Bioquímica proteínas

aula

1. ProteínasProteínas
Prof. Me. Lorrana Nara
[email protected]@ifgoiano.edu.br

2. PROTEÍNAS
oAs proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que
significa “a primeira” ou a “mais importante”, são as
biomoléculas mais abundantes nos seres vivos, estando
presentes em todas as partes de uma célula.

3. PROTEÍNAS
oSua composição é variada no organismo.
MÚSCULO SANGUE PELE
80% 70% 90%

4. PROTEÍNAS
oAs proteínas são compostos orgânicos de alto peso
molecular (>10.000 u), formados pela condensação
(ligações peptídicas) de α-aminoácidos.
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água

5. oA ligação peptídica forma-se entre o átomo de carbono
(C) do grupo carboxílico e o átomo de azoto (N) do grupo
amina com eliminação de água. As duas extremidades da
cadeia assim formada são designadas por "terminal
amino " e " terminal carboxílico"
PROTEÍNAS

6. oA ligação peptídica apesar de ser representada por um
único traço de ligação, tem características intermediárias
entre uma ligação simples e uma dupla ligação, devido às
interações entre as duas formas de ressonância.
o A consequência desse caráter parcial da dupla ligação é
que não há possibilidade de rotação em torno da ligação
peptídica.
PROTEÍNAS

7. oA rotação ocorre neste caso, em torno das ligações
simples do carbono α:
Ângulo ϕ: C
α
– N
Ângulo ψ: C
α
– C=O
PROTEÍNAS

8. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
•Primária
oA estrutura primária de uma proteína consiste na sequência
de aminoácidos constituintes, formando uma cadeia linear.
Estrutura primária
(sequencia de amino ácidos)

9. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
•Primária
oA identificação da sequência inicia-se no terminal amino.
Por exemplo, consideremos a reação entre os aminoácidos
alanina e serina. Com estes aminoácidos podemos formar
dois dipeptídeos com estrutura primária diferente: AS e SA.
Alanina-Serina Serina-Alanina

10. •Primária
oA estrutura primária do peptídeo representado na figura
seguinte é ASG. A azul está representada a cadeia principal
(backbone) e a vermelho identificam-se as cadeias laterais.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Terminal N
Terminal C

11. •Secundária
oA estrutura secundária se refere ao arranjo espacial
helicoidal de segmentos de aminoácidos que estejam
próximos um dos outros na seqüência linear.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura secundária

12. •Secundária
oOcorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre
os carbonos alfa e os grupamentos amina e carboxila
vizinhos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

13. •Secundária
oAs duas principais conformações assumidas são
denominadas α-hélice e folha β-pregueada.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

14. •Secundária
1.Estrutura em α-hélice


ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
A cadeia polipeptídica
principal é fortemente
helicoidizada formando a
parte interna do bastão .
Exemplos:
DNA

15. •Secundária
2.Estrutura em folha β-pregueda


ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Consiste em uma cadeia peptídica quase
totalmente distendida ao invés de firmemente
enrolada .
Visão superior Visão lateral
Exemplos:
Queratina, Insulina

16. •Terciária
oEssa estrutura descreve o dobramento final da cadeia
polipeptídica por interações não covalentes entre os grupos
R de seus aminoácidos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

17. •Terciária


ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

18. •Forças Intermoleculares
oA ligação química que mantém os átomos de uma
moléculas unidas é uma força intramolecular.
oA força de atração entre moléculas é uma força
intermolecular.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Tipo de ligaçãoCompostoEnergia de ligação
(kJ/mol)
Ligação iônicaNaCl 788
Interação iônicaNaCl - NaCl 200

19. •Forças Intermoleculares
Pontes de Hidrogênio
•É a principal interação que ocorre nas proteínas. São
estabelecidas entre os grupo R dos aminoácidos
polares.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

20. •Forças Intermoleculares
Interação íon-íon
•É a interação que ocorre entre aminoácidos ácidos e
básicos.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

21. •Forças Intermoleculares
Interação de Van der Walls
•É uma interação entre aminoácidos apolares.
Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se
estabilizam com interações no interior da molécula,
impedindo a infiltração de água. Essa é uma interação
um pouco mais forte.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

22. •Forças Intermoleculares
Interação íon-íon
•É uma interação entre aminoácidos apolares.
Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se
estabilizam com interações no interior da molécula,
impedindo a infiltração de água.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

23. •Forças Intermoleculares
Pontes de dissulfeto
É uma interação entre átomos de enxofre, importante para
a manutenção da estrutura terciária. Essa interação é
típica da cisteína e sua força pode ser comparada á
uma ligação peptídica típica.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

24. •Forças Intermoleculares

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

25. •Quaternária
oA grande maioria das proteínas são formadas por duas ou
mais cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem
entre si por meio de forças intermoleculares. A estrutura
quaternária é o resultado da associação das subunidades à
formação proteína funcional.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Exemplo da hemoglobina. Observe
que a proteína contém quatro partes
distintas.

26. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
•Quanto à sua conformação:
Proteínas Fibrosas
oAs proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são
geralmente insolúveis e desempenham um papel
basicamente estrutural nos sistemas biológicos. A queratina
e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas.
Queratina

27. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
•Quanto à sua conformação:
Proteínas globulares
oAs proteínas que apresentam uma forma final
aproximadamente esférica são chamadas globulares. São
geralmente solúveis. A mioglobina e a hemoglobina são
exemplos de proteínas globulares.

28. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
•Quanto à sua composição:
Proteínas Simples
oSão formadas apenas por aminoácidos (albuminas e
globulinas).
Proteínas Conjugadas
o Apresentam uma porção não protéica.
Proteína conjugada Grupo prostético
glicoproteína carboidrato
lipoproteína lipídio
nucleoproteína Ácido nucléico
metaloproteína metal

29. oA solubilidade das proteínas é definida
fundamentalmente por sua estrutura primária e sua
interação com a água. Apesar disso, pode ser
afetada por características do meio:
pH
Concentração de sais;
Constante dielétrica do solvente
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS

30. opH: a variação da carga líquida de uma proteína tem
implicações na sua solubilidade.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
Pesq. agropec. bras. vol.35 no.1 Brasília Jan. 2000

31. oConcentração de sais: algumas proteínas tornam-se
solúveis em água com a adição de sais.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS

32. oConstante dielétrica dos solventes: alguns solventes
ao serem adicionados à água reduzem a constane
dielétrica do meio e reduzem a solubilidade das
proteínas.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS

33. oAo ser sintetizada na célula, a proteína primária dobra-se
espontaneamente, originando uma estrutura primária ou
secundária. Essa proteína adquire a sua forma nativa.
oQuando essa proteína sofre alterações em físicas ou
químicas no seu ambiente, a sua estrutura espacial é
modificada e ocorre a perda da sua função biológica. Essa
proteína é dita desnaturada.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Rompimento das ligação não covalentes

34. •Fatores que afetam a desnaturação:
oTemperatura;
oÁcidos e álcalis fortes;
oSolventes orgânicos;
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS