comparado a um
conjunto chave – fechadura – key and lock – Fisher 1894). De fato uma molécula para ser
substrato de uma determinada enzima deve ter forma espacial adequada para alojar-se
no centro ativo da enzima, como também grupos químicos capazes de estabelecer
ligações precisas com os radicais do mesmo.
Como cada enzima possui uma organização estrutural específica, o seu centro
ativo permite a ligação apenas do seu substrato, trazendo grande especificidade para a
catálise enzimática.
BAIXA ESPECIFICIDADE: quando essa propriedade existe apenas em relação a
tipos de ligação. Ex.: lipase – que hidrolisa ligações álcool-ácido de quase todos os
ésteres orgânicos.
ESPECIFICIDADE ABSOLUTA: quando a enzima atua somente sobre um
determinado composto. Ex.: urease – hidrolisa a uréia, porém nenhum de seus derivados
ou a tripsina que hidrolisa ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dos
aminoácidos negativos.
ESPECIFICIDADE DE GRUPO: enzima é capaz de atuar sobre substratos com
uma ligação química específica, como a leucina-aminopeptidase que catalisa hidrólise de
diferentes ligações peptídicas ou a quimotripsina que hidrolisa ligações formadas por
grupos carboxílicos de metionina, aspargina, glutamina e leucina.
ESTÉREO ESPECIFICIDADE: é uma especificidade ótica, assim a maioria das
enzimas hidrolisam apenas ligações peptídicas de L-aminoácidos, já que as proteínas são
formadas por L-aminoácidos.
ESPECIFICIDADE ORGÂNICA: está relacionada à origem orgânica da enzima.
Assim enzimas com o mesmo tipo de atividade, dependendo da origem, pode diferir entre
si. Esta diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam a enzima. Por
exemplo a α-amilase do pâncreas do porco é idêntica à encontrada na saliva, mas
diferente da α-amilase hepática.
ESPECIFICIDADE CIS-TRANS: enzimas que atuam somente sobre um isômero
cis-trans. A fumarase adiciona facilmente água apenas no ácido com configuração trans
(ácido fumárico)

5. MEDIDA DE ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Habitualmente é expressa em Unidades Internacionais. Uma UI corresponde a
quantidade de enzima capaz de formar 1µMol de produto por minuto em condições ótimas
(pH, temp. etc.)
ATIVIDADE ESPECÍFICA: seria o número de unidades de enzima por miligrama
de proteína.

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107

6. CINÉTICA DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS

Concentração de Substrato: Nas células a [S] do substrato chega a ser até 10
6
vezes
maior que a [E]. Apesar desta diferença, porém, nem todas as moléculas de enzimas
combinam-se com o substrato, estabelece-se isto sim um equilíbrio entre as [S], [E], [ES],
com [ ] definidas e constantes.

Concentração de Enzima: Ainda considerando que a [S] é muito maior que a [E], a
velocidade de uma reação enzimática será sempre proporcional a sua concentração.
Desvios da linearidade podem ocorrer devido a: presença de inibidores na própria solução
de enzima, presença de substâncias tóxicas, presença de ativadores, ente outros.

Efeito do pH: A ação catalítica de uma enzima é alcançada dentro de limites muito
estreitos de pH. Cada reação tem o seu pH ótimo, que para a maioria das enzimas se
encontra entre 4.5 e 8.0. Algumas enzimas que catalisam reações com diferentes
substratos podem apresentar mais de um pH ótimo. Porém, grandes variações de pH
normalmente determinam a desnaturação da enzima.

Efeito da Temperatura: Semelhante às reações químicas, as reações enzimáticas tem a
velocidade aumentada com o aumento da temperatura, porém acima de determinadas
temperaturas, esta velocidade diminui, devido ao fato de ocorrer desnaturação da enzima.
Em geral as enzimas reagem muito lentamente em temperaturas de
subcongelamento, sendo que sua atividade é máxima até perto de 45ºC. A partir desta
temperatura inicia a sua inativação.

Efeito da Água:Seria de se esperar que em presença de teor de água as enzimas fossem
inativas. No entanto, várias alterações são observadas no aroma de determinados
alimentos desidratados, a menos que antes do processamento desses alimentos, as
enzimas sejam inativadas.

Efeito da Pressão: É pouco significativa para a velocidade das reações enzimáticas. Na
desnaturação protéica, ocorre uma expansão de volume resultante do desdobramento da
cadeia, a aplicação de pressão em princípio, deve reduzir a desnaturação pelo calor.
Porém, devemos lembrar que altas pressões também podem provocar a desnaturação da
proteína por alteração da estrutura.

Quadro 20– Comparação das enzimas (catalisadores biológicos) com os catalisadores
químicos.
Característica Enzimas Catalisadores
Químicos

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108

7. MECANISMOS DE AÇÃO E INIBIÇÃO

Diferentes mecanismos de ação enzimática foram descritos, e o modelo proposto
por Michaelis-Menten explica as propriedades cinéticas de um grande grupo de enzimas.
Estes modelos avaliam as taxas de reação e suas alterações em função de parâmetros
experimentais, como concentrações de substrato e enzimas. A catálise enzimática ocorre
em duas etapas. Na primeira, a enzima liga-se reversivelmente ao substrato formando um
complexo enzima-substrato e na segunda fase é liberado o produto e a enzima volta a
forma livre.
Como as propriedades das enzimas baseiam-se nas medidas de velocidade da
reação catalisada, esta velocidade pode ser definida pela quantidade de produto formado
em um dado tempo.
Algumas enzimas regulatórias, denominadas alostéricas, regulam a velocidade de
vias metabólicas pela ligação não covalente e reversível de um modulador a um sítio
regulador ou alostérico, ou por modificações covalentes de um grupo funcional específico
necessário para a atividade.

Inibidores enzimáticos
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas ou íons. Há inibidores
enzimáticos reversíveis ou irreversíveis. Os inibidores reversíveis são classificados em
competitivos e não-competitivos. Os competitivos competem com o substrato pelo sítio
ativo da enzima. Já os inibidores não competitivos ligam-se a radicais aminoacídicos que
não pertencem ao sítio ativo e esta ligação altera a estrutura enzimática.

inibidor reversível: Compostos com capacidade de se combinar de forma reversível com
determinadas enzimas inibindo sua atividade.

inibidor irreversível: Neste caso, ocorre uma combinação entre o composto e a enzima
irreversível, formado por ligações covalente, não podendo haver separação por processos
como diálise ou diluição.

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inibidor competitivo: Compostos que competem com o substrato pelo centro ativo da
enzima, normalmente apresentam estruturas semelhantes as do substrato. Isto pode ser
evitado aumentando-se a [S].

inibidor não competitivo: Combinam-se com o complexo ativado, impedindo que este
complexo de origem ao produto final e liberação da enzima.

Figura 27- Inibidores enzimáticos

Enzimas imobilizadas
Este procedimento é utilizado na preparação de alimentos quando não se deseja
que continue havendo ação enzimática. Neste processo a enzima é ligada a uma matriz
insolúvel em água, normalmente um polímero inativo. As ligações enzima-matriz pode se
dar por ligações covalentes ou não. Enzimas imobilizadas são mais resistentes a
temperaturas elevadas.
Exemplo: preparação de xaropes ricos em glucose e maltose, que podem ser
preparados passando-se uma solução de amido através de uma coluna contendo β-
amilase e glucoamilase.

8. ENZIMAS EM ALIMENTOS

Para que os alimentos processados se conservem por mais tempo é necessário,
além da destruição de microrganismos, que as enzimas sejam inativadas ou bloqueadas.
São poucos os métodos que podem ser utilizados para esta inibição devido a
problemas de toxidez ou desenvolvimento de aromas indesejáveis, além de problemas
econômicos. Os principais métodos utilizados nestes casos são calor, mudanças de pH
até valores extremos, adição de sulfito ou dióxido de enxofre. O congelamento também é
bastante empregado.
A ação enzimática pode ser desejável como altamente indesejável, no
processamento e armazenamento de alimentos. Aromas de vegetais e frutas são devido a
ação enzimática sobre substratos específicos, denominados precursores de aroma.
Tioglucosidases: agindo sobre compostos tioglucosídicos existentes no repolho e
outros vegetais pertencentes a este grupo produzem compostos voláteis que dão-lhes o
aroma característico.

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Alinases: agindo sobre sufóxidos pertencentes à cebola, conferem a ela o cheiro
próprio.
Papaína e bromelina: são enzimas proteolíticas (hidrolisam ligações peptídicas)
que são utilizadas para amaciamento de carnes.
Polifenoxidase: enzimas que dão origem a produtos normalmente indesejáveis.
Frutas e vegetais que contém grupos polifenólicos, quando cortados e expostos ao ar
sofrem ação desta enzima que provocam a oxidação dos grupos fenóis à ortoquinonas
que facilmente sofrem polimerização formando melaninas que são responsáveis pelo
escurecimento.

Quadro 21- Aplicações de enzimas alimentares comerciais importantes
ENZIMA ORIGEM APLICAÇÃO
-amilase Bacillus licheniformis Liquefação do amido, produção
de álcool.
-amilase Aspergillus spp.
Vegetal (malte)
Produção de maltose, produção
de álcool.
Glucoamilase Aspergillus spp. Sacarificação do amido,
elaboração de cerveja, produtos
de panificação.
Glucosa isomerase Bacillus coagulans Edulcorante de xarope de milho
com alto conteúdo em frutose.
Invertase Saccharomyces
cerevisiae
Açúcar invertido, açúcar de
confeitaria.
Renina Estômago de ternero Elaboração de queijos.
Renina microbiana Mucor miehei Elaboração de queijos.
Lipase/ esterase Fúngico, bacteriano,
animal
Maturação de queijos,
modificação da gordura do leite;
maturação de embutidos.
Protease/ peptidase Aspergillus niger Maturação de queijos.
Lactase Kluveromyces Hidrólise da lactose.
Pectinase Aspergillus spp. Extração/ clarificação de sucos
de frutas.
Celulase Trichoderma, Aspergillus
spp.
Processamento de frutas e
verduras.
Fonte: Adaptado de Lee (1996).
Atividade:
Aplicações industriais de enzimas!

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A ONDULAÇÃO DO CABELO (PERMANENTE) É ENGENHARIA BIOQUÍMICA

As -queratinas expostas ao calor úmido podem ser esticadas e assumirem a conformação , porém quando são esfriadas
revertem à conformação -hélice espontaneamente. Isto é devido ao fato de grupos R das -queratinas serem maiores, em média, que
os das -queratinas e assim são incompatíveis com a conformação estável. Estas características das -queratinas, bem como o seu
alto conteúdo de interligações dissulfeto, são a base do processo de ondulação artificial permanente dos cabelos.
O cabelo a ser ondulado é primeiro enrolado ao redor de um objeto de forma adequada. Uma solução de agente redutor, em
geral um composto contendo um grupo tiol ou sulfidrila (SH), é então aplicado e o cabelo aquecido. O agente redutor rompe as ligações
dissulfeto, reduzindo cada cistina em dois resíduos de cisteína, uma em cada cadeia adjacente.
O calor úmido rompe as pontes de hidrogênio e provoca o desenrolamento e estiramento das estruturas polipeptídicas em -
hélice. Depois de algum tempo, a solução redutora é removida e um agente oxidante é adicionado para estabelecer novas interligações
dissulfeto entre pares de resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas adjacentes, mas não os mesmos pares que existiam antes
destes tratamentos. Lavando e resfriando o cabelo, as cadeias polipeptídicas revestem a sua conformação em -hélice. As fibras do
cabelo, agora, ondulam da maneira desejada porque novas ligações dissulfeto foram formadas onde elas exercem forças de torção nos
feixes de fibras do cabelo em -hélice.

FONTE: Lehninger, Nelson & Cox, 1995.

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ENZIMAS X DOENÇAS

Desordens genéticas herdadas, podem ocorrer, nos tecidos, a deficiência ou mesmo ausência total, de uma ou mais enzimas.
Condições anormais também podem ser causadas pelo excesso de atividade de uma enzima específica.
Medidas da atividade de certas enzimas no plasma sanguíneo, eritrócitos ou amostras de tecidos são importantes no diagnóstico
de várias doenças.

Quadro 22 – Doenças genéticas causadas pela perda ou defeito de uma única enzima ou proteína.
DOENÇA EFEITOS FISIOPATOLÓGICOS ENZIMA OU PROTEÍNA AFETADA
Fibrose Cística Secreções anormais nos pulmões, glândulas sudoríparas;
doença pulmonar crônica levando, em geral, à morte na
infância ou juventude.
Canal de cloreto
Síndrome de Lesch-Nyhan Defeitos neurológicos, automutilações, retardo mental Hipoxiantina-guanina fosforribosil
transferase
Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica Fosforilase dos nucleosídeos de
purina.
Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica (as crianças
precisam viver em ambientes estéreis)
Adenosina desaminase
Doença de Gaucher Erosão dos olhos, juntas da bacia; algumas vezes ocorre
danos cerebrais
Glicocerebrosídeos
Gota primária Produção exagerda de ácido úrico resultando em ataques
recorrentes de artrite aguda
Fosforribosil pirofosfato sintetase
Raquitismo dependente de vitamina D Pequena estatura, convulsões 25-hidroxicalciferol-1-hidroxilase
Hipercolesterolemia familiar Arterosclerose resultante dos elevados índices do
colesterol sanguíneo; algumas vezes ocorre morte precoce
por falência cardíaca.
Receptor da lipoproteína de baixa
densidade
Doença de Tay-Sachs Fraqueza da musculatura motora, deterioração mental e
morte ao redor dos 3 anos de idade.
Hexosaminidase-A
Anemia falciforme Dor, inchaço dos pés e mãos; pode provocar dor súbita e
severa nos ossos e nas juntas e levar a morte.
Hemoglobina
FONTE: Lehninger, Nelson & Cox, 1995.

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MAPA MENTAL - ENZIMAS

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ATIVIDADES: ENZIMAS

1) Defina o que são enzimas. Diferencie-as em cinco pontos dos catalisadores não
biológicos.

2) Como as enzimas podem ser classificadas? Cite as 6 classes.

3) Como é verificada a atividade enzimática?

4) Explique resumidamente os seis fatores que influenciam na velocidade das reações
que envolvem enzimas.

5) Dos fatores que afetam as atividades das reações, explique o que é temperatura ótima
e pH ótimo. Ilustre através de um gráfico e explique.

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6) Diferencie coenzimas de grupo prostético. Exemplifique.

7) Defina enzimas imobilizadas.

8) O que são inibidores enzimáticos? Como podem ser classificados? Diferencie a
inibição irreversível da reversível. Exemplifique com suas palavras.

9) a) Quais são as três fontes de obtenção enzimática? Qual dessas é a mais
empregada? Justifique. b) Cite três exemplos de cada origem.

10) Cite quais são os motivos da utilização de enzimas nas indústrias de alimentos e
aponte exemplos de sua aplicação nesse segmento.

(Slides pg. 116 e 125)

126

126

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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síntese de proteínas. Temas de Biologia. Propostas para desenvolver em sala de aula,
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http://www.moderna.com.br/moderna/didaticos/ em/biologia/temasbio/atividades/TB07.pdf.

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2004.138p.

CUPPARI, L. Guia de Nutrição: nutrição clínica no adulto. 2.ed. Barueri, SP: Manole,
2005.

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ed. São Paulo: MNP, 2005, 463p.

KOOLMAN, Jan; RÖHM, Klaus-Heinrich. Bioquímica: texto e atlas. 3. ed. Porto Alegre:
Artmed, 2005. 478 p.

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Paulo: Sarvier, 1995. 839p. ISBN 85-7378-026-6

MAHAN K, Escott S (Org.). Krause: Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 10 ed. São
Paulo: Roca, 2002.

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nutricionais e fontes na dieta. Revista de Nutrição, v. 17, n. 3, p. 361-368, jul./set., 2004.

MASTROENI, M.F.; GERN, R.M.M. Bioquímica: práticas adaptadas. São Paulo:
Atheneu, 2008, 134p.

MARZZOCO, A; TORRES, B .B. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara
Koogan, 2007. xii, 386 p.

OLIVEIRA. A. F. Fundamentos de Nutrição para Tecnólogos em Alimentos. Apostila.
Universidade Tecnológica Federal do Paraná, campus Londrina, 2009. 135p. Acesso em
17/08/09. Disponível em http://pessoal.utfpr.edu.br/anaflavia/apostila_nutricao.pdf

RIEGEL, R.E. Bioquímica. 3 ed.São Leopoldo: Unisinos, 2002. 547 p.

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química, nutricional e tecnológica para o desenvolvimento de um produto geleificado.
Tese de doutorado. Departamento de Alimentos e Nutrição. Universidade Estadual de
Campinas, SP, 2007.

ROMAN, J.A.; SGARBIERI, V.C. Caracterização Físico-química do Isolado Protéico de
Soro de Leite e Gelatina de Origem Bovina. Brazilian Journal of Food Technology., v.
10, n. 2, p. 137-143, abr./jun. 2007.

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127

SGARBIERI, V. C. Propriedades Funcionais de proteínas em Alimentos. Boletim da
Sociedade Brasileira de Ciência de Tecnologia de alimentos. Campinas, v.32, p.105-
126, 1998.

SGARBIERI, V.C. Proteínas em alimentos protéicos: propriedades, degradações,
modificações, São Paulo: Varela, 517 p., 1996.

WAITZBERG, D.L. Nutrição Oral, Enteral e Parenteral na Prática Clínica. 3 ed. São
Paulo: Atheneu, 2006.

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