Art 4 proteínas de unión a la actina

Biología Celular

1. Proteínas de unión a la actina
Funciones de la actina:
·Generación de citoesqueleto
·Mantenimiento de la morfología y polaridad celular
·Endocitosis y trafico intracelular
·Contractibilidad
·Motilidad
·División celular
El montaje y desmontaje de los filamentos de actina así como su organización está regulada por
una gran cantidad de proteínas de unión a la actina y la actividad de estas proteínas son a su vez
bajo el control de las vías de señalización específicas.
El objetivo de este trabajo es destacar las principales clases de proteínas de unión a la actina
precisando en su posible mecanismo de acción.
Existen dos formas principales de actina: monomericas (G) y poliméricas (F). Los monomenos de
actina se extienden cuando los monómeros de ATP –actina se incorporan al extremo final de púas
(+) como el filamento madura el ATP unido al extremo (+) se hidroliza liberando fosfato y ADP –
actina.
La primera etapa de la formación del nuevo filamento es la nucleación. El complejo Arp 2 / 3
puede nuclear filamentos (N) estas moléculas tienes estructuras terciarias similares a la actina y
cuando este complejo se une a la actina monomerica (G) se genera un trímero estable y núcleo
para el crecimiento del filamento.
La polimerización de la actina también se nuclea por proteínas Formin.
Los filamentos de actina una vez nucleados son capaces de crecer rápidamente por adición de
monómeros en su extremo de púas (+)

2. La longitud de los filamentos es limitada por proteínas taponadoras finales en el extremo (+) tales
como la gelsolina y la tensina
La gelsolina puede cortar los filamentos de actina aumentando su dinámica.
Las proteínas miembros de la familia cotilina son las más caracterizadas para cortar polímeros (D)
Las trompomiosinas (R) se unen a lo largo de la longitud de los filamentos estabilizando el
filamento contra la despolimerización espontanea además tiene un efecto protector contra la
ruptura de gelsolina y cotilina.
Nebulin (R) estabiliza y determina la longitud de actina que contiene filamentos delgados en
musculo estriado, se cree que tiene una función de regla molecular en la determinación de la
longitud del filamento.
Además subproductos animales como aglutinadores secundarios y comunicadores son proteínas
que tiene dominios que les permite interactuar con proteínas que permiten funcionar dentro de
las redes de señalización para remodelar el citoesqueleto de actina por ejemplo las prolinas ya que
reclutan componentes de la maquinaria de polimerización.
El rápido crecimiento de los filamentos de actina se pueden observar en células móviles y la
reorganización de la actina se produce en respuesta a señales intracelulares como extracelulares.
Aunque hay una gran cantidad de proteínas de unión a monómeros hay seis que se encuentran en
organismos desde la levadura a humanos y cuatro de estas clases se reportan en plantas.
las proteínas de unión de monómeros están implicados en la unión ADP-actina ya que se libera de los
extremos de filamento (por ejemplo ADF / cofilin ) , facilitando el intercambio de nucleótidos de ADP para el
ATP (por ejemplo, profilina y CAP ) y la entrega del monómero de púas extremos (o al Arp2 / 3 ) para facilitar
nuevas rondas de polimerización ( por ejemplo twinfilin , Srv2/CAP , profilina , verprolin / WIP y WASP ) .
Además de promover la polimerización de filamentos existentes, algunas proteínas de unión de monómero
están implicadas en la formación de nucleación de nuevos filamentos
En las células móviles, es imperativo que haya un gran número de monómero que puede ser liberado para
permitir la extensión de filamento rápido. Esto se puede conseguir por proteínas monoméricas
secuestrantes, de los cuales el mejor estudiado es la familia timosina (C). Estas proteínas actúan sujetando

3. ATP actina arriba a abajo, para limitar de manera efectiva en los extremos tanto de púas y puntiagudos y
evitar su incorporación en filamentos
La organización de la actina y estructuras de orden superior es crucial tanto para la forma y la función de las
células.
Proteínas de agrupación.
Proteínas de agrupación actina
La actina se agrupa paralela o antiparalelamente, la alineación de F-actina en matrices lineales se consigue
generalmente por las proteínas que tienen dos dominios de unión discretos a actina dentro de su secuencia
o por las proteínas multimericas que contienen solo un único dominio de unión por subunidad. Fimbrina
conduce la formación de haces de actina apretados (B)
Proteínas de entrecruzamiento
La disposición de los filamentos de actina en matrices ortogonales también esta mediada por proteínas o
complejos de proteínas que contienen múltiples dominios a actina. Los dominios están separados por
regiones espaciadoras más largas y flexibles lo que permite una disposición más perpendicular de los
filamentos de actina por ejemplo las proteínas espectrina y transgelin (X)
En lugar de que afecta la dinámica de actina o regulación de la estructura de actina un número enorme de
proteínas de unión a actina utilizan a la actina como andamio.
Miosinas anclan a la membrana complejos y enlazadores entre actina y otros miembros del citoesqueleto
Las miosinas son motores moleculares dependientes de actina que producen movimiento a través de la
hidrolisis del ATP, la miosina utiliza actina como una pista para moverse y sobretodo pero no exclusivamente
desde la punta (+) hasta el final de púas (-)
Enlazadores de citoesqueleto
Proteínas que conectan actina a las membranas o proteínas de la membrana y los que interconectan los
diferentes elementos del citoesqueleto. En la primera categoría son proteínas tales como: distrofina y
utrofina o talina y vinculina, (A) que conectan el citoesqueleto de actina a los receptores de adhesión celular
distroglycan o integrina. La última categoría La última categoría comprende una pequeña pero importante
grupo de proteínas que pueden vincular actina a los microtúbulos, actina de filamentos intermedios o, en el
caso de plectina, actina para ambos los microtúbulos y los filamentos intermedios. Es evidente que tales
proteínas son de gran importancia para la célula en la integración de la estructura y de señalización entre los
elementos del citoesqueleto y el mantenimiento de la integridad celular