Bioqumica_das_protenas.pptx as proteinas e sua importancia

Aprender sobre as proteinas de um jeito facil e bem visual, atividade da disciplina de bioquimica.

1. Bioquímica das Proteínas educação física

2. Proteínas As proteínas são formadas por unidades básicas de aminoácidos , ligados entre si por ligações peptídicas , o que formam polímeros de alto peso molecular

3. Proteínas As ligações são entre o grupo amino (NH 2 ) de um aminoácido e o grupo carboxílico (COOH) de outro aminoácido

4. Ligação Peptídica

5. Propriedades Físicas e Químicas Forma, composição e sequência de aminoácidos , carga líquida e sua distribuição , relação hidrofobicidade / hidrofilicidade Estruturas primária , secundária , terciária e quaternária

6. Propriedades Físicas e Químicas Flexibilidade / rigidez e habilidade de reagir com outros componentes Conforme as funções que desempenham , podem ser agrupadas em três categorias : proteínas estruturais , proteínas com atividade biológica ( enzimas ) e proteínas com valor nutritivo

7. Estruturas das Proteínas Primária : formada por meio das ligações lineares entre os aminoácidos Secundária : refere -se aos arranjos que se apresentação na conformação alfa- hélice ou beta- folha

8. Estruturas das Proteínas Terciária : caracterizada pela forma tridimensional da cadeia linear ( enovelamento ) Quaternária : refere -se ao conjunto de duas ou mais cadeias polipeptídicas

9. Funções das Proteínas Catálise enzimática Transporte e armazenamento : hemoglobina ( oxigênio ), transferrina (ferro) Movimento coordenado : contração muscular

10. Funções das Proteínas Sustentação mecânica : colágeno Proteção imunitária : anticorpos Geração e transmissão de impulsos nervosos Controle do crescimento e diferenciação

11. Desnaturação das Proteínas É uma alteração da conformação ( estrutura tridimensional) de sua molécula , acarretando a perda de sua atividade biológica e funcionalidade

12. Desnaturação das Proteínas A desnaturação , por sua vez não envolve alterações da estrutura primária , mas de estruturas secundárias , terciárias e quaternárias

13. Fatores que causam a Desnaturação

14. Fatores que causam a Desnaturação

15. Enzimas

16. Enzimas

17. Nomenclatura das Enzimas Nome recomendado : sufixo “ ase ”: hidroxilase , amilase Usual – ptialina , pepsina

18. Para serem ativas Algumas não requerem outro grupo químico para agirem Outras requerem componentes químicos adicionais

19. Componentes adicionais COFATOR: um ou mais íons inorgânicos (Fe 2+ , Mg 2+ , Mn 2+ ou Zn 2+ ) Ou ainda molécula orgânica complexa ( metalorgânica ) - COENZIMA

20. Componentes adicionais Outras enzimas requerem os dois tipos de componentes adicionais

21. Precursores de coenzimas : Vitaminas Nutrientes orgânicos

22. Como as enzimas trabalham ??? A reação enzimática ocorre no limite de uma cavidade ou fenda : sítio ativo Molécula que se liga ao sítio ativo : substrato

23. Inibição das Reações enzimáticas Inibidor – substância capaz de se ligar a uma enzima e diminuir sua atividade Função : regulação da atividade Outras : estudar as propriedades das enzimas ; uso como antibióticos , pesticidas

24. Inibição Irreversível Ligação forte, covalente com um dos resíduos de aminoácidos Exemplos Pesticidas organofosforados : acetilcolinesterase Penicilina : inibidor da enzima fundamental na formação da parede celular bacteriana

25. Inibição Reversível Ligação fraca , assim são rapidamente removidos Inibidores competitivos Inibidores não-competitivos

26. Inibidores Competitivos Competem com o substrato pelo sítio ativo de uma enzima , no entanto , não formam o mesmo produto Exemplo Intoxicação com metanol : este produz formaldeído ( cegueira ) : administra -se etanol que compete com metanol ( enzima álcool desidrogenase ), metanol pode ser excretado pela urina

27. Inibidores Não-Competitivos Substrato e inibidor não competem pelo mesmo sítio de ligação A ligação não bloqueia a ligação do substrato Exemplos de inibidores : íons de mercúrio e chumbo

28. Bom dia !!

29. ESTUDO DIRIGIDO – PROTEÍNAS   1. Como estão constituídas as proteínas?   2. As proteínas exercem várias funções, cite exemplos dessas funções:   3. Cite quais são as estruturas das proteínas.   4. Defina desnaturação.   5. Cite os agentes desnaturantes existentes.   6. Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela.   7. O que são coenzimas e cofatores?   8. Quais as condições ideais para uma enzima funcionar?   9. Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes.